makalah kinetika enzim

BAB I
PENDAHULUAN
A. Latar Belakang
Dalam sistem biologi reaksi kimia selalu memerlukan katalis . Enzim adalah
salah satu yang berfungsi sebagai biokatalisator. Enzim merupakan senyawa protein yang dapat
mengatalisi reaksi-reaksi kimia dalam sel dan jaringan makhluk hidup. Enzim bersifat sangan
spesifik baik jenis maupun reaksi substratnya.
Dalam tubuh manusia sendiri terdapat berjuta-juta enzim yang mana peran masingmasing enzim tersebut sangat spesifik. Untuk itulah kemudian ada suatu system penamaan
enzim. Dalam tata cara penamaan enzim, biasanya diawali dengan nama substrat dan di akhiri
dengan akhiran ase. Sebagai contoh enzim sucrose, enzim ini berperan secara spesifik dalam
menghidrolisis sukrosa. Lalu ada lagi enzim lipase, yang berperan dalam hidrolisis lemak (lipid).
Ada begitu banyak jenis enzim, masing-masing memiliki kecepatan bekerja yang
berbeda-beda. Hal yang berkaitan dengan sebebrapa cepat enzim bekerja inilah yang disebut
dengan Kinetika Enzim. Dalam makalah ini , kami berharap semoga pembaca dapat
lebih memahami apa yang dimaksud dengan kinetika enzim dan hubungannya dengan
persamaan Michaelis-Menten.

B.

Rumusan Masalah
Rumusan masalah dari makalah ini yaitu:
1. Apa yang dimaksud dengan Kinetika Enzim ?
2. Factor-fartor apa saja yang mempengaruhi kerja kinetika enzim?
3. Apa hubungan kinetika enzim dengan persamaan Michaelis-Menten ?
C. Tujuan
Tujuan dari makalah ini yaitu:

1. Untuk mengetahui apa yang dimaksud dengan kinetika enzim.

2. Untuk mengetahui factor-faktor yang mempengaruhi kerja kinetika enzim
3. Untuk mengetahui apa hubungan kinetika enzim dengan persamaan Michaelis-Menten.

BAB II
PEMBAHASAN

A.

Kinetika Enzim
Enzim adalah molekul protein yang biasanya memanipulasi molekul lain - substrat
enzim. Ini target molekul mengikat ke situs aktif enzim dan diubah menjadi produk melalui
serangkaian langkah yang dikenal sebagai mekanisme enzimatik.Mekanisme ini dapat dibagi ke
dalam mekanisme tunggal-substrat dan multiple-substrat. Studi kinetik pada enzim yang hanya
mengikat satu substrat, seperti isomerase triosephosphate, bertujuan untuk mengukur afinitas
dengan enzim yang mengikat ini substrat dan tingkat turnover.
Kinetika enzim adalah studi reaksi kimia yang dikatalisis oleh enzim. Pada kinetika
enzim, laju reaksi diukur dan dampak dari berbagai kondisi reaksi. Mempelajari kinetika enzim
dalam hal ini dapat mengungkapkan mekanisme katalitik enzim, perannya dalam metabolisme,

bagaimana aktivitasnya dikendalikan, dan bagaimana suatu obat atau agonis dapat menghambat
sebuah enzim.
Kinetika enzim merupakan bidang biokimia yang terkait dengan pengukuran kuantitatif
dari kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim dan pemeriksaan sistematik faktor-faktor yangg
mempengaruhi kecepatan tersebut. Analisis kinetik memungkinkan para ahli merekonstruksi
jumlah dan urutan tahap-tahap individual yang merupakan perubahan substrat oleh enzim
menjadi produk.
Mempelajari kinetik enzim juga merupakan dasar untuk mengidentifikasi kekuatan
pengobatan dari obat tertentu yang secara selektif menghambat kecepatan proses yang dikatalisis
oleh enzim. Bersama dengan mutagenesis yang disengaja dan teknik lain yang mengganggu
struktur protein, analisis kinetik juga mengungkapkan secara mendalam mekanisme katalitik.
Aktivitas seperangkat enzim yg seimbang dan lengkap merupakan dasar penting untuk
mempertahankan homeostasis. Pemahaman tentang kinetik enzim penting untuk memahami
bagaimana stress fisiologis seperti anoksia, asidosis atau alkalosis metabolik, toksin dan senyawa
farmakologik mempengaruhi keseimbangan tersebut.
Persamaan kesetimbangan di bawah menjelaskan reaksi satu molekul dari masing-masing
substrat A dan B untuk membentuk satu molekul dari masing-masing produk P dan Q.
A + B P + Q (i)
Tanda panah ganda menunjukkan reversible (terbalikan). Jika A dan B dapat membentuk P dan,
maka P dan Q juga dapat membentuk A dan B. Dengan demikian penentuan suatu reaktan
sebagai substrat atau produk sedikit banyak bersifat arbitrerkarena produk suatu reaksi
yang dituliskan dalam satu arah adalah substrat bagi reaksi yang berlawanan. Namun, istilah
produk sering digunakan untuk menandai reaktan yang pembentukannya menguntungkan
secara termodinamis.
A + B P + Q (ii)
Tanda panah satu arah menunjukkan irreversible (tidak terbalikan). Digunakan untuk
menjelaskan reaksi di dalam sel hidup tempat produk reaksi diatas segera dikonsumsi oleh reaksi
selanjutnya yang dikatalisis oleh enzim. Oleh karena itu, pengeluaran segera produk P atau Q

secara efektif meniadakan kemungkinan terjadinya reaksi kebalikan sehingga persamaan (ii)
secara fungsional menjadi irreversibel pada kondisi fisiologis. Contohnya adalah ketika kita
bernapas.

B.

Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Kecepatan kinetika Enzim

1. Suhu
Oleh karena reaksi kimia dapat dipengaruhi oleh suhu, maka reaksi yang menggunakan
katalis enzim dapat dipengaruhi oleh suhu. Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat,
sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Disamping itu, karena
enzim itu adalah suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses
denaturasi. Apabila terjadi proses denaturasi, maka bagian aktif enzim akan terganggu dan
dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun akan
menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan
reaksi.
Peningkatan suhu meningkatkan reaksi enzim yang terkatalisis dan yang tidak terkatalisis
dengan cara meningkatkan energi kinetic dan frekuensi tubrukan dari besarnya molekul.
Bagaimanapun energy panas dapat meningkatkan energy kinetic dari enzim ke titik yang mana
kelebihan energy pelindung untuk dapat mengganggu interaksi non-kovalen yang berfungsi
mengatur struktur tiga dimensi dari enzim. Cincin polipeptida kemudian mulai terbuka atau
terdenaturasi, yang disertai dengan pengurangan kecepatan dari aktivitas katalisis. Pada
temperatur tertentu sebuah enzim berada dalam keadaan stabil, konformasi.
Enzim pada umumnya stabil pada temperatur 45-55C. Sebaliknya, enzim pada
mikroorganisme termofilik yang berada pada sumber mata air panas gunung berapi, atau pada
lubang hidrotermal bawah laut dapat stabil pada suhu kurang lebih 100C.
Enzim tersusun oleh protein, sehingga sangat peka terhadap suhu. Peningkatan suhu
menyebabkan energi kinetik pada molekul substrat dan enzim meningkat, sehingga kecepatan
reaksi juga meningkat. Namun suhu yang terlalu tinggi dapat menyebabkan rusaknya enzim yang

disebut denaturasi, sedangkan suhu yang terlalu rendah dapat menghambat kerja enzim. Pada
umumnya enzim akan bekerja baik pada suhu optimum, yaitu antara 30 40C.

Q10 atau koefisien suhu yaitu faktor yang meningkatkan proses biologis bila suhu naik 100 C.
Umumnya enzim yang stabil pada peningkatan suhu maka Q10 = 2
2. PH
Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim,
sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya. Setiap enzim dapat bekerja baik
pada pH optimum, masing-masing enzim memiliki pH optimum yang berbeda. Sebagai contoh :
enzim amilase bekerja baik pada pH 7,5 (agak basa), sedangkan pepsin bekerja baik pada pH 2
(asam kuat/sangat asam). (e-dukasi.2010)
Seperti protein pada umumnya, struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungannya.
Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negatif, atau ion bermuatan ganda. Dengan demikian
perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim dalam
membentuk kompleks enzim substrat. Disamping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim, pH
rendah, atau pH tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan
mengakibatkan menurunnya aktifitas enzim. Terdapat suatu nilai pH tertentu atau daerah pH
yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi paling tinggi. pH tersebut dinamakan pH optimum.

Enzim intrasel bekerja optimum antara pH 5-9. Hilangnya atau tambahnya muatan akan
merugikan atau membuat enzim tidak aktif.
3. (Gambar 8-2. Efek pH pada aktivitas enzim. Sebagai contoh, suatu enzim bermuatan negatif
(EH-) berikatan dengan substrat bermuatan positif (SH+). Dalam gambar, proporsi (%) SH+ [\\\]
dan EH- [///] diperlihatkan sebagai fungsi pH. Hanya di daerah berarsir silang baik enzim
maupun substrat memiliki muatan yang sesuai.)
3 .) Persamaan Michaelis-Menten dan Hill (Model Pengaruh Kadar Substrat)
Pada pembahasan berikut, reaksi enzim dianggap seolah-olah hanya memiiki satu substrat
dan satu produk. Sementara kebanyakan enzim memiliki lebih dari satu substrat, prinsip-prinsip

yang dibahas di bawah juga berlaku bagi enzim dengan banyak substrat. Hasil eksperimen
menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi
substrat akan menaikkan kecepatan reaksi.
Untuk dapat terjadi kompleks enzim substrat, diperlukan adanya kontak antara enzim
dengan substrat. Kontak ini terjadi pada suatu tempat atau bagian enzim yang disebut bagian
aktif. Pada konsentrasi substrat rendah, bagian aktif enzim ini hanya menampung sedikit
substrat. Bila konsentrasi substrat diperbesar, makin banyak substrat yang dapat berhubungan
dengan enzim pada bagian aktif tersebut. Dengan demikian, konsentrasi kompleks enzim substrat
makin besar dan hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. Namun dalam keadaan
ini, bertambah besarnya konsentrasi susbstrat tidak menyebabkan bertambah besarnya
konsentrasi kompleks enzim substrat, sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah
besar.
Peningkatan konsentransi substrat dapat meningkatkan kecepatan reaksi bila jumlah enzim
tetap. Namun pada saat sisi aktif semua enzim berikatan dengan substrat, penambahan substrat
tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim selanjutnya. Enzim mempunyai spesifitas yang
tinggi. Apabila substrat cocok dengan enzim naka kinerja enzim juga akan optimal
Untuk suatu enzim tipikal, peningkatan konsentrasi substrat akan meningkatkan v1 hingga
tercapai nilai maksimal Vmax (Gambar 8-3). Jika peningkatan lebih lanjut konsentrasi substrat
tidak meningkatkan v1, enzim dikatakan jenuh oleh substrat. Perhatikan bahwa bentuk kurva
yang menghubungkan aktivitas dengan konsentrasi substrat (Gambar 8-3) tampak hiperbolik.
Pada setiap saat, hanya molekul substrat yang berkaitan dengan enzim dalam bentuk kompleks
v1 = Vmax[S] / Km + S
Keterangan:
v1

kecepatan reaksi.

Vmax

kecepatan maksimum.

substrat

Km

kadar substrat yang memberikan kecepatan reaksi separuh kecepatan reaksi maksimal

pada kadar enzim tertentu.

Tergantung pada kecepatan reaksi inisial kadar S dan Km dapat digambarkan dengan
mengevaluasi persamaan tersebut dibawah 3 keadaan:
1.

Jika kadar S kadar Km. v sesuai kadar S

Maka untuk menentukan aktivasi enzim digunakan substrat yang di bawah

2.

Jika kadar S > kadar Km. v = V

Maka harus pada kondisi optimal

3.

Bagaimana kalau kadar S = Km. v = V. Maka:

(Gambar 8-5. Plot

timbal-balik ganda atau
plot Lineweaver-Burk
1/v, versus 1/[S] yang
digunakan untuk
mengevaluasi Km dan
Vmax.)

ES yang dapat diubah menjadi produk. Kedua, konstanta kesetimbangan untuk

pembentukan kompleks enzim-substrat tidaklah besar tanpa batas.

(Gambar 8-3. Efek konsentrasi substrat pada kecepatan awal suatu reaksi yang dikatalisis oleh
enzim.)
Jika terdapat kelebihan substrat (titik A dan B di Gambar 8-4), hanya sebagian enzim
yang mungkin berada dalam bentuk kompleks ES. Dengan demikian di titik A atau B,
peningkatan atau penurunan [S] akan meningkatkan atau menurunkan jumlah kompleks ES
disertai perubahan yang sesuai di v1. Di titik C (Gambar 8-4), pada hakikatnya semua enzim
terdapat dalam bentuk kompleks ES. Karena tidak ada enzim bebas yang tersedia untuk
membentuk ES, peningkatan lebih lanjut [S] tidak dapat meningkatkan laju reaksi. Dalam
kondisi ini, v1semata-mata bergantung padadan karenanya dibatasi olehkecepatan disosiasi
(penguraian) produk enzim tersebut sehingga enzim ini dapat mengikat lebih banyak substrat.

(Gambar 8-4. Representasi suatu enzim pada konsentrasi substrat yang rendah (A), tinggi (C),
dan setara dengan Km (B). Titik A, B, dan C berkorespondensi dengan titik-titik di Gambar 8-3.)

4.) Konsentrasi enzim

Kecepatan reaksi dipengaruhi oleh konsentrasi enzim, makin besar konsentrasi
enzim makin tinggi pula kecepatan reaksi, dengan kata lain konsentrasi enzim berbanding
lurus dengan kecepatan reaksi.

5.) Aktifator dan inhibitor

Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan
substratnya, misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim amilase. Inhibitor merupakan suatu
molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya. Inhibitor akan berikatan dengan
enzim membentuk kompleks enzim-inhibitor.
Ada 2 jenis inhibitor, yaitu :
Inhibitor kompetitif
Molekul penghambat yang strukturnya mirip substrat, sehingga molekul tersebut
berkompetisi dengan substrat untuk bergabung pada sisi aktif enzim. Contoh : sianida bersaing
dengan oksigen untuk mendapatkan Hemoglobin pada rantai akhir respirasi. Inhibitor kompetititf
dapat diatasi dengan penambahan konsentrasi substrat.
Menghambat kerja enzim dengan menempati sisi aktif enzim. Inhibitor ini besaing
dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim. Pengambatan bersifat reversibel (dapat
kembali seperti semula) dan dapat dihilangkan dengan menambah konsentrasi substrat.
Inhibitor kompetitif misalnya malonat dan oksalosuksinat, yang bersaing dengan substrat
untuk berikatan dengan enzim suksinat dehidrogenase, yaitu enzim yang bekerja pada substrat
oseli suksinat.

Inhibitor kompetitif dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat

Struktur inhibitor kompetitif klasik cenderung mirip dengan struktur substrat.

 Inhibitor kompetitif bekerja dengan menurunkan jumlah molekul enzim bebas yang tersedia untuk
mengikat substrat, yi, untuk membentuk ES dan akhirnya menghasilkan produk.
(Gambar 8-9. Plot Lineweaver-Burk untuk inhibisi

kompetitif. Perhatikan hilangnya inhibisi secara total pada [S] yang tinggi (yi. 1/[S] yang
rendah.)
Inhibitor nonkompetitif
Molekul penghambat yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada bagian bukan sisi
aktif enzim. Inhibitor ini menyebabkan sisi aktif berubah sehingga tidak dapat berikatan dengan
substrat. Inhibitor nonkompetitif tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.
Inhibitor ini biasanya berupa senyawa kimia yang tidak mirip dengan substrat dan
berikatan pada sisi selain sisi aktif enzim. Ikatan ini menyebabkan perubahan bentuk enzim
sehingga sisi aktif enzim tidak sesuai lagi dengan substratnya. Contohnya antibiotik penisilin
menghambat kerja enzim penyusun dinding sel bakteri. Inhibitor ini bersifat reversible tetapi
tidak dapat dihilangkan dengan menambahkan konsentrasi substrat.
Pengikatan inhibitor tidak mempengaruhi pengikatan substrat
Inhibitor nonkompetetif sederhana menurunkan Vmax, tetapi tidak mempengaruhi Km.
Inhibitor nonkompetitif yang lebih kompleks terjadi jika pengikatan inhibitor memang
mempengaruhi afinitas (yang tampak) enzim terhadap substrat.

(Gambar 8-10. Plot Lineweaver-Burk

untuk inhibisi non-kompetitif sederhana.

C. Kegunaan inhibitor
Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim, inhibitor sering digunakan sebagai
obat. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. Aspirin menginhibisi
enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin,
sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. Namun, banyak pula inhibitor enzim
lainnya yang beracun. Sebagai contohnya, sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel,
akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan
memblok pernapasan sel.

BAB III
PENUTUP
A. Kesimpulan
Kesimpulan yang diperoleh dari makalah ini yaitu:
1.) Kinetika enzim adalah studi reaksi kimia yang dikatalisis oleh enzim. Pada kinetika enzim, laju
reaksi diukur dan dampak dari berbagai kondisi reaksi.
2.) Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja kinetika enzim yaitu: suhu, PH, konsentrasi
substrat / Persamaan Michaelis-Menten dan Hill, konsentrasi enzim dan inhibisi.
3.) Hubungan antara persamaan michaelis-Menten dengan kinetika enzim yaitu: persamaan
Michaelis-Menten atau pengaruh konsentrasi subtrat dapat mempercepat ataupun memperlambat
laju kinetika enzim.
B. Saran
Makalah ini masih jauh dari kesempurnaan oleh karena itu saran dan kritik yang
bersifat membangun sangat diperlukan untuk menjadikan makalah ini lebih baik lagi.

DAFTAR PUSTAKA
Anonim. 2011. enzim.http://www.scribd.com/doc/73819805/enzim. Diakses pada tanggal
1 oktober 2013
Anonim. 2011. parameter-michaelis-menten.
Http://artikelteknikkimia.blogspot.com/2011/12/parameter-michaelis-menten.html. diakses pada
tanggal 1 oktober 2013
Http://northma-tama.blogspot.com/2011/07/kinetika-enzim.html. diakses pada tanggal 1 oktober 2012
Lehninger, A..L., et al. 1997. Principles of Biochemistry. 2nd .Worth Publisher. New York.
Poedjiadi, A., F.M. T. Supriyanti. 2006. Dasar-Dasar Biokimia. UI-Press. Jakarta.
Stryer, L. 2000. Biokimia. Vol 2. Edisi 4. Penerbit Buku Kedokteran EGC. Jakarta.
Winarno, F,G. 1989. Kimia Pangan dan Gizi. Gramedia. Jakarta.
Tama,Northma. 2011. kinetika enzim.