Anda di halaman 1dari 26

Enzim

Kelompok 2
OUR TIM!

Widya Putri Putri Azzhra Fitriyani Andra Febriona


2005113177 2005113167 2005134897 Putri
2005113169

Sharah Dinda Nurzilawati


Maharani Y Rukaniya
2005126394 2005113049
01
Pengaruh Ph dan suhu terhadap
reaksi enzimatis
 Aktivitas enzim bergantung pada konsentrasi enzim
dan keadaan reaksi seperti pH dan suhu.
 Faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim selain
konsentrasi enzim, adalah suhu, pH substrat, inhibitor,
dan aktivator.
 Hal ini dikarenakan setiap enzim memiliki pH dan
suhu optimum. Jika suhu di bawah suhu optimum,
maka aktivitas enzim akan rendah.
 Demikian juga dengan pH, jika dilakukan proses di
bawah pH optimum maka aktivitas enzim rendah. Hal
ini terjadi karena struktur tiga dimensi enzim mulai
berubah, sehingga substrat tidak dapat berikatan
dengan sisi aktif enzim akibatnya proses katalis tidak
dapat berlangsung secara sempurna.
Suhu sangat mempengaruhi aktivitas enzim
karena enzim adalah rangakaian asam amino Selain suhu, aktivitas enzim juga

yang konformasinya berkaitan erat dangan suhu dipengaruhi oleh PH. Ph atau derjat

lingkunganya. Aktivitas tertinggi enzim akan keasaman sangat berkaitan dengan

tercapai apalbila direaksikan pada suhu optimal. ion hydrogen. Konsentrasi ion

Reaksi enzimatik yang terjadi dibawah suhu hydrogen sangat mempengaruhi

optimal akan menyebabkan kakunya struktur aktivitas enzim, karena anzim aktif

protein, sehingga digesti substrak tidak optimal apabila asam amino yang

menyebabkan aktivitasnya turun. Suhu diatas merupakan sisi aktif enzim berada

optimal meyebabkan rusaknya stuktur lipatan dalam keadaan ionisasi tepat. Ph

protein karena denaturasi, sehingga aktivitas terlalu asam atau terlalu basa akan

enzim menurun. menyebabkan enzim terdenaturasi


sehingga enzim tidak aktif.
02
Satuan dan ukuran enzim
 Satuan enzim dinyatakan  Satuan enzim ini mengacu kepada aktivitas
dalam unit (U) yaitu jumlah enzim. Suatu enzim, baik yang masih aktif
enzim yang mengkatalisis 1 maupun tidak aktif memiliki komposisi yang
sama. Dengan demikian, aktivitas enzim
mikromol substrat per menit
pada kondisi tertentu ( 1 U
tidak hanya ditentukan berdasarkan
(umol/min)). Sedangkan komposisi kimianya saja. Aktivitas enzim
dapat ditentukan secara kualitatif dengan
kemurnian enzim dinyatakan
dalam aktivitas spesifik yaitu reaksi kimia yaitu dengan substrat yang
jumlah unit aktivitas per dapat dikatalisis oleh enzim tersebut, dan
miligram protein (Winarno,
secara kuantitatif ditentukan dengan
1986). mengukur laju reaksinya.
Berbagai cara dan ukuran dalam menentukan satuan enzim
mengakibatkan penentuan satuan enzim tidak seragam.
Karena itu perlu distandarkan agar dapat diutarakan dalam
pengertian yang seragam dan dalam bahasa yang sama
Dengan demikian jumlah (Gusdiyani, 2005).
enzim lebih banyak
dinyatakan dalam satuan
atau unit enzim. Selain itu
bila membaca harga satuan
enzim, perlu diketahui
kondisi reaksi yang Enzyme Commission of the International Union of
digunakan pada saat proses Biochemistry mengusulkan suatu definisi untuk
berlangsung. Penilaian satuan enzim sebagai berikut : Satu satuan (unit)
dari suatu enzim adalah jumlah enzim tersebut yang
jumlah satuan suatu enzim
mampu mengkatalis perubahan 1µmol substrat per
dapat saja berbeda, menit pada kondisi tertentu. Bila ternyata
terutama bila produk yang substratnya merupakan senyawa polimer seperti
dihasilkannya berbeda. protein atau pektin, maka istilah 1µmol substrat
diganti dengan 1 mikro ekuivalen gugus penting
senyawa tersebut (Winarno, 1986).
 Ukuran enzim berkisar dari hanya 62 asam amino (monomer 4-
oksalokrotonat tautomerase), sampai dengan lebih dari 2.500
(asam lemak sintase). Enzim umumnya berukuran jauh lebih
besar dari substratnya, dan hanya sebagian kecil (sekitar 3–4
asam amino) dari keseluruhan struktur enzim yang secara
langsung terlibat dalam katalisis.
Pengukuran kadar enzim dapat
 Enzim yang paling kecil memiliki berat molekul 10-15 kDa, dilakukan dengan dua cara, yaitu:
yang berukuran sedang sekitar 100 kDa seperti laktat 1. Dibandingkan dengan enzim murni;
dehidrogenase. Enzim yang terbesar adalah glutamin sintase 2. Mengukur kecepatan reaksi yang
yang tersusun 12 subunit dengan ukuran lebih dari 500 kDa. dikatalisisnya.
03
Enzim regulatori (pengatur)
Enzim regulator adalah enzim yang • Enzim Allosterik
Enzim allosterik
berada dalam jalur reaksi biokimia
merupakan enzim regulator yang
yang bekerja bersama-sama dalam memiliki dua sisi katalik. Salah
rangkaian metabolisme. Enzim ini satu sisi ikatannya untuk substrat
berada pada konsentrasi yang tinggi dan yang satunya sisi regulator
(Vmaks rendah), sehingga aktivitas atau sisi allosterik (allo=lain,
enzim ini dipengaruhi oleh tinggi stereos=sisi) yang berfungsi
untuk memodulasi aktivitas enzim.
rendahnya konsentrasi subtrat. Dalam
Sisi allosterik memiliki ikatan
sistem multienzim, enzim yang nonkovalen pada dan interaksinya
berada pada urutan pertama disebut bersifat reversible. Sisi allosterik
sebagai enzim regulator. Enzim ini akan mengikat senyawa
regulator ini memiliki dua tipe yakni pengatur yang disebut efektor
: atau modulator. Enzim allosterik
ini dapat dipacu atau dihambat
oleh modulatornya.
• Enzim Pengatur Kovalen (Covalently
Modulated Enzyme)

Golongan enzim ini merupakan enzim


pengatur yang bentuk aktifnya dipengaruhi oleh
modifikasi kovalen molekul enzim. Kelompok dari
modifikasi kovalen meliputi phosphoryl, adenylyl,
uridylyl, methyl, dan adenosine diphosphateribosyl.
Kelompok modifikasi kovalen tersebut secara umum
terikat atau terlepas dari enzim regulator melalui
enzim pemisah. Kelompok enzim ini diperkirakan
memiliki jumlah lebih dari 1.100 protein kinase dalam
genom manusia (Lehninger, 2004; Traut, 2007).
04
Kinetika reaksi enzim
Apa itu Kinetika Enzim??

Perhitungan kuantitatif dari kecepatan reaksi


katalisis enzim dan faktor-faktor yang
mempengaruhinya.
Faktor yang mempengaruhi
Kecepatan Reaksi yang Konsentrasi Enzim
dikatalisis Enzim

Suhu
Konsentrasi Substrat

Inhibitor
pH
b. Konsentrasi Substrat
a. Konsentrasi enzim
 Semakin tinggi konsentrasi
substrat reaksi enzim semakin
cepat,sampai mencapai
 Konsentrasi enzim kecepatan tetap.
berbanding lurus dengan  Peningkatan konsentrasi
kecepatan reaksi substrat dapat meningkatkan
kecepatan reaksi hingga
 Semakin besar konsentrasi tercapai nilai maksimal (Vmax)
enzim maka semakin  Pada setiap saat, hanya molekul
tinggi pula kecepatan substrat yang berkaitan dengan
reaksi enzim dalam bentuk komplek ES
yang dapat diubah menjadi
produk
 Jika peningkatan lebih lanjut
konsentrasi substrat tidak
meningkatkan v0 enzim
dikatakan “jenuh” oleh substrat
Setiap enzim memiliki nilai Km yang
berbeda-beda untuk suatu substrat, dan ini
dapat menunjukkan seberapa kuatnya
peningkatan substrat ke enzim
Apa itu Km?
Km = [S] pada ½ V max
Km afinitas enzim dengan substrat
Nilai Km kecil artinya affinitas
enzim-substrat tinggi dan sebaliknya

Jadi, pada konsentrasi substrat yang tinggi, jauh melampaui nilai Km,
penambahan konsentrasi substrat tidak lagi menyebabkan kenaikan
laju reaksi. Pada saat itu, seluruh tempat untuk mengikat dan
mengolah substrat di molekul enzim sudah diduduki oleh substrat,
sehingga substrat yang datang kemudian harus “antri” menunggu
giliran untuk diolah enzim yang bekerja dengan kapasitas penuh.
05
Penghambat Kerja
Enzim
Suatu zat yang dapat menghalangi
kerja enzim disebut INHIBITOR

Karbon Monoksida (CO)

Air raksa
Iodium Asetat

Sianida
Kompetitif
01
Reversibel
Non kompetitif

02
Ireversibel
Inhibitor reversibel kompetitif

substrat

Memiliki bentuk yang sama-sama


cocok pada sisi aktif enzim
CONTOH:
Ikatan ion (lemah)
sehingga bersIfat reversibel
Asam manolat (penghambat substrat asam suksinat)
Inhibitor reversibel non kompetitif
CONTOH:
Inhibitor
Irreversible
(tidak dapat lepas)

CONTOH:
PMSF dapat
berikatan kovalen
dengan
kompleks enzim.
Terima kasih
have a nice day

Anda mungkin juga menyukai