BAGIAN-BAGIAN ENZIM

&
CARA KERJA ENZIM
 Bagian-bagian enzim

Kita mengenal istilah:

Holoenzim
Apoenzim/ apoprotein
Gugus prostetik
Koenzim
Kofaktor
 Bagian-bagian enzim (lanjutan)
• Seperti halnya protein lain, enzim memiliki BM antara
12,000 – 1 juta kd
• Beberapa enzim tidak membutuhkan molekul kimiawi
lain untuk aktifitasnya, beberapa membutuhkan 
kofaktor / koenzim
• Kofaktor  ion-ion inorganik yg dibutuhkan enzim
untuk melakukan fungsinya
• Koenzim  molekul organik (komplek) yang
dibutuhkan enziim untuk melakukan fungsinya
• Koenzim atau kofaktor yang terikat sangat
kuat bahkan terikat dengan ikatan kovalen
dengan enzim  gugus prostetik
• Enzim aktif lengkap dengan semua
komponennya  holoenzim
• Bagian yang terdiri dari protein saja pada
suatu enzim  Apoenzim / apoprotein
• Fungsi koenzim adalah sebagai karier
sementara dari gugus fungsional yg berperan
dalam reaksi ensimatis tersebut.
 Bagaimana enzim bekerja
• Reaksi tanpa enzim:
– Lambat
– Membutuhkan suhu yang tinggi
– Tekanan yang tinggi
• Reaksi enzimatis
– Enzim memberikan suatu lingkungan yg spesifik di
dalam sisi aktifnya, sehingga reaksi secara
energetik dapat lebih mudah terjadi
• Perbedaan antara energi reaktan (fase awal) dgn energi
produk (fase akhir)  selisih energi bebas standar
(ΔGº)

Agar reaksi berjalan

spontan, bagaimanakah
nilai ΔGº
Enzim  mempercepat reaksi tetapi tidak mengubah
keseimbangan reaksi atau ΔGº
Kesetimbangan reaksi antara Reaktan dan produk
mencerminkan perbedaan energi bebas pada fase awal
Kecepatan reaksi tergantung energi aktifasi ΔGº≠
 suatu pasokan energi dibutuhkan untuk mengawali suatu reaksi
Energi aktifasi untuk reaksi yg dikatalis dengan ensim lebih rendah
dr reaksi tanpa ensim
Glukosa + 6 O2  6 CO2 + 6 H2O ΔGº = -2880 kJ/mol
Enzim penting untuk menurunkan energi aktifasi untuk memulai
suatu reaksi
Enzim  mengikat substrat  menciptakan jalan reaksi yg
berbeda yg mempunyai fase transisi lebih rendah dbanding reaksi
tanpa enzim
Inti dr reaksi katalisis  ikatan yg spesifik pd fase transisi
• Substrat terikat  interaksi nonkovalen
E + S ↔ ES ↔ EP ↔ E + P

• Kekuatan enzim dlm mengkatalisis suatu reaksi 

kemampuan enzim membawa substrat bersama-sama pd
orientasi yang tepat untuk terjadinya suatu reaksi

• Substrat terikat pd  sisi aktif yi cekukan pd protein yg berisi

asam amino yg penting untuk tjdnya suatu reaksi kimia
 Teori untuk menjelaskan kerja enzim:
• Lock and Key analogy
Enzim memiliki struktur sisi spesifik yang cocok dengan
substrat.
Mampu menerangkan spesifitas ensim ttp tidak dapat
menerangkan stabilitas fase transisi ensim
• Induced Fit theory
mempertimbangkan fleksibilitas protein, sehingga pengikatan
suatu substrat pada enzim menyebabkan sisi aktif mengubah
konformasinya sehingga cocok dgn substratnya.  dpt
menerangkan fase transisi ES komplek
 Lock and key model

Induced Fit model

 Faktor-faktor yg mempengaruhi kerja enzim

• pH  setiap enzim mempunyai pH optimum utk

bekerja.
contoh : pepsin  pH 2, amylase  pH 7.0
• Temperatur  setiap kenaikan suhu 10˚C (sampai
40˚C), kecepatan reaksi naik 2 x lipatnya dan reaksi
terhambat dan berhenti pada 60˚C. Mengapa?
• [S] dan atau [E]