ENZIM

Nama Anggota:
Hidayatun Naziyah (4401412046)
Koriatul Hidayah (4401412064)
Suherdi Susanto (4401412080)
 MENU
Pengertian Enzim

Sifat Enzim

Klasifikasi Enzim

Struktur Enzim

Mekanisme Kerja Enzim

Klasifikasi
Faktor yangEnzim
Mempengaruhi Kerja Enzim

Kinetika Reaksi Enzimatis

Peranan Enzim
Apa itu Enzim ?
 PENDAHULUAN

 Sejarah Penemuan Enzim

 Pada tahun 1850, Louis Pasteur menyimpulkan bahwa
 fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi yang dikatalisis
 ‘fermen’.
 Tahun 1897, Eduard Buchner berhasil mengekstrak ke
 dalam larutan, suatu bentuk yang aktif dari sel ragi, yaitu
serangkaian enzim yang mengkatalisis fermentasi gula
menjadi Alkohol
 Tahun 1926, enzim urease dapat diisolasi dan dikristalkan
James Sumner
 Pada tahun 1930 John Northrop berhasil mengkristalkan
enzim pepsin dan tripsin.
SIFAT ENZIM

Sangat aktif, walaupun konsentrasinya amat rendah

Sangat selektif/spesifik

Enzim bekerja secara bolak-balik

Hanya aktif dalam selang suhu atau pH yang sempit

 Klasifikasi Enzim
Kelas Tipe Reaksi
memisahkan dan menambahkan
Oksidoreduktase elektron

Transferase memindahkan gugus senyawa kimia

memutuskan ikatan kimia dengan

Hidrolase penambahan air

Pemutusan ikatan C-C, C-O, C-N,

Liase membentuk ikatan rangkap

Pemindahan gugus di dalam molekul,

Isomerase membentuk isomer

Mengkatalis pembentukan ikatan

Ligase
KOFAKTOR

1. Gugus Prostetik  senyawa organik yang

berikatan kuat dengan apoenzim dan sulit
terurai
2. Koenzim  senyawa organik yang berasosiasi
dengan apoenzim dan bersifat sementara
3. Ion Metal  bentuk kofaktor yang diperlukan
untuk aktifitas enzim tertentu
Struktur Enzim
Struktur Enzim

 Seperti halnya protein lain, enzim memiliki

BM antara 12,000 – 1 juta kd
 Beberapa enzim tidak membutuhkan
molekul kimiawi lain untuk aktifitasnya,
beberapa membutuhkan  kofaktor /
koenzim
 Kofaktor  ion-ion inorganik yg dibutuhkan
enzim untuk melakukan fungsinya
 Koenzim  molekul organik (komplek)
yang dibutuhkan enziim untuk melakukan
fungsinya
 Koenzim atau kofaktor yang terikat sangat kuat
bahkan terikat dengan ikatan kovalen dengan enzim
 gugus prostetik
 Enzim aktif lengkap dengan semua komponennya 
holoenzim
 Bagianyang terdiri dari protein saja pada suatu
enzim  Apoenzim / apoprotein
 Fungsi koenzim adalah sebagai karier sementara dari
gugus fungsional yg berperan dalam reaksi ensimatis
tersebut.
Mekanisme Kerja Enzim

Teori Lock and Key oleh Emil

Fischer

Teori Induced Fit oleh Daniel

Koshland
Teori untuk menjelaskan kerja enzim:

Lock and Key analogy

Enzim memiliki struktur sisi spesifik yang cocok
dengan substrat.
Mampu menerangkan spesifitas ensim ttp tidak
dapat menerangkan stabilitas fase transisi ensim
Induced Fit theory
mempertimbangkan fleksibilitas protein, sehingga
pengikatan suatu substrat pada enzim
menyebabkan sisi aktif mengubah konformasinya
sehingga cocok dgn substratnya.  dpt
menerangkan fase transisi ES komplek
Faktor yang Mempengaruhi
Kerja Enzim
1. Jumlah Enzim

V= Kecepatan (jumlah
substrat yang diubah
persatuan waktu)
E= Konsentrasi Enzim
2. Konsentrasi Substrat
 3. Pengaruh Suhu

5- 40oC
Increase in Activity
40oC - denatures
Rate of Reaction

0 10 20 30 40 50 60
<5oC - inactive
4. Pengaruh pH
5. Inhibitor
 Inhibisi kompetitif
 Pada inihibisi kompetitif, inhibitor dan substrat berkompetisi
untuk berikatan dengan enzim. Seringkali inhibitor
kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan
substrat asli enzim. Sebagai contoh, metotreksat adalah
inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase.
Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini
ditunjukkan oleh gambar di samping bawah.
 Perhatikan bahwa pengikatan inhibitor tidaklah perlu terjadi
pada tapak pengikatan substrat apabila pengikatan inihibitor
mengubah konformasi enzim, sehingga menghalangi
pengikatan substrat. Pada inhibisi kompetitif, kelajuan
maksimal reaksi tidak berubah, namun memerlukan
konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai
kelajuan maksimal tersebut, sehingga meningkatkan Km.
 Inhibisi non-kompetitif

 Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat

enzim pada saat yang sama substrat
berikatan dengan enzim. Baik kompleks EI
dan EIS tidak aktif. Karena inhibitor
tidak dapat dilawan dengan peningkatan
konsentrasi substrat, Vmax reaksi
berubah. Namun, karena substrat masih
dapat mengikat enzim, Km tetaplah sama.
Kinetika Reaksi Enzimatis

K1 K2
E+S ES E+P
K-1
K1 : kecepatan konstan pembentukan ES komplek
K2 : kecepatan konstan konfersi ES komplek ke P
K-1 : kecepatan konstan pemecahan ES komplek ke E
bebas
Enzim sangat efisien dalam mengkatalis suatu reaksi,
steady state (keseimbangan reaksi) segera dapat tercapai
apabila : Kecepatan pembentukan ES komplek sama
dengan kecepatan pemecahannya
 KINETIKA REAKSI ENZIM
MENURUT MICHAELIS-MENTEN
 V= V0 = kecepatan awal

[S] = kadar substrat

Km = konstanta Michaelis Menten

K-1 + K2
= Km  konstanta Michaelis
K2

Vmax [S]
V=  Persamaan Michaelis-Menten
Km + [S]
 Ketika kondisi diatur sehingga [S] = Km maka

Vmax [S]
V= dan V = Vmax / 2
 [S] + [S]
 BILA [S]  Km , MAKA V BERBANDING LURUS DENGAN (S)
 BILA [S] = Km , SEHINGGA V = 1/2 VMAX
 BILA [S]  Km , MAKA V = VMAX
 HARGA Km MENUNJUKKAN AFFINITAS (DAYA IKAT) ENZIM TERHADAP
SUBSTRAT
 APABILA SUATU ENZIM BEKERJA TERHADAP LEBIH DARI 1 MACAM
SUBSTRAT HARGA Km UNTUK MASING-MASING SUBSTRAT BERBEDA,
CONTOH : ENZIM HEKSOKINASE
 ENZIM HEKSOKINASE :
SUBSTRAT Km (mM)
Glukosa 0,15
Fruktosa 1,15
ARTINYA HEKSOKINASE MEMPUNYAI AFFINITAS
TERHADAP GLUKOSA LEBIH
BESAR DARIPADA TERHADAP FRUKTOSA
KINETIKA REAKSI ENZIM
MENURUT LINEWEAVER-BURK
Lineweaver-Burk double
reciprocal plot

Y=mx + b
Peranan Enzim

 1. Penyelidikan reaksi-reaksi metabolik dan

pengaturannya
 2. Sebagai katalisator dalam industri yg
mensintesis hormon/antibiotik
 3. Membantu dlm menegakkan diagnosa
krn kadar enzim pd keadaan patologik
tertentu dpt mengalami perub yg nyata
dlm darah ataupun jaringan, penyakit genetik
(endonuklease retriksi)
 4. Dalam pengolahan pangan, pertanian,
peternakan dan pd akv. Sehari-hari dirumah