ENZI

M
Cakupan:
 Definisi umum
 Bagian penting dari enzim
 Bagaimana enzim bekerja
 Hubungan enzim dng substrat
 Hubungan enzim dng inhibitor
 Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja
enzim
 Kinetika enzim
Definisi Umum

Dalam sistem biologi  reaksi

kimia selalu memerlukan katalis.
Tanpa katalis  reaksi sangat lama
Enzim sebagai biokatalisator

Polimer organik yang berfungsi

untuk mempercepat reaksi dengan
jalan menurunkan tenaga aktivasi
dan tidak mengubah kesetimbangan
reaksi, serta bersifat sangat
spesifik.
Bagian-bagian enzim
 Holoenzim
 Apoenzim/Apoprotei
n
 Gugus prostetik
 Koenzim
 Kofaktor
Bagian-bagian enzim
(lanjutan)
 Seperti halnya protein lain, enzim memiliki
BM antara 12,000 – 1 juta kd
 Holoenzim Enzim aktif lengkap dengan
semua komponennya.
 Kofaktor  ion anorganik logam yg
dibutuhkan enzim untuk melakukan
fungsinya sebagai pengangkut substrat.
 Koenzim  molekul organik (komplek) yang
dibutuhkan enzim untuk melakukan
fungsinya sebagai pengangkut substrat.
(kofaktor organik)
 Gugus prostetik Koenzim atau kofaktor
yang terikat sangat kuat bahkan terikat
dengan ikatan kovalen dengan enzim.
Bagian-bagian enzim
(lanjutan)
 Apoenzim / apoprotein Bagian yang terdiri dari
protein saja pada suatu enzim berfungsi
menentukan substrat yang bergabung dengan
koenzim
 Substrat: senyawa/molekul yang mengalami
perubahan setelah mengalami reaksi enzimatik.
 Ion logam pada gugus prostetik yang terikat erat
 metaloenzim (ikatan kovalen).
 Ion logam untuk aktivasi enzim (kofaktor) 
metal-activated enzymes (ikatan non
kovalen).
 Perbedaan antara metaloenzim dan enzim yang
diaktifkan logam, juga dapat dilihat pada afinitas
enzim terhadap logamnya.
Metaloenzim
Kofaktor (metal-
activated enzymes)
Tiga sifat utama enzim :

 Kemampuan katalitiknya
 Spesifisitas

 Kemampuan untuk

diatur (regulasi)
 Enzim tidak ikut bereaksi dgn substrat atau
produknya
 Aktifitas dapat dikontrol sesuai dengan
kebutuhan organisme itu sendiri
Contoh : enzim yg mengkatalisis reaksi
pertama pada suatu siklus biosintesis
biasanya di hambat oleh produk
akhirnya(feedback inhibition)
 Beberapa enzim disintesis dalam bentuk
tidak aktif. Dan akan diaktifkan oleh kondisi
dan waktu yang sesuai (enzim allosterik).
Prekursor yg tidak aktif disebut  zymogen
 Katalis yg paling efisien  mampu
mempercepat reaksi 1020 kali lbh cepat
 Enzim bersifat sangat spesifik, baik jenis
reaksi maupun substratnya ,
Klasifikasi enzim
 Oksido reduktase: Pemindahan elektron
(redoks)
 Transferase: Pemindahan gugus dan senyawa.
 Hidrolase: Reaksi hidrolisis, pemutusan
hidrolitik C-C, C-O, C-N dan ikatan kovalen lain.
 Liase: Pemindahan gugus ke ikatan ganda
 Isomerase: Pemindahan gugus di dalam molekul
menghasilkan isomer.
 Ligase: Penyatuan (ligasi) dua molekul. Ikatan C-
C, C-S, C-O dan C-N. (sintetase)
Bagaimana enzim bekerja
 Reaksi tanpa enzim:
 Lambat
 Membutuhkan suhu yang tinggi
 Tekanan yang tinggi
 Reaksi enzimatis
 Enzim memberikan suatu lingkungan yg
spesifik di dalam sisi aktifnya, sehingga
reaksi secara energetik dapat lebih mudah
terjadi
 Perbedaan antara energi reaktan (fase awal)
dgn energi produk (fase akhir)  selisih
energi bebas standar (ΔGº)

Agar reaksi berjalan

spontan, bagaimanakah
nilai ΔGº
Enzim  mempercepat
reaksi tetapi tidak
mengubah keseimbangan
reaksi atau ΔGº
Kesetimbangan reaksi
antara Reaktan dan produk
mencerminkan perbedaan
energi bebas pada fase
awal
Kecepatan reaksi tergantung
energi aktifasi ΔGº≠
 suatu pasokan energi
dibutuhkan untuk mengawali
suatu reaksi
Energi aktifasi untuk reaksi yg
dikatalis dengan ensim lebih
rendah dr reaksi tanpa enzim
Glukosa + 6 O2  6 CO2 + 6
H2O ΔGº = -2880 kJ/mol
Enzim penting untuk
menurunkan energi aktifasi
untuk memulai suatu reaksi
Enzim  mengikat substrat 
menciptakan jalan reaksi yg
berbeda yg mempunyai fase
transisi lebih rendah dbanding
reaksi tanpa enzim
Inti dr reaksi katalisis  ikatan
yg spesifik pd fase transisi
 Substrat terikat  interaksi nonkovalen
E + S ↔ ES ↔ EP ↔ E + P

 Kekuatan enzim dlm mengkatalisis suatu reaksi 

kemampuan enzim membawa substrat bersama-sama
pd orientasi yang tepat untuk terjadinya suatu reaksi

 Substrat terikat pd  sisi aktif yi cekukan pd protein

yg berisi asam amino yg penting untuk tjdnya suatu
reaksi kimia
Karakteristik sisi aktif
enzim
 merupakan bagian kecil dari enzim
(Mengapa enzim harus memiliki ukuran
besar?)
 sisi aktif merupakan suatu cekukan yang
bersifat 3 dimensi.  memberikan
linkungan mikro yg sesuai utk terjadinya
suatu reaksi kimia
 substrat terikat pada sisi aktif dengan
interaksi / ikatan yang lemah.
 Spesifitas enzim dipengaruhi oleh asam
amino yg menyusun sisi aktif suatu enzim
Gambar sisi
aktif enzim
dan asam
amino yang
terlibat
 Sisi aktif mempunyai 2 bagian yg
penting:
 Bagian yang mengenal substrat dan

kemudian mengikatnya
 Bagian yang mengkatalisis reaksi,

setelah substrat diikat oleh enzim

 Asam amino yang membentuk kedua

bagian tersebut tidak harus berdekatan

dalam urutan secara linear, tetapi dalam
konformasi 3D mereka berdekatan
Teori Mekanisme Kerja Enzim:

 Lock and Key

analogy
 Induced Fit theory
Lock and Key analogy
 Enzim memiliki struktur sisi spesifik yang
cocok dengan substrat. Mampu menerangkan
spesifitas enzim ttp tidak dapat menerangkan
stabilitas fase transisi enzim
Induced Fit theory
 mempertimbangkan fleksibilitas protein,
sehingga pengikatan suatu substrat pada
enzim menyebabkan sisi aktif mengubah
konformasinya sehingga cocok dgn
substratnya.  dpt menerangkan fase
transisi ES komplek
Faktor-faktor yg mempengaruhi
kerja enzim
 pH  setiap enzim mempunyai pH optimum
utk bekerja.
contoh : pepsin  pH 2, amylase  pH 7.0
 Temperatur  setiap kenaikan suhu 10˚C
(sampai 40˚C- 45˚C), kecepatan reaksi naik
2 x lipatnya dan reaksi terhambat dan
berhenti pada 55 ˚C -60˚C. Mengapa?
 [S] dan atau [E]
 Inhibitor
 Aktivator
Kinetika Reaksi Enzimatis

K1 K2

E+S ES E+P
K-1
K1 : kecepatan konstan pembentukan ES komplek
K2 : kecepatan konstan konfersi ES komplek ke P
K-1 : kecepatan konstan pemecahan ES komplek ke E
bebas
Enzim sangat efisien dalam mengkatalis suatu reaksi,
steady state (keseimbangan reaksi) segera dapat tercapai
apabila : Kecepatan pembentukan ES komplek sama
dengan kecepatan pemecahannya
K-1 + K2
= Km  konstanta Michaelis
K2
Vmax [S]
V=  Persamaan Michaelis-Menten
Km + [S]
 Ketika kondisi diatur sehingga
 [S] = Km maka

Vmax [S]
V= dan V =
Vmax / 2
 [S] + [S]
Lineweaver-Burk double
reciprocal plot

Y=mx + b
Penghambatan (Inhibitor) Reaksi
Enzimatis
 Kerja enzim dapat dihambat secara reversible atau
irreversible
 Irreversible  pembentukan atau pemecahan ikatan
kovalen dalam enzim
 Reversible  suatu senyawa dapat terikat dan
kemudian dpt lepas kembali

Reversible inhibitor ini dpt dibagi :

 competitive
 non-competitive
 un-competitive
penghambatan competitive

 inhibitor bersaing dgn

substrat untuk terikat pd
sisi aktif
 Biasanya inhibitor
berupa senyawa yg
menyerupai substratnya,
& mengikat enzim
membentuk komplek EI
 krn terikat scr reversible
 penghambatan nya
bias, yaitu ketika
ditambah substrat maka
penghambatan
berkurang
penghambatan non-
competitive
 inhibitor terikat pada sisi
lain dari enzim (bkn sisi
aktif) jadi tidak memblok
pembtkan enzim-
substrat komplek
 Enzim mjd tidak aktif
ketika inhibitor terikat
walau enzim mengikat
substrat
 Inhibitor mengurangi
konsentrasi enzim yg
aktif, sehingga
mempengaruhi Vmax –
nya
Penghambatan un-competitive

 Terikat pd sisi selain

sisi aktif enzim
 Berbeda dgn non-
competitive 
inhibitor ini hanya
terikat pd ES
komplek sehingga
tidak terikat pd
enzim bebas
 Vmax berubah, dan
Km juga berubah
Peranan Enzim

 1. Penyelidikan reaksi-reaksi metabolik dan

pengaturannya
 2. Sebagai katalisator dalam industri yg

mensintesis hormon/antibiotik
 3. Membantu dlm menegakkan diagnosa

krn kadar enzim pd keadaan patologik

tertentu dpt mengalami perub yg nyata
dlm darah ataupun jaringan, penyakit
genetik
(endonuklease retriksi)
*. 4. Dalam pengolahan pangan, pertanian,
peternakan dan pd akv. Sehari-hari dirumah
Pembagian Enzim berdasarkan
lokasinya
 Enzim plasma fungsional:
Enzim atau proenzim tertentu terdapat sepanjang
waktu dlm sirkulasi individu normal, substrat juga
terdapat dlm sirkulasi dan melakukan fungsi fisiologis
dlm darah
Contoh: Lipoprotein lipase, pseudokolinesterse,
proenzim bekuan darah dan lisis bekuan darah
umumnya disintesis dlm hati, konsentrasi dlm darah
sama atau lebih tinggi dibandingkan dlm jaringan
 Enzim plasma non fungsional:
Tidak melakukan fungsi fisiologis dlm darah
Substrat sering tdk ada dlm plasma
Konsentrasi dlm darah individu normal berjutakali
lebih rendah dibanding dlm jaringan
LOKASI ENZIM

 Dalam sel hati:

Enzim-enzim glikolisis terletak dlm
sitoplasma
 Enzim-enzim siklus asam sitrat terdapat
dalam mitokondria
 Dalam sel pankreas, lambung dan saliva.
 Isozim : enzim yg mengkatalisa reaksi yg
sama
 Tetapi sifat fisika dan kimia protein
menunjukkan perbedaan yg bermakna
 Kontrak
Perkuliahan
Sistem Penilaian

1. Etika dan Perilaku 10 % Kisaran Nilai

2. Tugas 20% Nilai
3. UTS 30% 85-100 A
4. UAS 40% 70-84 B
55-69 C
20-54 D
Jumlah 100% 0-19 E
 MLT
(Medical Laboratory
Technology)
TUGAS Kelompok
 Tugas Kelompok:
1. Protein

2. Karbohidrat

3. Lemak

4. Vitamin

5. Hormon

Presentasi dengan urutan seperti di atas

Tugas Individu

 Tugas: Resume Jurnal Internasional

 www.ajcn.nutrition.org
 Topik: Metabolisme atau materi
setelah UTS (lihat buku pegangan).
 Dikumpulkan pada pertemuan ke-XIII
 Diketik dan jurnalnya dilampirkan.