Sejarah Enzim

Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama kali
menggunakan istilah "enzyme", yang berasal dari bahasa Yunani yang berarti "dalam bahan
pengembang" (ragi), untuk menjelaskan proses ini. Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk
merujuk pada zat mati seperti pepsin, dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas
kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup. Pada tahun 1897, Eduard Buchner memulai
kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak
terdapat pada sel ragi yang hidup.
Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin, ia menemukan bahwa gula difermentasi
bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran. Ia menamai enzim yang memfermentasi
sukrosa sebagai "zymase" (zimase). Pada tahun 1907, ia menerima penghargaan nobel dalam
bidang kimia atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya.
Mengikuti praktek Buchner, enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh
enzim tersebut. Umumnya, untuk mendapatkan nama sebuah enzim, akhiran -ase ditambahkan
pada nama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase, merupakan enzim yang
mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang
menghasilkan polimer DNA).
Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada sifat-
sifat biokimia enzim tersebut. Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzim
diasosiasikan dengan protein, namun beberapa ilmuwan seperti Richard Willstätter berargumen
bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat
melakukan katalisis. Namun, pada tahun 1926, James B. Sumner berhasil mengkristalisasienzim
urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni. Kesimpulannya adalah bahwa
protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan
oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930), tripsin, dan
kimotripsin. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia.
Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzim
ditentukan melalui kristalografi sinar-X. Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim, enzim
yang ditemukan pada air mata, air ludah, dan telur putih, yang mencerna lapisan pelindung
beberapa bakteri. Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai
oleh David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965. Struktur lisozim dalam resolusi
 tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana
enzim bekerja pada tingkat atom.
Pengertian Enzim
Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam
protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan
protein, berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis
bereaksi dalam suatu reaksi kimia. Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang
dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah
molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Jenis produk yang
akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses
biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu
arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter.
Enzim ialah suatu zat yang dapat mempercepat laju reaksi dan ikut beraksi didalamnya
sedang pada saat akhir proses enzim akan melepaskan diri seolah – olah tidak ikut bereaksi
dalam proses tersebut. Enzim merupakan reaksi atau proses kimia yang berlangsung dengan baik
dalam tubuh makhluk hidup karena adanya katalis yang mampu mempercepat reaksi. Koenzim
mudah dipisahkan dengan proses dialisis.
Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan
dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat berlangsung
dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun. Enzim terdiri dari apoenzim dan
gugus prostetik. Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas protein. Gugus prostetik
adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas protein. Gugus prostetik dapat dikelompokkan
menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan
anorganik).
Sifat-Sifat Enzim
Enzim memiliki sifat-sifat berikut:
1. Enzim adalah Protein.
Sebagai protein enzim memiliki sifat seperti protein, yaitu sangat dipengaruhi oleh kondisi
lingkungan, seperti suhu, pH, konsentrasi substrat). Jika lingkungannya tidak sesuai, maka enzim
akan rusak atau tidak dapat bekerja dengan baik.
2. Bekerja secara khusus/spesifik.
Setiap enzim memiliki sisi aktif yang sesuai hanya dengan satu jenis substrat, artinya setiap
enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat yang cocok dengan sisi aktifnya.
3. Berfungsi sebagai katalis.
Meningkatkan kecepatan reaksi kimia tanpa merubah produk yang diharapkan tanpa ikut
bereaksi dengan substratnya, dengan demikian energi yang dibutuhkan untuk menguraikan suatu
substrat menjadi lebih sedikit.
4. Diperlukan dalam jumlah sedikit.
Reaksi enzimatis dalam metabolisme hanya membutuhkan sedikit sekali enzim untuk setiap kali
reaksi.
5. Bekerja bolak-balik
Enzim tidak mempengaruhi arah reaksi, sehingga dapat bekerja dua arah (bolak-balik).
Artinya enzim dapat menguraikan substrat menjadi senyawa sederhana, dan sebaliknya enzim
juga dapat menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu.
Fungsi Spesifik, Nomenklatur dan Penggolongan Enzim
a. Fungsi Enzim
Yaitu sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel
makhluk hidup. Enzim ini berfungsi sebagai katalis yang sangan efisien dan mempunyai derajat
yang tinggi.
b. Tata nama dan Kekhasan Enzim
Setiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya dengan menambahkan “ase”
dibelakangnya. Kekhasan enzim asam amino sebagai substrat dapat mengalami reaksi berbagai
enzim.
c. Penggolongan Enzim
a) Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya :
· Endoenzim ataau enzim intraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di dalam sel. Umumnya
merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di dalamsel dan untuk pembentukan
energi (ATP) yang berguna untuk proses kehidupan sel,misal dalam proses respirasi.
· Eksoenzim, disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di luar sel. Umumnya
berfungsi untuk “mencernakan” substrat secara hidrolisis, untuk dijadikan molekul yang lebih
sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel. Energi yang
 dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses kehidupan
sel.
b) Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis
· Oksidoreduktase, Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan pemindahan
elektron, hidrogen atau oksigen. Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer oksidase dan
hidrogen peroksidase (katalase). Ada beberapa macam enzim electron transfer oksidase, yaitu
enzim oksidase, oksigenase, hidroksilase dan dehidrogenase.
· Transferase, enzim ini berperan mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul
ke molekul yang lain.
c) Hidrolase
Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis, dengan contoh enzim adalah:
· Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester karboksil.
· Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida).
· Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida.
d) Liase
Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan dari suatu
molekul tanpa melalui proses hidrolisis, sebagai contoh adalah:
· L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan air dari malat
sehingga dihasilkan fumarat.
· Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan gugus
karboksil.
e) Isomerase
Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi, yaitu:
· Rasemase, merubah l-alanin D-alanin
· Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat
· Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal
· Intramolekul ketol isomerase, merubah D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi aseton fosfat
· Intramolekul transferase atau mutase, merubah metilmalonil-CoA suksinil-CoA
 Struktur dan Fungsi dari Enzim
A. Struktur Enzim
Enzim seperti yang telah kita tahu merupakan protein (dengan sedikit pengecualian).
Setiap enzim mempunyai konformasi yang sangat tepat dan berlainan sebagai hasil dari beberapa
tingkatan struktur struktur protein. Oleh karena itu, struktur enzim memiliki kesamaan dengan
macam struktur protein. Terdapat 4 macam struktur enzim yaitu struktur primer, sekunder, tersier
dan struktur kuartener.
1. Struktur primer adalah rangkaian asam amino pada rantai polipeptida yang menyusun enzim
2. Struktur sekunder terbentuk dari ikatan kimia yang lemah seperti pada ikatan hidrogen yang
terbentuk di antara atom atom di sepanjang tulang punggung (backbone) rantai polipeptida.
Struktur sekunder enzim merupakan interaksi lokal yang menghasilkan pola tiga dimensi
berulang. Contoh struktur enzim sekunder adalah alfa heliks dan lembaran berlipat-beta.
3. Struktur tersier melibatkan interaksi jarah jauh di antara rantai sisi asam amino. Struktur enzim
tersier membentuk globular protein yang sangat akurat.
4. Struktur kuartener enzim berhubungan dengan interaksi antara dua atau lebih subunit polipeptida
yang berbeda pada sebuah protein fungsional
Dalam mempelajari struktur enzim, dikenal adanya situs aktif (active site). Pengertian
situs aktif adalah daerah terbatas di enzim tempat substrat atau banyak substrat berikatan dan
tempat reaksi enzimatik berlangsung. Suatu situs aktif enzim dapat berupa suatu kantung atau
galur di dalam molekul enzim.
B. Fungsi Enzim
Enzim memiliki fungsi mendasar yaitu menurunkan energi aktivasi sehingga reaksi dapat
berlangsung dalam suhu atau kondisi normal. Dengan kata lain enzim berfungsi sebagai unsur
katalitik atau sebagai katalisator dalam suatu reaksi. Dalam melaksanakan katalisis ada empat
langkah yang dibutuhkan enzim yaitu:
1. Substrat berikatan dengan enzim. Substrat atau banyak substrat berikatan pada situs aktif (active
site) untuk membentuk kompleks substrat-ezim.
2. Terinduksi hingga pas (induced fit). Enzim yang berikatan dengan substrat menginduksi
perubahan bentuk enzim sehingga substrat lebih pas pada tempat yang lebih sempit di bagian
situs aktif (induced fit). Induced fit dapat didefinisikan sebagai perubahan enzim yang reversibel.
3. Katalisis. Saat terjadinya katalisis dalam reaksi, substrat atau banyak substrat berubah dengan
cara yang spesifik, contoh dengan modifikasi kimiawi, pembelahan (cleavage) atau
penggabungan substrat yang berlipat ganda. Pada langkah katalisis ini, terdapat dua macam jenis
yaitu turnover number atau pergantian jumlah dan bidirectional atau dua arah. Pergantian jumlah
yaitu katalisis terjadi sangat cepat sehingga satu molekul enzim dapat mengubah lebih dari 1000
molekul substrat per detik. Sedangkan dua arah yaitu enzim yang sama mengatalisis reaksi
tertentu dalam dua arah ke depan atau sebaliknya.
4. Langkah terakhir:Produk dilepaskan. Terjadinya pelepasan produk reaksi dari situs aktif, dan
enzim tetap dalam bentuk aslinya. Enzim selanjutnya dapat meninggalkan situs aktif dan
digunakan kembali dengan substrat yang baru
Mekanisme Kerja dari Enzim
Enzim dapat meningkatkan kecepatan reaksi dengan menurunkan energi aktivasi. Energi
aktivasi adalah jumlah energi yang diperlukan untuk berlangsungnya suatu reaksi. Beberapa teori
berikut menjelaskan tentang cara kerja enzim:
a. Lock And Key Theory (Teori Gembok Dan Kunci)
Teory ini dikemukakan oleh Fischer(1898). Menurutnya enzim diumpamakan sebagai
gembok, sedangkan substrat diumpamakan sebagai kunci. Substrat dapat beriakatan dengan
enzim jika enzim memiliki sisi aktif sebagai tempat melekat substrat. Hubungan antara enzim
dan substrat terjadi pada sisi aktivasi dan hubungan tersebut membentuk ikatan yang lemah.
perhatikan skema berikut:
b. Induced Fit Theory (Teory Ketepatan Induksi)
Teori ini dikemukakan oleh Daniel Koshland. Menurutnya, sisi aktif enzim bersifat
fleksible. Akibatnya, sisi aktif enzim dapat berubah bentuk menyesuaikan bentuk substrat. Teori
ini sesuai dengan kerja enzim yang sesungguhnya. Perhatikan skema berikut:
Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim
Enzim dalam melakukan aktivitas dan fungsi enzim, terdapat beberapa faktor yang
mempengaruhinya. Secara garis besar terdapat 3 faktor utama yang mempengaruhi aktivitas
enzim yaitu substansi nonprotein, kondisi lingkungan optimal dan inhibitor. Berikut penjelasan
tentang faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim.
1. Substansi protein dalam enzim
Secara khusus terdapat 5 bagian enzim yaitu (1) koenzim yang merupakan subtansi organik
seperti vitamin, koenzim A, heme, dan biotin) (2) kofaktor yaitu substansi anorganik seperti
atom logam seng, besi, tembaga. (3) Kelompok prostetik yaitu tempat kofaktor enzim dapat
berikatan dengan efektif yang merupakan bagian protein enzim. (4) Holoenzim adalah bagian
protein dan nonprotein enzim yang hadir bersamaan. (5) apoenzim merupakan bagian protein
enzim.
2. Kondisi Lingkungan Optimal
Setiap enzim memiliki kondisi lingkungan yang optimal yang akan mengoptimalkan
konformasi enzim yang aktif. Hingga saat ini diketahui dua poin yang dibutuhkan dalam kondisi
lingkungan optimal yaitu pengaturan suhu dan pengaturan pH. Suhu memiliki dua pengaruh
utama yaitu pengaruh terhadap reaksi serta terjadinya denaturasi. Pengaruh terhadap reaksi yaitu
untuk enzim pada umumnya semakin adanya peningkatan pada suhu maka akan terjadi
peningkatan kecepatan reaksi, molekul bergerak lebih cepat dikarenakan kenaikan suhu sehingga
akan banyak berinteraksi. Penurunan suhu tentunya akan berakibat sebaliknya. Ketika suhu
mencapai serta melampaui batas tertentu, maka akan terjadi denaturasi. Definisi denaturasi
adalah perubahan permanen yang menginaktivasi enzim.
Saat terjadi denaturasi, ikatan kimia terputus dan enzim kehilangan bentuk spesifiknya. pH
atau ukuran kadar ion OH atau H pada lingkungan. Apabila pH lingkungan terlalu asam atau
basa dapat menyebabkan denaturasi enzim. Umumnya, pH optimun enzim adalah dalam pH
netral (pH 7). Hal menarik dari enzim pencernaan adalah bekerja optimum pada pH 2.
3. Inhibitor
Pengertian inhibitor adalah molekul yang berikatan secara selektif pada enzim dan
menghambat aktivitas enzim. Enzim dapat berikatan dengan inhibitor secara reversibel ataupun
ireversibel. Ada dua macam inhibitor yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif.
Inhibitor kompetitif memiliki bentuk seperti substrat normal dan bersaing dengan substrat
normal tersebut untuk berikatan dengan situs aktif enzim. Oleh karena itu, pengikatan inhibitor
memblokade situs aktif terhadap substrat. Apabila inhibitor bersifat reversibel dapat diatasi
dengan menambahkan konsentrasi substrat.
 Inhibitor kompetitif mengikat bagian enzim yang lain selain situs aktif (active site).
Pengikatan inhibitor ini dapat mengubah bentuk situs aktif enzim sehingga tidak dapat mengikat
substrat.
3.1 Kesimpulan
Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam
protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein,
berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi dalam suatu
reaksi kimia.
Secara umum enzim berfungsi sebagai katalis dan memiliki peranan penting dalam reaksi
metabolisme, yaitu sebagai biokatalisator dan modulator. Untuk dapat bekerja pada suatu zat
atau substrat harus ada hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat (kompleks enzim-
substrat).
Enzim digolongkan menurut tipe reaksi yang diikutinya dan mekanisme reaksi,
sedangkan masing-masing enzim diberi nama menurut substratnya, misalnya urease, arginase
dan lain-lain. Adapun beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim, yaitu konsentrasi enzim,
konsentrasi substrat, suhu, pH, produk/hasil reaksi, aktivator, dan inhibitor.