ENZIM

Sabrina Pinontoan
POLTEKKES KEMENKES MANADO
JURUSAN ANALIS KESEHATAN
2020
Enzim adalah biokatalis yang dihasilkan oleh jaringan yang
meningkatkan laju rekasi kimia yang berlangsung di jaringan.

Contoh:
H2O + CO2 H2CO3 H+ + HCO3-

Laju reaksi pemecahan asam karbonat menjadi H2O dan

CO2 lambat bila tidak dikatalisis dan kesetimbangan
reaksi mungkin belum akan tercapai dalam waktu 1 jam
atau lebih. Bila ditambahkan enzim anhidrase karbonat,
maka keseimbangan dicapai dalam kurang dari
beberapa menit.

Sel-sel darah merah kaya akan enzim ini, yang

mempercepat perubahan dari CO2 menjadi HCO3- dan
sebaliknya melalui pembentukan zat antara H CO
SIFAT-SIFAT ENZIM
1.  Merubah substrat menjadi produk
2.  Tidak turut dalam reaksi, hanya mempercepat reaksi
(katalisator)
3.  Mempunyai Active site (catalytic site)
4.  Catalytic efficiency tinggi : 103 – 108
5.  Specificity tinggi : hanya untuk 1 jenis reaksi
6.  Dapat diregulasi : distimulasi atau diinhibisi.
 Protein Enzim protein
sederhana

Enzim Konjugasi
Enzim

Protein +
Bukan Protein

Bukan protein =
Protein = apoenzim Gugus proste:k

Organik = Anorganik = kofaktor

Koenzim
•  Enzyme molecules contain a special pocket or cleft called the
active sites.
•  The area on the enzyme where the substrate or substrates attach to
is called the active site.
•  Enzymes are usually very large proteins and the active site is just a
small region of the enzyme molecule
Berdasarkan Substrat,
Laktase
Maltase
Protease
Oksigenase
Nukleotidase

Berdasarkan Ikatan Kimia

Ikatan peptida : peptidase
(aminopeptidase, karbopeptidase)
Ikatan ester : Esterase
Ikatan nukleotida : Nukleotidase

Berdasarkan Jenis reaksi,

glukosa oksidase
glukosa dehidrogenase
aminotransferase
Klasifikasi Enzim Secara Internasional, Berdasarkan Reaksi yang dikatalisis

NO. KELAS JENIS REAKSI YANG DIKATALISA

1 Oksidoreduktase Pemindahan elektron
2 Transferase Reaksi pemindahan gugus fungsional
3 Hidrolase reaksi hidrolisis (pemindahan gugus
fungsional ke air)
4 Liase Penambahan gugus ke ikatan ganda
atau sebaliknya
5 Isomerase Pemindahan gugus di dalam molekul,
menghasilkan bentuk isomer
6 Ligase Pembentukan ikatan C—C, C—S, C—O,
dan C—N oleh reaksi kondensasi
yang berkaitan dengan penguraian ATP
•  Enzim Mitokondria, menghasilkan energi
•  Enzim Ribosom, sintesis protein
•  Enzim mikrosom, biosintesis protein
•  Enzim Lisosom, pemecahan berbagai bahan yang tidak
diperlukan oleh tubuh
Lock and Key Theory

•  Sifat enzim dalam mengkatalisis berbagai reaksi kimia karena

kemampuannya berikatan dengan berbagai macam molekul

•  Menurut Emil Fischer lewat teori ”Lock and Key” enzim harus
berikatan dengan substrat pada tempat yang tepat sehingga
menghasilkan reaksi

•  Tempat pada enzim berikatan dengan substratnya untuk

melakukan proses katalitik disebut ”Tempat Katalitik/Tempat Aktif”

•  Tempat aktif berupa celah atau retakan berupa kesatuan tiga

dimensi terbentuk oleh gugus yang berasal dari berbagai bagian
urutan asam amino
LOCK AND KEY THEORY
SUBSTRATE

PRODUCT

ENZYME ENZYME-SUBSTRATE ENZYME

COMPLEX
•  Untuk memulai perubahan suatu substrat sehingga pada akhirnya menjadi
produk, biasanya diperlukan sejumlah energi, kecuali pada proses peluruhan
dari suatu radioisotop.
•  Perubahan molekul substrat S menjadi produk P sebanding dengan jumlah
molekul yang berada dalam keadaan teraktivasi S*, yang lebih besar dari pada
sawar energi yang tedapat antara molekul-molekul reaktan dengan produk.

S S* P
•  Jadi penambahan energi, misalnya dalam bentuk panas, ke dalam suatu sistem
reaksi akan meningkatkan jumlah molekul reaktan yang berada dalam
keadaan transisional atau teraktivasi, dalam jumlah yang sebanding. Dengan
demikian perubahan dari reaktan menjadi produk berlangsung lebih cepat.
•  Jalan lain untuk meningkatkan laju reaksi adalah dengan memperkecil energi
aktivasi
•  Berkurangnya sawar pengaktifan dalam reaksi yang dikatalisis oleh enzim
disebabkan oleh terbentuknya suatu kompleks antara enzim E, dengan
substrat.
E + S ES* E + P
•  ES* melukiskan suatu keadaan transisi dari kompleks tersebut, dengan situs
aktif dari enzim. Melekatnya substrat pada sisi aktif enzim menyebabkan
berubahnya keadaan substrat sehingga berada dalam keadaan transisi.
•  Contoh hidrolisis protein oleh kimotripsin, berlangsunglah suatu sistem
pemindahan muatan secara beranting. Akibatnya molekul substrat
mengalami perubahan konformasi, seperti yang tampak pada hidrolisis
dinding bakteri oleh lisosom.
1.  Suhu
2.  pH
3.  Konsentrasi Enzim
4.  Konsentrasi Substrat
5.  Inhibitor
•  Enzim tersusun atas protein. Protein dapat mengalami denaturasi
pada suhu tertentu tergantung pada penyusun protein tersebut
•  Setiap enzim memiliki rentang aktivitas yang spesifik terhadap suhu
–  Taq Polymerase à tetap kompak pada suhu 95OC
–  Tripsin à pada suhu 95OC sudah terdenaturasi.
•  Oleh karena struktur protein menentukan kegiatan enzim, maka
segala hal yang dapat mengubah struktur protein akan
mengubah pula kegiatan suatu enzim.

•  Contohnya: berbagai enzim sering kali tidak tahan terhadap

panas. Sebagian besar enzim, tetapi tidak seluruh enzim akan
mengalami denaturasi bila dipanaskan pada suhu sekitar 50oC
atau lebih.

•  Sebagian besar enzim mempunyai suhu optimum, yaitu suhu

yang diperlukan agar kegiatan enzim tersebut berada dalam
keadaan maksimum
 Effect of heat on enzyme ac/vty
If you heat the protein above its optimal temperature
bonds break

meaning the protein loses it secondary and tertiary structure

 Effect of heat on enzyme ac/vty

Denaturing the protein

ACTIVE SITE CHANGES SHAPE
SO SUBSTRATE NO LONGER FITS

Even if temperature lowered – enzyme can’t regain its correct shape

pH optimum enzim umumnya adalah netral (pH 7) namun
beberapa enzim aktif pada pH asam/basa
•  Kegiatan suatu enzim juga dinisbahkan ke keadaan ion dari molekul protein
enzim tersebut, karena rantai polipeptida yang membentuk protein enzim
tersebut mengandung berbagai gugus yang dapat terionisasi tergantung
pada pH lingkungan.
•  Peningkatan atau penurunan pH mengubah konsentrasi ion dalam larutan.
•  Ion ini akan mengubah struktur enzim dan substrat karena terjadinya
pembentukan ikatan baru atau penguraian ikatan yang sudah ada. Pada
akhirnya, susunan kimiawi enzim dan substrat akan berubah yang pada
akhirnya mempengaruhi efektivitas suatu enzim.
•  Bila suatu enzim terpapar terhadap suatu nilai pH yang sangat berbeda
dengan pH optimumnya, maka iapun mengalami denaturasi.
•  Kepekaan enzim terhadap perubahan pH yang kecil adalah salah satu
keterangan mengapa pH tubuh diawasi dengan cara yang sangat ketat.
 21

18
Aktivitas enzim

15 Pada suatu konsentrasi

substrat tertentu, kecepatan
12
reaksi bertambah dengan
9 bertambahnya konsentrasi
6 enzim

0,001 0,002 0,003

Konsentrasi enzim
•  Dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan

konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi karena

bertambahnya kompleks enzim substrat

•  Pada kondisi jenuh (semua bagian aktif enzim telah dipenuhi

substrat) maka pertambahan konsentrasi substrat tidak

menyebabkan peningkatan kecepatan reaksi

1.  Inhibitor Reversible
•  Inhibitor kompetitif •  Inhibitor non-kompe//f

Substrate
S S E I
E
S I
I
Compete for
Inhibitor active site Different site

2.  Inhibitor Irreversible

1.  Inhibitor Kompetitf

Inhibitor ini berkaitan dengan enzim secara bersaing dengan

substrat. Bila inhibitor I berikatan dengan enzim, maka substrat
normal tidak tidak dapat lagi berikatan dengan enzim
membentuk kompleks ES yang aktif, sehingga enzim yang
tersedia untuk proses katalisis menjadi lebih sedikit.

2.  Inhibitor non kompetitif

Inhibitor ini berikatan baik dengan enzim maupun dengan

kompleks