? ?

ENZIM
Enzim sebagai biokatalisator
• Enzim merupakan senyawa organik berukuran
molekul besar yang berfungsi untuk
mempercepat jalannya reaksi metabolisme di
dalam tubuh tanpa mempengaruhi
keseimbangan reaksi.
• Struktur enzim sebelum & sesudah reaksi tetap
No Kelas Tipe reaksi
1
Oksidoreduktase memisahkan dan menambahkan elektron atau
(nitrat reduktase) hidrogen
2 Transferase memindahkan gugus senyawa kimia
(Kinase)
Hidrolase
3 (protease, lipase, memutuskan ikatan kimia dengan penambahan
amilase,nuklease) air
4 Liase membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan
(fumarase) satu gugus kimia
5 Isomerase mengkatalisir perubahan isomer
(epimerase)
6 Ligase/sintetase menggabungkan dua molekul yang disertai
(tiokinase) dengan hidrolisis ATP
7 Polimerase menggabungkan monomer-monomer sehingga
(tiokinase) terbentuk polimer
 Tata nama enzim
• Enzim diberi nama sesuai dengan nama substrat dan reaksi yang dikatalisis

• Biasanya ditambah akhiran ase

• Enzim dibagi ke dalam 7 golongan besar

• Enzyme Nomenclature 1992, IUBMB (International Union of Biochemistry and

Molecular Biology)
 Susunan enzim
• Komponen utama enzim adalah protein
• Protein yang sifatnya fungsional, bukan
protein struktural
• Tidak semua protein bertindak sebagai
enzim, dan tidak semua enzim berupa
protein
• Molekul enzim pada umumnya berupa
protein, kecuali ribozyme (enzim RNA).
 Protein Enzim / protein
sederhana

Enzim Konjugasi/
Enzim holoenzim

Protein +
Bukan Protein

Bukan protein =
Protein = apoenzim Gugus prostetik

Organik = Anorganik = kofaktor

Koenzim
Metaloenzyme

Enzim yg mengikat ion logam

Kedudukan ion logam :
 ada yg terikat secara kovalen pd residu aa

Contoh: enzim karboksipeptidase A (Zn)

 terikat pd gugus prostetik enzim
Contoh: sitokrom reduktase (Heme FeS)
 terikat lemah pd enzim  urease (Ni)
 Contoh koenzim
1. NAD
2. NADP
3. FMN dan FAD
4. Cytokrom: cytokrom a, a3, b, b6, c, dan f
5. Plastoquinon, plastosianin, feredoksin
6. ATP: senyawa organik berenergi tinggi,
mengandung 3 gugus P, adenin, ribosa
 Sifat-sifat enzim
• Enzim dibentuk dalam protoplasma sel
• Enzim yang disintesis, berada dan
beraktifitas di dalam sel tempat
sintesisnya disebut endoenzim
• Enzim yang berada dan beraktivitas di luar
tempat sintesisnya disebut eksoenzim
• Sebagian besar enzim bersifat endoenzim
Enzymes – Gibbs Free Energy
Aktivitas enzim dapat dipacu

dan dihambat
• Logam yang memacu aktifitas enzim: Mg,Mn,Co,Fe
• Logam berat menghambat aktivitas enzim:
Pb, Cu, Zn, Cd, Ag
• pH optimum, tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif
kondisi asam, amilase aktif pada kondisi netral, tripsin aktif
pada kondisi basa)
• Substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim,
tetapi kemudian menghambat karena: penumpukan produk
(feed back effect)
• Peningkatan konsentrasi enzim memacu aktivitas
• Air memacu aktivitas enzim
• Vitamin (koenzim) memacu aktivitas enzim
Proses katalisis enzim
1. Pengikatan substrat pada sisi aktif enzim
2. Mekanisme reaksi enzimatis dan pelepasan produk
3. Spesifik: hanya cocok untuk satu macam substrat saja
atau sekelompok kecil substrat yang susunannya
hampir sama dan fungsinya sama

Sisi aktif enzim

– adalah tempat terikatnya substrat dan gugus –gugus
prostetik
– mengandung residu-residu yg langsung berperan dlm
pembentukan dan pemutusan ikatan kimia.
– Residu-residu tsb dinamakan gugus katalitik.
Gambaran umum sisi aktif enzim
• bagian kecil dari molekul enzim, yg terbentuk
akibat pembentukan struktur tiga dimensi enzim.
• letaknya tersembunyi dalam celah / pocket
• Substrat terikat pada enzim melalui berbagai
interaksi lemah dlm komplek enzim-substrat (ES). (ES)
Jenis interaksi yg terlibat: - ikatan elektrostatik
- ikatan hidrogen
-
ikatan van der Waals
- ikatan hirofobik.

• spesifitas pengikatan
substrat pd enzim
ditentukan oleh
penataan atom-atom
dalam ruang sisi aktif
Active site: bagian kecil dari struktur
enzim
 Model interaksi enzim-substrat
(Enzyme-Substrate Complex)

“Lock & Key” Theory: “Induced Fit” Theory:

Fisher (1890), Koshland (1958),

kesesuaian bentuk harus mula-mula kesesuaian
ada sebelumnya bentuk E dan S tidak ada
Pada model induced feet:
Mula-mula: bentuk E dan S berbeda

Molecular
proximity

Perubahan konformasi E atau S

Kesesuaian bentuk E dan S

Contoh: perubahan konformasi
heksokinase karena induksi glukosa
D-glukosa

Sebelum glukosa terikat Sesudah glukosa terikat

 Enzyme Specificity
 Kekhususan Sterik.
Golongan enzim yang bekerja berdasarkan stereokimia
struktur molekul substratnya.
1. Kekhususan relatif : amilase (α-glukosidase) hanya bekerja
pada ikatan glikosida α, tidak pada β.
2. Kekhususan absolut : fumarase hanya bekerja terhadap asam
fumarat (trans) tidak pada asam maleat (cis).
 Khekhususan Reaksi.
Enzim bekerja berdasarkan jenis reaksinya, ada
dua jenis:
1. Kekhususan relatif, enzim bekerja terhadap substrat-substrat
yang memiliki gugus fungsional sejenis. Contoh heksokinase
adalah enzim yang bekerja pada subtrat: glukosa,
fruktosa,galaktosa dan manosa.
2. Kekhususan absolut, enzim ini hanya bekerja terhadap satu
substrat saja. Contoh Glukokinase adalah enzim yang bekerja pada
Penghambatan aktivitas enzim secara
irreversibel: terjadi kerusakan struktur enzim

Penghambatan aktifitas enzim secara reversible,

yakni: