Materi Enzim

1. Pengertian enzim
2. Daya katalitik enzim
3. Klasifikasi enzim
4. Kerja enzim
5. Istilah dalam enzim
6. Penerapan kinetika enzim
 ENZIM
katalisator biologis
senyawa organik : protein, perkecualian
adalah RNA (ribozim)
mempercepat reaksi dg menurunkan energi
aktivasi
ikut bereaksi tetapi tidak mengalami
perubahan
labil terhadap panas
 Mengapa enzim diperlukan?
Karena tanpa enzim, reaksi-reaksi yang terjadi dalam
tubuh manusia seperti digesti, impuls saraf, sintesis dan
degradasi makromolekul akan berlangsung dengan
sangat lambat.
Karena tanpa enzim, sintesis atau degradasi
makromolekul, reaksi-reaksi biokimiawi dalam tubuh
tidak terkendali.

Enzim : mesin kehidupan

lanjutan

• Metabolisme
- membangun jaringan baru dan
mengganti jaringan tua (rusak)
- perubahan makanan energi
- membuang sisa material
- reproduksi semua aktivitas yang
menunjukkan karakteristik hidup
 lanjutan
• Reaksi yang berlangsung dalam organisme hidup tidak
berlangsung spontan perlu katalisator
membuat reaksi biokimia berlangsung untuk
semua proses
• Katalisator: didefinisasikan sebagai pemercepat
reaksi kimia berbagai substrat, dimana
substrat itu sendiri kadang-kadang
mengalami perubahan kimia yang tidak
permanen
• Katalisator dalam proses biokimiawi enzim
• Enzim bertanggung jawab untuk melakukan
semua reaksi dalam organisme hidup
Enzim menurunkan energi aktivasi
Struktur Enzim
 Enzim-substrat membentuk transition state

Sukrase
Sukrosa Kompleks enzim-sukrosa glukosa + fruktosa
Kompleks enzim-substrat
Klasifikasi enzim
Lanjutan…
• Klas enzim
1.Oksido – reduktase
- Oksidasi-reduksi
2. Transferase
- Memindah gugus selain H
3. Hidrolase
- Hidrolisis ester, eter, peptida
4. Liase
-memindah gugus dari substrat shg terbentuk ikatan rangkap
5. Isomerase
- interkonversi isomer-isomer optik, geometrik, dan posisi
6. Ligase
- Gabungan 2 senyawa yg dirangkaikan dg pemecahan ikatan
pirofosfat dari ATP
 Kerja Enzim
I. Model Lock and Key (Kaku)
(Model Fischer)
II. Model Induced Fit (Luwes)
(Model Koshland)
 Model Lock and Key
• Enzim mengikat substrat pada bagian enzim yang
disebut sisi aktif (sisi katalitik / sisi substrat
• Substratnya tertentu yang cocok dengan sisi aktif
• Gugus R asam amino dalam sisi aktif membantu
dalam mengkatalisis substrat
• Enzim-Substrat (E-S) membentuk kompleks
• Substrat bereaksi membentuk produk
• Produk dapat dibebaskan (dilepaskan)
 Model Lock and Key

E S E-S

E P P
 Model Induced Fit
• Struktur enzim fleksibel (luwes, tidak kaku)
• Enzim dan sisi aktifnya mengatur bentuk
sedemikian rupa sehingga substrat dapat
terikat
• Meningkatkan daerah spesifitas substrat
• Juga mengubah bentuk (memperbaiki) proses
katalisis selama reaksi berlangsung
 Model Induced Fit

E S E-S

E P P
 Metaloenzim
• Metaloenzim: enzim yang mengikat ion metal
• Di dalam enzim kofaktor metal biasanya diikat pada
sisi aktif enzim, dapat bekerja baik segagai komponen
struktural maupun peran katalitik.

Koenzim
• Koenzim: molekul organik bukan protein dengan berat
molekul rendah, terikat enzim secara nonkovalen
• biasanya berupa vitamin B yang telah mengalami perubahan
struktur kecuali as. Askorbat
• Lebih stabil dp enzim, tahan pemanasan
• Untuk aktivitas kelas enzim tertentu
• Ensensial sbg kofaktor dalam reaksi seluler
 Istilah-istilah lain yang ada hubungan
enzim
• Apoenzim: bagian protein holoenzim
• Holoenzim: gabungan koenzim dan apoenzim
• Isozim: enzim-enzim yang memp. fenotif
berbeda tetapi memp. aktivitas katalitik yg
sama
• Kostante Michaelis (Km) kadar substrat yang
mengakibatkan kecepatan reaksi menjadi
setengah kecepatan maksimum
PENDAHULUAN
 Kinetika enzym adalah pengukuran kuantitatif
kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim dan studi
sistematik tentang faktor – faktor yang mempengaruhi
kecepatan reaksi tersebut.
 Analisis kinetik dapat digunakan untuk menentukan
jumlah dan urutan tahapan transformasi substrat
menjadi produk oleh enzim.
SUB POKOK BAHASAN
 Kecepatan reaksi enzimatik
 Kinetika katalisis enzimatik
 Persamaan Michaelis-Menten
 Aplikasi Analisis Kinetika Enzim
I. KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK
 Teori Kinetik / Teori benturan

Dua konsep penting untuk terjadinya suatu reaksi

antara dua molekul :
1. Kedua molekul harus saling berdekatan dalam jarak
yang memungkinkan pembentukkan ikatan satu sama
lain / bertumbukkan.
2. Memiliki energi kinetik yang cukup untuk mengatasi
hambatan energi untuk mencapai keadaan transisi.
Teori Benturan (Collision Theory)

• Reaksi terjadi jika

molekul berbenturan
pada orientasi yang
sesuai
• Juga harus memiliki
energi untuk
merubah ikatan
 Prinsip dasar kecepatan reaksi suatu molekul :
1. Kecepatan reaksi dipengaruhi oleh energi
aktivasinya, dimana reaksi berlangsung
melalui keadaan transisi
Keadaan transisi : keadaan dimana substrat
atau produk tidak berada dalam keadaan
bebas.
ex : E + R – L E–R+L
Pada pertengahan parjalanan reaksi penggantian ikatan
antara R dan L melemah tetapi belum terputus dan
ikatan baru antara E dan R belum terbentuk
sempurna.Keadaan diantara waktu pergantian ini
disebut sebagai keadaan transisi.
2.Hubungan Perubahan Energi Bebas dan Konstanta
Equilibrium( Keseimbangan )

 Perubahan energi bebas (ΔG ) menjelaskan

kecendrungan reaksi kimia berlangsung maupun
konsentrasi reaktan dan produk yang akan terdapat
dalam keseimbangan.
 ΔG untuk suatu reaksi kimia setara dengan jumlah
energi bebas dari pembentukkan produk dikurangi
dengan jumlah energi bebas dari pembentukkan
substrat
 ΔGo = perubahan energi bebas yang menyertai
transisi dari keadaan standar, menunjukkan fungsi
keadaan awal dan akhir zat – zat yang bereaksi.
 ΔGo hanya memberikan informasi mengenai arah dan
keadaan keseimbangan reaksi tetapi tidak
memberikan informasi tentang kecepatan reaksi
suatu molekul.
 Prinsip – prinsip keseimbangan :
1. Konstantan keseimbangan adalah rasio konstanta –
konstantan kecepatan reaksi ( Bukan kecepatan
reaksi )
2. Laju reaksi dari reaksi kedepan (kanan) atau
mundur (kiri) adalah setara.
3. Keseimbangan adalah suatu keadaan dinamik,
meskipun tidak terdapat perubahan netto konsentrasi
substrat atau produk, namun masing – masing molekul
substrat dan produk saling terkonversi secara
kontinu.
 Hubungan antara konstanta keseimbangan (Keq) dan ΔGo

Jika nilai :
ΔGo : negatif, Keq akan lebih besar dari satu dan
konsentrasi produk pada keseimbangan melebihi
konsentrasi substrat.
ΔGo : positif, Keq akan kurang dari satu dan akan
menguntungkan dalam pembentukkan substrat.
 Faktor – faktor yang mempengaruhi kecepatan
reaksi suatu molekul :
1. Suhu
Peningkatan suhu akan meningkatkan energi
kinetik molekul sehingga akan meningkatkan
gerakan molekul sehingga frekuensi tumbukan
akan meningkat.
 Kombinasi tumbukan yang lebih sering dan
lebih berenergi serta produktif akan
meningkatkan kecepatan suatu reaksi.
2. Konsentrasi reaktan
• Hukum Aksi Massa
k1
A+B
P
k-1

Kecepatan reaksi sebanding dengan konsentrasi A

dan B, dan reaksi sebaliknya sebanding dengan
konsentrasi P
• Pengaruh reaktan :
Bila kadar reaktan tinggi
a. Jumlah molekul mempunyai tenaga cukup untuk
bereaksi
b. Frekuensi benturan tinggi
A + B AB
Bila A = 2 X v=2X
B= 2X v=2X
A dan B masing-masing 2 X v=4X
 II. KINETIKA KATALISIS ENZIMATIK

Dasar Kinetika Reaksi Enzimatik

Enzim bereaksi dengan substrat  menghasilkan

produk :

S+E P+E
• Enzim
mengkatalisis
reaksi dengan
menurunkan
energi
aktivasi
 Faktor yang mempengaruhi kecepatan reaksi yang
dikatalisis oleh enzim :
1.Suhu
 Peningkatan suhu akan meningkatkan laju reaksi
baik yang dikatalisis maupun yang tidak dikatalisis
oleh enzim dengan meningkatkan energi kinetik dan
frekuensi tumbukan molekul – molekul yang
bereaksi.
 Aktivitasnya maksimum pada suhu yang optimum
(biasanya 370C pada manusia)
 Aktivitasnya hilang pada suhu yang tinggi karena
enzim mengalami denaturasi
Kecepatan
Reaksi

Rendah tinggi
Suhu
2. pH
Enzim memperlihatkan aktifitas
optimal pada nilai pH optimum.
Denaturasi enzim terjadi pada pH
yang tinggi dan rendah.
Kecepatan
Reaksi

3 7
pH optimum

pH
3. Konsentrasi substrat
• Konsentrasi substrat [S] menentukan kecepatan
pembentukan produk  velocity (v) reaksi

• Reaksi enzimatik reversibel, maka digunakan initial

velocity (Vi)  ketika reaksi mulai [S] jauh
melebihi [P], maka pada Vi ,kecepatan reaksi
bergantung pada [S]

• Jika Vi diplotkan terhadap [S]  kurva hyperbolik,

• Vmax menunjukkan kecepatan reaksi maksimum yaitu
jika [S] >> [E]  semua enzim jenuh berikatan
dengan substrat  ES
 III. PERSAMAAN MICHAELIS - MENTEN
 Persamaan Michaelis-Menten menggambarkan
secara matematis hubungan antara kecepatan
awal reaksi Vi dan konsentrasi substrat [S]
yang digambarkan sbb :
Vmaks [S]
Vi = ________
Km + [S]
Keterangan : Vi = Kecepatan awal reaksi
Km = Konstantan Michaelis
[S] = Konsentrasi Substrat
Vmaks = Kecepatan reaksi maksimum
 Konstanta Michaelis adalah konsentrasi
substrat yang menyebabkan kecepatan reaksi
separuh dari kecepatan maksimal yang dapat
dicapai pada konsentrasi tertentu enzim.
 Ada 3 konsep konstanta Michaelis :
1. Jika [S] <<<< Km, maka Km + [S] =
Km, akan mereduksi persamaan reaksi
menjadi :
Vmaks [S] Vmaks[S ] Vmaks
Vi = ________ = Vi = _______= _____ [S]
Km + [S] Km Km
Sehingga kecepatan reaksi awal berbanding lurus
dengan [S]
2. Jika [S] >>>> Km, maka Km + [S] =
[S], akan mereduksi persamaan reaksi
menjadi :
Vmaks [S] Vmaks[S ]
Vi = ________ = Vi = _______= V maks
Km + [S] [S]
Sehingga kecepatan reaksi awal sama dengan
kecepatan reaksi maksimum, dan Vmaks
tidak dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.
3. Jika [S] = Km, maka kecepatan reaksi awal
sama dengan separuh kecepatan reaksi
maksimal.
Vmaks [S] Vmaks[S ] Vmaks [S]
Vi = ________ = Vi = _______= _________
Km + [S] [S] + [S] 2 [S]

V maks
Vi = ______
2
 Penggunaan Km

• Km menunjukkan afinitas substrat terhadap

enzim
• Km juga digunakan untuk :
– Membedakan jumlah dan tipe substrat
– Membandingkan enzim yang mirip dari
jaringan atau organisme yang berbeda
– Secara klinik Km untuk mengevaluasi efek
mutasi pada fungsi protein pada beberapa
penyakit genetik
TERIMAKASIH