BAB I

PENDAHULUAN

A. Latar Belakang
Makhluk multiseluler, baik manusia, hewan, maupun tumbuhan tersusun
atas jutaan sel. Tiap sel memiliki fungsi tertentu untuk kelangsungan hidup suatu
organisme. Untukmenjalankan fungsinya, sel melakukan proses metabolisme.
Metabolisme adalah reaksi-reaksi kimia yang terjadi di dalam sel. Reaksi kimia
ini akan mengubah suatu zat menjadi zat lain. Metabolisme sel dapat dibagi
menjadi dua, yaitu katabolisme dan anabolisme. Katabolisme adalah proses
penguraian senyawa untuk menghasilkan energi. Sedangkan,anabolisme adalah
proses sintesis senyawa atau komponen dalam sel hidup. Umumnya, dalam
proses metabolik melibatkan aktivitas katalis biologik yang disebut enzim
dengan melibatkan ATP. Metabolisme merupakan rangkaian reaksi kimia yang
diawali dengan substrat yang diakhiri dengan produk.Reaksi dalam sel tidak
terjadi bolak-balik, melainkan berjalan ke satu arah. Tiap produk akan menjadi
reaktan bagi reaksi selanjutnya. Reaksi ini berurutan sampai produk akhir,
membentuk suatu jalur metabolisme (Rachmawati, 2009).
Secara umum, enzim menghasilkankecepatan, spesifikasi, dan
kendalipengaturan terhadap reaksi dalam tubuh.Enzim berfungsi sebagai
katalisator,yaitu senyawa yang meningkatkankecepatan reaksi kimia.Suatu
enzim dapat mempercepatreaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepatdibandingkan
ketika reaksi tersebut tidakmenggunakan katalis.Seperti katalislainnya, enzim
juga menurunkan ataumemeprkecil energi aktivasi suatu reaksikimia
(Supriyatna, 2012).
Enzim sangat peka terhadap perubahan derajat keasaman dan kebasaan
(pH) lingkungannya.Enzim dapat nonaktif bila berada dalam asam kuat atau basa
kuat. Pada umumnya, enzim intrasel bekerja efektif pada kisaran pH 7,0. Jika pH
dinaikkan atau diturunkan di luar pH optimumnya, maka aktivitas enzim akan
menurun dengan cepat. Tetapi, ada enzim yang memiliki pH optimum sangat
asam, seperti pepsin, dan agak basa, seperti amilase.Pepsin memiliki pH
optimum sekitar 2 (sangat asam). Sedangkan, amilase memiliki pH optimum
sekitar 7,5 (agak basa) (Rachmawati, 2009).
Tiap kenaikan suhu 10ºC, kecepatan reaksi enzim menjadi dua kali
lipat.Hal ini berlaku dalam batas suhu yang wajar.Kenaikan suhu berhubungan
dengan meningkatnya energi kinetik pada molekul substrat dan enzim.Pada suhu
yang lebih tinggi, kecepatan molekul substrat meningkat.Sehingga, pada saat
bertubrukan dengan enzim, energi molekul substrat berkurang.Hal ini
memudahkan molekul substrat terikat pada sisi aktif enzim.Peningkatan suhu
yang ekstrim dapat menyebabkan atom-atom penyusun enzim bergetar sehingga
ikatan hidrogen terputus dan enzim terdenaturasi.Denaturasi adalah rusaknya
bentuk tiga dimensi enzim dan menyebabkan enzim terlepas dari substratnya.Hal
ini, menyebabkan aktivitas enzim menurun, denaturasi bersifat irreversible (tidak
dapat balik).Setiap enzim mempunyai suhu optimum, sebagian besar enzim
manusia mempunyai suhu optimum 37ºC.Sebagian besar enzim tumbuhan
mempunyai suhu optimum 25ºC (Rachmawati, 2009).
Adapun kasus penyakit akibat kekurangan enzim yaitu seseorang rentan
terkena kolestrol tinggi, trigliserida tinggi, kejang otot, atau vertigo.Karena
enzim ini membantu dalam pencernaan makanan, seseorang yang menderita
kekurangan yang paling mungkin untuk menderita gangguan pencernaan,
kembung, atau sembelit.Kentut dan sendawa juga merupakan tanda kekurangan
enzim pencernaan.Kondisi tersebut dapat menjadi pertanda kekurangan enzim
pencernaan.Perut yang terasa penuh akibat timbulnya gas berlebihan di dalam
sistem pencernaan, baik di dalam lambung, usus halus, dan usus besar kerap kali
dianggap sebagai masalah atau gejala sakit maag. Proses penyerapan dan
pencernaan makanan akan terganggu, karena sejumlah enzim untuk memecah
bahan makanan tersebut tidak cukup. Sejumlah zat penting dari bahan makanan
yang masuk ke dalam tubuh akan terbuang percuma (Farandika, 2014).
Berdasarkan uraian diatas, hal yang melatarbelakangi praktikum
Katalisator Enzim yaitu untuk mengetahui pengaruh pH dan temperatur terhadap
aktifitas enzim.
B. Tujuan
Adapun tujuan dari praktikum Katalisator Enzim, yatu:
1. Untuk mengetahui pengaruh pH terhadap aktifitas enzim.
2. Untuk mengetahui temperatur terhadap aktifitas enzim.
C. Manfaat
Adapaun manfaat dari praktikum Katalisator Enzim, yaitu:
1. Manfaat Umum
Adapun manfaat bagi umum yaitu dapat mengetahui pengaruh pH
dterhadap aktifitas enzin dan mengetahui temperatur terhadap aktifitas enzim.
2. Manfaat bagi Kesehatan Masyarakat
Adapun manfaat bagi kesehatan masyarakat dengan adanya praktikan
dapat membuktikan pengaruh pH dan temperatur terhadap aktifitas enzim
amilase dan dapat mengetahui akibat penyakit terhadap enzim.
 BAB II
TINJAUAN PUSTAKA

A. Sejarah Enzim
Sejarah mengenai pengetahuan tentang enzim sudah cukup lama, telah
diketahui bahwa penelitian mengenai enzim telah dirintis oleh Berzelius pada
tahun 1837. Akan tetapi sebelumnya pada akhir tahun 1770-an dan awal tahun
1800-an, penelitian mengenai pencernaan daging oleh sekresi perut dan konversi
pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludah telah diketahui. Dalam
penelitian yang dilakukan oleh Berzelius, diusulkan nama “katalis” untuk zat-zat
yang dapat mempercepat reaksi tetapi zat itu sendiri tidak ikut bereaksi. Proses
kimia yang terjadi dengan pertolongan enzim ternyata telah dikenal sejak zaman
dahulu misalnya dalam pembuatan anggur dengan cara fermentasi atau peragian,
dan pembuatan asam cuka (Reiza, 2014).
Louis Pasteur yang merupakan salah seorang dari banyaknya pekerja
dalam pengembangan fermentasi tersebut ketika mengkaji fermentasi gula
menjadi alkohol oleh ragi, ia menyimpulkan bahwa fermentasi dikatalisasi oleh
adanya gaya dorong vital yang terdapat dalam sel-sel ragi, yang disebut sebagai
“ferment”, dan diperkirakan hanya dapat berfungsi didalam tubuh organisme
hidup (Reiza, 2014).
Seorang ahli fisiologi Jerman bernama Willhelm Kühne pada tahun 1878,
pertama kali menggunakan istilah “enzyme” yang berasal dari bahasa Yunani
yang berarti “dalam bahan pengembang” (ragi), untuk dapat menjelaskan proses
ini. Kemudian kata “enzyme” tersebut digunakan untuk merujuk zat mati seperti
pepsin, dan kata “ferment” digunakan untuk merujuk aktivitas kimiawi yang
dihasilkan oleh organisme hidup (Reiza, 2014).
Eduard Buchner, pada tahun 1897 memulai kajiannya mengenai
kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula meskipun tidak terdapat
pada sel ragi yang hidup. Sederet eksperimen yang telah dilakukannya di
Universitas Berlin ditemukan bahwa gula dapat difermentasi bahkan apabila sel
ragi tidak terdapat pada campuran. Ia kemudian menamakan enzim yang
memfermentasi sukrosa sebagai zimase. Mengikuti praktek yang dilakukan oleh
 Buchner tersebut, biasanya enzim dinamakan sesuai dengan reaksi yang
dikatalisasi oleh enzim tersebut. Pada umumnya, untuk mendapatkan nama
sebuah enzim, akhiran –ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut,
contohnya adalah nama enzim lactase (enzim pengurai laktosa) ataupun pada
jenis reaksi yang dikatalisasi, contohnya DNA polimerase (penghasil polimer
DNA) (Reiza, 2014).
Penemuan yang telah diketahui bahwa enzim dapat bekerja di luar sel
hidup telah mendorong munculnya penelitian mengenai sifat-sifat biokimia
enzim tersebut. Telah banyak peneliti yang awalnya menemukan bahwa aktivitas
enzim diasosiasikan dengan protein, namun beberapa ilmuwan seperti Richard
Willstätter berargumen bahwa protein hanya dapat bertindak sebagai pembawa
enzim dan protein itu sendiri dan tidak dapat melakukan katalisis. Akan tetapi,
pada tahun 1926, peneliti bernama James B. Sumner ternyata telah berhasil
mengkristalisasi enzim urease dan menunjukkan bahwa enzim tersebut
merupakan protein murni (Reiza, 2014).
Akan tetapi, pada tahun 1926 peneliti bernama James B. Sumner ternyata
telah nerhasil mengkristalisasi enzim urease dan menunjukkan bahwa enzim
tersebut merupakan protein murni. Kesimpulan yang didapatkan dari hasil
penelitian tersebut adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini
secara tuntas juga telah dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti
enzim pencernaan pepsin, tripsin, dan kimotripsin pada tahun 1930 (Reiza,
2014). Pada akhirnya, penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi mengijinkan
struktur enzim ditentukan melalui penggunaan metode kristalografi sinar-X.
Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim, yaitu merupakan enzim yang
ditemukan pada air mata, air ludah, dan putih telur, yang mencerna lapisan
pelindung dari beberapa bakteri (Reiza, 2014).
B. Pengertian Enzim
Enzim adalah senyawa protein yangdihasilkan oleh makhluk hidup
yangberfungsi untuk melakukan katalisa dalamreaksi biokimia, yaitu dengan
membentuksenyawa komplek enzim-substrat.Selanjutnya dari senyawa komplek
 ini akanmembentuk produk yang dinginkan, danpada akhir reaksi enzim tersebut
akan terpisah kembali (Pawiroharsono, 2008).
Enzim mempercepat reaksi dengan cara menurunkan energi (energi
aktivasi) yang diperlukan untuk berlangsungnya reaksi tersebut. Tanpa adanya
enzim, reaksi metabolisme yang terjadi dalam tubuh akan berlangsung sangat
lama. Oleh karena enzim terbuat dari protein, setiap enzim memiliki bentuk tiga
dimensi yang unik. Zat yang akan dikatalis oleh enzim disebut substrat. Substrat
akan berikatan dengan enzim pada daerah yang disebut sisi aktif. Zat baru yang
terbentuk dari hasil katalisasi enzim disebut produk.Sisi aktif pada enzim hanya
dapat berikatan dengan substrat tertentu. Oleh karena itu, enzim bekerja secara
spesifik dan satu jenis enzim hanya akan terlibat dalam satu jenis reaksi saja
(Fiksir, 2008).
Enzim amilase adalah Enzim yang mampu mengkatalis proses hidrolisa
pati untuk menghasilkan molekul lebih sederhana seperti glukosa, maltose, dan
destrin. Proses hidralisa pati tersebut dilakukan melalui tiga tahapan yaitu
delatinisasi, likuifikasi, dan sakarifikasi. Ketiga tahapan tersebut memerlukan
energy yang relative tinggi sehingga meningkatkan biyaya produksi pada produk
berbasis pati saat ini, berbagai salah satu upaya dalam penghematan energi,
bebagai penelitian telah di fokuskan mengenai Enzim amilase pemecah pati
mentah. Yaitu enzimyang dapat bekerja langsung pada granula pati mentah tanpa
melalui proses gelatinisasi. APPM dapat di produksi dari berbagai sumber seperti
tanaman, hewan, atau mikroba.
C. Struktur Enzim
Menurut Anna (2015), struktur enzim yaitu:
1. Koenzim merupakan senyawa organik non protein yang tidak berikatan secara
permanen dengan protein penyusun enzim. Koenzim dapat berupa vitamin,
lemak, dan lainnya yang dapat diekstrak atau dipisahkan dengan enzim pada
suatu waktu tertentu dalam reaksi kimia.
2. Gugus prostetik merupakan senyawa organik non protein yang berikatan
permanen (kuat) dengan apoenzim (protein). Sehingga gugus prostetik sulit
dipisahkan dengan komponen apoenzim.
 3. Ion logam adalah senyawa non organik berupa ion-ion logam yang bermuatan
seperti magnesium (Mg2+), besi (Fe2+), dan lainnya yang berikatan pada sisi
aktif enzim. ion logam bertindak sebagai aktivator enzim.
D. Sifat-Sifat Enzim
Menurut Nadhira (2009), enzim memiliki beberapa sifat khas, yaitu:
1. Selektif
Enzim bersifat selektif karena hanya dapat bekerja pada
substrattertentu.Namun, selain substratnya, enzim dapat juga berikatan
denganzat penghambat (inhibitor).
2. Spesifik
Enzim bersifat spesifik karena enzim hanya dapat mengkatalisis
reaksitertentu.Satu jenis enzim hanya bekerja untuk satu jenis reaksi.
3. Efisien
Dengan adanya enzim yang bersifat sebagai katalis, energi
aktivasisuatu reaksi dapat diturunkan.Hal tersebut memudahkan reaksi
danmenghemat energi yang dibutuhkan untuk memulai reaksi.
4. Biokatalisator
Oleh karena enzim bersifat sebagai katalis, enzim tidak
akanmengalami perubahan bentuk. Oleh karena itu, enzim dapat
digunakanberkali-kali tanpa mengalami kerusakan.
5. Seperti Protein
Oleh karena enzim terbuat dari protein, enzim dipengaruhi oleh hal-
hal yang berpengaruh terhadap protein.Enzim dapat dipengaruhi olehsuhu,
pH, dan adanya logam berat, sehingga enzim dapat mengalamidenaturasi
(perubahan bentuk, struktur, dan sifat).
E. Mekanisme Kerja Enzim
Menurut Rachmawati (2009),mekanisme kerja enzim dapat dijelaskan
dengan dua teori, yaitu:
1. Teori Gembok dan Anak Kunci (Lock and key theory)
Enzim dan substrat bergabung bersama membentukkompleks, seperti
kunci yang masuk dalam gembok.Di dalamkompleks, substrat dapat bereaksi
 dengan energi aktivasi yangrendah.Setelah bereaksi, kompleks lepas dan
melepaskanproduk serta membebaskan enzim.
2. Teori Kecocokan yang Terinduksi (Induced fit theory)
Menurut teori kecocokan yang terinduksi, sisi aktif enzimmerupakan
bentuk yang fleksibel.Ketika substrat memasuki sisiaktif enzim, bentuk sisi
aktif termodifikasi melingkupi substratmembentuk kompleks.Ketika produk
sudah terlepas darikompleks, enzim tidak aktif menjadi bentuk yang
lepas.Sehingga, substrat yang lain kembali bereaksi dengan enzim tersebut.
F. Faktor-Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim
Menurut Fimansyah (2009), faktor yang memengaruhi kerja enzim, yaitu:
1. Suhu
Enzim terbuat dari protein sehingga enzim dipengaruhi oleh
suhu.Suhu memengaruhi gerak molekul.Pada suhu optimal, tumbukan
antaraenzim dan substrat terjadi pada kecepatan yang paling tinggi.Pada
suhujauh di atas suhu optimal menyebabkan enzim terdenaturasi,
mengubahbentuk, struktur, dan fungsinya.Pada suhu jauh di bawah suhu
optimal,misalnya pada 0°C, enzim tidak aktif.Enzim pada manusia bekerja
optimal pada 35–40°C.Mendekati suhunormal tubuh.Adapun bakteri yang
hidup di air panas memiliki enzimyang bekerja optimal pada 70°C.
2. Derajat Keasaman (pH)
Seperti protein, enzim juga bekerja dipengaruhi oleh derajat
keasamanlingkungan.Derajat keasaman optimal bagi kerja enzim
umumnyamendekati pH netral, sekitar 6–8.Di luar rentang tersebut, kerja
enzimdapat terganggu bahkan dapat terdenaturasi.
3. Hasil Akhir (produk)
Jika sel menghasilkan produk lebih banyak daripada yang
dibutuhkan,produk yang berlebih tersebut dapat menghambat kerja
enzim.Hal ini dikenal dengan feedback inhibitor. Jika produk yang
berlebihhabis digunakan, kerja enzim akan kembali normal. Mekanisme ini
sangatpenting dalam proses metabolisme, yaitu mencegah sel
 menghabiskansumber molekul yang berguna menjadi produk yang tidak
dibutuhkan.
4. Konsentrasi Enzim
Pada rekasi dengan konsentrasi enzim yang jauh lebih sedikit
daripadasubstrat, penambahan enzim akan meningkatkan laju reaksi.
Peningkatanlaju reaksi ini terjadi secara linier. Akan tetapi, jika konsentrasi
enzimdan substrat sudah seimbang, laju reaksi akan relatif konstan.
5. Konsenstrasi Substrat
Penambahan konsentrsi substrat pada reaksi yang dikatalisis oleh
enzimawalnya akan meningkatkan laju reaksi. Akan tetapi, setelah
konsentrasisubstrat dinaikkan lebih lanjut, laju reaksi akan mencapai titik
jenuh dan tidak bertambah lagi. Setelah mencapai titik jenuh,penambahan
kembali konsentrasi substrat tidak berpengaruh terhadap lajureaksi.Pada
keadaan laju reaksi jenuh oleh konsentrasi substrat, penambahankonsentrasi
enzim dapat meningkatkan laju reaksi. Peningkatan laju reaksioleh
peningkatan konsentrasi enzim akan meningkatkan laju reaksi
hinggaterbentuk titik jenuh baru.
6. Zat Penghambat
Kerja enzim dapat dihambat oleh zat penghambat atau
inhibitor.Terdapat dua jenis inhibitor, yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor
non-kompetitif.
a. Inhibitor Kompetitif
Inhibitor kompetitif menghambat kerja enzim dengan cara
berikatandengan enzim pada sisi aktifnya.Oleh karena itu, inhibitor ini
bersaingdengan substrat menempati sisi aktif enzim.Hal ini terjadi karena
inhibitormemiliki struktur yang mirip dengan substrat.Enzim yang telah
berikatandengan inhibitor tidak dapat menjalankan fungsinya sebagai
biokatalisator.
b. Inhibitor Non-kompetitif
Berbeda dengan inhibitor kompetitif, inhibitor nonkompetitif
tidakbersaing dengan substrat untuk berikatan dengan enzim. Inhibitor
 jenisini akan berikatan dengan enzim pada sisi yang berbeda (bukan sisi
aktif).Jika telah terjadi ikatan enzim-inhibitor, sisi aktif enzim akan
berubahsehingga substrat tidak dapat berikatan dengan enzim. Banyak
ion logamberat bekerja sebagai inhibitor nonkompetitif, misalnya Ag+,
Hg2+, dan Pb2+.
G. Klasifikasi Enzim
Menurut Anna (2015), klasifikasi enzim yaitu:
1. Oksidoreduktase, mengkatalisis reaksi reduksi-oksidasi terhadap berbagai
gugus.
2. Transferase, mengkatalisis berbagai reaksi transfer gugus fungsional dari
molekul donor ke molekul akseptornya. Salah satu subkelompok enzim
transferase adalah enzim-enzim kinase yang mengendalikan metabolisme
dengan jalan mentransfer gugus fosfat dari ATP ke molekul lain.
3. Hidrolase, mengkatalisis reaksi penambahan molekul air pada suatu ikatan,
yang kemudian dilanjutkan dengan reaksi penguraian (hidrolisis)
4. Liase, mengkatalisis reaksi penambahan molekul air, ammonia atau karbon
dioksida pada suatu ikatan rangkap, atau melepaskan air, ammonia, atau
karbon dioksida dan membentuk ikatan rangkap.
5. Isomerase, mengkatalisis berbagai reaksi isomerisasi, antara lain isomerisasi L
menjadi D, reaksi mutasi (perpindahan posisi suatu gugus), dan lain-lain.
6. Ligase, mengkatalisis reaksi dimana dua gugus kimia disatukan atau diikatkan
(ligasi) dengan menggunakan energi yang berasal dari ATP.
H. Temperatur
1. Pengertian Temperatur
Suhu menunjukkan derajat panas benda. Mudahnya, semakin tinggi
suhu benda, semakin panas benda tersebut. Secara mikroskopis, suhu
menunjukkan energi yang dimiliki oleh suatu benda. Setiap atom dalam suatu
benda masing – masing bergerak, baik itu dalam bentuk perpindahan maupun
gerakan di tempat berupa getaran. Makin tingginya energi atom–atom
penyusun benda, makin tinggi suhu benda tersebut. Suhu juga disebut
temperatur yang diukur dengan alat termometer. Empat macam termometer
 yang paling dikenal adalah Celcius, Reamur, Fahrenheit dan Kelvin
(Kanginan, 2007).
2. Fungsi Temperatur
Menurut Subandi (2011), fungsi temperatur, yaitu:
a. Dapat menentukan panas/dingin sebuah benda.
b. Membantu dalam kegiatan sehari-hari.
c. Memudahkan memahami tentang berapa suhu panas/dingin.
d. Menguraikan seberapa panas/dingin suatu benda dalam angka numerik
yang mudah dipahami.
I. pH (Power of Hydrogen)
1. Pengertian pH
pH atau derajat keasaman digunakan untuk menyatakan tingkat
keasaman atau basa yang dimiliki oleh suatu zat, larutan atau benda. pH
normal memiliki nilai 7 sementara bila nilai pH > 7 menunjukkan zat tersebut
memiliki sifat basa sedangkan nilai pH < 7 menunjukkan keasaman. pH 0
menunjukkan derajat keasaman yang tinggi, dan pH 14 menunjukkan derajat
kebasaan tertinggi. Umumnya indikator sederhana yang digunakan adalah
kertas lakmus yang berubah menjadi merah bila keasamannya tinggi dan biru
bila keasamannya rendah (Yuliani, 2012).
Selain menggunakan kertas lakmus, indikator asam basa dapat diukur
dengan pH meter yang berkerja berdasarkan prinsip elektrolit / konduktivitas
suatu larutan. Sistem pengukuran pH mempunyai tiga bagian yaitu elektroda
pengukuran pH, elektroda referensi dan alat pengukur impedansi tinggi.
Istilah pH berdasarkan dari “p”, lambang metematika dari negatif logaritma,
dan “H”, lambang kimia dari unsur hydrogen (Yuliani, 2012).
2. Fungsi pH
Menurut Yuliani (2012), fungsi pH, yaitu:
a. Mengukur keasaman atau kebasaan sebuah zat.
b. Digunakan untuk mengetes obat-obatan atau kandungan tertentu di tubuh
manusia.
c. Mengukur kadar asam/basa makanan dan minuman.
 BAB III
METODOLOGI

A. Waktu dan Tempat

Adapun waktu dan tempat pelaksanaan praktikum Katalisator Enzim,
yaitu:
Hari/Tanggal : Sabtu,02 Desember 2017
Waktu : 16.30 – 19.30 WITA
Tempat : Laboratorium Terpadu Fakultas Kedokteran
Universitas Tadulako
B. Alat dan Bahan
Adapun alat dan bahan yang digunakan pada praktikumKatalisator Enzim,
yaitu:
1. Temperatur
a. Alat
1) Rak dan Tabung Reaksi
 2) Tabung Reaksi
3) Gelas Kimia
4) Gelas Ukur
5) Pipet Tetes
6) Penangas Listrik
7) Plat Tetes
8) Ember Kecil
9) Stopwatch
b. Bahan
1) Larutan Saliva
2) Larutan Amilum 0,1 %
3) Larutan Iodine 1%
4) Buffer Fosfat pH 7,0
5) Es Batu
6) Aquadest
2. pH
a. Alat
1) Tabung Reaksi
2) Rak Tabung Reaksi
3) Gelas Ukur
4) Gelas Kimial
5) Pipet Tetes
6) Stopwath
b. Bahan
1) Larutan Saliva
2) Larutan Amilum 0,1 %
3) Buffer Fosfat Ph 4, 7 dan 10
4) Larutan Iodine 1%
5) aquadest
C. Prosedur Kerja
Adapun prosedur kerja pada praktikum Katalisator Enzim, yaitu:
1. Temperatur
a. Menyiapkan 3 tabung reaksi yang masing-masing berisi 5 mL larutan
saliva dan 2,5 mL buffer fosfat pH 7,0.
b. Menambahkan masing-masing 5 tetes amilum 0,1%, kocok, dan segera
meletakkan tabung I kedalam ember yang berisi es batu, tabung II pada
temperatur kamar dan tabung III pada suhu 100°C masing-masing 20
menit.
c. Setiap 5 menit, memindahkan 5 tetes campuran dalam setiap tabung
reaksi pada plat tetes.
d. menambahkan2 tetes larutan iodin pada setiap sumur plat tetes yang berisi
larutan no. 3.
e. Mencatat setiap perubahan yang terjadi.
2. pH
a. Menyiapkan 3 tabung reaksi yang masing-masing berisi 5 mL larutan
saliva.
b. Menambahkan masing-masing 5 tetes kedalam tabung reaksi yang berisi
saliva.
1) Tabung reaksi I Buffer fosfat pH 4
2) Tabung reaksi II Buffer fosfat pH 7
3) Tabung reaksi III Buffer fosfat pH 10
c. Menambahkan 5 tetes amilum 0,1 %, kocok, dan segera biarkan pada
temperatur kamar masing-masing selama 30 menit.
d. Setiap 5 menit, memindahkan 5 tetes campuran dalam setiap tabung
reaksi pada plat tetes.
e. Menambahkan 2 tetes larutan iodin pada setiap sumur plat tetes yang
berisi larutan no. 3.
f. Mencatat setiap perubahan yang terjadi.
 BAB IV
HASIL DAN PENGAMATAN

A. Tabel Hasil Pengamatan

1. Pengaruh Temperatur
No. Perlakuan Hasil Keterangan
(Warna)

1. Larutan Saliva Bening

5 mL

2. Larutan Saliva (5 mL) Bening

+ Buffer (2,5 mL)
 Dingin

3. Larutan Saliva (5 mL) Bening

+ Buffer (2,5 mL)
Panas

Kamar
Larutan Saliva (5 mL)
+ Buffer (2,5
mL) + Amilum 0,1% Warna Biru

(3 tetes) + Dongker dan

Iodine (2 tetes) Warna Orens

5 menit
Larutan Saliva (5 ml)
+ Buffer (2,5 Warna Biru
mL) + Amilum 0,1% Dongker dan
(3 tetes) + Warna Orens
Iodine (2 tetes)
10 menit
4.
Larutan Saliva (5 ml)
+ Buffer (2,5 Warna Biru
mL) + Amilum 0,1% Dongker dan
(3 tetes) + Warna Orens
Iodine (2 tetes)
 15 menit
Larutan Saliva (5 mL)
+ Buffer (2,5 Warna Biru
mL) + Amilum 0,1% Dongker dan
(3 tetes) + Warna Orens
Iodine (2 tetes)
20 menit

2. Pengaruh PH

NO PERLAKUAN HASIL KETERANGAN

. (WARNA)

1. Larutan Saliva (5 Bening

mL)

Larutan Saliva Bening

(5mL) + Buffet
Fosfat pH 4 (2,5
mL)

Larutan Saliva Bening

2.
(5mL) + Buffet
Fosfat pH 7 (2,5
mL)
 Larutan Saliva Bening
(5mL) + Buffet
Fosfat pH 10 (2,5
mL)

Larutan Saliva Bening

3. (5mL) + Buffer
Fosfat pH 4, PH 7,
PH 10 + Amilum
0,1%

Larutan Saliva Warna Orens dan

(5mL) + Buffer Orens Kecoklatan
Fosfat pH 4, PH 7,
PH 10 + Amilum
0,1%
5 menit

Larutan Saliva Warna Orens dan

(5mL) + Buffer Orens Kecoklatan
Fosfat pH 4, PH 7,
PH 10 + Amilum
0,1%
10 menit

4.
Larutan Saliva Warna Orens dan
(5mL) + Buffer Orens Kecoklatan
Fosfat pH 4, PH 7,
PH 10 + Amilum
0,1%
15 menit
 Larutan Saliva Warna Orens dan
(5mL) + Buffer Orens Kecoklatan
Fosfat pH 4, PH 7,
PH 10 + Amilum
0,1%
20 menit

Larutan Saliva Warna Orens dan

(5mL) + Buffer Orens Kecoklatan
Fosfat pH 4, PH 7,
PH 10 + Amilum
0,1%
25 menit

Larutan Saliva Warna Orens dan

(5mL) + Buffer Orens Kecoklatan
Fosfat pH 4, PH 7,
PH 10 + Amilum
0,1%
30 menit
B. Pembahasan
Enzim merupakan protein yang bertindak sebagai katalis di dalam
tubuh makhluk hidup, karena bekerja sebagai katalis di dalam tubuh makhluk
hidup. Enzim disebut juga biokatalisator. Enzim dapat bertindak sebagai
katalis yaitu dapat meningkatkan kecepatan reaksi kimia tetapi tidak berubah
dalam reaksi kimia tersebut. Molekul yang bereaksi di dalam suatu reaksi
yang dikatalisis oleh enzim disebut substrat dan molekul yang dihasilkan
disebut produk. Enzim disebut di dalam sel-sel yang hidup. Sebagian besar
enzim bekerja di dalam sel disebut enzim intraseluler.
Adapun fungsi alat dan bahan pada praktikum Katalisator Enzim yaitu
rak berfungsi sebagai tempat untuk meletakkan tabung reaksi, tabung reaksi
berfungsi sebagai tempat untuk mereaksikan dan menyimpan zat kimia
berupa cairan dari wadahnya, gelas ukur berfungsi sebagai tempat untuk
mengukur volume larutan,pipet tetes berfungsi mengambil zat kimia berupa
cairan dari wadahnya, plat tetes berfungsi sebagai tempat untuk meneteskan
bahan berupa larutan, stopwatch digunakan untuk menghitung waktu dalam
percobaan, penangas listrik digunakan untuk memanaskan tabung reaksi,gelas
kimia digunakan untuk mencampur bahan yang akan diamati dan ember kecil
yang berfungsi untuk meletakkan es batu yang akan digunakan untuk melihat
pengaruh temperatur pada suhu dingin. Adapun bahan yang digunakan yaitu
larutan saliva digunakan sebagai bahan utama karena di dalam larutan saliva
mengandung beberapa enzim yang berperan dalam mengkatalis.Larutan iodin
yang berfungsi untuk mengetahui apakah larutan mengandung enzim atau
tidak, hal ini sesuai dengan literatur menurut Sutresna (2014), yang
menyatakan bahwa iodin digunakan untuk menguji amilum yang substratnya
akan dipecah dan melihat apakah ada enzim atau tidak.Buffer fosfat yang
berfungsi sebagai larutan penyangga untuk mempertahankan pH, hal ini
sesuai dengan literatur menurut Maggy (2015), yang menyatakan bahwa
buffer fosfat adalah sistem cairan yang cenderung mempertahankan
perubahan pH.Es batu berfungsi untuk mendinginkan larutan.
Aquadestsebagai pelarut dalam larutan. Bahan terahkir, yaitu larutan amilum
yang berfungsi sebagai objek yang substratnya akan dipecah dari larutan
saliva, hal ini sesuai dengan literatur menurut Lemada (2015), yang
menyatakan bahwa amilum berfungsi sebagai penghancur bahan.
Adapun prosedur kerja Katalisator Enzim pada pengaruh temperatur
yaitu menyiapkan 3 tabung reaksi yang masing-masing berisi 5 mL larutan
saliva dan 2,5 mL buffer fosfat pH 7,0 kemudian menambahkan masing-
masing 2,5 mL larutan amilum 0,1%, mengocok tabung dan segera
meletakkan tabung I kedalam ember yang berisi es batu, tabung II pada
temperatur kamar dan tabung III dipanaskan pada suhu 100ºC masing-masing
20 menit. Lalu setiap 5 menit, memindahkan 5 tetes campuran dalam setiap
tabung reaksi pada plat tetes. Menambahkan 2-3 tetes larutan iodin pada
setiap sumur plat tetes yang berisi larutan nomor 3, langkah terahkir yaitu
memotret setiap perubahan yang terjadi. Sedangkan pada pengaruh pH yaitu
menyiapkan 3 tabung reaksi yang masing-masing berisi 5 mL larutan saliva,
lalu menambahkan masing-masing buffer fosfat 2,5 mL ke dalam setiap
tabung reaksi, tabung reaksi I buffer fosfat pH 4, tabung reaksi II buffer fosfat
pH 7, tabung reaksi III buffer fosfat pH 10. Kemudian menambahkan 2,5 mL
larutan amilum 1% lalu mengocok tabung dan membiarkan pada temperatur
kamar masing-masing selama 20 menit. Setiap 5 menit, memindahkan 5 tetes
campuran dalam setiap sumur plat tetes yang berisi larutan nomor 3 yang
terahkir memotret setiap perubahan yang terjadi.
 BABV
PENUTUP

1. Kesimpulan
1. Pada pengaruh terhadap pH didapatkan hasil pH bekerja secara optimum pada
pH normal yaitu 7, sedangkan pada pH 4 dan pH 10 enzim tidak bekerja
secara maksimum.
2. Pada pengaruh temperatur enzim bekerja secara optimal pada suhu kamar,
pada suhu dingin enzim tidak bekerja secara maksimum sedangkan pada suhu
100ºC enzim mengalami denaturasi atau kerusakan.
2. Saran
1. Saran untuk Praktikum Selanjutnya
Adapun Saran untuk Praktikum Selanjutnya sebaiknya bahan yang
digunakan untuk praktikan telah di siapkan agarlebih mudah mengikuti
praktikannya.
2. Saran untuk Asisten
Adapun aran untuk Asisten diharapkan agar terus memperhatikan dan
membimbing praktikan selama praktikum berlangsung, agar praktikum
berjalan dengan baik.
 DAFTAR PUSTAKA

Farandika, Reiza. 2014.Rahasia Terbaru Kedahsyatan Terapi Enzim. Lembar langit

Indonesia. Jakarta.

Firmansyah, Rizky. 2009.Mudah dan Aktif Belajar Biologi, Pusat Perbukuan

Departemen Pendidikan Nasional. Jakarta.

Pawiroharsono, Suyanto. 2008. ‘Jurnal Teknik Lingkungan’.Penerapan Enzim Untuk

Penyamakan Kulit Ramah Lingkungan. Vol. 9.No. 1. ISSN: 1441-318X, pp.
52.

Rachmawati, Faidah. 2009.Biologi.Pusat Perbukuan Departemen Pendidikan

Nasional. Jakarta.

Supriyatna, Ateng. 2015. ‘Jurnal ISTEK’Aktivitas Enzim Amilase, Lipase, dan

Protease Dari Larva Hermetia illucens Yang Diberi Pakan Jerami Padi. Vol.
9, No. 2. ISSN: 1979-8911, pp. 19.

Sutrisno, Aji. 2015. ‘jurnal pangan dan agroindustry’.Enzim Amilase pemecah pati
mentah dari mikroba.Vol. 3 No. 3. ISSN: 1032-6739. pp. 15.