Bahan bacaan

ENZIM

1. Pengertian Enzim
Apa yang dimaksud dengan Enzim ? Enzim adalah suatu molekul protein yang bersifat kompleks yang
dihasilkan oleh sel hidup (makhluk hidup) yang berfungsi sebagai biokatalisator dalam berbagai proses kimia
di dalam tubuh makhluk hidup. Maksud dari biokatalisator yaitu fungsi dari enzim untuk mempercepat
proses reaksi biologi dengan cara menurunkan energi aktivasi atau energi yang diperlukan untuk
mengaktifkan suatu reaktan sehingga dapat bereaksi untuk membentuk suatu senyawa tanpa mengalami
perubahan struktur kimianya. Karena itu peran serta enzim dalam suatu rekasi tidak akan mempengaruhi
kesetimbangan reaksi.
Enzim disintesis dalam bentuk calon enzim yang tidak aktif, kemudian diaktifkan dalam lingkungan pada
kondisi yang tepat. Bentuk enzim yang tidak aktif itu disebut zimogen. Enzim terbagi menjadi dua kelompok
pokok yaitu enzim sederhana dan enzim konjugasi (bergabung)/haloenzim. Pada kelompok enzim sederhana
bagiannya hanya berupa protein saja. Sedangkan kelompok enzim konjugasi/haloenzim dibagi atas 2 tipe
yaitu ada bagian yang berupa protein dan ada juga bagian yang bukan berupa protein. Bagian yang berupa
protein yang disebut dengan apoenzim adalah bagian protein dari enzim yang sifatnya tidak tahan panas,
berfungsi menentukan kekhususan dari enzim, dan tidak bisa bekerja tanpa adanya protein lain sedangkan
bagian yang bukan berupa protein disebut gugus prostetik. Untuk gugus prostetik ada 2 tipe yang harus
dipahami yaitu yang pertama tipe organik yang lepas disebut koenzim contohnya vitamin-vitamin seperti
vitamin B1, B2, B6, niasin, dan biotin. Lalu tipe yang kedua yaitu tipe non organik yang biasa disebut sebagai
kofaktor yang mampu berjalan jika ada logam Fe sehingga tanpa adanya logam Fe tersebut maka sistem
tidak jalan.

2. Struktur Enzim
Enzim seperti yang telah kita ketahui merupakan protein (dengan sedikit pengecualian). Setiap enzim
mempunyai konformasi yang sangat tepat dan berlainan sebagai hasil dari beberapa tingkatan struktur-
struktur protein. Oleh karena itu, struktur enzim memiliki keasaman dengan macam struktur protein.
Terdapat 4 macam struktur enzim, di antaranya yaitu :
1) Struktur primer adalah rangkaian asam amino pada rantai polipeptida yang menyusun enzim.
2) Struktur sekunder terbentuk dari ikatan kimia yang lemah seperti pada ikatan hidrogen yang
terbentuk di antara atom-atom di sepanjang tulang punggung rantai polipeptida. Struktur
sekunder enzim merupakan interaksi lokal yang menghasilkan pola tiga dimensi berulang. Contoh
struktur enzim sekunder adalah alfa heliks dan lembaran berlipat beta.
3) Struktur tersier melibatkan interaksi jarak jauh di antara rantai sisi asam amino. Struktur enzim
tersier membentuk globular protein yang sangat tepat dan akurat.
4) Struktur kuartener enzim berhubungan dengan interaksi antara dua atau lebih subunit polipeptida
yang berbeda pada sebuah protein fungsional.
Dalam mempelajari struktur enzim. Dikenal adanya situs aktif atau disebut juga dengan active site.
Pengertian situs aktif adalah daerah terbatas di enzim tempat substrat atau banyaknya substrat berikatan
dan tempat reaksi enzimatik berlangsung. Suatu situs aktif enzim dapat berupa suatu kantung atau jalur di
dalam molekul enzim.

3. Ciri-ciri Enzim
Enzim memiliki beberapa ciri khusus di antaranya yaitu :
1) Tidak ikut bereaksi;
2) Struktur enzim tetap tidak berubah baik pada saat sebelum dan sesudah reaksi;
3) Dapat berfungsi pada suhu temperatur optimal atau dalam keadaan stabil;
4) Peka terhadap faktor-faktor lingkungan;
5) Aktifasinya juga tergantung pada derajat keasaman (pH) tertentu;
6) Bekerja secara spesifik yang artinya khusus, bahwa satu enzim hanya dapat bekerja pada satu
substrat;
7) Kerja enzim dapat bolak-balik yang artinya selain dapat memecahkan substrat juga dapat
membentuk substrat dari penyusunnya sendiri;
4. Fungsi Enzim
Sebagaimana yang sudah dijelaskan sebelumnya enzim memiliki fungsi mendasar yaitu menurunkan
energi aktivasi sehingga reaksi dapat berlangsung dalam suhu atau dalam kondisi yang normal. Sebagai
unsur katalitik atau sebagai katalisator dalam suatu reaksi. Dalam melaksanakan katalis ada empat
langkah yang dibutuhkan enzim, di antaranya yaitu :
1) Substrat berikatan dengan enzim. Lalu substrat atau banyak substrat berikatan pada bagian yang aktif
untuk membentuk kompleks substrat-enzim;
2) Terinduksi hingga pas. Enzim yang berikatan dengan substrat menginduksi perubahan bentuk enzim
sehingga substrat lebih pas pada tempat yang lebih sempit di bagian yang aktif;
3) Katalisis yang terjadi dalam reaksi , substrat atau banyak substrat berubah dengan cara yang spesifik,
contoh dengan modifikasi kimiawi, pembelahan atau penggabungan substrat yang berlipat ganda,
Pada tahapan katalisis ini, terdapat dua macam jenis yaitu penggantian jumlah (turnover number) dan
dua arah (bidirectional). Pergantian jumlah yaitu katalisis terjadi sangat cepat sehingga satu molekul
enzim dapat mengubah lebih dari 1000 molekul substrat per detik. Sedangkan dua arah maksudnya
yaitu enzim yang sama mengkatalisis reaksi tertentu dalam dua arah ke depan atau sebaliknya;
4) Langkah terakhir yaitu produk dilepaskan. Terjadinya pelepasan produk reaksi dari bagian yang aktif,
dan enzim tetap dalam bentuk aslinya. Enzim selanjutnya dapat meninggalkan bagian yang aktif dan
digunakan kembali dengan substrat yang baru.

5. Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim

Enzim dalam melakukan aktivitas dan fungsi enzim, terdapat beberapa faktor utama yang dapat
mempengaruhinya yaitu substansi protein dalam enzim, kondisi lingkungan optimal, dan inhibitor.

1). Substansi protein dalam enzim

Dalam banyaknya reaksi yang menggunakan enzim, diperlukan adanya substansi non protein untuk
melakukan aktivitas enzim yang seharusnya. Substansi non protein ini memulai reaksi melalui ikatan
molekul enzim dengan cara yang spesifik. Sebagaimana yang sudah dijelaskan secara sekilas pada bahasan
sebelumnya secara khusus terdapat 5 bagian enzim yaitu:
(1) Koenzim yang merupakan substansi organik seperti vitamin, dan koenzim A.
(2) Kofaktor yaitu substansi anorganik seperti atom logam seng, dan besi.
(3) Kugus prostetik yaitu tempat kofaktor enzim dapat berikatan dengan efektif yang merupakan bagian
dari protein enzim.
(4) Haloenzim adalah bagian protein dan nonprotein enzim yang hadir secara bersamaan.
(5) Apoenzim merupakan bagian protein enzim.

2). Kondisi lingkungan optimal

Setiap enzim memiliki kondisi lingkungan yang optimal yang akan mengoptimalkan/meningkatkan
aktifitas dari enzim yang aktif. Hingga saat ini diketahui dua poin yang dibutuhkan dalam kondisi
lingkungan yang optimal yaitu pengaturan suhu dan pengaturan pH. Suhu memiliki dua pengaruh utama
yaitu pengaruh terhadap reaksi serta terjadinya denaturasi. Pengaruh terhadap reaksi yaitu untuk enzim
pada umunya semakin adanya peningkatan kecepatan reaksi, molekul bergerak lebih cepat dikarenakan
kenaikan suhu sehingga akan banyak berinteraksi. Penurunan suhu tentunya akan berakibatsebaliknya.
Ketika suhu mencapai dan melampaui batas tertentu, maka akan terjadi denaturasi. Definisi denaturasi
adalah perubahan permanen yang menginaktivasi enzim. Saat terjadi denaturasi, ikatan kimia terputus
dan enzim kehilangan bentuk spesifiknya. Sedangkan pH atau ukuran ion OH atau H pada lingkungan.
Apabila pH lingkungan terlalu asam atau basa maka akan dapat menyebabkan denaturasi enzim.
Umumnya, pH optimum enzim adalah dalan pH netral (pH = 7). Hal yang menarik dari enzim pencernaan
adalah bekerja optimum pada pH = 2.

3). Inhibitor
Inhibitor adalah suatu bahan atau molekul yang dapat menghambat kerja enzim. Enzim dapat berikatan
dengan inhibitor secara reversibel dan ireversibel. Ada dua jenis inhibitor yang harus kita belajari yaitu
inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif. Inhibitor kompetitif bekerja dengan cara berikatan pada
tempat aktif enzim. Sehingga mengakibatkan substrat yang tidak bisa berikatan dengan enzim. Sedangkan
inhibitor non kompetitif tidak berikatan dengan tempat aktif, akan tetapi menyebabkan perubahan pada
tempat aktif. Ini pun berakibat substrat tidak bisa berikatan dengan enzim.
6. Mekanisme Kerja Enzim
Cara kerja enzim terdiri dari 2 macam, di antaranya yaitu :
1) Model kunci dan gembok
Enzim memiliki sisi aktif yang dapat berikatan dengan substrat.
2) Induksi pas
Sisi aktifnya dapat berubah bentuk sesuai dengan bentuk substratnya.

7. Klasifikasi enzima, yaitu :

 Oxidoreductase = mengkatalisis reaksi-reaksi redoks (dehidrogenase, oxidase)

 Transferase = mengkatalisis transfer gugus fungsional dari satu molekul ke molekul lain
(kinase, transaminase).

 Hidrolase = mengkatalisis reaksi hidrolisis (lipase, peptidase, amylase)

 Lyase = mengkatalisa penghilangan atau penambahan gugus, atau pemecahan molekul

lainnya yang melibatkan pengaturan kembali electron.

 Isomerase = mengkatalisa pengaturan intra molekuler ( pembentukan isomer, isomerase,

mutase).
  Ligase = mengkatalisa reaksi penggabungan dua molekul (synthetase).

A. KOFAKTOR DAN KOENZIM

Enzim merupakan suatu protein yang mengikat zat lain yang bukan protein, disebut dengan kofaktor.
Kofaktor dapat berupa kofaktor organik (contohnya flavin dan heme) atau kofaktor zat anorganik (contohnya
2+ 2+ 2+ 2+ 2+ 2+
ion logam), seperti Fe , Mn , Zn , Cu , Ni , dan Mg . Kofaktor yang terikat kuat dengan enzimnyaya
disebut gugus prostetik, sedangkan kofaktor yang mudah lepas dari enzimnya disebut koenzim
(Marks et al., 2000). Koenzim mencakup NADH, NADPH dan ATP, molekul-molekul ini bekerja dengan
mentransfer gugus kimiawi antar enzim.
Koenzim adalah senyawa-senyawa non-protein yang terikat secara longgar dengan bagian protein
dari enzim (apoenzim). Umumnya koenzim merupakan vitamin atau turunannya, antar lain vitamin B1
(tiamin), vitamin B2 (riboflavin), vit amin B5 (asam pantotenat), vitamin B6 (piridoksin), vitamin B12
(sianokobalamina) dan nikotinamida. Koenzaim berperan sebgai pentransfer gugus kimia tertentu dari
satu reaktan ke reaktan lainnya. Gugus kimia yang ditransferkan dapat berupa gugus sederhana, misalnya
+ - +
(H + 2e ) yang dibawa oleh NAD atau H yang dibawa oleh FAD, tetapi dapat juga berupa gugus
kompleks misalnya gugus amin (-NH2) yang dibawa oleh piridoksal fosfat.

Gambar 1. Beberapa contoh koenzim

Gambar 2. Kofaktor ion logam pada beberapa enzim

B. APOENZIM DAN HOLOENZIM
Apoenzim merupakan bagian protein enzim. Apoenzim sebagai protein kompleks, bersifat sensitif
terhadap panas dan tidak mudah berdifusi melalui membran. Apoenzim dapat berfungsi sebagai
penentu spesifikasi dari enzim. Gabungan antara

apoenzim dengan kofaktor disebut holoenzim (Sumardjo, 2009).

Gambar 3. Pembentukan holoenzim

C. AKTIVATOR
Aktivator enzim merupakan suatu senyawa, unsur atau ion yang dapat meningkatkan aktivitas
kerja suatu enzim. Beberapa enzim yang dihasilkan dalam bentuk tidak aktif (inaktif) disebut proenzim
atau zimogen. Apabila zimogen pad a kondisi tertentu berhubungan dengan aktivatornya, enzim ini
akan berubah menjadi enzim yang aktif. Pepsinogen, tripsinogen, kimotripsinogen dan
prokarboksipeptidase adalah contoh-contoh zimogen yang terdapat di saluran cerna (Sumardjo,
2009).
Kebanyakan aktivator adalah ion-ion anorganik, terutama ion logam atau kation. Aktivator
2+ 2+ 2+ 2+
yang baik untuk enzim deoksiribonuklease adalah ion-ion Mg , Mn , Co dan Fe , sedangkan
2+ 2+ 2+
aktivator yang lemah untuk enzim adalah ion-ion Ca , Ba dan Cd . Selain aktivator kation,
-
ada juga aktivator anion, misalnya aktivator ion Cl untuk amilase atau ptialin. Beberapa contoh
lainnya, yaitu pepsin dapat mengubah pepsinogen menjadi pepsin, enterokinase dan tripsin
dapat
mengubah tripsinogen menjadi tripsin (Sumardjo, 2009).
D. INHIBITOR
Inhibitor merupakan zat yang dapat menghalangi kerja enzim. Inhibitor dapat menghalangi kerja
enzim karena memiliki kemiripan kimiawi dengan substrat sehingga terjadi persaingan antara substrat
dan inhibitor dalam mendapatkan sisi aktif suatu enzim. Contoh inhibitor antara lain, yaitu karbon
monoksida, arsen, merkuri
dan sianida. Berdasarka sifat kestabilan penghambatan, penghambatan enzim dapat dibedakan atas
penghambatan reversible (tidak stabil) dan penghambatan irreversible (stabil) (Sumardjo, 2009). .
Penghambatan reversible dibedakan menjadi dua golongan, yaitu penghambatan kompetitif
dan penghambatan nonkompetitif. Proses penghambatan ompetitif atau penghambatan bersaing,
struktur inhibitor mirip dengan struktur substrat. Inhibitor, misalnya Z dan substrat S bersaing
menempati lokasi aktif suatu enzim. Namun, setelah inhibitor menempati lokasi aktif, maka produk
yang diingin tidak akan terbentuk (Sumardjo, 2009).

Gambar 4. Penghambatan kompetitif

Sedangkan untuk penghambatan nonkompetitif, inhibitor (misalnya Q) menempelkan diri
pada suatu tempat di permukaan enzim yang agak jauh dari lokasi aktif sehingga struktur lokasi aktif
berubah. Karena perubahan struktur lokasi aktif ini, substrat tidak dapat masuk. Akibatnya,
peran enzim sebagai katalisator yang normal tidak dapat terlaksana. Inhibitor nonkompetitif tidak
hanya bereaksi dengan enzim, tetapi juga dapat bereaksi dengan kompleks enzim-substrat (Sumardjo,
2009).

Gambar 5. Penghambatan nonkompetitif

 DAFTAR PUSTAKA

Kuchel, P. dan Ralston, G.B. 2006. Schaum’s Easy Outlines Biokimia. Terjemahan dari Buku
Schaum’s Easy Outlines Biochemistry, oleh Laelasari, E. Erlangga, Jakarta.
Marks, D.B., Marks, A.D. dan Smith, C.M. 2000. Biokimia Kedokteran Dasar: Sebuah Pendekatan
Klinis. Terjemahan dari Buku Basic Medical Biochemistry: A Clinical Approach, oleh J.
Suyono, v. sadikin dan L.I. Mandera .EGC, Jakarta.
Sumardjo, D. 2009. Pengantar Kimia: Buku Panduan Kuliah Mahasiswa Kedokteran dan Program
Strata I Fakultas Bioeksakta.EGC, Jakarta.