BIOKIMIA ENZIM

Dr. Retno Sintowati, MSc.

 ENZYMES

 Pendahuluan (overview)
 Enzyme Specificity
 Kofaktor Enzim
 Enzyme Nomenclature
 Lock and Key
 Enzyme-Substrate Complex
 Induced Fit Theory
 Cara Kerja Enzim
 Conditions Affecting the Actions of Enzymes
 Inhibitor Enzim
 Isozim/Isoenzim
 Regulation of Enzymatic Activity
 PENDAHULUAN

 Organisme hidup rangkaian reaksi biokimia peran

enzim
 Enzim : biokatalisator yg mengatur kecepatan
berlangsungnya semua proses fisiologis
 Hampir semua dr 2000/ lebih enzim yg diketahui 
merupakan protein globular
 Aktivitas katalitiknya bergantung pd integritas struktur
sbg protein
 Contoh :
 Jika enzim dididihkan dg asam kuat/diinkubasi dg
tripsin (perlakuan yg memotong rantai polipeptida) 
aktivitas katalitiknya akan hancur  pentingnya
struktur kerangka primer protein enzim

 Jika struktur berlipatnya rantai protein yang khas dr

enzim diubah (oleh panas, pH extrim, senyawa
perusak )  aktivitas katalitiknya juga lenyap  jadi
struktur primer, sekunder dan tertier protein juga
penting bagi aktivitas katalitiknya.
KESPESIFIKAN ENZIM

 Enzymes are highly specific both

 in the reactions they catalyze and
 in the compounds (reactants/substrates) on which they
act
Contoh : enzim proteolitik
 Mengkatalisis hidrolosis ikatan peptida
 Enzim2 proteolitik berbeda tingkat spesifisitas
substratnya, misalnya :
 SUBTILIN pd bakteri  tdk bedakan ik. peptida yg akan diputus
 TRIPSIN  memutus ik. pep pd sisi karboksil arginin/lisin

 TROMBIN  memutus ik.pep antara arginin dan glisin

KOFAKTOR ENZIM
 Dlm fungsinya sbg katalisator suatu reaksi kadang enzim cukup
mengandalkan struktur proteinnya, tp. kadang enzim butuh
senyawa lain yang bukan protein yang disebut KOFAKTOR
 Yg termsk kofaktor :
 GUGUS PROSTETIK : GUGUS YG MEMBENTUK IKATAN
KOVALEN DG ENZIM & TDK MDH TERLEPAS DR ENZIM.
 KOENZIM : KOFAKTOR YG MUDAH TERDISOSIASI & DPT
DIPISAHKAN DR ENZIM DG CARA DIALISIS. (sebag besar
turunan dr vit B, mis : vit B2 FAD, FMN; asam pantotenat
Koenzim A; Niasin NAD, NADP)
 AKTIVATOR : UMUMNYA ION LOGAM YG DPT TERIKAT /
MUDAH LEPAS DARI ENZIM (mis. Mn, Mg, Cu)

Kompleks enzim-kofaktor disebut Holoenzim,

Jika kofaktornya diambil, disebut Apoenzim
BAGIAN-BAGIAN ENZIM (LANJUTAN)
 Seperti halnya protein lain, enzim memiliki BM
antara 12,000 – 1 juta kd
 Beberapa enzim tidak membutuhkan molekul
kimiawi lain untuk aktifitasnya, beberapa
membutuhkan  kofaktor / koenzim
 Kofaktor  ion-ion inorganik yg dibutuhkan
enzim untuk melakukan fungsinya
 Koenzim  molekul organik (komplek) yang
dibutuhkan enziim untuk melakukan fungsinya
 Koenzim atau kofaktor yang terikat sangat kuat bahkan terikat
dengan ikatan kovalen dengan enzim  gugus prostetik
 Enzim aktif lengkap dengan semua komponennya 
holoenzim
 Bagian yang terdiri dari protein saja pada suatu enzim 
Apoenzim / apoprotein
 Fungsi koenzim adalah sebagai karier sementara dari gugus
fungsional yg berperan dalam reaksi ensimatis tersebut.
BEBERAPA ENZIM YG MEMERLUKAN ION LOGAM

Kofaktor : Enzim :
 Zn2+  Dehidrogenase alkohol
Anhidrase karbonat
Polimerase DNA
 Mg2+  Heksokinase
6-fosfatase glukosa
 Mn2+  Arginase
 Fe2+/Fe3+  Sitokrom,
Peroksidase,Katalase
 Cu2+  Oksidase sitokrom
 K+  Kinase piruvat
 Ni2+  Urease
 Mo  Reduktase nitrat
 Se  Peroksidase glutation
BEBERAPA CONTOH KOENZIM DAN
FUNGSI

 NAD  Atom hidrogen (elektron)

 NADP  Atom hidrogen (elektron)
 FMN  Atom hidrogen (elektron)
 FAD  Atom hidrogen (elektron)
 Koenzim Q  Atom hidrogen (elektron)
 Tiamin pirofosfat  Aldehid
 Koenzim A  Gugus asil
 Lipoamid  Gugus asil
 Koenzim kobamid  Gugus alkil
 Biositin  Karbon dioksida
 Piridoksal fosfat  Gugus amino
 Koenzim tetrahidrofolat  Gugus metil, metilen,
formil,formimino
 ENZYMES
 Enzymes are PROTEIN CATALYSTS
 Komplex protein besar yg disusun oleh satu / lebih rantai
polypeptida
 In Vivo disebut sbg enzyme.
 Diluar tubuh disebut katalis.
 Mengendalikan laju reaksi kimia yg tjd di dlm sel, jaringan
dan organ.
 Setiap reaksi kimia yg tjd dlm sistem biologik membutuhkan
bantuan enzim spesifik.

Catalyst: A substance that changes the speed of a chemical

reaction without itself undergoing a permanent chemical change
in the process
4 KATA KUNCI

 Aktif
Interaksi spesifik dr enzim dg molekul tertentu (substrat )
menyebabkan pengaktifan molekul tsb dan mengakibatkan
perubahan struktur kimianya.
 Katalis
 Protein

Ada makromolekul lain yg bukan protein, tp mpy kemampuan

katalis tdk termsk dlm enzim.
Mis : Ribozim (ribonukleat-enzim)
 Spesifik
KATALIS

 Dlm reaksi biokimia,

reaktan bertubrukan dan
masuk ke transition state
 this state is short and rapidly
breaks down to either
products or reactants
 Free energy (G)
 Free Energy of Activation (
G= )
 Free Energy difference (
G)
 WHAT IS HAPPENING...
 Catalyst reduces amount of activation energy so the
reaction occurs faster
 Catalyst accelerates both the forward and reverse
reactions and thus only increases the rate at which a
reaction approaches equilibrium
ENZIM EKSTRASEL &ENZIM INTRASEL
 Enzim hanya disintesis oleh dan di dalam sel

 Sbg produk sel, enzim hy akan disintesis jk sel mpy gen

utk enzim tsb.
 Pd dasarnya enzim2 berada & bekerja menjalankan
fungsinya dalam sel , kecuali:
1. Enzim-enzim pencernaan
2. Enzim-enzim penggumpalan darah dan pemecah
bekuan darah
3. Sistem pertahanan tubuh (antibodi, komplemen)
TATA NAMA ENZIM
 Dulu penget. enzim msh sedikit  substrat+ase
( Amilase, Lipase, Urease)  < praktis
 Nama trivial

( Steapsin  lipid; Pepsin, Tripsin  polipeptida )

 International Union of Biochemestry (IUB)

penggolongan enzim secara sistematis menjadi 6 kelas
utama berdasar jenis reaksi yang dikatalisa, dg ketentuan
umum sbb :
1. Reaksi dan enzim yg mengkatalisisnya membentuk
6 klas, masing2 klas mpy 4-13 subklas
LANJ. IUB
2. The official name of an enzyme has (2) parts
 First:
names the substrates or the products of the reaction
 Second: Designates the type of reaction catalyzed +ase

3. Info tambahan, bila perlu utk menjelaskan reaksi, dpt

dituliskan dlm tanda kurung dibag akhir.
 L-malat+NAD+  piruvat+CO2+NADH+H+
 Diberi nama :

1.1.1.37 L-malat : NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi)

4. Setiap enzim mpy nomer code (EC) yg menandai tipe
reaksi berkenaan dengan :
LANJ IUB 4.

- kelas (digit pertama)

- subkelas (digit kedua)
- sub subkelas (digit ketiga)
- digit keempat adalah utk enzim spesifik
Contoh : Laktat dehidrogenase, bernomor 1.1.1.27
Artinya : Kelompok 1 : oksidoreduktase
Subkelompok 1. 1: gugus CH-OH sbg donor
elektron
Sub subkelompok : 1.1.1 : NAD(P)+ sbg akseptor
PENGGOLONGAN ENZIM

1. Oksidoreduktase  Pemindahan elektron

2. Transferase  Rx pemindahan gugus fungsionil
3. Hidrolase  Rx hidrolisis (pemindahan gugus
fungsional ke molekul air)
4. Liase  Penambahan gugus ke ikatan ganda
/sebaliknya
 Pemindahan gugus di dlm molekul,
5. Isomerase
menghasilkan bentuk isomer
 Pembentukan ikatan : C-C, C-S, C-O,
6. Ligase dan C-N oleh reaksi kondensasi yg
berkaitan dg penguraian ATP
“LOCK AND KEY” THEORY

 “Lock and Key” theory: simple analogy commonly used

to explain the specificity of enzymes
 A specific key will only open a specific lock
 The key can be used over and over on the same type of
lock
ENZYME-SUBSTRATE COMPLEX
 Explains the specificity of enzyme action
 Substrates of an enzymatic reaction bind to a specific
site on the enzyme
 shape of that site is complementary to that of the

substrates
 Active Site: part of an enzyme to which the substrates
bind (most cases: a pocket of groove in the surface of the
protein)
ENZYME-SUBSTRATE COMPLEX
DRAWING
EXAMPLES OF ACTIVE SITES
INDUCED FIT THEORY
 Active site on enzyme not as
rigid as “lock and key” model
 As the substrate attaches to
the enzyme’s active site, the
site changes shape to fit the
substrate
 improves the fit of the
active site to the substrate
 brings catalytic groups into
the correct position for
action
MECHANISMS OF CATALYSIS
 A large part of the catalytic power of an enzyme
depends on its ability to lower the activation energy
 To do so, an enzyme may provide an environment
within the active site that favors the transitions
state...or it may provide catalytic groups that allow
the reaction to proceed via intermediates not part of
the uncatalyzed reaction
 many enzymes act as general acid-base catalysts
MECHANISMS OF CATALYSIS

 Polipeptida tdk dpt sendirian mengkatalisis semua

reaksi2 yg ptg scr biologis
 Utk menjalankan kerjanya, membutuhkan koenzim dan
kofaktor.
KONDISI YANG MEMPENGARUHI AKTIVITAS ENZIM

 Temperature
 pH
 Kadar substrat
 Kadar enzim
 Koenzim
 Ada tidaknya senyawa inhibitor (Heavy Metal Ions)
 Oksidator
 Radiasi

 *everything that affect a protein affect an

enzyme because ENZYMES ARE PROTEINS
SUHU

Bila T ↑  V ↑
Bila T naik 10oC  kecepatan reaksi 2 X lipat
Bila T turun 10oC  kecepatan turun ½ X lipat
EXTREMES OF TEMPERATURE
 Changes enzyme structure
 changes active site
 prevents enzyme from
attaching to substrate
 The thermal agitation of the
enzyme molecule disrupts the
hydrogen bonds, ionic bonds,
and other weak interactions
within the protein molecule
 In humans, enzymes have an
optimum temperature of 37ºC
PH CHANGES ON ENZYME ACTIVITY
 Extreme changes in pH values
denature such ionisable
enzymes rendering them
ineffective
 within a narrow pH range,
enzyme structure changes
reversibility, and each such
enzyme was optimally at a
specific pH
 Optimal pH values for most
enzymes
 6-8 pH
 exception: I.e. digestive
enzymes in stomachs
PH

 pH rendah atau tinggi  Enzim mengalami

denaturasi  aktivitas enzim menurun
 pH rendah atau tinggi  merubah muatan
enzim/substrat  reaksi terganggu
 Perubahan pH yang tinggi  perubahan
konformasi  enzim menjadi tak aktif
Contoh : E- + SH+ ESH
pH rendah: E- + H+ EH
pH tinggi : SH+ S + H+

100% SH+

pH rendah pH tinggi
pH maksimum
KADAR SUBSTRAT
 Bila S (substrat) dinaikkan kadarnya, maka V
(kecepatan reaksi) juga akan naik sampai mencapai
V maximum
 berarti kenaikan V sesuai dg kenaikan kadar substrat
sampai E (enzim) dijenuhi oleh substrat  mk V tdk
dpt naik lagi(konstan)
KADAR ENZIM (E)

E
* Kecepatan awal reaksi (v) berbanding lurus dengan
kadar enzim
Ketika semua enzim telah jenuh  V turun
KADAR KOENZIM
 E + Ko-E  E-Ko-E
 Karena enzim tertentu hanya dapat bekerja kalau ada
Ko-E, maka pengaruh kadar Ko-E thd V sama dengan
kadar Enzim terhadap V.
ION-ION LOGAM BERAT

 Dapat mengganggu aktivitas enzimatik

 Ketika berhadapan dengan sisi aktif enzim, penggantian ion
yang asli dengan ion logam berat akan mengakibatkan
malfungsi dan denaturasi enzim
INHIBITORS

 Competitive Inhibitors
 Compete with substrate for the enzymes
 Do not affect Vmax
 Raise the apparent Km
NONCOMPETITIVE INHIBITORS

 Donot affect Km
 Lower Vmax

 Slows down dissociation of ES

8. Inhibitor (penghambatan) aktivitas enzim
I. Penghambatan
a. kompetitif
reversibel
b. non kompetitif (tak bersaing)
irreversibel
II. Penghambatan
a. pada sisi aktif/sisi katalitik/ sisi substrat
b. pada sisi lain /sisi alosterik
I. Penghambatan kompetitif
* Inhibitor (I) merupakan senyawa yang analog
dengan substrat
* Struktur I sama dengan substrat (S)
* I mengikat E pada tempat pengikatan S
Contoh:
H -2H
H-C-COO H-C-C-OOH
HOOC-C-H suksinat HOOC-C-H
H Dehidrogenase (DH)
Asam suksinat Asam fumarat
OH
O=C asam malonat sbg Inhibitor kompetitif
H-C-COOH suksinat DH
II. A. Hambatan non kompetitif reversibel (hambatan
alosterik)
* Inhibitor terikat pada E di tempat sisi alosterik
bukan tempat S terikat E)
* Inhibitor menurunkan harga V, dapat diperbaiki
apabila jumlah S >>>> I, maka reaksi jalan terus
+I EI
E EIS E + P
+ S ES

E + P
B. Hambatan non kompetitif irreversibel (I mengikat
enzim dan mengubah struktur E)
+I
E EIS X E + P
+S
MODEL-MODEL SISI
AKTIF/KATALITIK/SUBSTRAT
* Sisi aktif: tempat pada E yang mengadakan reaksi
dengan S atau yang ditempat koenzim
* Model: I. Emil Fischer (dahulu)
II. Koshland
I. Model Fischer mempunyai kelemahan karena sisi
aktif bersifat kaku seperti key and lock
II. Model (Induced Fit = mendorong kecocokan)
- sisi aktif lebih fleksibel
- substrat akan menginduksi perubahan konfor-
masi enzim
Koshlan membedakan 3 residu asam amino
1. Residu kontak : residu A.A. dalam ikatan dengan
jarak 0,2 mm dari S
2. residu spesifik : residu A.A. yang ikut serta
dalam pengikatan S yang selanjutnya juga ikut
serta dalam proses katalitik
3. Residu katalitik: residu A.A. yang ikut serta
dalam perubahab ikatan kovalen selama E bekerja
 Modifiers (Modulator)
* Molekul yang dapat mengubah aktivitas E
* Di dalam tubuh secara fisiologis berguna untuk
mengatur kerja E dan metabolismenya
* Ada 2 macam modulator
1. Modulator positif: memacu aktivitas katalitik E
2. Modulator negatif: menurunkan aktivitas
katalitik E
 Fungsi logam (M) hubungannya dengan E
1. sebagai peranan struktural, katalitik
2. sebagai pengubah Keq:
logam meningkat reaksi lebih cepat
3. pengubah konformasi E inaktif menjadi aktif atau
sebaliknya

Metalo Enzim Metal activated enzim

* mengandung ion logam * logam diperlukan
fungsional untuk aktivitas E
* pada pemurnian E, logam - * pada penurnia E,
tetap masih ada dalam logam lepas
struktur E
Ada 4 kemungkinan bentuk konformasi yang terdiri dari E, M, dan S
dengan stoikiometri: 1:1 : 1
1. E – S – M : komplek jembatan S
2. M – E – S : komplek jembatan E
3. E – M – S : komplek jembatan S
4. M
E : komplek jembatan siklis
S
Empat keadaan tersebut hanya mungkin pada metal activated enzyme
 Isozim
- Enzim-enzim yang secara fisik berbeda,
tetapimengkatalisis reaksi yang sama (mempunyai
aktivitas katakitik sama)
- Terbentuk /terdapat pada E yang mempunyai strutur
kuarterner,
contoh: laktat DH
- terdiri dari 4 protomer dari 2 tipe H & M
- hanya mol. tetramer yang memp. Aktivitas
katalitik , maka bila dikombinasi ada 5 bentuk
isozim
Bentuk-bentuk isozim laktat dehidrogenase
HHHH I1
HHHM I2
HHMM I3
HMMM I4
MMMM I5
Enzim hubungannya dengan proses-proses :
* diagnostik
* terapeutik
* prognostik
Prinsip dasar pengetahuan tentang enzim dalam bentuk:
- pengukuran kadar enzim dalam plasma dan
jaringan
- pengukuran substrat dalam darah

Dasar pemikiran:
Perubahan kadar enzim dalam plasma atau substratnya merupakan
refleksi adan adanya proses patologis pada sel, jaringan atau organ
Macam enzim dalam plasma
1. Enzim plasma fungsional:
lipoprotein lipase: enzim yang diperlukan untuk
penjendalan darah, sedang yang untuk menghan-
curkan penjendalan darah: pseudokolin esterase.
Dalam keadaan normal kadarnya dalam darah >
di jaringan
2. Enzim plasma non fungsional
Amilase pankreas, lipase, alkalin fosfatase, dll.
yang dalam keadaan normal kadarnya rendah
Bagaimana cara untuk mengetahui bahwa sel, jaringan atau organ
dalam kondisi patologis?
Sangat ideal bila yang dianalisis adalah enzim-enzim yang hanya
diproduksi atau disekresi sel, jaringan atau organ tersebut.
Contoh jantung: kreatin fosfokinase, laktat
dehidrogenase
Defisiensi?
Akan terjadi penimbunan senyawa-antara tertentu dalam darah
dikeluarkan lewat urine
 Maka dengan mengukur kadar senyawa-antara tertentu
dapat ditunjukkan reaksi enzimatis mana yang
mengalami kegagalan atau yang dihambat
Enzim-enzim dalam serum yang sering digunakan untuk
diagnosis klinis

jenis enzim Untuk diagnosis

1. amino transferase
- aspartat amino transfera- - jantung infark
se = AST = SGOT
- alanin amino transferase - hepatitis
PENGOBATAN?
Diberikan senyawa yang merupakan produk
dari reaksi kimia yang dihambat
kadar senyawa-antara dalam darah / urin
akan turun
PENGATURAN ENZIM ada 4
JALUR :
1. Pengendalian alosterik (sisi lain)
2. Modifikasi kovalen yang reversibel
3. Aktivasi proteolitik
4. Stimulasi dan inhibisi oleh pengendali
 -Mempunyai sisi lain selain katalitik
-Enz pengatur yg berfx mell pengikatan non-kovalen
-Contoh penghambatan balik alosterik : perub L-
treonin menjadi L-isoleusin (enz dehidratase treonin pd
bakteri)
L-treonin L-Isoleusin
E1 E2, E3, E4, E5
Dehidratase treonin

Inhibisi umpan balik

Catatan : Isoleusin merup. penghambat spesifik.

Isoleusin yg tdk berikatan dg sisi substrat tp dg sisi spesifik lain pd molekul
enzim, yg disebut sbg SISI PENGATUR .
Ikatan bersifat nonkovalen.
`

 Contoh lain :
Enz. Aspartat transkarbamoilase (ATC ase)
 mengkatalisa biosintesis pirimidin
 dihambat oleh sitidin trifosfat (CTP)
 Sifat2 enz im alosterik berbeda dari enzim2 biasa yg
bukan enzim pengatur.
 Bedanya :

1. Enzim alosterik memiliki sisi katalitik ( mengikat

substrat) dan sisi pengatur (mengikat metabolit
pengatur : modulator atau efektor)
2. Molekul enz alosterik umumnya lebih besar dan lebih
kompleks dibanding enz biasa (2/> rantai polipeptida)
3. Enz. alosterik biasanya memperlihatkan
penyimpangan nyata dari tingkah laku klasik
Michaelis-Menten
 Modulator ada 2 jenis:
a. Modulator negatif / penghambat spesifik. Biasanya
oleh molekul bukan substrat, shg enzimnya disbt enzim
HETEROTROPIK
b. Modulatorpositif / perangsang/pengaktif. Berperan
sbg isyarat thd enzim utk mempercepat dirinya,
seringkalimerupakan substratnya sendiri, shg enzimnya
disbt enzim HOMOTROPIK.
 aktif
Sisi katalitik ratio
inaktif
+
fosforil

Aktivasi Perubahan Modifikasi

katalitik ratio kovalen
berubah
 (GLUKOSA )n
+ fosfat
glikogen

Fosforilase
glikogen (otot,
hati)

(GLUKOSA)n-1
+ glukosa 1-fosfat
Rantai glikogen
diperpendek
 Aktifasi sesekali
intermiten
BAKAL ENZIM Belum
ZIMOGEN/ PROENZIM
aktif Aktifasi cepat

Membuat
Proses proteolitis
Tempat
terbatas
katalitik

Katalitik aktif
Contoh : enz digestif (pepsin, tripsin), enz hemostasis dan fibrinolisis
Kimotripsinogen (245rantai) enzim yg aktf penuh jika ikatan
peptida antara arginin15 dipisah dg isoleusin16 oleh tripsin

KIMOTRIPSINOGEN INAKTF
1

TRIPSIN
Л
1-kimotripsin 15 16 245
 aktivasi
kalmodulin kerja
inaktivasi
Tergantu
ng ion
ca++
4 tempat
Pengikatan
α-antitripsin ca++

• Suatu protein plasma 53-kd

• Melindungi jar dari Elastase (rusaknya serat ellastin) alveoli
paru atau dikenal dg EMFISEMA
ISOENZIM
 Mengkatalisis reaksi yang sama
 Sifat fisik dan kimia berbeda

 Diagnosa

 Contoh:
 LDH 1 : H4  jantung
 LDH 2 : H3M  jantung
 LDH 3 : H2M2
 LDH 4 : H1M3 (hati)
 LDH 5 : M4 (hati)

 CPK BB=CK1  plg dominan di otak

 CPK MM =CK3 otot rangka dan otot jantung
 CPK MB =CK2  otot jantung
MUTASI GENETIK
Penyakit Enzim yang rusak
Albino 3 - monooksigenase tirosin
Alkaptonuria 1,2 – dioksigenase homogentisat
Galaktosemia Uridilil transferase galaktosa 1- fosfat
Homosistinuria β – sintase sistationin
Fenilketonuria 4 monooksigenase fenilalanin
Penyakit Tay-Sachs Heksosaminidase A
MAKNA KLINIS
 Gangguan terhadap pembentukan enzym dan terhadap
faktor-faktornya akan terjadi gangguan homeostasis
tubuh
 Diagnosis penyakit

 Toksikologi dan Farmakoterapi

 Biologi molekuler
STREPTOKINASE IN BREAKING DOWN
BLOOD CLOTS
 STREPTOKINASE
 can dissolve blood clots that form in the heart, blood vessels, or
lungs after a process, such as a heart attack
 called a thrombolytic agent
 can also dissolve blood clots that form in intravenous catheters
 tubing that goes into a vein for fluid exchange
PERANAN ENZIM
 1. Penyelidikan reaksi-reaksi metabolik dan
pengaturannya
 2. Sebagai katalisator dalam industri yg
mensintesis hormon/antibiotik
 3. Membantu dlm menegakkan diagnosa
krn kadar enzim pd keadaan patologik
tertentu dpt mengalami perub yg nyata
dlm darah ataupun jaringan, penyakit genetik
(endonuklease retriksi)
*. 4. Dalam pengolahan pangan, pertanian,
peternakan dan pd akv. Sehari-hari dirumah
PEMBAGIAN ENZIM BERDASARKAN LOKASINYA
 Enzim plasma fungsional:
Enzim atau proenzim tertentu terdapat sepanjang waktu dlm
sirkulasi individu normal, substrat juga terdapat dlm sirkulasi dan
melakukan fungsi fisiologis dlm darah
Contoh: Lipoprotein lipase, pseudokolinesterse, proenzim bekuan
darah dan lisis bekuan darah
umumnya disintesis dlm hati, konsentrasi dlm darah sama atau lebih
tinggi dibandingkan dlm jaringan
 Enzim plasma non fungsional:
 Tidak melakukan fungsi fisiologis dlm darah
 Substrat sering tdk ada dlm plasma
 Konsentrasi dlm darah individu normal berjutakali lebih rendah
dibanding dlm jaringan
No Enzim plasma fungsional Enzim plasma non fungsional

1 Konsentrasi Lebih tinggi dalam plasma Secara normal, konsentrasi di

dalam plasma dibandingkan dengan dalam plasma sangat rendah
dijaringan dibandingkan dengan di dalam
jaringan

2 Fungsi dlm Jelas Tidak jelas

plasma

3 Substrat Berada dalam darah Tidak ada dalam darah

4 Tempat Hepar Diberbagai macam organ seperti

sintesis hepar, jantung, otak dan otot
rangka

5 Contoh Factor pembekuan ALT, AST, CK, LDH, alkaline

Lipoprotein lipase phospatase, amilase
Pseudocholine esterase
LOKASI ENZIM

 Dalam sel hati:

Enzim-enzim glikolisis terletak dlm sitoplasma
 Enzim-enzim siklus asam sitrat terdapat dalam
mitokondria
 Dalam sel pankreas, lambung dan saliva

 Isozim : enzim yg m’katalisis rx yg sama

 Tetapi sifat fisika dan kimia protein menunjukkan

perbedaan yg bermakna