A.

SEJARAH PERKEMBANGAN ENZIM

Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an, pencernaan daging oleh sekresi perut dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludah telah diketahui. Namun, mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi. Pada abad ke-19, ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi, Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi, disebut sebagai "ferment", dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan organisasi sel ragi, dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut. Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Khne (18371900) pertama kali menggunakan istilah "enzyme", yang berasal dari bahasa Yunani yang berarti "dalam bahan pengembang" (ragi), untuk menjelaskan proses ini. Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin, dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup. Pada tahun 1897, Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup. Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin, ia menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran.Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai "zymase" (zimase). Pada tahun 1907, ia menerima penghargaan Nobel dalam bidang kimia "atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya". Mengikuti praktek Buchner, enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. Umumnya, untuk mendapatkan nama sebuah enzim, akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase, merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA). Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut. Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein, namun beberapa ilmuwan seperti Richard Willsttter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis. Namun, pada tahun 1926, James B. Sumner berhasil mengkristalisasi enzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni. Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930), tripsin,

dan kimotripsin. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia. Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim, enzim yang ditemukan pada air mata, air ludah, dan telur putih, yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965. B. PENGERTIAN ENZIM

Biokimia enzim adalah cabang ilmu biokimia yang mempelajari proses reaksi kimia dalam tubuh makhluk hidup yang melibatkan enzim. Setiap organisme hidup bergantung pada reaksi biokimia di dalam tubuhnya. Makhluk hidup yang sehat memiliki reaksi biokimia yang harmonis. Saat reaksi tersebut mengalami abnormalitas, tubuh akan sakit. Bahkan, kehidupannyaterhenti. Reaksi kimia berbeda dengan reaksi fisika. Dalam reaksi fisika, zat mengubah bentuk dirinya tanpa menghasilkan zat baru. Hanya bentuknya yang berubah, sedangkan zatnya masih sama. Sementara reaksi kimia, melibatkan dua zat atau lebih yang bereaksi dan menghasilkan zat baru yang berbeda dari zat asalnya. Beberapa contoh reaksi kimia dalam tubuh manusia adalah reaksi amilum menghasilkan glukosa, reaksi protein menghasilkan asam amino, dan reaksi lemak menghasilkan asam lemak. Setiap reaksi tersebut melibatkan enzim tertentu yang secara spesifik memiliki tugas khusus untuk bereaksi. Reaksi kimia dalam tubuh makhluk hidup dapat berlangsung normal dalam suhu yang tepat. Pada tumbuhan dan binatang berdarah dingin, berkisar pada suhu 27 derajat celcius. Sementara pada manusia dan binatang berdarah panas, berkisar pada suhu 37 derajat celcius. Reaksi kimia yang berlangsung wajar tanpa adanya katalisator membutuhkan waktu sangat lama. Proses tersebut tidak memungkinkan adanya kehidupan, kecuali reaksi sel di tingkatkan secara drastis dengan katalisator tertentu. Katalisator inilah yang bertugas mempercepat reaksi zat terhadap substratnya. Dalam tubuh makhluk hidup, katalisator tersebut diperankan oleh enzim, senyawa yang termasuk dalam kategori protein dan dihasilkan oleh sel hidup.Secara structural enzim adalah protein, sehingga sifat-sifat protein dimiliki oleh enzim, seperti termolabil, rusak oleh logam berat (Ag, Pb, Hg), terganggu oleh perubahan pH.

Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik. Enzim merupakan pengatur suatu reaksi. Bahan tempat enzim bekerja disebut substrat. Bahan baru atau materi yang dibentuk sebagai hasil reaksi disebut produk.

Secara kimia, enzim yang lengkap (holoenzim) tersusun atas dua bagian, yaitu bagian protein dan bagian yang bukan protein. Bagian protein disebut apoenzim, bersifat labil, mudah berubah oleh pengaruh suhu dan keasaman. Bagian yang bukan protein disebut gugus prostetik (aktif), terdiri atas kofaktor atau koenzim. Kofaktor adalah bagian yang tidak mengandung protein, tetapi berisi ion-ion logam dan molekul organik yang disebut koenzim. Sedangkan koenzim merupakan gugus prostetik terdiri atas senyawa organik kompleks, misalnya NADH, FADH, koenzim A, dan vitamin B. Koenzim berfungsi mentranspor gugus kimia dari satu enzim ke enzim lain dan secara secara kimiawi mengalami perubahan sebagai akibat reaksi enzim. Koenzim dapat dikategorikan sebagai substrat sekunder. Berikut merupakan letak enzim-enzim serta fungsinya. Letak enzim: Mulut: Amilase (Ptialin): Memecah karbohidrat rantai panjang seperti amilum dan dekstrin, akan diurai menjadi molekul yang lebih sederhana. Lambung: Lipase: Memecah lemak menjadi asam lemak dan gliserol. Namun lipase yang dihasilkan sangat sedikit. Renin: Mengendapkan protein pada susu (kasein) dari air susu (ASI). Hanya dimiliki oleh bayi. Usus halus: Disakaridase: Menguraikan disakarida menjadi

monosakarida Erepsinogen: Erepsin yang belum aktif yang akan diubah menjadi erepsin. Erepsin mengubah pepton menjadi asam amino. Pancreas: Enterokinase: Mengaktifkan erepsinogen menjadi erepsin serta mengaktifkan tripsinogen menjadi tripsin.

Tripsin: Mengubah pepton menjadi asam amino. Amilase: Mengubah amilum menjadi disakarid. Lipase: Mencerna lemak menjadi asam lemak dan gliserol. Tripsinogen: Tripsin yang belum aktif. Kimotripsin: Mengubah peptone menjadi asam amino. Nuklease: Menguraikan nukleotida menjadi nukleosida dan gugus pospat.
Berikut ini, merupakan gambar struktur enzim :

C. PERANAN DAN KLASIFIKASI ENZIM a. Peranan Enzim Enzim memiliki berbagai macam peranan di antaranya, sebagai berikut :

Reduksi, yaitu reaksi penambahan hydrogen, electron atau pelepasan oksigen. Dehidrasi yaitu pelepasan molekul uap air (H20). Oksidasi yaitu reaksi pelepasan molekul hydrogen, electron atau penambahan oksigen

 Hidrolisis yaitu reaksi penambahan H20 pada suatu molekul dan diikuti pemecahan molekul pada ikatan yang ditambah H20. Deminase yaitu reaksi pelepasan gugus amin (NH2) Dekarbolisasi yaitu reaksi pelepasan CO2 dan gugusan karbosil. Fosforilasi yaitu reaksi pelepasan fosfat. Transferase yaitu reaksi pemindahan suatu radikal.
Enzim juga memiliki peran dalam proses metabolisme dan sebagai alat diagnose,seperti yang akan dijelaskan dibawah ini :

1. Peran enzim dalam metabolisme Metabolisme merupakan sekumpulan reaksi kimia yang terjadi pada makhluk hidup untuk menjaga kelangsungan hidup.Reaksi-reaksi ini meliputi sintesis molekul besar menjadi molekul yang lebih kecil (anabolisme) dan penyusunan molekul besar dari molekul yang lebih kecil (katabolisme).Adanya enzim yang merupakan katalisator biologis menyebabkan reaksi-reaksi tersebut berjalan dalam suhu fisiologis tubuh manusia, sebab enzim berperan dalam menurunkan energi aktivasi menjadi lebih rendah dari yang semestinya dicapai dengan pemberian panas dari luar. Reaksi-reaksi yang berlangsung selama beberapa minggu atau bulan di bawah kondisi laboratorium normal dapat terjadi hanya dalam beberapa detik di bawah pengaruh enzim di dalam tubuh. 2. Peranan enzim sebagai alat diagnosis Pemanfaatan enzim untuk alat diagnosis secara garis besar dibagi dalam tiga kelompok: 1. Enzim sebagai petanda (marker) dari kerusakan suatu jaringan atau organ akibat penyakit tertentu. Contoh penggunaan enzim sebagai petanda adanya suatu kerusakan jaringan adalah sebagai berikut:

 Peningkatan aktivitas enzim renin menunjukkan adanya gangguan perfusi darah ke glomerulus ginjal, sehingga renin akan menghasilkan angiotensin II dari suatu protein serum yang berfungsi untuk menaikkan tekanan darah.

Peningkatan jumlah tripsinogen I (salah satu isozim dari tripsin) hingga empat ratus kali menunjukkan adanya pankreasitis akut, dan lain-lain. 2. Enzim sebagai suatu reagensia diagnosis ini, enzim dimanfaatkan menjadi bahan untuk mencari petanda (marker) suatu senyawa. Dengan memanfaatkan enzim, keberadaan suatu senyawa petanda yang dicari dapat diketahui dan diukur berapa jumlahnya. Contoh penggunaan enzim sebagai reagen adalah sebagai berikut:

Uricase yang berasal dari jamur Candida utilis dan bakteri Arthobacter globiformis dapat digunakan untuk mengukur asam urat.

Pengukuran kolesterol dapat dilakukan dengan bantuan enzim kolesterol-oksidase fluorescens. yang dihasilkan bakteri Pseudomonas

Pengukuran alcohol, terutama etanol pada penderita alkoholisme dan keracunan alcohol dapat dilakukan dengan menggunakan enzim alcohol dehidrogenase yang dihasilkan oleh Saccharomyces cerevisciae, dan lain-lain.

3. Enzim sebagai petanda pembantu dari reagensia, enzim bekerja dengan memperlihatkan reagensia lain dalam mengungkapkan senyawa yang dilacak. Contoh penggunaannya adalah sebagai berikut:

Pada teknik imunoenzimatik ELISA (Enzim Linked Immuno Sorbent Assay), antibodi mengikat senyawa yang akan diukur, lalu

antibodi kedua yang sudah ditandai dengan enzim akan mengikat senyawa yang sama.

Pada teknik EMIT (Enzim Multiplied Immunochemistry Test), molekul kecil seperti obat atau hormon ditandai oleh enzim tepat di situs katalitiknya, menyebabkan antibodi tidak dapat berikatan dengan molekul (obat atau hormon) tersebut.

b. Klasifikasi Enzim

Untuk membantu penelitian mengenai enzim, telah disusun suatu klasifikasi internasional yang menetapkan enam kelas utama fungsi enzim. Kebanyakan enzim menkatalisa pemindahan elektron, atom, atau gugus fungsional. Oleh karena itu, enzim diklasifikasikan dan ditentukan namanya menurut jenis reaksi pemindahan gugus pemberi atau penerima. Berdasarkan yang dikatalis enzim dibagi memjadi enam : 1. Oksidoreduktase Katalis reaksi reduksi-oksidasi. Jenis reaksi yang dikatalis adalah pemindahan elektron. Sering mempergunakan koenzim seperti NAD+, NADP+, FAD, atau lipoat sebagai akseptor hydrogen. Nama umum lainnya adalah dehidrogenase, oksidase, peroksidase, dan reduktase. a. Dehidrogenase : enzim ini memegang peranan penting dalam mengubah zat-zat organik menjadi hasil-hasil oksidasi. b. Katalase : enzim yang menguraikan hidrogen peroksida menjadi air dan oksigen digolongkan ke dalam 11 subkelas yaitu : 1.1 Bekerja pada gugus CHOH dari donor 1.2 bekerja pada gugus aldehid atau gugus keton dari donor 1.3 bekerja pada gugus CH=CH dari donor 1.4 bekerja pada gugus CH-NH2 dari donor

1.5 bekerja pada gugus C-NH dari donor 1.6 bekerja pada donor NADH2 dan NADPH 1.7 bekerja pada senyawa donor nitrogen lainnya 1.8 bekerja pada gugus sulfur dari donor 1.9 bekerja pada gugus hem dari donor 1.10 bekerja pada donor difenol atau senyawa yang berhubungan 1.11 bekerja pada akseptor H2O2 2. Transferase Katalis transfer gugus fungsi dari satu molekul ke molekul lainnya.reaksi ini berhubungan dengan pemindahan gugus fungsionil. Katalisis pemindahan atau transfer suatu gugus dari satu senyawa ke senyawa lain seperti amino, karboksil dengan suatu senyawa penerima gugus . Dalam metabolisme banyak langkah-langkah penting yang memerlukan transfer dari satu molekul lain dari kelompok amino, karboksil, metil, asil, glikosil, atau fosforil. Nama umum yang sering digunakan adalah aminotransferase, karnitin asil transferase, dan transkarboksilase. Digolongkan dalam 8 subkelas : 2.1 Memindahkan gugus beratom karbon 2.2 Memindahkan residu aldehida dan keton 2.3 Asiltranferase 2.4 Glikosiltransferas 2.5 Memindahkan gugus alkil dan gugus yang berhubungan 2.6 Memindahkan gugus nitrogen

2.7 Memindahkan gugus yang mengandung fosfat 2.8 Memindahkan gugus yang mengandung sulfur

3. Hidrolase Mengkatalisis pembelahan ikatan antara karbon dan beberapa atom lain dengan adanya penambaahan air. Mengalami reaksi hidrolisis(pemindahan gugus fungsional ke air). Katalisis reaksi-reaksi hidrolisis dengan melakukan pemisahan ikatan kovalen dengan memecah 1 molekul air. Nama umum yang sering digunakan esterase, peptidase, amilase, fosfatase, urease, pepsin, triipsin, daan kimotripsin. Digolonngkan dalam 9 subkelas : 3.1 bekerja pada ikatan ester 3.2 bekerja pada ikatan glikosida 3.3 bekerja pada ikatan eter 3.4 bekerja pada ikatan peptida (Hidrolase peptida) 3.5 bekerja pada ikatan C-N yang lain dari ikatan peptide 3.6 bekerja pada ikatan asam anhidrida 3.7 bekerja pada ikatan C-C 3.8 bekerja pada ikatan halide 3.9 bekerja pada ikatan P-N

4. Liase Mengkatalisis pemecahan ikatan karbon-karbon, karbon sulfur, dan karbon nitrogen tertentu (tidak termasuk peptid). Penambahan gugus ke ikatan

ganda atau sebaliknya. Katalisis pemindahan sebuah gugus atau pembuatan ikatan rangkap pada gugus, atau cleavages yang melibatkan penyusunan ulang elektron. Nama umumnya adalah dekarboksilase, aldolase, sitrat liase, dan dehidratase. Digolonngkan dalam 5 subkelas : 4.1 Adisi pada ikatan karbon-karbon 4.2 Adisi pada ikatan karbon-oksigen 4.3 Adisi pada ikatan karbon-nitrogen 4.4 Adisi pada ikatan karbon-sulfur 4.5 Adisi pada ikatan karbon-halida

5. Isomerase Katalisis penyusunan ulang intra molekuler. Mengkatalisis rasemase isomer optik dan geometric dan reaksi reduksi-oksidasiintra molekuler tertentu. Pemindahan gugus di dalam molekul menghasilkan bentuk isomer. Nama umumnya yaitu epimerase, rasemase, dan mutase. Digolongkan dalam 4 subkelas : 5.1 Rasemase dan Epimerase 5.2 Isometase cis-trans 5.3 Oksidireduktase intramolekuler 5.4 Transferase Intramolekuler

6. Ligase Katalisis reaksi dalam dua molekul yang berhubungan. Pembentukan ikatan C-C, C-S, C-O, dan C-N oleh reaksi kondensasi yang berkaitan dengan penguraian ATP. Energy yang di perlukan untuk pembentukan ikatan sering

didapatkan dari hidrolisis ATP. Nama umumnya antara lain sintetase dan karboksilase. Digolonngkan dalam 4 subkelas : 6.1 Membentuk ikatan C-O 6.2 Membentuk ikatan C-S 6.3 Membentuk ikatan C-N 6.4 Membentuk ikatan C-C Enzim juga dapat dibedakan menjadi eksoenzim dan endoenzim berdasarkan tempat kerjanya, ditinjau dari sel yang membentuknya.Eksoenzim ialah enzim yang aktivitasnya diluar sel. Endoenzim ialah enzim yang aktivitasnya didalam sel. Eksoenzim dan endoenzim, dikenal juga enzim konstitutif dan enzim induktif. Enzim konstitutif ialah enzim yang dibentuk terus-menerus oleh sel tanpa peduli apakah substratnya ada atau tidak.
D. KO-FAKTOR ENZIM DAN KOENZIM

Enzim mempunyai berat molekul berkisar dari kira-kira 12.000 sampai lebih dari 1 juta. Beberapa enzim hanya terdiri dari polipeptida dan tidak mengandung gugus kimiawi selain residu asam amino. Enzim terdiri dari dua bagian yaitu apoenzim (tersusun atas protein) dan gugus prostetik (tersusun atas non protein),sedangkan keseluruhan enzim disebut holoenzim. Gugus prostetik ini terdiri dari: Kofaktor dan koenzim. Kofaktor terdiri dari molekul anorganik, sedangkan koenzim terdiri dari molekul organic. 1. KO-FAKTOR ENZIM Kofaktor berperananan baik membantu proses katalisis oleh enzim maupun penyusunan struktural yang penting. Fungsi kofaktor pada umumnya adalah untuk memantapkan ikatan antara subtract pada enzim atau mentransfer electron yang timbul selama katalisa. Beberapa enzim mengandung atau memerlukan unsur anorganik esensial sebagai kofaktor :

No Kofaktor 1 Zn2+

Nama Enzim

Keterangan

Karbonik anhidrase,
karboksipeptidase, alkalin fosfatase, amino peptidase

Enzim karbonik anhidrase mengkatalisis CO2 dalam darah, enzim karboksipeptidase mengkatalisis protein dalam prankreas, enzim alkalin fosfatase menghindrolisis fosfat dalam beberapa jaringan, dan enzim amino peptidase menghidrolisis peptida dalam ginjal. Zink juga berperan di dalam sintesa Dinukleosida Adenosin (DNA) dan Ribonukleosida Adenosin (RNA), dan protein.

Fe2+

Oksidase sitokhorm katalase

Sitokrom merupakan senyawa heme protein yang bertindak sebagai agens dalam perpindahan elektron pada reaksi oksidasireduksi di dalam sel. Zat besi mungkin diperlukan tidak hanya untuk pigmentasi bulu merah yang diketahui mengandung ferrum, tetapi juga berfungsi dalam susunan enzim dalam proses pigmentasi Unsur besi merupakan komponen utama dari hemoglobin (Hb), sehingga kekurangan besi dalam pakan akan mempengaruhi pembentukan Hb

Fe3+

Oksidase sitokhorm katalase

Cl dan Ca

Amilase

Amilase

dalam

ludah

akan

bekerja lebih baik dengan adanya ion klorida dan kalsium

Cu2+

Oksidase sitokhrom dan Tirosinase

Tembaga berperan dalam aktivitas enzim pernapasan,

2.

KOENZIM Koenzim adalah berupa molekul organic yang mentranspor gugus kimia atau electron dari satu enzim ke enzim yang lain, molekul organic itu terikat pada bagian protein enzim. Kofaktor enzim berfungsi sebagai pembawa sementara atom spesifik atau gugus fungsional : No 1 2 3 4 5 Nama Enzim Nikotinamida adenine dinukleotida Flavina denindinukleotida Tiamin Piro-Fosfat Biostin Tetra hidrofolat Vitamin Ion hidrida (H-) Atom hidrogen Aldehida CO2 Gugus satu-karbon lainnya 6 7 Piridoksal-p Koenzim A Gugus amino Gugus asil

Pada beberapa enzim, koenzim atau kofaktor hanya terikat secara lemah atau dalam waktu sementara pada protein, tetapi pada enzin lain senyawa ini terikat kuat atau terikat secara permanen ini di sebut gugus prostetik.Enzim yang stukturnya sempurna dan aktif mengkatalis, bersama- sama dengan koenzim atau kofaktor disebut haloenzim dan dan koenzim dan kofaktor bersifat stabil waktu pemanasan atau terdenaturasi oleh pemanasan yaitu apoenzim (bagian protein enzim).

DAFTAR PUSTAKA
Campbell/farrel.2003.Biochemistry Fourth Edition.Canada.Thomson Brook Cole Lehninger.1991. Dasar-dasar Biokimia.Jakarta: Erlangga Robert K. Murray,dkk.2009.Biokimia Harper.Jakarta :EGC
(http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/)

(http://forum.um.ac.id/index.php?topic=25023.0) (http://metabolisme-dan-pemanfaatannya-di-bidang-diagnosis-dan-pengobatan) (http://www.slideshare.net/biochemistry3rd/enzyme-part-1) (http://en.wikipedia.org/wiki/Enzim) (http://en.wikipedia.org/wiki/Metabolisme)

(http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2390802/)

TUGAS BIOKIMIA 1 o SEJARAH PERKEMBANGAN DAN PENGERTIAN ENZIM o PERANAN DAN KLASIFIKASI ENZIM o KO-FAKTOR ENZIM

DOSEN PEMBIMBING : Dra. M. Dwi Wiwik Ernawati,M.Kes Drs. Hariyanto,M.Kes

DI SUSUN OLEH :

KELOMPOK 4 ERIK TAMPUBOLON RIZKA HERNANDY PUDYA ZUHEIRIA A1C111061 A1C111062 A1C111063

PROGRAM STUDI PENDIDIKAN KIMIA PENDIDIKAN MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM FAKULTAS KEGURUAN DAN ILMU PENDIDIKAN UNIVERSITAS JAMBI 2012/2013