ENZIM

‘’Makalah Disusun Untuk Memenuhi Tugas Mata Kuliah Biokimia”

DOSEN PENGAMPUH:
Nur Yusaerah, M.Si.

DISUSUN OLEH:
Mardatillah Burhan 2020203884206003
Alistiana Nur 2020203884206003

PROGRAM STUDI TADRIS IPA

FAKULTAS TARBYIAH
INSTITUT AGAMA ISLAM NEGERI IAIN PAREPARE
2023
 KATA PENGANTAR
Bismillaahirrahmaanirrahim
Puji syukur kehadirat Allah SWT yang telah memberikan rahmat dan
hidayah-Nya sehingga kami dapat menyelesaikan tugas makalah yang berjudul
“Enzim” ini tepat pada waktunya.
Adapun tujuan dari penulisan dari makalah ini adalah untuk memenuhi
tugas ibu Nur Yusaerah, M.Si pada mata kuliah Biokimia. Selain itu, makalah ini
juga bertujuan untuk menambah wawasan tentang Cara kerja enzim bagi para
pembaca dan juga bagi penulis.
Kami mengucapkan terima kasih kepada ibu Nur Yusaerah, M.Si selaku
dosen mata kuliah Biokimia yang telah memberikan tugas ini sehingga dapat
menambah pengetahuan dan wawasan sesuai dengan bidang studi yang kami tekuni.

Parepare, 07 April 2023

Kelompok 10
DAFTAR ISI
 BAB I
PENDAHULUAN

A. Latar Belakang Masalah

jurnal Enzim adalah protein yang berfungsi sebagai biokatalisator
dalam reaksi kimia dalam sistem metabolisme. Dengan adanya enzim, proses
metabolisme dalam tubuh dapat terjadi dengan cepat.
Kehidupan dimungkinkan berkat koordinasi berbagai reaksi
metabolisme sel. Protein dapat dihidrolisis oleh asam klorida dalam waktu
yang sangat lama; Namun di dalam tubuh, dengan bantuan enzim, proteolisis
terjadi dalam waktu singkat pada suhu tubuh. Katalisis enzim sangat cepat,
biasanya satu molekul enzim dapat mempengaruhi sekitar 1000 molekul
substrat per menit. Substansi tempat enzim bekerja disebut substrat. Enzim
mengubah substrat menjadi produk. 
@bukukimia Enzim bekerja secara khusus terhadap substrat tertentu,
yang merupakan karakteristik dari enzim. Enzim disintesis sebagai enzim
kandidat yang tidak aktif, setelah itu diaktifkan di bawah kondisi lingkungan
yang tepat .
Enzim adalah protein yang bekerja dengan cara tertentu, dapat
digunakan berkali-kali, rusak oleh panas tinggi, dipengaruhi oleh pH,
dibutuhkan dalam jumlah kecil dan dapat bekerja secara reversibel. Beberapa
faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim antara lain konsentrasi substrat,
pH, suhu, dan inhibitor. Efek ini bias mempengaruhi stabilitas enzim,
sedangkan stabilitas adalah property Enzim penting sebagai biokatalis. 

B. Rumusan Masalah
Berdasarkan latar belakang masalah di atas, masalah yang dirumuskan dalam
makalah ini adalah :
1. Bagaimana mekanisme kerja enzim?
2. Apa saja faktor-faktor yang mempengaruhi kinerja enzim?
3. Apa saja Inhibisi enzim?
4. Bagaimana Pengaturan kerja enzim?
C. Tujuan Penulisan
Adapun tujuan penulisan pada makalah ini adalah :
1. Untuk mengetahui mekanisme kerja enzim
2. Untuk mengetahui faktor-faktor yang mempengaruhi kinerja enzim
3. Untuk mengetahui inhibisi enzim
4. Untuk mengetahui pengaturan kerja enzim
 BAB II
PEMBAHASAN
A. Mekanisme Kerja Enzim@bukukimia
Peran enzim adalah mengkatalis proses biokimia yang terjadi di dalam
sel dan reaksi kimia yang terjadi di luar sel. Enzim bekerja dengan cara
bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan zat antara melalui
reaksi kimia organik yang memerlukan energi aktivasi lebih rendah, sehingga
reaksi kimia dipercepat karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih
tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Meskipun komposisi katalis dapat
berubah pada reaksi awal, molekul katalis kembali ke bentuk aslinya pada
reaksi akhir. Enzim mengkatalisis reaksi dengan meningkatkan laju reaksi.
Enzim meningkatkan laju reaksi dengan menurunkan energi aktivasi
(energi yang diperlukan untuk reaksi) dari EA1 menjadi EA2. Energi aktivasi
dikurangi dengan pembentukan kompleks dengan substrat. Setelah produk
dibuat, enzim dilepaskan. Enzim bebas membentuk kompleks baru dengan
substrat lain .
Pada reaksi berenzim reaksi terjadi melalui interaksi substrat dengan
rantai samping residu asam amino yang cocok dari enzim atau koenzim yang
ada pada enzim, dan salah satu kekhususan enzim adalah mampu mengkatalis
suatu reaksi kimia dengan hanya satu substrat. Sebagian besar enzim bekerja
secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu
macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur
kimia dari masing-masing enzim padat. Misalnya, enzim amilase hanya dapat
digunakan untuk memecah pati menjadi glukosa.
 Sumber:

Gambar 2.1 Mekanisme Kerja Enzim

B. faktor-faktor yang mempengaruhi kinerja enzim@bukukimia

Ada beberapa faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim. Faktor-faktor
ini berkaitan erat dengan sifat enzim sebagai protein. Faktor yang
mempengaruhi aktivitas enzim tersebut adalah suhu, keasaman (pH), produk
akhir, konsentrasi enzim dan substrat.
1. Faktor Suhu
Enzim terbuat dari protein, jadi suhu memengaruhi enzim. Suhu
mempengaruhi pergerakan molekul. Pada suhu optimal, tumbukan antara
enzim dan substrat paling sering terjadi. Setiap enzim memiliki suhu
optimum di mana enzim memiliki aktivitas maksimumnya. Pada suhu jauh
di atas suhu optimal, enzim mengalami denaturasi, mengubah bentuk,
struktur, dan fungsinya. Pada suhu yang jauh di bawah suhu optimal,
misalnya 0 °C, enzim tidak aktif. Enzim manusia bekerja optimal pada
suhu 35-40°C. Mendekati suhu tubuh normal. Bakteri yang hidup di air
hangat memiliki enzim yang bekerja paling baik pada suhu 70°C. 
 Sumber:

Gambar 2.2 : Grafik Pengaruh Suhu Terhadap Kerja Enzim

2. Derajat keasaman (pH)

Seperti protein, enzim bekerja di bawah pengaruh keasaman
lingkungan. Enzim bekerja pada nilai pH tertentu, yang disebut pH
optimum. Keasaman optimum untuk aktivitas enzim biasanya mendekati
pH netral sekitar 6-8. Di luar rentang ini, kerja enzim dapat terganggu dan
bahkan terdenaturasi. Misalnya, pepsin adalah enzim pencernaan dengan
pH optimal 2. Tripsin adalah enzim pencernaan yang ditemukan di usus
kecil dan memiliki pH 7,7. Pada pH yang jauh lebih tinggi dari optimum,
enzim mengalami denaturasi dan tidak dapat berfungsi secara optimal.

Sumber:

Gambar 2.3 : Grafik Pengaruh pH Terhadap Kerja Enzim

3. Hasil akhir (produk)
Ketika sel menghasilkan lebih banyak produk daripada yang
diperlukan, kelebihan produk dapat menghambat aktivitas enzim. Ini
dikenal sebagai penghambatan umpan balik. Ketika kelebihan produk
habis, fungsi enzim kembali normal. Mekanisme ini sangat penting dalam
proses tanpa akhir yang mencegah sel mengubah sumber daya molekuler
yang berguna menjadi produk yang tidak diperlukan.

Sumber:

Gambar 2.4 : Peristiwa Feedback Inhibitor pada pembentukan Isoleusin dari

Treonin

4. Konsentrasi enzim
Pada reaksi di mana konsentrasi enzim jauh lebih rendah daripada
konsentrasi substrat, penambahan enzim meningkatkan laju reaksi.
Kenaikan laju reaksi ini bersifat linier. Dengan kata lain, laju reaksi enzim
berbanding lurus dengan konsentrasi enzim. Namun, dengan konsentrasi
enzim dan substrat yang sama, laju reaksi selalu konstan.
 Sumber:

Gambar 2.5: Grafik Pengaruh Konsentrasi Enzim

Terhadap Kerja Enzim

5. Konsenstrasi substrat
Meningkatkan konsentrasi substrat dalam reaksi yang dikatalisis oleh
enzim terlebih dahulu akan meningkatkan laju reaksi. Namun, setelah
meningkatkan konsentrasi substrat, laju reaksi mencapai saturasi dan tidak
bertambah lagi. Setelah mencapai titik jenuh, peningkatan konsentrasi
substrat tidak berpengaruh pada laju reaksi. 

Sumber:

Gambar 2.6: Grafik Pengaruh Konsentrasi Enzim

Terhadap Kerja Enzim

Pada keadaan dimana laju reaksi jenuh dengan konsentrasi substrat,

peningkatan konsentrasi enzim dapat meningkatkan laju reaksi.
Meningkatkan laju reaksi dengan meningkatkan konsentrasi enzim akan
 meningkatkan laju reaksi hingga titik jenuh baru terbentuk. Pada
konsentrasi enzim yang konstan, peningkatan konsentrasi substrat
meningkatkan laju reaksi enzimatik hingga mencapai laju maksimum yang
konstan.

Sumber:

Gambar 2.7: Grafik pengaruh konsentrasi substrat

terhadap laju reaksi

C. Inhibisi enzim SRIWAHYUNI

Aktivitas enzim dapat dihambat dengan mengikat molekul atau ion
tertentu. Molekul yang bekerja langsung pada enzim dan menurunkan laju
katalitiknya disebut inhibitor.
Beberapa penghambat enzim adalah metabolit normal dalam tubuh yang
menghambat enzim tertentu sebagai bagian dari kontrol metabolisme normal.
Inhibitor juga bisa berupa zat asing, seperti obat atau toksin, yang efek
penghambatannya bisa terapeutik atau bahkan fatal.
Inhibisi atau penghambatan kerja enzim dibagi menjadi dua jenis,
yaitu ireversibel dan reversibel. Penghambatan reversibel dapat dibagi lagi
menjadi penghambatan kompetitif dan non-kompetitif.
1. Inhibisi Irreversibel
Inhibitor ireversibel berdisosiasi (terpisah) dari enzim targetnya dengan
sangat lambat karena mereka terikat erat dengan enzim baik secara
kovalen maupun non-kovalen. Jenis inhibitor ini secara permanen
mengubah enzim target. Inhibitor yang secara ireversibel berikatan dengan
 enzim biasanya membentuk ikatan kovalen dengan residu asam amino di
dalam atau di dekat sisi aktif enzim dan menginaktivasi enzim secara
permanen. Residu asam amino yang sensitif adalah residu Ser dan Cys,
masing-masing memiliki gugus -OH dan -SH yang reaktif. Contoh
inihibitor irreversibel antara lain:
a. Komponen dari gas saraf diisopropylphosphofluoridate (DIFT)
bereaksi dengan residu Ser dari sisi aktif enzim asetilkolinesterase
sehingga secara permanen menghambat enzim dan mencegah
transmisi impuls saraf.
b. Iodoketamide mengubah residu Cys dan kemudian digunakan sebagai
alat diagnostik untuk menentukan berapa banyak residu Cys yang
dibutuhkan oleh enzim.
2. Inhibisi Reversibel
Inhibitor reversibel berdisosiasi dengan cepat dari kompleks enzim-
substrat dan tidak menyebabkan perubahan permanen pada enzim.
Penghambatan ini dibagi menjadi dua jenis yaitu :
a. Inhibisi kompetitif
Inhibitor kompetitif memiliki struktur yang mirip dengan
substrat normal enzim, sehingga mereka bersaing dengan molekul
substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim. Enzim dapat
berikatan dengan molekul substrat (membentuk kompleks E-S) atau
berikatan dengan inhibitor (membentuk E-I), tetapi mereka tidak dapat
mengikat keduanya pada saat yang bersamaan. Inhibitor kompetitif
mengikat secara reversibel ke situs aktif. 
Pada tingkat substrat yang tinggi, efek inhibitor kompetitif
dapat diatasi karena tingkat substrat yang tinggi cukup berhasil
berikatan dengan situs aktif. Vmax enzim tidak berubah, tetapi afinitas
enzim terhadap substrat menurun karena adanya inhibitor kompetitif,
sehingga Km meningkat.
 Sumber:

Gambar 2.8: Inhibisi kompetetitif pada enzim

Contoh inhibisi kompetitif adalah enzim suksinat dehidrogenase.

Enzim ini menggunakan suksinat sebagai substrat dan dihambat secara
kompetitif oleh malonat (malonat memiliki 1 gugus metilen, suksinat
memiliki 2 gugus metilen). 
Beberapa obat bekerja dengan meniru (meniru) struktur
substrat enzim target. Metotreksat adalah koenzim, analog struktural
dari enzim dihidrofolat reduktase, yang terlibat dalam biosintesis
tetrahidrofolat, purin, dan pirimidin. Methotrexar mengikat 1000 kali
lebih erat pada enzim dihydrofolate reductase daripada substrat
alaminya dan mencegah sintesis basa nukleotida. Obat ini digunakan
untuk mengobati kanker .
b. Inhibisi non kompetitif
Inhibitor non-kompetitif berikatan secara reversibel pada satu
sisi enzim (bukan sisi aktif) dan menyebabkan perubahan pada
keseluruhan bentuk tiga dimensi enzim, yang mengakibatkan
penurunan aktivitas katalitik. Karena inhibitor mengikat situs yang
berbeda pada substrat, enzim dapat mengikat inhibitor, substrat, atau
keduanya. Pengaruh inhibitor nonkompetitif tidak dapat diatasi dengan
meningkatkan konsentrasi substrat, sehingga nilai Vmax menurun.
Afinitas enzim terhadap substrat tidak berubah, sehingga nilai Km
 tetap sama. Contoh inhibitor non-kompetitif adalah efek pepstatin pada
enzim renin. 

D. Pengaturan kerja enzim@bukukimia

Cara kerja enzim juga dapat dijelaskan dengan dua teori, yaitu teori
gembok dan anak kunci, dan teori kecocokan yang terinduksi.
1. Teori gembok dan anak kunci (Lock and key theory)
Enzim dan substrat bergabung untuk membentuk kompleks, seperti
kunci di gembok. Di dalam kompleks, substrat dapat bereaksi dengan
energi aktivasi yang rendah. Setelah reaksi, kompleks dilepaskan dan
produk dilepaskan dan enzim dilepaskan. Teori ini dikemukakan oleh
Fischer (1894). Enzim dibandingkan dengan kunci dengan bagian kecil
yang dapat berikatan dengan substrat. Bagian enzim yang dapat berikatan
dengan substrat disebut sisi aktif. Substrat dibandingkan dengan kunci
yang dapat terhubung ke situs aktif enzim .

Sumber:

Gambar 2.9: Teori Gembok dan Kunci

Selain pusat aktif, enzim juga menemukan sisi alosterik. Sisi alosterik
dapat dibandingkan dengan saklar yang dapat meningkatkan atau
menurunkan kerja enzim. Ketika situs alosterik berikatan dengan inhibitor
(inhibitor), konfigurasi enzim berubah, mengurangi aktivitasnya. Namun,
jika situs alosterik ini berikatan dengan aktivator (zat pengaktif), enzim
menjadi aktif kembali.
2. Teori kecocokan yang terinduksi (Induced fit theory)
Menurut teori kecocokan yang diinduksi, situs aktif enzim adalah
konformasi yang fleksibel. Ketika substrat memasuki situs aktif enzim,
bentuk situs aktif yang dimodifikasi mengelilingi substrat dan membentuk
kompleks.
 Sumber:

Gambar 2.10 : Teori Kecocokan yang Terinduksi

Ketika produk dilepaskan dari kompleks, enzim tidak aktif dalam

bentuk lepas. Jadi, substrat lain bereaksi dengan enzim lagi. Molekul
enzim memiliki situs aktif tempat substrat menempel untuk membentuk
molekul enzim-substrat yang kompleks. Pengikatan substrat menginduksi
konformasi pada enzim yang meningkatkan kompatibilitas antara
keduanya dan menempatkan molekul kompleks enzim-substrat dalam
keadaan yang lebih reaktif. Ketika substrat memasuki situs aktif enzim,
bentuk situs aktif berubah di sekitarnya, membentuk kompleks. Ketika
produk dilepaskan dari kompleks, enzim menjadi tidak aktif dan
mengendur. Substrat lain kemudian bereaksi dengan enzim lagi. Begitu
seterusnya.

Sumber:

Gambar 2.11: Teori “Lock And Key” Vs “Induced Fit”

 BAB III
PENUTUP
KESIMPULAN
1. Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk
menghasilkan zat antara melalui reaksi kimia organik yang memerlukan
energi aktivasi lebih rendah, sehingga reaksi kimia dipercepat karena reaksi
kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama.
Meskipun komposisi katalis dapat berubah pada reaksi awal, molekul katalis
kembali ke bentuk aslinya pada reaksi akhir. Enzim mengkatalisis reaksi
dengan meningkatkan laju reaksi.
2. Ada beberapa faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim. Faktor-faktor ini
berkaitan erat dengan sifat enzim sebagai protein. Faktor yang mempengaruhi
aktivitas enzim tersebut adalah suhu, keasaman (pH), produk akhir,
konsentrasi enzim dan substrat.
3. Inhibisi atau penghambatan kerja enzim dibagi menjadi dua jenis, yaitu
ireversibel dan reversibel. Penghambatan reversibel dapat dibagi lagi menjadi
penghambatan kompetitif dan non-kompetitif.
4. Cara kerja enzim juga dapat dijelaskan dengan dua teori, yaitu teori gembok
dan anak kunci (Enzim dan substrat bergabung untuk membentuk kompleks,
seperti kunci di gembok), dan teori kecocokan yang terinduksi (Ketika
substrat memasuki situs aktif enzim, bentuk situs aktif yang dimodifikasi
mengelilingi substrat dan membentuk kompleks)
SARAN
Makalah ini merupakan makalah yang berisi informasi dan wawasan mengenai
enzim. Sesuai dengan tujuan makalah ini, kami mengharapkan agar pembaca dapat
lebih memahami tentang informasi yang terkandung dalam makalah ini. Oleh sebab
itu, makalah ini sebaiknya dibaca dengan cermat dan teliti agar pembaca
dapat benar-benar memahami isinya.
DAFTAR PUSTAKA