Struktur, fungsi &

metabolisme
Enzim
Oleh :
Emma Kamelia
Poltekkes Kemenkes Tasikmalaya
Pendahuluan
Enzim adalah biomolekul berupa protein yang
berfungsi sebagai katalis (senyawa yang
mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi)
dalam suatu reaksi kimia organik. Molekul awal
yang disebut substrat akan dipercepat
perubahannya menjadi molekul lain yang disebut
produk. Jenis produk yang akan dihasilkan
bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut
promoter. Semua proses biologis sel memerlukan
enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat
dalam suatu arah lintasan metabolisme yang
ditentukan oleh hormon sebagai promoter
Pendahuluan
Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan
molekul substrat untuk menghasilkan
senyawa intermediat melalui suatu reaksi
kimia organik yang membutuhkan energi
aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan
reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia
dengan energi aktivasi lebih tinggi
membutuhkan waktu lebih lama
Pendahuluan
Sebagian besar enzim bekerja secara khas,
yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat
bekerja pada satu macam senyawa atau
reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan
struktur kimia.
Tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai
contoh, enzim -amilase hanya dapat
digunakan pada proses perombakan pati
menjadi glukosa.
Kerja enzim dipengaruhi oleh
beberapa faktor
Yaitu faktor : substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan
inhibitor.
Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman)
optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein,
yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan
keasaman berubah.
Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja
secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan.
Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya
sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain.
Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim,
sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas
enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim
Etimologi dan Sejarah
enzim
dipelajari dalam enzimologi
Enzimologi terutama dipelajari dalam
kedokteran, ilmu pangan, teknologi
pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu
pertanian
Sejarah enzim
Pada abad ke-19, ketika mengkaji fermentasi
gula menjadi alkohol oleh ragi, Louis Pasteur
menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi
oleh gaya dorong vital yang terdapat dalam sel
ragi, disebut sebagai "ferment", dan diperkirakan
hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup.
Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah
peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan
dan organisasi sel ragi, dan bukannya kematian
ataupun putrefaksi sel tersebut
Sejarah enzim
Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman
Wilhelm Khne (18371900) pertama kali
menggunakan istilah "enzyme", yang berasal
dari bahasa Yunani yang berarti
"dalam bahan pengembang" (ragi)
Untuk menjelaskan proses ini. Kata "enzyme"
kemudian digunakan untuk merujuk pada zat
mati seperti pepsin, dan kata ferment
digunakan untuk merujuk pada aktivitas
kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup.
Sejarah enzim
Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup
mendorong penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut.
Banyak peneliti menemukan bahwa aktivitas enzim
diasosiasikan dengan protein
Beberapa ilmuwan seperti Richard Willsttter berargumen
bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan
protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis.
Tahun 1926, James B. Sumner berhasil mengkristalisasi enzim
urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni.
Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa
enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan
Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930), tripsin,
dan kimotripsin. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel
tahun 1946 pada bidang kimia
Eduard Buchner
Tahun 1897, Eduard Buchner
kemampuan ekstrak ragi untuk
memfermentasi gula walaupun ia
tidak terdapat pada sel ragi yang
hidup. Pada sederet eksperimen di
Universitas Berlin, ia menemukan
bahwa gula difermentasi bahkan
apabila sel ragi tidak terdapat
pada campuran. Ia menamai
enzim yang memfermentasi
sukrosa sebagai "zymase" (zimase
). Pada tahun 1907, ia menerima
penghargaan Nobel dalam bidang
kimia "atas riset biokimia dan
penemuan fermentasi tanpa sel
yang dilakukannya".
Penamaan enzim
Mengikuti praktek Buchner, enzim biasanya
dinamai sesuai dengan reaksi yang
dikatalisasi oleh enzim tersebut. Umumnya,
untuk mendapatkan nama sebuah enzim,
akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat
enzim tersebut
contohnya: laktase, merupakan enzim yang
mengurai laktosa, ataupun pada jenis reaksi
yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase
yang menghasilkan polimer DNA).
Sejarah enzim
Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada
akhirnya mengijinkan struktur enzim ditentukan melalui
kristalografi sinar-X.
Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim, enzim
yang ditemukan pada air mata, air ludah, dan telur putih,
yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri.
Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan
yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan
dipublikasikan pada tahun 1965. Struktur lisozim dalam
resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi
struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzim
bekerja pada tingkat atom
International Union of Biochemistry and Molecular Biology telah
mengembangkan suatu tatanama untuk enzim, yang disebut
sebagai nomor EC; tiap-tiap enzim memiliki empat digit nomor
urut sesuai dengan ketentuan klasifikasi yang berlaku. Nomor
pertama untuk klasifikasi teratas enzim didasarkan pada
ketentuan berikut:
EC 1 Oksidoreduktase: mengatalisis reaksi oksidasi/reduksi
EC 2 Transferase: mentransfer gugus fungsi
EC 3 Hidrolase: mengatalisis hidrolisis berbagai ikatan
EC 4 Liase: memutuskan berbagai ikatan kimia selain melalui
hidrolisis dan oksidasi
EC 5 Isomerase: mengatalisis isomerisasi sebuah molekul tunggal
EC 6 Ligase: menggabungkan dua molekul dengan ikatan kovalen
Struktur enzim
Enzim umumnya merupakan protein globular dan
ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada
monomer 4-oksalokrotonat tautomerase [10], sampai
dengan lebih dari 2.500 residu pada asam lemak
sintase.[11] Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA,
dengan yang paling umum merupakan ribosom;
Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun
ribozim. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur
tiga dimensinya (struktur kuaterner). [12] Walaupun
struktur enzim menentukan fungsinya, prediksi
aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari
strukturnya adalah hal yang sangat sulit. [13]
Struktur enzim
Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada
substratnya, tetapi hanya sebagian kecil asam amino
enzim (sekitar 34 asam amino) yang secara langsung
terlibat dalam katalisis. Daerah yang mengandung residu
katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian
menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Enzim juga
dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang
diperlukan untuk katalisis. Beberapa enzim juga memiliki
tapak ikat untuk molekul kecil, yang sering kali merupakan
produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang
dikatalisasi. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun
menurunkan aktivitas enzim. Dengan demikian ia
berfungsi sebagai regulasi umpan balik.
Struktur enzim
Sama seperti protein-protein lainnya, enzim
merupakan rantai asam amino yang melipat. Tiap-
tiap urutan asam amino menghasilkan struktur
pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. Rantai
protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul
bersama dan membentuk kompleks protein.
Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi
(yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak
aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi.
Tergantung pada jenis-jenis enzim, denaturasi
dapat bersifat reversibel maupun ireversibel.
Struktur enzim
Model "kunci dan gembok"
Enzim sangatlah spesifik. Pada tahun 1894,
Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan
baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri
yang saling memenuhi. Hal ini sering dirujuk
sebagai model "Kunci dan Gembok". Manakala
model ini menjelaskan kespesifikan enzim, ia gagal
dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi
yang dicapai oleh enzim. Model ini telah dibuktikan
tidak akurat, dan model ketepatan induksilah yang
sekarang paling banyak diterima.
Pada tahun 1958, Daniel Koshland
mengajukan modifikasi model kunci dan
gembok: oleh karena enzim memiliki struktur
yang fleksibel, tapak aktif secara terus
menerus berubah bentuknya sesuai dengan
interaksi antara enzim dan substrat.
Akibatnya, substrat tidak berikatan dengan
tapak aktif yang kaku
Model ketepatan induksi
Mekanisme kerja enzim
Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu
lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi
(contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi
keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.)
Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk
substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki
distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.
Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi
dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks
Enzim-Substrat
Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring
substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi.
Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan
dasar, dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil
Fungsi biologis Enzim
Enzim berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel,
seringkali melalui enzim kinase dan fosfatase
Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan
tubuh, dengan miosin menghidrolisis ATP untuk
menghasilkan kontraksi otot.
ATPase lainnya dalam membran sel umumnya adalah
pompa ion yang terlibat dalam transpor aktif.
Enzim juga terlibat dalam fungsi-fungsi yang khas, seperti
lusiferase yang menghasilkan cahaya pada kunang-kunang.
Virus juga mengandung enzim yang dapat menyerang sel,
misalnya HIV integrase dan transkriptase balik
Fungsi enzim
Salah satu fungsi penting enzim adalah pada sistem
pencernaan hewan.
Enzim seperti amilase dan protease memecah molekul
yang besar (seperti pati dan protein) menjadi molekul yang
kecil, sehingga dapat diserap oleh usus. Molekul pati,
sebagai contohnya, terlalu besar untuk diserap oleh usus,
namun enzim akan menghidrolisis rantai pati menjadi
molekul kecil seperti maltosa, yang akan dihidrolisis lebih
jauh menjadi glukosa, sehingga dapat diserap. Enzim-enzim
yang berbeda, mencerna zat-zat makanan yang berbeda
pula. Pada hewan pemamah biak, mikroorganisme dalam
perut hewan tersebut menghasilkan enzim selulase yang
dapat mengurai sel dinding selulosa tanaman.
Beberapa enzim dapat bekerja bersama dalam urutan tertentu, dan
menghasilan lintasan metabolisme. Dalam lintasan metabolisme, satu enzim
akan membawa produk enzim lainnya sebagai substrat. Setelah reaksi katalitik
terjadi, produk kemudian dihantarkan ke enzim lainnya. Kadang-kadang lebih
dari satu enzim dapat mengatalisasi reaksi yang sama secara bersamaan.
Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan
metabolisme ini. Tanpa enzim, metabolisme tidak akan berjalan melalui
langkah yang teratur ataupun tidak akan berjalan dengan cukup cepat untuk
memenuhi kebutuhan sel. Dan sebenarnya, lintasan metabolisme seperti
glikolisis tidak akan dapat terjadi tanpa enzim. Glukosa, contohnya, dapat
bereaksi secara langsung dengan ATP, dan menjadi terfosforliasi pada karbon-
karbonnya secara acak. Tanpa keberadaan enzim, proses ini berjalan dengan
sangat lambat. Namun, jika heksokinase ditambahkan, reaksi ini tetap berjalan,
namun fosforilasi pada karbon 6 akan terjadi dengan sangat cepat,
sedemikiannya produk glukosa-6-fosfat ditemukan sebagai produk utama. Oleh
karena itu, jaringan lintasan metabolisme dalam tiap-tiap sel bergantung pada
kumpulan enzim fungsional yang terdapat dalam sel tersebut.
Metabolisme bahan-bahan makanan, yaitu karbohidrat, protein, dan lemak,
akan menghasilkan CO2, H2O, dan energi yang diperlukan oleh tubuh dalam
bentuk ATP. Dari ketiga bahan makanan tersebut, penghasil energi yang
paling mudah dicerna oleh tubuh adalah karbohidrat. Metabolisme sangat
bergantung pada peran enzim. Enzim berperan sebagai pemercepat reaksi
metabolisme di dalam tubuh makhluk hidup, tetapi enzim tidak ikut bereaksi.
Enzim merupakan pengatur suatu reaksi. Berikut ini adalah contoh reaksi
yang diatur oleh enzim.
maltase
Maltose --- 2 glukosa
(substrat) (enzim) (produk)
Bahan tempat enzim bekerja disebut substrat. Dalam contoh reaksi diatas,
substratnya adalah maltosa. Bahan baru atau materi yang dibentuk sebagai
hasil reaksi disebut produk. Dalam contoh reaksi di atas hanya ada satu
produk, yaitu glukosa. Enzim yang mengkatalisis reaksi tersebut adalah
maltase.
Struktur Enzim
Enzim merupakan protein yang tersusun atas asam-asam
amino. Kebanyakan enzim berukuran lebih besar dari
substratnya. Akan tetapi, hanya daerah tertentu dari
molekul enzim tersebut yang berikatan dengan substrat,
yaitu di bagian yang disebut sisi aktif (active site).
Beberapa enzim memerlukan komponen nonprotein yang
disebut gugus prostetik agar dapat bekerja dalam suatu
reaksi. Enzim yang lengkap tersebut disebut holoenzim.
Secara kimia, enzim yang lengkap (holoenzim) tersusun
atas dua bagian, yaitu bagian protein dan bagian bukan
protein.
Bagian protein disebut apoenzim, tersusun atas asam-asam amino.
Bagian protein bersifat labil (mudah berubah), misalnya terpengaruh
oleh suhu dan keasaman.
Bagian yang bukan protein disebut gugus prostetik, yaitu gugusan
yang aktif. Gugus prostetik yang berasal dari molekul anorganik disebut
kofaktor, misalnya besi, tembaga, zink. Gugus prostetik yang terdiri
dari senyawa organik kompleks disebut koenzim, misalnya NADH, FADH,
koenzim A, tiamin (vitamin B1), riboflavin (vitamin B2), asam pantotenat
(vitamin B5), niasin (asam nikotinat), pridoksin (vitamin B6), biotin, asam
folat, dan kobalamin (vitamin B12).
Umumnya, baik koenzim maupun kofaktor terikat kuat pada molekul
protein enzim. Akan tetapi, ada beberapa enzim yang tidak mengikat
kuat gugus prostetiknya. Suatu enzim yang dalam bekerja
membutuhkan bantuan gugus prostetik, tidak dapat bekerja jika gugus
prostetik ini tidak ada. Pada manusia, kekurangan gugus prostetik dapat
menyebabkan kelainan metabolisme
Ciri-ciri enzim
Ciri-ciri enzim adalah merupakan
biokatalisator, protein, bekerja secara khusus,
diperlukan dalam jumlah sedikit, dapat
bekerja secara bolak-balik, dapat digunakan
berulang kali, rusak oleh panas, dan kerjanya
dipengaruhi oleh kondisi lingkungan.
Biokatalisator
Reaksi-reaksi di dalam tabung reaksi sering
kali merlukan katalisator untuk mempercepat
proses reaksi. Didalam sel juga terdapat
katalisator, salah satunya adalah enzim.
Enzim hanya dihasilkan oleh sel-sel makhluk
hidup sehingga disebut sebagai biokatalisator.
Protein
Enzim adalah suatu protein. Dengan
demikiana, sifat-sifat enzim sama dengan
protein, yaitu dapat rusak pada suhu tinggi
dan terpengaruh oleh pH
Bekerja secara khusus
Enzim bekerja secara khusus, artinya enzim tertentu
hanya dapat mempengaruhi reaksi tertentu, tidak dapat
mempengaruhi reaksi lainnya. Zat yang terpengaruh oleh
enzim disebut substrat. Substrat adalah zat yang
bereaksi. Oleh karena macam zat yang bereaksi di dalam
sel sangat banyak, maka macam enzim pun banyak.
Kekhususan enzim dengan substrat dapat dibayangkan
seperti hubungan antara gembok dengan anak kunci,
setiap gembok memiliki anak kunci tersendiri. Demikian
pula enzim, memiliki bagian aktif tertentu yang hanya
cocok untuk substrat tertentu pula.
Dapat Digunakan berulang kali
Enzim dapat digunakan berulang kali karena
enzim tidak berubah pada saat terjadi reaksi.
Satu molekul enzim dapat bekerja berkali-kali,
selama enzim itu sendiri tidak rusak. Jika
molekul enzim rusak, enzim tersebut harus
diganti. Oleh karena itu, enzim pun hanya
diperlukan dalam jumlah sedikit.
Rusak oleh Panas
Enzim rusak oleh panas karena enzim adalah
suatu protein. Rusaknya enzim oleh panas
disebut denaturasi. Kebanyakan enzim rusak
pada suhu di atas 50C. Jika telah rusak,
enzim tidak dapat berfungsi lagi walaupun
pada suhu normal.
Tidak Ikut Bereaksi
Enzim hanya diperlukan sebagai pemercepat
reaksi, namun molekul enzim itu sendiri tidak
ikut bereaksi. Peranan enzim dalam reaksi
dapat digambarkan sebagai berikut.
Substrat + enzim ----> produk + enzim
Bekerja Dapat Balik
Umumnya, enzim bekerja secara dapat balik.
Artinya, suatu enzim dapat bekerja
menguraikan suatu senyawa menjadi
senyawa-senyawa lain, dan sebaliknya dapat
pula bekerja menyusun senyawa-senyawa itu
menjadi senyawa semula.
Kerja Enzim Dipengaruhi Faktor Lingkungan
Faktor lingkungan yang berpengaruh pada kerja enzim adalah suhu, pH, zat
penghambat (inhibitor), dan aktivator.
Suhu: Enzim bekerja optimal pada suhu 30C atau pada suhu tubuh dan
akan rusak pada suhu tinggi. Biasanya, enzim bersifat nonaktif pada suhu
rendah (0 C atau di bawahnya), tetapi tidak rusak.jika suhunya kembai
normal, enzim mampu bekerja kembali. Sementara pada suhu tinggi, enzim
rusak dan tidak dapat berfungsi lagi.
pH: Enzim bekerja optimal pada pH tertentu.
Zat penghambat (inhibitor): Beberapa zat dapat dapat menghambat kerja
enzim sehingga disebut inhibitor. Kadang kala, hasil akhir (produk) dapat
menjadi inhibitor. Hasil akhir yang menumpuk menyebabkan enzim sulit
bertemu dengan substrat.
Semakin menumpuk hasil akhir, semakin lambat kerja enzim.
Aktivator: Kebalikan dari inhibitor, aktivator bekerja menggiatkan enzim.
Aktivator berikatan dengan salah satu sisi enzim sehingga enzim tetap berada
dalam bentuk aktifnya.
Penamaan Enzim
Enzim diberi nama sesuai dengan
substratnya, dan diberi akhiran-ase.
Contohnya sebagai berikut.
Enzim selulase adalah enzim yang dapat
menguraikan selulosa.
Enzim lipase menguraikan lipid atau lemak
Enzim protease menguraikan protein.
Enzim karbohidrase menguraikan
karbohidrat.
Karbohidrase merupakan suatu kelompok
enzim. Enzim yang termasuk karbohidrase
adalah amilase dan maltase. Amilase
menguraikan amilum (tepung) menjadi
maltosa. Maltase menguraikan maltosa
menjadi glukosa
Ada dua tata cara penamaan enzim, yaitu
secara sistematik (didasarkan atas reaksi
yang terjadi) dan trivial (nama singkat).
Contoh : ATP + glukosa ADP + glukosa 6-
fosfat
Nama sistematik : Glukosa 6-fosfatase
Nama trivial : Heksokinase
Cara Kerja Enzim
Molekul selalu bergerak dan bertumbukan satu
sama lain. Jika suatu molekul substrat
menumbuk molekul enzim yang tepat, substrat
akan menempel pada enzim. Tempat
menempelnya molekul substrat pada enzim
disebut sisi aktif. Kemudian terjadi reaksi dan
terbentuk molekul produk. Ada dua teori
mengenai kerja enzim, yaitu teori lock and key
(gembok-anak kunci) dan induced fit (kecocokan
terinduksi).
Teori Gembok Anak Kunci
Sisi aktif enzim mempunyai bentuk tertentu yang hanya
sesuai untuk satu jenis substrat saja. Bentuk substrat
sesuai dengan sisi aktif, seperti gembok cocok dengan
anak kuncinya. Hal itu menyebabkan enzim bekerja
secara spesifik. Substrat yang mempunyai bentuk ruang
yang sesuai dengan sisi aktif enzim akan berikatan dan
membentuk kompleks transisi enzim-substrat. Senyawa
transisi ini tidak stabil sehingga pembentukan produk
berlangsung dengan sendirinya. Jika enzim mengalami
denaturasi (rusak) karena panas, bentuk sisi aktif
berubah sehingga substrat tidak sesuai lagi. Perubahan
pH juga mempunyai pengaruh yang sama.
Teori Induced Fit
Reaksi antara substrat dengan enzim berlangsung karena
adanya induksi molekul substrat terhadap molekul enzim.
Menurut teori ini, sisi aktif enzim bersifat fleksibel dalam
menyesuaikan struktur sesuai dengan struktur substrat.
Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, maka enzim
akan terinduksi dan kemudian mengubah bentuknya
sedikit sehingga mengakibatkan perubahan sisi aktif yang
semula tidak cocok menjadi cocok (fit). Kemudian terjadi
pengikatan substrat oleh enzim, yang selanjutnya substrat
diubah menjadi produk. Produk kemudian dilepaskan dan
enzim kembali pada keadaan semula, siap untuk mengikat
substrat baru.
Inhibitor
Inhibitor adalah zat yag dapat menghambat kerja enzim. Inhibitor ada yang bersifat
reversibel dan ada yang bersifat irreversibel.
Inhibitor Reversibel
Inhibitor reversibel adalah penghambat yang tidak berikatan secara kuat dengan enzim.
Oleh sebab itu, penghambatan ini dapat dibalikkan. Inhibitor reversibel dibedakan menjadi
inhibitor kompetitif dan nonkompetitif.
Inhibitor kompetitif
Inhibitor kompetitif menghambat kerja enzim dengan menempati sisi aktif enzim sehingga
substrat tidak dapat masuk. Inhibitor ini bersaing dengan substrat untuk berikatan dengan
sisi aktif enzim. Penghambatan ini bersifat reversibel (dapat kembali seperti semula) dan
dapat dihilangkan dengan menambah konsentrasi substrat.
Inhibitor nonkompetitif
Inhibitor nonkompetitif biasanya berupa senyawa kimia yang tidak mirip dengan substrat
dan berikatan pada sisi selain sisi aktif enzim. Ikatan ini menyebabkan perubahan bentuk
enzim sehingga sisi aktif enzim tidak sesuai lagi dengan substratnya.
Inhibitor Irreversibel
Inhibitor ini berikatan dengan sisi aktif enzim secara kuat sehingga tidak dapat terlepas.
Enzim menjadi tidak aktif dan tidak dapat kembali seperti semula (irreversibel).
Peran enzim dalam metabolisme
Metabolisme merupakan sekumpulan reaksi kimia yang terjadi pada makhluk hidup untuk
menjaga kelangsungan hidup.[3] Reaksi-reaksi ini meliputi sintesis molekul besar menjadi
molekul yang lebih kecil (anabolisme) dan penyusunan molekul besar dari molekul yang
lebih kecil (katabolisme). Beberapa reaksi kimia tersebut antara lain respirasi, glikolisis,
fotosintesis pada tumbuhan, dan protein sintesis. Dengan mengikuti ketentuan bahwa
suatu reaksi kimia akan berjalan lebih cepat dengan adanya asupan energi dari luar
(umumnya pemanasan), maka seyogyanya reaksi kimia yang terjadi pada di dalam tubuh
manusia harus diikuti dengan pemberian panas dari luar. Sebagai contoh adalah
pembentukan urea yang semestinya membutuhkan suhu ratusan derajat Celcius dengan
katalisator logam, hal tersebut tidak mungkin terjadi di dalam suhu tubuh fisiologis
manusia, sekitar 37 C. Adanya enzim yang merupakan katalisator biologis menyebabkan
reaksi-reaksi tersebut berjalan dalam suhu fisiologis tubuh manusia, sebab enzim berperan
dalam menurunkan energi aktivasi menjadi lebih rendah dari yang semestinya dicapai
dengan pemberian panas dari luar. Kerja enzim dengan cara menurunkan energi aktivasi
sama sekali tidak mengubah G reaksi (selisih antara energi bebas produk dan reaktan),
sehingga dengan demikian kerja enzim tidak berlawanan dengan Hukum Hess 1 mengenai
kekekalan energi.[4] Selain itu, enzim menimbulkan pengaruh yang besar pada kecepatan
reaksi kimia yang berlangsung dalam organisme. Reaksi-reaksi yang berlangsung selama
beberapa minggu atau bulan di bawah kondisi laboratorium normal dapat terjadi hanya
dalam beberapa detik di bawah pengaruh enzim di dalam tubuh.[5]
Kekurangan enzim
Enzim akan berkurang seiring dengan pertambahan usia. Selain faktor alami
semacam ini, ada faktor lain yang mendorong enzim tak lagi diproduksi.
Salah satunya dari makanan yang dikonsumsi, cara makan dan mengunyah
yang tidak teratur. Merokok dan minum minuman beralkohol juga memicu
berkurangnya produksi enzim, tambah Reni lagi. Padahal enzim
bertanggungjawab menjaga kesehatan dan proses metabolisme di dalam
tubuh. Kekurangan enzim dapat menyebabkan tubuh mengalami gangguan
pencernaan dan selanjutnya menyebabkan gangguan penyerapan.
Lalu apa lagi faktor yang bisa mengurangi produksi enzim? Anda yang sering
stres, berhati-hatilah karena saat stres, tanpa disadari enzim dalam tubuh
ikut terkuras. Nah apa akibatnya jika kekurangan enzim?
Gejala-gejala yang umum muncul adalah timbulnya gangguan pencernaan.
Jika Anda merasa kembung pada perut, nafsu makan menurun, diare, perut
tidak nyaman, suara usus yang meningkat, bahkan ada yang ingin muntah,
boleh jadi itu pertanda kurang enzim.