UNIVERSITAS INDONESIA

AKTIVITAS ENZIM
Makalah disusun untuk memenuhi tugas akhir mata kuliah
Biokatalis dan Informasi Genetik

Oleh :
Audryan Pradipta
200663093

DEPARTEMEN KIMIA
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS INDONESIA
TAHUN 2022

0
 KATA PENGANTAR

Puji syukur ke hadirat Tuhan Yang Maha Esa. Atas rahmat dan hidayah-Nya, penulis dapat

menyelesaikan tugas makalah yang berjudul "Aktivitas Enzim" dengan tepat waktu.

Makalah disusun untuk memenuhi tugas Mata Pelajaran Biokatalis & Informasi Genetik. Selain

itu, makalah ini bertujuan menambah wawasan tentang Aktivitas Enzim dalam menjalankan

fungsinya sebagai biokatalis serta faktor-faktor yang dapat mempengaruhi aktivitas enzim

tersebut..

Penulis mengucapkan terima kasih kepada Prof. Sumi Hudoyono selaku Dosen Pengampu mata

kuliah Biokatalis & Informasi Genetik. Ucapan terima kasih juga disampaikan kepada semua

pihak yang telah membantu diselesaikannya makalah ini.

Penulis menyadari makalah ini masih jauh dari sempurna. Oleh sebab itu, saran dan kritik yang

membangun diharapkan demi kesempurnaan makalah ini.

Jakarta, 29 Mei 2022

1
 BAB I

PENDAHULUAN

Reaksi kimia yang terjadi dalam sistem biologis selalu melibatkan katalis. Katalis ini

dikenal sebagai katalis biologis (biokatalisator) berupa protein yang sangat spesifik yang disebut

enzim (Winarno, 1986). Enzim adalah senyawa protein yang dapat mengkatalisis reaksi kimia

sel dan jaringan hidup. Enzim merupakan biokatalisator yang sangat efektif yang akan

meningkatkan kecepatan reaksi kimia spesifik secara nyata, dimana reaksi ini tanpa enzim akan

berlangsung lambat (Lehninger, 1995).

Enzim adalah molekul kompleks yang bekerja melalui banyak mekanisme reaksi yang

berbeda. Sebagai contoh, beberapa enzim hanya bekerja pada dua atau lebih molekul pada

substrat tunggal. Sedangkan enzim lain bertindak pada dua atau lebih molekul substrat yang

berbeda yang mengatur terjadinya pengikatan. Beberapa enzim membentuk ikatan kovalen yang

memediasi pembentukan kompleks dengan substrat. Sebagian besar enzim yang terdapat pada

organisme hidup merupakan larutan koloid dalam cairan tubuh seperti air liur, darah, getah

lambung, dan getah pankreas.

2
 BAB II

PEMBAHASAN

2.1. Pengertian Aktivitas Enzim

Aktivitas enzim adalah ukuran jumlah produk yang terbentuk atau substrat yang

digunakan dalam reaksi per satuan waktu. Laju awal berhubungan dengan aktivitas yang diukur

ketika sejumlah substrat yang digunakan kurang dari 20% dari total substrat yang ada. Satu IU

enzim mengkatalisis 1 μmol substrat per detik pada kondisi pH dan suhu tertentu. Aktivitas

spesifik adalah unit enzim per mg protein yang ada di dalam sampel. Aktivitas molar atau

turnover number adalah jumlah molekul substrat yang diubah kedalam produk per satuan waktu

per molekul enzim pada kondisi substrat jenuh. Laju reaksi enzimatik berhubungan dengan

jumlah laju enzim di dalam sampel.

Aktivitas enzim dipengaruhi oleh molekul lain. Molekul lain yang mengganggu reaksi

enzim sehingga mempengaruhi laju reaksi disebut inhibitor. Inhibitor menurunkan aktivitas

enzim. Sebaliknya molekul yang dapat meningkatkan aktivitas enzim disebut aktivator enzim.

Banyak obat-obatan dan racun yang bertindak sebagai inhibitor. Kadang-kadang inhibitor juga

berupa fisik yaitu pH, suhu atau konsentrasi substrat.

Berikut contoh turnover number beberapa enzim :

Enzim Turnover Number (per detik)

Karbonat anhidrase 600.000

Asetilkolinesterase 25.000

β-amilase 18.000

DNA-polimerase 15

3
2.2. Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim

a. Temperatur

Sebagian besar enzim bekerja optimal di suhu tubuh normal. Masing-masing enzim

mempunyai suhu optimum yang berbeda-beda. Pada umumnya enzim bekerja optimum pada

suhu 40॰C. Apabila suhu di lingkungan enzim sedikit menurun, maka efektifitas enzim

cenderung akan melambat. Kondisi ini terjadi karena energi kinetik yang rendah, sehingga

mereka bergerak lambat dan tidak sering bertabrakan.

Sedangkan jika suhu di lingkungan enzim terlalu tinggi, maka enzim beresiko mengalami

denaturasi yaitu perubahan struktur kimia enzim yang mengakibatkan enzim rusak dan tidak

dapat menjalankan fungsinya. Sisi aktif tidak akan lagi mengikat ke substrat maka tidak akan ada

reaksi yang terjadi. Laju reaksi enzimatik akan meningkat ketika temperatur meningkat karena

meningkatnya energi kinetik pada sistem. Dalam batas tertentu, enzim mengkatalisis reaksi

mengikuti karakter ini dan kecepatan reaksi biologi menjadi dua kali lipat setiap peningkatan

10°C. Aktivitas dengan adanya peningkatan temperatur pada laju reaksi disebut Q10 atau

koefisien temperatur. Jika konsentrasi enzim, substrat dan faktor lain pada medium

dipertahankan konstan dan aktivitas enzim ditentukan dengan meningkatnya temperatur maka

didapatkan kurva dibawah ini :

4
 b. Derajat Keasaman (pH)

Seperti halnya suhu, enzim akan bekerja optimum pada kondisi pH tertentu. Pada

umumnya pH optimum enzim berkisar antara 6-8. Namun, terdapat beberapa pengecualian,

sebagai contoh enzim pepsin bekerja optimum pada pH = 2 di lambung untuk memecah protein

menjadi pepton.

Sebagian besar enzim aktif berada pada rentang pH yang sempit yaitu 6 - 8 (BlancoG &

Blanco A, 2017), ada juga literatur yang menyebutkan sekitar 5 - 9 (Najafpour, 2015). Efek pH

berhubungan dengan kombinasi beberapa faktor seperti energi yang terlibat dalam ikatan substrat

pada sisi aktif enzim, ionisasi residu asam amino yang terlibat dalam aktivitas katalitik enzim,

ionisasi substrat, perbedaan struktur protein karena kekuatan ionik medium. Laju reaksi

enzimatik karena perbedaan pH membuat kurva lonceng normal, dimana laju maksimum tercapai

pada pH optimum larutan. Nilai pH optimum, berhubungan dengan pKs asam amino terionisasi

yang terlibat dalam struktur protein.

c. Konsentrasi Substrat

Laju suatu reaksi enzim akan meningkat seiring dengan penurunan konsentrasi substrat.

Ketika konsentrasi substrat semakin banyak kerja enzim akan menurun, sehingga dibutuhkan

penambahan enzim untuk mengatasinya. Hubungan antara konsentrasi substrat dan aktivitas

enzim mengikuti kurva hiperbolik.

5
 d. Konsentrasi Enzim

Konsentrasi enzim dengan laju reaksi enzim berbanding lurus, artinya laju reaksi enzim

akan bertambah secara konstan seiring dengan adanya penambahan konsentrasi enzim. Dengan

meningkatnya konsentrasi enzim berarti ada molekul tambahan yang akan membawa substrat

sehingga laju reaksi meningkat. Jika konsentrasi meningkat dua kali, maka laju reaksi atau

aktivitas enzim akan meningkat dua kali.

e. Aktivator Enzim

Zat pengaktif seperti bahan kimia tertentu mampu meningkatkan kerja enzim. Contohnya,

logam alkali, logam alkali tanah, Co, Mg, Mn, dan Cl.

f. Inhibitor Enzim

Inhibitor adalah senyawa yang mampu menghambat kerja enzim. Inhibitor menyebabkan

aktivitas enzim terganggu, sehingga enzim tidak bekerja secara optimal. Terdapat 2 macam

inhitor, yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor non-kompetitif.

Berdasarkan sifatnya, inhibitor enzim dibagi menjadi 2 yaitu inhibitor reversibel dan

irreversibel. Inhibitor reversibel bereaksi ketika molekul memasuki sisi aktif enzim dan

membentuk ikatan kovalen dengan enzim sehingga secara permanen, sisi aktif enzim akan diblok

6
dan enzim menjadi inaktif secara irreversibel. Contoh inhibitor irreversibel yaitu racun gas

diisopropilfosfofluoridat yang bereaksi dengan enzim asetilkolinesterase menghambat transmisi

saraf. Sisi aktif serin residu pada enzim asetilkolinesterase berikatan secara kovalen dengan

inhibitor. Sebagian besar inhibitor irreversibel berupa racun. Ada 3 tipe inhibisi reversibel yaitu

kompetitif, non-kompetitif dan unkompetitif.

i. Inhibitor Kompetitif

Inhibitor kompetitif, merupakan suatu senyawa kimia yang menyerupai struktur substrat

dan akan bersaing dengan substrat untuk menempati sisi aktif enzim. Apabila sisi aktif enzim

sudah ditempati oleh inhibitor kompetitif dari substrat maka substrat tidak dapat berikatan

dengan sisi aktif enzim.

Pada inhibitor kompetitif, inhibitor berkompetisi dengan substrat untuk berikatan pada

sisiaktif enzim, membentuk kompleks enzim-substrat sehingga enzim menjadi inaktif. Inhibitor

kompetitif meningkatkan nilai konstanta Michaelis (Km) tanpa mengubah nilai laju reaksi

maksimum (Vmaks). Inhibisi kompetitif dapat dikembalikan dengan meningkatkan konsentrasi

substrat. Setelah inhibitor lepas dari sisi aktif enzim, enzim akan mampu berikatan dengan

substrat dan menjadi aktif kembali. Berikut grafik pengaruh dengan adanya inhibitor dan tanpa

inhibitor pada aktivitas enzim.

7
ii. Inhibitor Non-kompetitif

Inhibitor non kompetitif, adalah suatu senyawa kimia yang menghambat kerja enzim

dengan cara melekat pada bagian selain sisi aktif enzim yaitu sisi alosterik. Pengikatan tersebut

menyebabkan terjadinya perubahan sisi aktif enzim, akibatnya substrat tidak dapat berikatan

dengan sisi aktif enzim.

Inhibitor akan berikatan dengan enzim pada sisi lain selain sisi aktif sehingga dapat

mengubah bentuk dan kemampuan sisi aktif enzim. Akibatnya substrat lebih sulit untuk

berikatan dengan sisi aktif, aktivitas enzim berkurang dan laju reaksi maksimum akan menurun

tetapi nilai konstanta Michaelis (Km) tidak berubah. Inhibisi ini tidak dapat dikembalikan

dengan meningkatkan konsentrasi substrat. Jika inhibitor dapat mengubah laju maksimum dan

konstanta Michaelis maka merupakan inhibitor campuran.

Contoh inhibitor nonkompetitif yaitu timbal, merkuri dan logam berat lainnya

yangmampu berikatan dengan gugus thiol (-SH) dari unit sistein pada enzim

sehinggamengganggu bentuk enzim.

8
iii. Inhibitor Unkompetitif

Tipe lain inhibitor reversibel yaitu inhibitor anti kompetitif atau uncompetitif.

Berdasarkan grafik, inhibitor unkompetitif menurunkan nilai Vmax dan Km. Inhibitor

Unkompetitif berikatan dengan kompleks ES dan membentuk kompleks ESI yang tidak aktif.

Terjadi 2 reaksi yang melibatkan ES, yaitu kompleks ES akan membentuk produk sedangkan

kompleks ESI, reaksi E + S ⇌ ES berlangsung ke sebelah kanan, sehingga tampak afinitas

substrat meningkat (dengan menurunnya nilai Km). Aktivitas enzim menjadi berkurang karena

kompleks ESI menjadi tidak efektif. Reaksi ini tidak dapat kembali dengan meningkatkan

konsentrasi substrat.

9
 BAB III

KESIMPULAN

1. Aktivitas enzim adalah ukuran jumlah produk yang terbentuk atau substrat yang

digunakan dalam reaksi per satuan waktu.

2. Aktivitas Enzim dipengaruhi oleh berbagai faktor, yaitu suhu, derajat keasaman (pH),

konsentrasi substrat, konsentrasi enzim, aktivator, dan inhibitor enzim.

3. Enzim bekerja optimal pada suhu 40॰C, jika suhu di lingkungan enzim terlalu tinggi,

maka enzim beresiko mengalami denaturasi yaitu perubahan struktur kimia enzim yang

mengakibatkan enzim rusak dan tidak dapat menjalankan fungsinya.

4. Pada umumnya pH optimum enzim berkisar antara 6-8. Namun, terdapat beberapa

pengecualian, sebagai contoh enzim pepsin bekerja optimum pada pH = 2 di lambung

untuk memecah protein menjadi pepton.

5. Laju suatu reaksi enzim akan meningkat seiring dengan penurunan konsentrasi substrat.

6. Laju reaksi enzim akan bertambah secara konstan seiring dengan adanya penambahan

konsentrasi enzim.

7. Aktivator enzim merupakan suatu zat pengaktif seperti bahan kimia tertentu yang mampu

meningkatkan kerja enzim. Sedangkan Inhibitor Enzim merupakan senyawa yang dapat

menyebabkan aktivitas enzim terganggu, sehingga enzim tidak bekerja secara optimal.

8. Berdasarkan sifatnya, inhibitor enzim dibagi menjadi 2 yaitu inhibitor reversibel dan

irreversibel. Ada 3 tipe inhibisi reversibel yaitu kompetitif, non-kompetitif dan

unkompetitif.

10