BIOKIMIA ENZIM &

KOENZIM
CITRA DEWI

STIKES MANDALA WALUYA

KENDARI
Materi

Sejarah Enzim

Definisi Enzim
Mekanisme &
Tatanama Enzim

Struktur Enzim

Bagian-Bagian Enzim

Teori Katalisis Enzim

Penggunaan enzim dalam klinik

Faktor2 yg mempengaruhi kerja
enzim
 Tahun 1850

Tahun 1926 Tahun 1926

Tahun 1897

Tahun 1930
 APAKAH ENZIM
ITU???

Enzim adalah adalah biomolekul berupa

protein yang berfungsi sebagai katalis
Enzim (senyawa yang mempercepat proses reaksi
tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi
kimia organik
 Enzim hampir
seluruhnya adalah
protein & hampir lebih
separuh jumlah protein
yang ada dalam sel
adalah ENZIM
 Tatanama
• Awalnya tak ada tatacara penulisan yang jelas
– Pepsin : Pepsis (pencernaan, bahasa Yunani)
– Ptialin : ptualon (liur)
– Tripsin : Thrupsis (melunakkan)
– Papain : dari getah pepaya
• Substrat + ase
• Jenis ikatan kimia substrat + ase
• Berdasar jenis reaksi + ase
• Nama Sistematik dari “International
Union of
Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB)”
 Berdasar Substrat + “ase”
• Amilase : substrat amilum
• Laktase : substrat laktosa
• Maltase : substrat maltosa

• Kelemahannya :
– Bila ada dua enzim dari sumber yang berlainan yang mengoksidasi
substrat sama dalam 2 reaksi yang berbeda
Contoh
Glukase
Glukosa + O2 Glukonolakton + H2O2 (Aerob)
(dalam kapang Aspergilus niger)
Glukase
Glukosa + NADP+ Glukonolakton + NADPH + H+ (Anaerob)
(dalam sel darah mamalia)
Jenis Ikatan Kimia Substrat + “ase”
• Kerja enzim terhadap :
– Ikatan peptida : peptidase
– Ikatan ester : esterase
• Kelemahan : tidak menjelaskan apakah ikatan
kimia yang menjadi dasar penggunaan
tersebut dibentuk atau dipecah

Contoh lain:
• Fosfatase, glukosidase, sulfatase dsb
 Jenis Reaksi + “ase”
• Transferase : reaksi pemindahan gugus
• Amino transferase (transaminase):
memindahkan gugus –NH2 (lebih spesifik)
 Tata Nama Menurut International Union Of
Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB)
Klasifikasi sistematik yang berdasarkan jenis reaksi dan
mekanisme reaksi disebut sebagai nomor EC.
Ada 6 kelas utama :
1. EC 1 Oksidoreduktase: mengatalisis reaksi oksidasi/reduksi
2. EC 2 Transferase : mentransfer gugus fungsi
3. EC 3 Hidrolase : mengatalisis hidrolisis berbagai ikatan
4. EC 4 Lyase : memutuskan berbagai ikatan kimia selain
melalui hidrolisis & oksidasi
5. EC 5 Isomerase : mengatalisis isomerisasi sebuah molekul
tunggal
6. EC 6 Ligase : menggabungkan dua molekul dengan ikatan
kovalen
Enzyme Database http://www.brenda.uni-koeln.de/
• Koenzim atau kofaktor yang terikat
sangat kuat bahkan terikat dengan
ikatan kovalen dengan enzim  gugus
prostetik
• Enzim aktif lengkp dengan semua
komponennya  holoenzim
• Bagian yang terdiri dari protein saja
pada suatu enzim  Apoenzim /
apoprotein
• Fungsi koenzim adalah sebagai karier
sementara dari gugus fungsional yg
berperan dalam reaksi ensimatis
tersebut.
 KOFAKTOR
• Sejumlah enzim masih perlu senyawa lain yg bu
kan protein agar dapat melaksanakan fungsi
katalitiknya perlu kofaktor
• Enzim sederhana protein saja
Enzim yg lebih kompleks protein + kofaktor
• Kofaktor logam
senyawa organik nonprotein yang
spesifik
• Ikatan enzim + kofaktor :
ada yg kuat (kovalen)
ada yang lemah
 Kofaktor
Kofactor Enzim
Koenzim
Thiamine pyrophosphate Pyruvate dehydrogenase
Flavin adenine nucleotide Monoamine oxidase
Nicotinamide adenine dinucleotide Lactate dehydrogenase
Pyridoxal phosphate Glycogen phosphorylase
Coenzyme A (CoA) Acetyl CoA carboxylase
Biotin Pyruvate carboxylase
Tetrahydrofolate Thymidylate synthase

Metal/logam
Zn 2+ Carbonic anhydrase
Mg 2+ Hexokinase
Ni 2+ Urease
Mo Nitrate reductase
Se Glutathione peroxidase
Mn 2+ Superoxide dismutase
K+ Propionyl CoA carboxylase
 KOFAKTOR LOGAM
• Ikatan enzim + kofaktor logam :
* kovalen membentuk metalloenzim
* lemah
• Fungsi kofaktor logam :
1. Ikut langsung pada proses katalisis, berfungsi
menyerupai gugus katalitik
2. Stabilisator tempat katalisis
3. Berikatan dengan S & E
 PROENZIM/ZYMOGEN
• Enzim yg disekresi dalam bentuk yg belum aktif
• Tujuan : - melindungi organ tubuh
- menyediakan bahan setengah jadi
• Contoh : Pepsinogen
Untuk mengaktifkan pepsinogen perlu H atau enzim
proteolitik
H+/pepsin
Pepsinogen Pepsin
PROENZIM ENZIM AKTIF
 KOENZIM

• KOENZIM + APOENZIM HOLOENZIM

(nonprotein + protein)
protein
Kofaktor yg berupa katalitik aktif
Senyawa organik non
Protein yg spesifik

APOENZIM :
- bagian protein dari enzim
- bila sendirian tidak aktif
• Ikatan enzim + koenzim
* kuat membentuk gugus prostetik
* lemah membentuk kosubstrat
• Fungsi koenzim :
sebagai zat perantara pembawa : gugus-gugus,
atom-atom dan elektron-elektron yg dipindah-
kan dalam reaksi enzimatik
• Contoh :
1. Pembawa atom H NAD, NADP, FMN, KoQ
2. Pembawa elektron Heme, NHI
3. Pembawa gugus fosfat ATP
4. Pembawa gugus aldehid TPP
 Macam-Macam Koenzim

Vitamin B6/
Vitamin B1/ TPP PIRIDOKSAL-FOSFAT

Vitamin B2/ FAD Asam folat/ KOENZIM FOLAT

Niacin (nikotinamida)/
NAD/NADP Asam lipoat
Asam pantotenat/
KOENZIM A Biotin

Vitamin B12/
KOENZIM KOHAMIDA
 TEORI KATALISIS ENZIM
Teori Lock and Key Analogy
Enzim memiliki struktur sisi spesifik
yang cocok dengan substrat.
Mampu menerangkan spesifitas
enzim ttp tidak dapat menerangkan
stabilitas fase transisi enzim.
Teori Penyesuaian
(Induced Fit Theory)
Mempertimbangkan fleksibilitas protein,
sehingga pengikatan suatu substrat pada
enzim menyebabkan sisi aktif mengubah
konformasinya sehingga cocok dgn
substratnya  dpt menerangkan fase
transisi ES kompleks
 TEORI FISHER
Lock and Key Model
Substrat dan enzim hrs
cocok supaya enzim dpt
mengubah substrat

TEORI KOSHLAND
Induced Fit Model
Substrat masuk celah enzim
maka bagian itu mengatur
sendiri shg substrat cocok
(terjadi perubahan geometrik
pd protein enzim).
FAKTOR2 YG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM

Konsentrasi
Zat Penghambat
substrat
(Inhibitor)

Kadar enzim

Aktivator pH

Suhu
 KONSENTRASI SUBSTRAT
• Laju maksimal V max
– Laju reaksi adalah jumlah

Laju reaksi (Vo)

substrat yang dikonversi menjadi
produk per satuan waktu
(mol/menit)
• Bentuk hiperbola
[Substrat]
– Kebanyakan enzim
menunjukkan kinetika
Michaelis-Menten, plot Enzim Allosterik sering
memperlihatkan
Vo terhadap konsentrasi Kurva sigmoid
substrat menunjukkan
grafik hiperbola
 Model Michaelis-Menten
• Model ini menggambarkan katalis enzim
dengan konsep sebagai berikut :
k1 k3
• E+S ES E+P
k2

. Persamaan Michaelis-Menten

V max [S]
V init = Km = k2 + k3
KM + [S] k1
 PENGARUH KADAR ENZIM

GAMBAR KANAN
GRAFIK HUBUNGAN V RATA-RATA PADA t0 , t1 , t2 dengan jumlah enzim

GAMBAR KIRI
KURVA PERJALANAN REAKSI ENZIMATIK YANG BERBEDA DALAM JUMLAH ENZIM
KETERANGAN :
I 1 UNIT
II 2 UNIT
III 3 UNIT
KECEPATAN AWAL BERBANDING LURUS DENGAN KADAR ENZIM
 pH
- pH TERLALU TINGGI  RENDAH DENATURASI
- pH PENGARUHI MUATAN ENZIM  SUBSTRAT
- pH PENGARUHI KONFORMASI ENZIM
• Efek pH pada ionisasi situs aktif
Contoh: aktivitas katalitik dapat membutuhkan gugus amino dari enzim
dalam bentuk terprotonasi (-NH3+). Pada pH basa gugus ini terdeprotonasi
dan laju reaksi akan menurun.
• Setiap enzim mempunyai pH optimum untuk bekerja.
Contoh : pepsin  pH 2, amylase  pH 7.0, Trypsin pH 8
 SUHU/TEMPERATUR
• Laju reaksi meningkat dengan
kenaikan temperatur
• Laju reaksi menurun pada
temperatur yang lebih tinggi
- SUHU OPTIMUM TERGANTUNG
WAKTU PENENTUAN
-ENZIM STABIL PADA SUHU
RENDAH (DINGIN)  LABIL SUHU
TINGGI (PANAS)

 setiap kenaikan suhu

10˚C (sampai 40˚C),
kecepatan reaksi naik 2 x
lipatnya dan reaksi
terhambat dan berhenti
pada 60˚C. Mengapa?
[S] dan atau [E]
 Penghambatan Reaksi Enzimatis
• Kerja enzim dapat dihambat secara reversible atau irreversible
• Irreversible  pembentukan atau pemecahan ikatan kovalen dalam
enzim
• Reversible  suatu senyawa dapat terikat dan kemudian dpt lepas
kembali

Reversible inhibitor ini dpt dibagi :

– competitive
– non-competitive
– un-competitive
 Penghambatan Kompetitif
• inhibitor bersaing dgn
substrat untuk terikat pd sisi
aktif
• Biasanya inhibitor berupa
senyawa yg menyerupai
substratnya, & mengikat
enzim membentuk komplek
EI
• krn terikat scr reversible 
penghambatan nya bias,
yaitu ketika ditambah
substrat maka
penghambatan berkurang
• Contoh : asam malonat
 Penghambatan Non-Kompetitif
• Inhibitor terikat pada sisi lain dari
enzim (bkn sisi aktif)
• jadi tidak memblok pembtkan
enzim-substrat komplek
• Enzim mjd tidak aktif ketika inhibitor
terikat walau enzim mengikat
substrat
• Inhibitor mengurangi konsentrasi
enzim yg aktif, sehingga
mempengaruhi Vmax –nya
• Contoh : Merkuri (Hg) dan perak
(Ag) merupakan penghambat enzim
yang mengandung gugus sulfhidril
(-SH).
 Penghambatan Un-Competitive

• Terikat pd sisi selain sisi

aktif enzim
• Berbeda dgn non-
competitive  inhibitor ini
hanya terikat pd ES
komplek
• Sehingga tidak terikat pd
enzim bebas
• Vmax berubah, dan Km juga
berubah
 Bagaimana enzim bekerja
• Reaksi tanpa enzim:
– Lambat
– Membutuhkan suhu yang tinggi
– Tekanan yang tinggi
• Reaksi enzimatis
– Enzim memberikan suatu lingkungan yg spesifik di
dalam sisi aktifnya, sehingga reaksi secara
energetik dapat lebih mudah terjadi
• Perbedaan antara energi reaktan (fase awal) dgn energi
produk (fase akhir)  selisih energi bebas standar
(ΔGº)

Agar reaksi berjalan

spontan, bagaimanakah
nilai ΔGº
Enzim  mempercepat reaksi tetapi tidak mengubah
keseimbangan reaksi atau ΔGº
Kesetimbangan reaksi antara Reaktan dan produk
mencerminkan perbedaan energi bebas pada fase awal
Kecepatan reaksi tergantung energi aktifasi ΔGº≠
 suatu pasokan energi dibutuhkan untuk mengawali suatu reaksi
Energi aktifasi untuk reaksi yg dikatalis dengan ensim lebih rendah
dr reaksi tanpa ensim
Glukosa + 6 O2  6 CO2 + 6 H2O ΔGº = -2880 kJ/mol
Enzim penting untuk menurunkan energi aktifasi untuk memulai
suatu reaksi
Enzim  mengikat substrat  menciptakan jalan reaksi yg
berbeda yg mempunyai fase transisi lebih rendah dbanding reaksi
tanpa enzim
Inti dr reaksi katalisis  ikatan yg spesifik pd fase transisi
• Substrat terikat  interaksi nonkovalen
E + S ↔ ES ↔ EP ↔ E + P
• Kekuatan enzim dlm mengkatalisis suatu reaksi 
kemampuan enzim membawa substrat bersama-sama pd
orientasi yang tepat untuk terjadinya suatu reaksi
• Substrat terikat pd  sisi aktif yaitu cekukan pd protein yg
berisi asam amino yg penting untuk tjdnya suatu reaksi kimia
 Penggunaan
Enzim dlm Klinik

Diagnosis
Pengobatan
Penyakit
 Diagnosis penyakit
• Dilakukan penetapan aktivitas enzim dalam darah untuk membantu diagnosis
penyakit
• Ada 2 golongan enzim dalam plasma darah
– Fungsional, berfungsi dalam plasma, sama atau lebih banyak daripada
dalam jaringan
• Contoh : enzim pembekuan darah
– Non fungsional, tidak berfungsi dalam plasma, kadar dalam plasma kecil,
bila kadarnya tinggi sebagai tanda kerusakan jaringan
• Contoh :
– Lipase, kadar tinggi dalam darah, kerusakan pankreas
– Transaminase,
GOT (Glu-Oksaloasetat-Tranaminase)
GPT (Glu-Piruvat-Transaminase)
Bila SGOT/SGPT tinggi :
SGOT > SGPT : Infark myokard
SGPT > SGOT : sirrhosis hepatitis
 Pengobatan
• Diberikan secara oral
• Pada penyuntikan dapat terbentuk antibodi
• Yang umum digunakan : enzim proteolitik,
untuk membantu pencernaan makanan, pada
gangguan pencernaan
Thank You For You Attention