Pertemuan

Enzim
Novriza Sativa S.Pd., M.Si
ENZIM
- PROTEIN
• KATALISATOR :
- KATALISATOR BIOKIMIA Mempercepat
reaksi tanpa ikut
dalam reaksi
REAKSI KIMIA :
• Menghasilkan energi (eksergonik) • ENZIM :
Mempercepat
• Membutuhkan energi (energonik) reaksi dengan
menurunkan
• Keduanya memerlukan energi energi pengaktif
pengaktif
Sejarah Enzim
Tahun 1850 – Louis Pasteur Tahun 1897 – Eduard Buchener
• Fermentasi gula menjadi • Mengekstrak ke dalam larutan
alkohol oleh ragi yang bentuk sel aktif dari ragi
dikatalis ‘fermen’
• Yaitu : rangkaian enzim yang
• Fermen = enzim (di dalam mengkatalisis fermentasi gula
ragi) yang tidak bisa menajdi alkohol
dipisahkan dari ragi
• Penemuan ini membuktikan
Tahun 1926 - James Summer enzim sangat penting yang
mengkatalisis lintas metabolik
• Mengkristalkan utama penghasil energi dan tetap
dan mengisolasi berfungsi ketika dipindahkan.
enzim urease.
• Semua enzim
adalah protein
denagn berat
molekul 12.000-1
juta
Tahun 1930 – John Northrop
Mengkristalkan enzim pepsin dan tripsin
 Enzim
Struktur Enzim
(Holoenzim)

Protein Ko-Faktor

Molekul Organik
Molekul An Organik
(koenzim : vitamin,
(ion logam : Fe+2, Mn+2)
FAD)
BAGIAN ENZIM
• HOLOENZIM : APOENZIM + KOFAKTOR
(PROTEIN)

• TEMPAT AKTIF ENZIM : RUANG PADA APOENZIM YANG SESUAI DENGAN

BENTUK SUBTRAT  MENENTUKAN SELEKTIVITAS
• KOFAKTOR DAPAT BERUPA :
* MOL ORGANIK (MIS.VITAMIN)
* MOL ORGANIK MENGANDUNG LOGAM
* ION LOGAM (CU, Fe, Mg, Zn, Ca, K, Co)

• KOFAKTOR MENENTUKAN TIPE REAKSI

• KOFAKTOR DISEBUT :
* GUGUS PROTESTIK : TERIKAT ERAT PADA PROTEIN
* KOENZIM & AKTIVATOR : MUDAH LEPAS DARI P[ROTEIN
KOFAKTOR
• Kofaktor pada
beberapa enzim
dapat terikat
secara lemah atau
terikat secara
kuat (permanen)
• Jika kofaktor
terikat kuat
dengan protein
enzim
dinamakan
bagian
PROSTETIK
 Beberapa Logam Sebagai Kofaktor

Logam Nama Enzim

Fe+2 dan Fe+3 Oksidase sitokrom, Katalase, Peroksidase

Cu+2 Oksidase Sitokrom

Zn+2 Polymerase DNA, Anhidrase karbonik, Dehidrogenase alkohol

Mg+2 Heksokinase, 6-fosfatase glukosa

Mn+2 Arginase

K+ Kinase piruvat (juga memerlukan Mg+2)

Ni+2 Urease

Mo Reduktase nitrat

Se Peroksidase glutasion
Beberapa Koenzim sebagai kofaktor dan senyawa
yang di pindahkan
Koenzim Senyawa yang dipindahkan
1. Thiamin profosfat Aldehida

2. Flavin adenin dinukleotida (FAD) Atom hidrogen

3. Nikotiamida adenin dinukleotida (NAD) Ion hidrida (H-)

4. Koenzim A Gugus asil

5. Piridoksal fosfat Gugus amino

6. 5’-deoksiadenosilkobalamin (koenzim B12) Atom H dan gugus alkyl

7. Biositin CO2

8. Tetrahidrofolat Gugus satu-karbon lainnya

 Sisi Aktif suatu Enzim (Active Site)

• Enzim mempunyai sisi

aktif (active site) yaitu
bagian dari molekul
enzim TEMPAT
BERIKATANNYA
DENGAN SUBSTRAT.
• Pada sisi active site akan
membentuk kompleks
enzim substrat dan
selanjutnya membentuk
produk akhir.
 MEKANISME KERJA ENZIM :

E + S --------- ES ----------- E + P
(ENZIM) (SUBTRAT) (ENZIM) (PRODUK)
(KOMPLEK
ENZIM
SUBTRAT)
 Model Mekanisme Enzim
Model Kunci dan anak kunci Induce Fit Model

• Diusulkan oleh Emil Fisher tahun • Diusulkan tahun 1958 oleh Daniel
1894 E. Koshland, Jr.

• Menyatakan bahwa bentuk molekul • Menyatakan bahwa terikatnya

substrat dengan sisi aktif enzim substrat menyebabkan perubahan
serupa dengan anak kunci dengan konformasi pada bagian sisi aktif
kuncinya. enzim.
Bagaimana enzim berikatan dengan substrat?
(Model Kunci – dan anak kunci)
 Penggolongan Enzim
NO Nama Enzim Tipe reaksi yang dikatalisis Contoh

Alkohol
1 Oksireduktase Transfer elektron
dehidrogenase

2 Transferase Transfer gugus fungsi Heksokinase

3 Hidrolase Reaksi Hidrolisis Tripsin

Pemutusan ikatan C-C, C-O, C-N, Piruvat

4 Liase
membentuk ikatan rangkap dekarboksilase

Pemindahan gugus di dalam molekul,

5 Isomerase Maleat Isomerase
membentuk isomer

6 Ligase (sintetase) Pembentukan ikatan Piruvat karboksilase

 Sifat Enzim 1
• Menjadi katalis yang dapat mengubah laju reaksi tanpa
1. Enzim sebagai ikut bereaksi
katalisator • Enzim bersifat khas (spesifik kerjanya) dan aktivitasnya
dapat di atur

• Stukturnya adalah suatu protein

2. Enzim itu suatu
• Aktivitas katalitiknya bergantung pada integritas
protein strukturnya sebagai protein

• Enzim mempunyai fungsi tertentu

3. Enzim itu Khusus • Tiap perubahan zat diperlukan suatu jenis enzim tertentu

• Mampu bekerja menguraikan sekaligus membentuk

4. Enzim ada yang bisa kembali suatu senyawa.
bekerja bolak balik • Contoh : enzim lipase -> mengkatalisis molekul lemak
menjadi asam lemak dan gliserol
 SIFAT ENZIM 2
• MENINGKATKAN KECEPATAN REAKSI DENGAN MENURUNKAN ENERGI
PENGAKTIFNYA
• MEMBANTU REAKSI TANPA MENGALAMI PERUBAHAN
• ENZIM DIPERLUKAN DALAM JUMLAH YANG SANGAT KECIL
• TURN OVER NUMBER : 100-3 JUTA
• YANG UMUM : 1000
• NILAI TERSEBUT ADALAH JUMLAH MOL SUBTRAT YANG DIBANTU OLEH SEBUAH
MOL. ENZIM DALAM SATU MENIT

• ENZIM BERSIFAT SANGAT SPESIFIK (SELEKTIF) THD REAKSI

• TINGKAT KEKHUSUSAN :
• KELOMPOK SUBTRAT
• SEBUAH SUBTRAT
• ISOMER TERTENTU

• ENZIM SANGAT PEKA TERHADAP SUHU & pH

• MOLEKUL-MOLEKUL ENZIM MERUPAKAN PARTIKEL KOLOID
Enzim Sebagai Katalisator
 Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim
• Setiap kenaikan 10°C, kecepatan enzim akan menjadi dua kali lipat sampai batas suhu tertentu
• Suhu tinggi = enzim (protein) tidak aktif
Suhu • Pada manusia enzim bekerja optimal pada suhu 37°C

• Enzim sangat peka terhadap perubahan pH, pada pH sangat rendah (asam kuat) dan pH sangat tinggi (basa
kuat) akan non aktif
pH • Contoh enzim : pepsin optimal pH 2, sedangkan tripsin optimumpada pH 8,5

• Jika pH &suhu konstan, substrat berlebihan -> laju reaksi sebanding dengan jumlah enzim yang ada.
Konsentrasi • Jika pH, suhu & konsentrasi enzim konstan -> laju reaksi sebanding dengan jumlah substrat

• Aktivits suatu enzim dapat dihambat oleh suatu senyawa yang dikenal sebagai inhibitor
Inhibitor • 2 jenis inhibitor 1) irreversible (tidak dapat balik); 2) reversible (bekerja tidak dapat balik)
FAKTOR-FAKTOR YANG MEMENGARUHI KERJA ENZIM

1. SUHU
• Q 10 reaksi enzimatis = 2 untuk kisaran suhu sampai 35⁰c ;
di atas 35 ⁰ c kecepatan ↓ karena denaturasi enzim
• Ada interaksi antara suhu dengan waktu terhadap laju
reaksi
 FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA
ENZIM
2. PH
• Umumnya PH optimum 5-7
• PH ekstrim  denaturasi atau
tidak aktif
• PH memengaruhi bentuk ion
enzim  menentukan sifat
katalisnya
• PH optimum tidak dipengaruhi
faktor waktu
 FAKTOR-FAKTOR YANG MEMENGARUHI
KERJA ENZIM
3. A. KONSENTRASI SUBTRAT
• Sampai konsentrasi subtrat tertentu subtrat ↑  laju reaksi ↑
• Setelah batas tersebut. Subtrat ↑  laju reaksi tetap
• Batas tersebut dicapai jika enzim telah mengikat subtrat
secara maksimum
• Hubungan tersebut pada konsentrasi enzim tertentu dan
keadaan lingkungan yang tetap
3. B. KONSENTRASI ENZIM
• Pada keadaan subtrat yang berlebihan konsentrasi
enzim ↑  laju reaksi tinggi
4. INHIBITOR / ZAT PENGHAMBAT

Inhibitor
Bersaing
(kompetitif)
Tidak bersaing
(non-kompetitif)
ZAT PENGHAMBAT
BERSAING
• Struktur molekul penghambat mirip subtrat normal  bersaing
menempati tempat aktif  enzim tidak bebas  tidak terbentuk
hasil (produk)
• Contoh : penghambat pada enzim suksinat dehidrogenase oleh
asam malonat atau glutarat
• Subtrat normal : asam suksinat mirip dengan struktur zat
penghambat; penghambatan dapat diatasi dengan penambahan
subtrat
ZAT PENGHAMBAT
TAK BERSAING :
• Penghambatan menempel pada bagian yang bukan
tempat aktif  struktur tempat aktif berubah  sifat
katalis hilang
• Contoh : Hg 2+ atau Ag 2+ Bergabung dengan gugus
suprihidril (-SH) dari enzim
• Ion logam untuk aktivitas enzim (misal Mg2+) diikat zat
penghambat
Kontrol terhadap Enzim
Enzim Selulase
Proses pengubahan selulosa menjadi gluksoa