enzim

Dosen Pengampu : Setya Enty Rikomah, M.Farm.,

Apt

Disusun oleh Kelompok 1 B2 D3 Farmasii

 Anggota kelompok:
1. Asfarina 22151002
2. Mutiara Aulia Parmacita 22151046
3. Della tri Ananda 22151030
4. Ferdi Hamzah 22151006
5. Agnes monica 22151012
6. Rahmah Nurhayani 22151010
7. James septa reandy 22151040
8. Eva Miranda 22151071
9. Reccy juniarti 22151052
10. Ulfa Sri Julia 22151060
11. Rahmina Harahap 22151050
12. Meta Harlevi 22151044
13. Melina Riza Mama 22151042
14. Stevia salsa purnama 22151058
 Cakupan :
• definisi umum
• bagian penting dari enzim
• bagaimana enzim bekerja
• hubungan enzim dengan subsrat
• hubungan enzim dengan inhibior
• faktor-faktor yang mempengarui kerja enzim
• kineta enzim
 Definisi Umum

Dlm system biologi → reaksi kimia

selalu memerlukan katalis. Tanpa
katalis → sangat lama shg diperlukan
→ Enzim yg berfungsi sbg
biokatalisator

protein yang berfungsi untuk

mempercepat reaksi dengan jalan
menurunkan tenaga aktivasi dan tidak
mengubah kesetimbangan reaksi, serta
bersifat sangat spesifik.
• Katalis yg paling efisien → mampu
mempercepat reaksi 1020 kali Ibh cepat
• Enzim bersifat sangat spesifik, baik jenis reaksi
maupun substratnya,
• Enzim tidak ikut bereaksi dgn substrat atau produknya

• Aktifitas dapat dikontrol sesuai dengan kebutuhan organisme itu sendiri

• Contoh: enzim yg mengkatalisis reaksi pertama pada suatu siklus biosintesis

biasanya di hambat oleh produk akhirnya(feedback inhibition)

• bbrp enzim disintesis dlm btk tidak aktif. Dan akan diaktifkan oleh kondisi
dan waktu yang sesuai (enzim allosterik) . prekursor yg tidak aktif disebut →
zymogen
 Penyelesaian masalah
Bagian-bagian enzim
Tiga sifat utama enzim : Kita mengenal istilah:

• Holoenzim
• Kemampuan katalitiknya • Apoenzim/ apoprotein
• Spesifisitas • Gugus prostetik
• Kemampuan untuk diatur • Koenzim
(regulasi) • Kofaktor
Bagian-bagian enzim (lanjutan) :
• Seperti halnya protein lain, enzim memiliki BM antara
12,000 – 1 juta kd
• Beberapa enzim tidak membutuhkan molekul kimiawi lain
untuk aktifitasnya, beberapa membutuhkan kofaktor /
koenzim
• Kofaktor → ion-ion inorganik yg dibutuhkan enzim untuk
melakukan fungsinya
• Koenzim Tuliskan
→ molekul organik (komplek)
penulis, sumber, atau pendapat Anda
yang dibutuhkan
tentang pernyataan tersebut
enziim untuk melakukan fungsinya
Koenzim atau kofaktor yang terikat sangat kuat
bahkan terikat dengan ikatan kovalen dengan
enzim gugus prostetik

• Enzim aktif lengkap dengan semua

komponennya → holoenzim

• Bagian yang terdiri dari protein saja pada

suatu enzim → Apoenzim / apoprotein

• Fungsi koenzim adalah sebagai karier

sementara dari gugus fungsional yg berperan
dalam reaksi ensimatis tersebut
 Bagaimana enzim bekerja
Reaksi tanpa enzim:

• Lambat
• Membutuhkan suhu yang tinggi
• Tekanan yang tinggi
• Reaksi enzimatis
• Enzim memberikan suatu lingkungan yg spesifik di
dalam sisi aktifnya, sehingga reaksi secara energetik
dapat lebih mudah terjadi
• Perbedaan antara energi reaktan (fase awal) dgn
energi produk (fase akhir) → selisih energi bebas
standar (AG°)
Enzim → mempercepat reaksi tetapi tidak mengubah
keseimbangan reaksi atau AGº
Kesetimbangan reaksi antara Reaktan dan produk
mencerminkan perbedaan energi bebas pada fase awal
Kecepatan reaksi tergantung energi aktifasi 4G°≠ → suatu
pasokan energi dibutuhkan untuk mengawali suatu reaksi
Energi aktifasi untuk reaksi yg dikatalis dengan ensim lebih
rendah dr reaksi tanpa ensim
Glukosa + 6O2 → 6 CO2 + 6H2O AG° = -2880 kJ/mol
Enzim penting untuk menurunkan energi aktifasi untuk
memulai suatu reaksi
Enzim mengikat substrat menciptakan jalan reaksi yg
berbeda yg mempunyai fase transisi lebih rendah dbanding
reaksi tanpa enzim
Inti dari reaksi katalisis ikatan yang spesifik pada fase
transisi
• Substrat terikat interaksi nonkovalen.

E + S ↔ ES ↔ EP ↔ E + P

• Kekuatan enzim dalam mengkatalisis suatu reaksi

kemampuan enzim membawa substrat bersama-sama pada
orientasi yang tepat untuk terjadinya suatu reaksi.
• Substrat terikat pada sisi aktif yang cekukan pada protein
yang berisi asam amino yang penting untuk terjadinya suatu
reaksi kimia.
 Karakteristik sisi aktif enzim

• Merupakan bagian kecil dari enzim (Mengapa enzim harus memiliki ukuran
besar.
• Sisi aktif merupakan suatu cekukan yang bersifat 3 dimensi memberikan
linkungan mikro yang sesuai untuk terjadinya suatu reaksi kimia.
• Substrat terikat pada sisi aktif dengan interaksi /
• ikatan yang lemah.
• Spesifitas enzim dipengaruhi oleh asam amino yang menyusun sisi aktif
suatu enzim.
Sisi aktif mempunyai 2 bagian yg penting:
• Bagian yang mengenal substrat dan kemudian
mengikatnya.
• Bagian yang mengkatalisis reaksi, setelah substrat diikat
oleh enzim.

Asam amino yang membentuk kedua bagian tersebut tidak

harus berdekatan dalam urutan secara linear, tetapi dalam
konformasi 3D mereka berdekatan.
 Teori untuk menjelaskan kerja enzim

 Teori kunci dan anak kunci

Enzim memiliki struktur sisi spesifik yang cocok dengan substrat.
Mampu menerangkan spesifitas ensim tetapi tidak dapat
menerangkan stabilitas fase transisi enzim.

 Teori kecocokan induksi.

mempertimbangkan fleksibilitas protein, sehingga pengikatan suatu
substrat pada enzim menyebabkan sisi aktif mengubah
konformasinya sehingga cocok dengan substratnya dapat
menerangkan fase transisi.
 faktor-faktor yg mempengaruhi kerja enzim

 pH setiap enzim mempunyai pH optimum untuk bekerja.

contoh : pepsin pH 2, amylase pH 7.0

 Temperatur setiap kenaikan suhu 10˚C (sampai 40˚C), kecepatan

reaksi naik 2 x lipatnya dan reaksi terhambat dan berhenti pada
60˚C.
 [S] dan atau [E]
 Penghambatan Reaksi Enzimatis
 Kerja enzim dapat dihambat secara reversible atau irreversible
 Irreversible pembentukan atau pemecahan ikatan kovalen
dalam enzim
 Reversible suatu senyawa dapat terikat dan kemudian dapat
lepas kembali
Reversible inhibitor ini dpt dibagi :
 competitive
 non-competitive
 un-competitive
 Enzim allosterik
 Enzim allosterik mengalami perubahan konformasi
sebagai respon terhadap pengikatan modulator efektor.
 Allosterik enzim biasanya lebih komplek dari non allosterik
enzim, memiliki sub unit lebih dari satu.
 Memiliki satu atau lebih sisi allosterik / regulator untuk
mengikat modulator.
 Seperti halnya substrat, setiap regulator memiliki sisi
pengikatan yang berbeda.
 Untuk enzim homotropik sisi aktif dan sisi regulator sama
T h a n k
y o u !