Enzim

1.Pengertian

Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang
mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik. Molekul awal yang
disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Semua
proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah
lintasan metabolisme.

Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa
intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih rendah,
sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi
membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh:

X + C → XC (1)
Y + XC → XYC (2)
XYC → CZ (3)
CZ → C + Z (4)

Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis
akan kembali ke bentuk semula.

Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja
pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim
yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan
pati menjadi glukosa.

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman,
kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-
beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman
berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya
akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja
enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim,
sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor
enzim.
2.Etimologi dan Sejarah

Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia pendidikan
tinggi, enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program
studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan,
teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian.

Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an, pencernaan daging oleh sekresi lambung dan
konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludah telah diketahui. Namun, mekanisme
bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi.

Pengetahuan tentang enzim telah dirintis oleh Berzelius pada tahun 1837. Ia mengusulkan nama
"katalis" untuk zat-zat yang dapat mempercepat reaksi tetapi zat itu sendiri tidak ikut bereaksi. Namun,
proses kimia yang terjadi dengan pertolongan enzim telah dikenal sejak zaman dahulu misalnya
pembuatan anggur dengan cara fermentasi atau peragian, dan pembuatan asam cuka. Lois Pasteur salah
seorang yang banyak bekerja dalam fermentasi ini dan ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol
oleh ragi, Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital yang
terdapat dalam sel ragi, disebut sebagai "ferment", dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh
organisme hidup. Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan
kehidupan dan organisasi sel ragi, dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut."

Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama kali menggunakan
istilah "enzyme", yang berasal dari bahasa Yunani ενζυμον yang berarti "dalam bahan pengembang"
(ragi), untuk menjelaskan proses ini. Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati
seperti pepsin, dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh
organisme hidup.

Pada tahun 1897, Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi untuk
memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup. Pada sederet eksperimen di
Universitas Berlin, ia menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada
campuran. Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai "zymase" (zimase). Pada tahun
1907, ia menerima penghargaan Nobel dalam bidang kimia "atas riset biokimia dan penemuan
fermentasi tanpa sel yang dilakukannya". Mengikuti praktik Buchner, enzim biasanya dinamai sesuai
dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. Umumnya, untuk mendapatkan nama sebuah
enzim, akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase, merupakan
enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang
menghasilkan polimer DNA).
 Penemuan bahwa enzim dapat bekerja di luar sel hidup mendorong penelitian pada sifat-sifat
biokimia enzim tersebut. Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan
protein, tetapi beberapa ilmuwan seperti Richard Willstätter berargumen bahwa proten hanyalah
bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis. Namun, pada
tahun 1926, James B. Sumner berhasil mengkristalisasi enzim urease dan menunjukkan bahwa ia
merupakan protein murni. Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini
secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930),
tripsin, dan kimotripsin. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia.

Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengizinkan struktur enzim
ditentukan melalui kristalografi sinar-X. Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim, enzim yang
ditemukan pada air mata, air ludah, dan telur putih, yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri.
Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan
dipublikasikan pada tahun 1965. Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang
biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom

3.Konvensi Penamaan

Nama enzim sering kali diturunkan dari nama substrat ataupun reaksi kimia yang ia kataliskan
dengan akhiran -ase. Contohnya adalah laktase, alkohol dehidrogenase (mengatalisis penghilangan
hidrogen dari alkohol), dan DNA polimerase. International Union of Biochemistry and Molecular Biology
telah mengembangkan suatu tatanama untuk enzim, yang disebut sebagai nomor EC; tiap-tiap enzim
memiliki empat digit nomor urut sesuai dengan ketentuan klasifikasi yang berlaku. Nomor pertama
untuk klasifikasi teratas enzim didasarkan pada ketentuan berikut:

 EC 1 Oksidoreduktase: mengatalisis reaksi oksidasi/reduksi.

 EC 2 Transferase: mentransfer gugus fungsi
 EC 3 Hidrolase: mengatalisis hidrolisis berbagai ikatan
 EC 4 Liase: memutuskan berbagai ikatan kimia selain melalui hidrolisis dan oksidasi
 EC 5 Isomerase: mengatalisis isomerisasi sebuah molekul tunggal
 EC 6 Ligase: menggabungkan dua molekul dengan ikatan kovalen

4.Struktur Mekanisme

Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino
pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase, sampai dengan lebih dari 2.500 residu pada asam lemak
sintase. Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA, dengan yang paling umum merupakan ribosom; Jenis
enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga
dimensinya (struktur kuaterner). Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya, prediksi aktivitas
enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit.

Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya, tetapi hanya sebagian kecil
asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis. Daerah yang
mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal
sebagai sisi aktif. Enzim juga dapat mengandung sisi yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk
katalisis. Beberapa enzim juga memiliki sisi untuk mengikat molekul kecil, yang sering kali merupakan
produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. Pengikatan ini dapat meningkatkan
ataupun menurunkan aktivitas enzim. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik.

Sama seperti protein-protein lainnya, enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. Tiap-
tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. Rantai
protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein.
Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif)
oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Tergantung pada jenis-jenis enzim, denaturasi dapat
bersifat reversibel maupun ireversibel.

Kespesifikan

Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan maupun terhadap substrat
yang terlibat dalam reaksi. Bentuk, muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat
bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas,
regioselektivitas, dan kemoselektivitas yang sangat tinggi.

Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian
dan pengekspresian genom. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". Enzim
seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah pertama dan mengecek apakah produk
reaksinya benar pada langkah kedua. Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1
kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada polimerase mamalia. Mekanisme yang sama juga dapat
ditemukan pada RNA polimerase, aminoasil tRNA sintetase dan ribosom.

Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunder dikatakan sebagai "tidak pilih-pilih",
yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Diajukan bahwa
kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap evolusi lintasan biosintetik yang baru.

Model "kunci dan gembok"

Enzim sangatlah spesifik. Pada tahun 1894, Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan
baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. Hal ini sering dirujuk sebagai
model "Kunci dan Gembok". Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim, ia gagal dalam
menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat,
dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima.

Model ketepatan induksi

Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi.

Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena
enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai
dengan interaksi antara enzim dan substrat.Akibatnya, substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang
kaku. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengizinkan enzim
untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga
berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif.Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai
substrat terikat secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan.

Mekanisme

Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan ΔG‡

 Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi
terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika
ia terikat dengan enzim.)
 Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan
lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.
 Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu
untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.
 Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi
yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar,
dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.

Stabilisasi keadaan transisi

Pemahaman asal usul penurunan ΔG‡ memerlukan pengetahuan bagaimana enzim dapat
menghasilkan keadaan transisi reaksi yang lebih stabil dibandingkan dengan stabilitas keadaan transisi
reaksi tanpa katalis. Cara yang paling efektif untuk mencapai stabilisasi yang besar adalah menggunakan
efek elektrostatik, terutama pada lingkungan yang relatif polar yang diorientasikan ke distribusi muatan
keadaan transisi. Lingkungan seperti ini tidak ada dapat ditemukan pada reaksi tanpa katalis di air.

Dinamika dan fungsi

Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut. Dinamika
internal enzim adalah pergerakan bahagian struktur enzim, misalnya residu asam amino tunggal,
sekelompok asam amino, ataupun bahwa keseluruhan domain protein. Pergerakan ini terjadi pada skala
waktu yang bervariasi, berkisar dari beberapa femtodetik sampai dengan beberapa detik. Jaringan
residu protein di seluruh struktur enzim dapat berkontribusi terhadap katalisis melalui gerak dinamik.
Gerakan protein sangat vital, tetapi apakah vibrasi yang cepat atau lambat maupun pergerakan
konformasi yang besar atau kecil yang lebih penting bergantung pada tipe reaksi yang terlibat. Namun,
walaupun gerak ini sangat penting dalam hal pengikatan dan pelepasan substrat dan produk, adalah
tidak jelas jika gerak ini membantu mempercepat langkah-langkah reaksi reaksi enzimatik ini.
Penyingkapan ini juga memiliki implikasi yang luas dalam pemahaman efek alosterik dan pengembangan
obat baru.
Modulasi alosterik

Enzim alosterik mengubah strukturnya sesuai dengan efektornya. Modulasi ini dapat terjadi
secara langsung, di mana efektor mengikat tapak ikat enzim secara lngsung, ataupun secara tidak
langsung, di mana efektor mengikat protein atau subunit protein lain yang berinteraksi dengan enzim
alosterik, sehingga memengaruhi aktivitas katalitiknya.

5.Kofaktor dan Koenzim

Kofaktor

Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya.
Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan
enzim dan menjadi aktif. Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat
organik (contohnya flavin dan heme). Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat,
ataupun koenzim, yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi.

Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya
disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut
holoenzim (bentuk aktif). Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim, tetapi terikat
dengan kuat. Namun, gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina
pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk
pada enzim yang mengandung subunit protein berganda, seperti DNA polimerase. Pada kasus ini,
holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi
aktif.

Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase, dengan kofaktor seng terikat
sebagai bagian dari tapak aktifnya.

Koenzim

Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau
elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh koenzim mencakup NADH, NADPH dan adenosina
trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+,
gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam
folat, dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim seperti riboflavin,
tiamina, dan asam folat adalah vitamin.

Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan koenzim
merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar 700 enzim
diketahui menggunakan koenzim NADH. Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi
dalam sel. Contohnya, NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina
melalui metionina adenosiltransferase.

6.Termodinamika
 Sebagai katalis, enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. Biasanya reaksi akan
berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. Perbedaannya adalah, reaksi enzimatik berjalan
lebih cepat. Namun, tanpa keberadaan enzim, reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan
menghasilkan produk yang berbeda.

Lebih lanjut, enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi, sehingga reaksi yang
difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan
secara termodinamik. Sebagai contoh, hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk
mendorong reaksi.

Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. Enzim tidak mengubah
kesetimbangan reaksi itu sendiri, tetapi hanya mempercepat reaksi saja. Sebagai contoh, karbonat
anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan. Walaupun
demikian, jika kesetimbangan tersebut sangat memfavoritkan satu arah reaksi, yakni reaksi yang sangat
eksergonik, reaksi itu akan menjadi ireversible. Pada kondisi demikian, enzim akan hanya mengatalisasi
reaksi yang diijinkan secara termodinamik.

7.Kinetika

Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya

menjadi produk. Data laju yang digunakan dalam analisis kinetika didapatkan dari asai enzim. Pada
tahun 1902, Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif, tetapi data
eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih
belum dititikberatkan. Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan
memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909, kimiawan Jerman Leonor Michaelis
dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada, Maud Leonora Menten, mengulangi
eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama
Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten). Hasil
kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. E. Briggs dan J. B. S. Haldane. Penurunan
persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang .

Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai
dua tahapan. Pada tahap pertama, subtrat terikat ke enzim secara reversible, membentuk kompleks
enzim-substrat. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. Enzim kemudian
mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk.

Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) dengan kelajuan (v).

Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. Sebagai
contoh, tanpa keberadaan enzim, reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase
akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. Namun, apabila
enzim tersebut ditambahkan, proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik. Laju reaksi bergantung
pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein
seperti temperatur tinggi, konsentrasi garam yang tinggi, dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu
rendah akan menghilangkan aktivitas enzim.

Sedangkan peningkatan konsentrasi substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya. Untuk

menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik, konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju
pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di
samping. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat, semakin banyak
enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrate-enzim ES. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax),
semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat, dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan
jumlah total enzim yang ada.

Namun, Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. Jumlah substrat yang diperlukan
untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. Hal ini diekspresikan oleh konstanta
Michaelis-Menten (Km), yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk
mencapai setengah kelajuan maksimumnya. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk
suatu subtrat, dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. Konstanta
lainnya yang juga berguna adalah kcat, yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani
oleh satu tapak aktif per detik.

Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan
dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi. Karena konstanta kespesifikan mencermikan
kemampuan katalitik dan afinitas, ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan
enzim yang lain, ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. Konstanta kespesifikan
maksimum teoretis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108 sampai 109 (M−1 s−1). Pada titik ini, setiap
penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis, dan laju pembentukan produk
tidak dibatasi oleh laju reaksi, melainkan oleh laju difusi. Enzim dengan sifat demikian disebut secara
katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini
adalah karbonat anhidrase, asetilkolinesterase, katalase, fumarase, β-laktamase, dan superoksida
dismutase.

Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa, yang diturunkan berdasarkan
asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. Namun, banyak proses-
proses biokimia dan seluler yang menyimpang dari kondisi ideal ini, disebabkan oleh kesesakan
makromolekuler (macromolecular crowding), perpisahan fase enzim/substrat/produk, dan pergerakan
molekul secara satu atau dua dimensi. Pada situasi seperti ini, kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat
diterapkan.

Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. Hal ini
tampaknya sangat tidak mungkin. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan fenomena ini.
Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik substratnya dan melakukan pra-
orientasi substrat menggunakan medan listrik dipolar. Model lainnya menggunakan penjelasan
penerowongan kuantum mekanika, walaupun penjelasan ini masih kontroversial. Penerowongan
kuantum untuk proton telah terpantau pada triptamina.

8. Komponen penyusun enzim

berdasarkan senyawa pembentuknya yaitu protein enzim dibedakan atas 2 bagaian yaitu:
a. enzim sederhana
...enzim dengan seluruh komponen penyusunnya adalah protein .
b. Enzim kompleks / Enzim konjugasi / Haloenzim
...Enzim yang komponen penyusunnya tidak hanya terdiri atas protein
...Apoenzim merupakan bagian dari enzin konjugasi yang berupa protein
...prostetik merupakan bagian dari protein konjugasi yang bukan senyawa protein
...gugus prostetik yang terbuat dari senyawa logam disebut kofaktor
...Gugus prostetik yang terbuat dari bahan organik seperti vitamin disebut ko enzim .

9.Sifat Sifat Enzim

 Enzim hanya disintesis oleh sebuah sel dan juga di dalam sel .
 Enzim ini memiliki tempat khusus di dalam sel, misalnya enzim pada siklus Krebs terletak
didalam matriks ekstraseluler, sedangkan enzim pada proses glikolisis terletak pada sebuah
sitoplasma sel .
 Enzim hanya akan di produksi atau di sintesis apabila sel memiliki sebuah gen untuk enzim
tersebut .
 Suhu enzim ialah sama dengan sel, kecepatan laju reaksi yang dikatalisis oleh enzim meningkat
seiring dengan peningkatan suhu. Pada suhu yang terlalu tinggi enzim akan mengalami sebuah
denaturasi. Sedangkan pada suhu 0 derajat celsius, enzim menjadi tidak aktif lagi .
 Tingkat keasaman enzim di lingkungan sekitarnya ialah netral (tidak asam maupun basa). Pada
saat pH terlalu asam maupun terlalu basa, enzim akan menjadi kurang aktif .
 Semakin tinggi konsentrasi enzim, maka reaksi akan berubah meningkat hingga batas-batas
tertentu .
 Kecepatan laju reaksi akan meningkat apabila konsentrasi subtrat meningkat pula .
 Enzim sangat spesifik akan ikatannya terhadap sebuah molekul .
 Enzim tidak akan mengubah suatu tetapan proses reaksi, akan tetapi hanya mempercepat
tercapainya tetapan tersebut .
 Enzim memiliki sifat biokatalisator. Katalis yaitu kemampuan untuk memindahkan atau
membawa suatu senyawa / molekul ke dalam keadaan yang lain .

10. Ciri ciri enzim

a) Merupakan sebuah protein, jadi sifatnya sama dengan protein yaitu padat menggumpal dalam
suhu tinggi dan terpengaruh oleh temperatur .
b) Bekerja secara khusus, artinya hanya untuk bekerja dalam satu reaksi saja tidak dapat digunakan
dalam beberpa reaksi .
c) Dapat digunakan berulang kali, enzim dapat digunakan berulang kali karena enzim tidak berubah
pada saat terjadi reaksi .
d) Rusak oleh panas enzim tidak tahan pada suhu tinggi, kebanyakan enzim hanya bertahan pada
suhu 500 derajat celcius, rusaknya enzim oleh panas disebut dengan denaturasi .

11. Peran dan Fungsi Enzim

1. Untuk tranduksi sinyal dan regulasi sel, sering melalui kinase dan fosfatase
2. Dalam pergerakan, melalui kerja miosin yang menghidrolisis ATP untuk menghasilkan
konstraksi otot dan juga pergerakan muatan disekitar sel sebagai bagian sitoskeleton.
 3. Virus juga dapat mengandung enzim untuk infeksi sel seperti HIV integrase dan reverse
transcriptase atau untuk pelepasan virus dari sel seperti neuraminidase pada virus influenza.
4. Pada system pencernaan, enzim seperti amilase dan protase memecah molekul makanan
yang besar (karbohidrat dan protein) ke dalam bentuk yang lebih kecil sehingga dapat
diabsorbsi didalam intestinal. Enzim yang berbeda mencerna senyawa makanan yang
berbeda pula.

12.Macam – Macam Enzim

1. Berdasarkan tempat enzim bekerja

 Endoenzim (enzim intraseluler) = merupakan sebuah enzim yang kerjanya di dalam sel .
 Eksoenzim (enzim ekstraseluler) = merupakan sebuah enzim yang kerjanya di luar sel .

2. Berdasarkan cara terbentuknya

 Enzim konstitutif adalah sebuah enzim yang jumlahnya dipengaruhi oleh kadar molekul awalnya
(substrat). Contohnya adalah enzim amilase yang terdapat pada saliva .
 Enzim adaptif adalah sebuah enzim yang pembentukannya distimulasi oleh adanya substrat,
misalnya enzim β-galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E.coli yang ditumbuhkan di dalam
medium yang mengandung laktosa.

3. Berdasarkan proses metabolismenya

 Enzim katalase adalah sebuah enzim yang bersifat antioksidan pada makhluk hidup akibat
fungsinya yang membantu mengubah hidrogen peroksida (H2O2) yang berasal dari respirasi
(pernafasan) menjadi air (H2O) dan oksigen (O2). Hal ini dilakukan oleh tubuh melalui sebuah
enzim katalase karena H2O2 bahaya bagi tubuh karena mudah bereaksi (oksidator kuat) dan
bersifat korosif .
 Enzim oksidase adalah sebuah enzim yang fungsinya untuk mempercepat penggabungan ikatan
oksigen (O2) pada substrat tertentu yang spesifik dengan mengkatalisis transfer elektron, dan
pada waktu yang bersamaan, oksigen tersebut juga direduksikan menjadi air (H2O) .
 Enzim karbosilase adalah sebuah enzim yang fungsinya untuk mengubah asam organik dengan
cara bolak balik. Seperti enzim karbosilase piruvat yang mengkatalisis proses karboksilasi asam
piruvat menjadi oksaloasetat. Pada keadaan kekurangan oksigen pada tubuh tersebut, asam
piruvat dipecah secara anaerob menghasilkan asam laktat pada manusia dan hewan, menjadi
etanol pada tumbuhan. Penumpukan asam laktat ini akan menyebabkan terjadinya berupa
keletihan atau kelelahan yang bermakna pada seseorang .
 Enzim hidrase adalah sebuah enzim yang fungsinya untuk menambah atau mengurangi air (H2O)
dari senyawa spesifik tertentu, dengan tidak menyebabkan terurainya senyawa tersebut.
Contohnya yaitu: enzim hidrase seperti akonitase, enolase, dan fumarase .
 Enzim dehidrogenase adalah sebuah enzim yang fungsinya memindahkan hidrogen dari suata
molekul/zat ke zat lainnya. Dengan begitu, enzim ini dapat membantu untuk melangsungkan
proses oksidasi didalam sel-sel hidup .
 Enzim desmolase adalah sebuah enzim oksidase dan reduktase yang fungsinya membantu
penggabungan atau pemindahan ikatan karbon, dan pemutusan ikatan-ikatan C-C, C-N. Seperti
 enzim aldolase yang diubah dalam bentuk pemecahan fruktosa menjadi gliseraldehid dan
dehidroksiaseton .
 Enzim transphoforilase adalah sebuah enzim yang fungsinya memindahkan H3PO4 dari suatu
molekul/zat ke molekul lainnya dibantu oleh ion magnesium (Mg2+) .
 Enzim peroksida adalah sebuah enzim oksireduktase yang terdiri atas protein heme yang
terdapat pada organisme prokariotik dan eukariotik. Fungsinya mengkatalisis proses oksidase
substrat organik dengan H2O2, dan mereduksinya menjadi H2O .

4. Berdasarkan proses reaksi yang dikatalisis

Karbohidrase

Enzim karbohidrase yaitu enzim-enzim yang mengkatalisis pemecahan karbohidrat. Enzim ini
terutama terdapat pada disaliva (air ludah) dan usus halus .

Contoh dari enzim ini yaitu: enzim selulose, amilase, pektinase, maltose, sukrose, laktose.

Protease

Enzim protease ini umunya disebut juga dengan proteinase, proteolitik atau peptidase. Yaitu
merupakan enzim-enzim yang mengkatalisis pemecahan rantai protein didalam tubuh, sehingga
protein yang masuk melalui makanan dapat menjadi molekul yang lebih sederhana diserap kedalam
pembuluh darah dan dibawa ke sirkulasi menuju seluruh tubuh. Enzim protease ini terutama
terdapat pada lambung dan di usus halus .

Contoh dari enzim ini yaitu: enzim pepsin, renin, tripsin, enterokinase, peptidase, dan gelatinase .

Esterase

Enzim esterase ialah sebuah enzim yang fungsinya mengkatalisis pemecahan rantai ester, terutama
yang ditemukan di dalam asam nukleat dan juga lipid (lemak) .

Contoh dari enzim esterase yaitu: enzim lipase, dan fosfatase .

13.Spesifikasi Enzim

1. Spesifikasi mutlak, enzim hanya akan mengkatalis hanya satu jenis reaksi.
2. Spesifikasi gugus, enzim akan bekerja hanya pada molekul yang mempunyai gugus
fungsional spesifik seperti : gugus asam amino, fosfat dan metal.
3. Spesifikasi ikatan, enzim spesifik bekerja pada jenis ikatan kimia tertentu
4. Spesifik stereokimia, enzim akan bekerja pada isomer optik/sterik tertentu
14.Lokasi Enzim Di Dalam Tubuh

1. Sitoplasma : enzim yang berperan dalam glikolisis ; HMP shunt, glikogenesis, glikogenolisis;
sintesis asam lemak; katabolisme purin dan primidin; peptidase, aminotransferase, amino
asli sintetase
2. Mitokondria : siklus asam trikarboksilat, oksidasi asam amino, pemanjangan asam lemak,
sintesis urea, transport electron dan fosforilasi oksidasi.
3. Apparatus Golgi : galaktosil dan glukosiltransferase,kondroitin sulfotransferse,5-
nukleotidase, NADH-sitokrom C reductase, glukosa-6-fosfatase.
4. Peroksisom : urat oksidase, D-asam amino oksidase, asam hidroksi oksidasi, katalase,
oksidasi asam lemak rantai Panjang.
5. Nukleus : jalur biosintesis DNA dan RNA
6. Lisosom : asam fosfatase, hidrolase, protease, nuclease, glikosidase, arilsulfatase, lipase,
fosfolipase, dan fosfatase.
7. Reticulum endoplasma (mikrosom) : sitokrom reductase NADH dan NADPH, sitokrom P450,
glukosa, 6-fosfatase, nukleosida difosfat, esterase, glukoronidase, glukoroniltransferase,
jalur sintesis protein, sintesis fosfogliserida dan triasilgliserol, sintesis steroid dan reduksi.

15.Model Kerja Enzim

1. TEORI “LOCK AND KEY”

Teori ini dikemukakan oleh Emil Fisher yang menyatakan kerja enzim seperti
kunci dan anak kunci, melalui hidrolisis senyawa gula dengan enzim
invertase, sebagai berikut:
1. Enzim memiliki sisi aktivasi, tempat melekat substrat
2. hubungan antara enzim dan substrat terjadi pada sisi aktivasi
3. Hubungan antara enzim dan substrat membentuk ikatan yang lemah
Substrat merupakan anak kunci yang akan menempel pada sisi aktif , sedangkan enzim yang
bekerja merupakan kuncinya. Ketika bentuk dan ukuran anak kunci (substrat) cocok dan
sesuai dengan lubang kunci (sisi aktif) pada molekul enzim,maka pintu akan terbuka atau
reaksi akan berjalan.

2. TEORI “INDUCED AND FIT”

 Berdasarkan teori induksi pas (induced fit), enzim diibaratkan dapat melakukan penyesuaian
bentuk untuk berikatan dengan suatu substrat. Hal ini ditujukan untuk meningkatkan
kecocokan dengan substrat dan membuat ikatan antara enzim dan substrat menjadi lebih
reaktif.

Molekul enzim mempunyai sisi aktif tempat menempelnya substrat sehingga terbentuklah
molekul kompleks enzim substrat. Pengikatan substrat menginduksi penyesuaian pada
enzim sehingga meningkatkan kecocokan antara keduanya dan mendorong molekul
kompleks enzim-enzim substrat ada dalam kondisi yang lebih reaktif. Saat substrat masuk ke
dalam sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif akan termodifikasi melingkupinya dan membentuk
kompleks. Saat produk sudah lepas dari kompleks, enzim berubah menjadi tidak aktif lagi
dan menjadi bentuk yang lepas. Substrat lain pun kemudian kembali bereaksi dengan enzim
tersebut. Begitu seterusnya.
A. DAFTAR ENZIM MENURUT GANONG (1999) BESERTA KATALITIKNYA
Sumber Enzim Substrat Fungsi katalitik atau
produk

Kelenjar saliva α- amilase saliva Zat tepung Hidrolisis ikataan

1:4α;mengasilkan

dekstrin α-limit, dan

maltosa

Kelenjar lingualis Lipase lingual Trigliserida Asam lemak plus

1,2-diasilgliserol

Lambung Pepsin(pepsinogen) Protein dan Mengurai ikatan

polipeptida
peptide yang

berdekatan dengan
asam amino aromati

Lipase lambung Trigliserida Asam lemak dan

gliserol
Eksokrin pankreas Tripsin (tripsinogen) Protein dan Mengurai ikatan
polipeptida
peptide yang

berdekatan dengan
arginin atau lisin

Kimotripsin Protein dan Mengurai ikatan

polipeptida
(kimotripsinogen) peptide yang

berdekatan dengan
arginin atau lisin

Elastase(proelastase) Elastin, beberapa Mengurai ikatan

protein lain
yang berdekatan

dengan asam amino

alifatik

Karboksipeptidase A Protein dan Mengurai asam

(prokarboksipeptidase A) polipeptida amino terminal

karboksi yang

mempunyai rantai sisi

aromatic atau

alifatik yang
bercabang

Karboksipeptidase B Protein dan Mengurai asamk

(prokarboksipeptidase B) polipeptida amino terminal

karboksi yang

mempunyai rantai sisi

basa

Kolipase (prokolipase) Butir-butir Memudahkan

lemak Terbukanya bagian

aktif lipase pankreas

Lipase pankreas Trigliserida Monogliserida dan

asam lemak

Ester kolesteril hidrolase Ester kolesteril Kolestrol

α-amilase pankreas Zat tepung Sama dengan α-

 amilase saliva

Ribonuklease RNA Nukleotida

Deoksiribonuklease DNA Nukleotida

Fosfolipase A2 Fosfolipid Asam lemak.

(profosfolipase A2) lisofosfolipid

Mukosa usus Enteropeptidase Tripsinogen Tripsin

halus

Aminopeptidase Polipeptida Mengurai asam

amino terminal-N

dari peptida

Maltase Maltose, Glukosa

maltotriosa

Dipeptidase Dipeptide Dua asam amino

Laktase Laktosa Galaktosa dan glukosa

Sukrase Sukrosa Fruktosa dan gluosa

α-limit dekstrinase α-limit dekstrin Glukosa

Nuklease dan enzim- Asam nukleat Pentosa, purin, dan

pirimidin
enzim terkait

Sitoplasma sel Berbagai peptidase Di,tri, dan Asam amino

mukosa
tetrapeptida

16. Daftar Enzim

Enzim pencernaan

1. Enzim amilolitik yaitu enzim yang berperan dalam proses peleburan karbohidrat dan sari tepung
gula .
2. Enzim Lipolitik yaitu enzim yang berperan dalam proses peleburan asaam lemak dan gliserol .
3. EnzimProteolitik yaitu enzim yang berperan dalam proses peleburan protein asam amino .
4. Enzim Nucleolytic yaitu enzim yang berperan dalam proses peleburan Asam nukleat .
 5. Enzim Renin adalah Enzim Berkaitan dengan kelenjar penghasil enzim diseputar dinding
lambung yang berguna untuk menyimpan protein dan nutrisi lain yang ada pada produk susu
agar manfaatnya dapat disebarkan keseluruh bagian tubuh .
6. Enzim pepton adalah Enzim yang Mempunyai kemampuan menhancurkan dan memecah
protein komplek agar dapat berubah menjadi molekul molekul pepton .
7. Enzim pepsin adalah Enzim penting yang terletak didalam lambung yang berguna untuk
merubah protein dan nutrisi lainnya agar dapat diserap dengan baik lalu disebarkan keseluruh
jaringan tubuh .
8. Enzim Tripsin adalah Enzim yang mampu mengubah pepton menjadi zat asam amino yang
berguna untuk proses penyerapan protein oleh jaringan usus .
9. Enzim Sukrase adalah Enzim yang mampu mengubah sukrose menjadi glukosa dan fruktosa yang
sederhana. keberadaan enzim ini dihasilkan lewat saluran getah usus halus tersebut .
10. Enzim Ptialin adalah Enzim yang terletak diseputar rongga mulut yang terletak pada kelenjar air
liur yang berguna menagatur dan mengontrol zat tepung atau pati menjadi glukosa yang
nantinya diubah menjadi sebuah energi .
11. Enzim Laktase adalah Enzim yang menyusun sekaligus mengatur jalnnya enzim menjadi laktosa
menjadi galaktosa dan glukosa. kedua enzim tersebut akan diserap menjadi nutrisi yang telah
dibutuhkan oleh semua jaringan yang ada didalam tubuh .
12. Enzim Peptidase adalah Enzim yang akan keluar bersama getah usus halus dan mengubahnya
menjadi sari protein penting yang dibutuhkan jaringan tubuh .
13. Enzim Isomaltase adalah Enzim yang dihasilkan oleh getah usus agar dapat menggabungkan zat
maltase menjadi kameltosa yang lebih efesien .
14. Enzim Ribonuklease adalah Enzim yang mampu melakukan penggandaan atau replikasi DNA
enzim yang sudah pasti menghasilkan RNA .
15. Enzim lipase adalah Fungsi enzim lipase yang bertugas menghancurkan dan mencerna makanan
lemak dan lipid untuk menjaga dan melindungi kantung empediu agar tetap dalam keadaan
normal .
16. Enzim Katalse adalah Berfungsi melindungi dan menjaga hati serta menetralisir gerak dan
pertumbuhan semua racun yang ada pada tubuh. Jika organ hati mengalami gangguan maka
racun yang memasuki tubuh sulit untuk dinetralisir lagi dan kemudian dibuang lewat urin dan
keringat .
17. Enzim Arsinase adalah Berfungsi menyupali dan menyebarkan asam amino arginin menjadi
ornitin dan urea. Sifat zat ornitin sangat membatasi, membelenggu amonia dan karbon dioksida
yang bersifat racun. Kemudian Ornitin dinetralisir oleh hati agar racun untuk dapat segera
dihilangkan .
18. Enzim Troponin adalah Berfungsi mengontrol dan mengatur otot jantung untuk merespon sinyal
yang diterima untuk reaksi atau kontraksi .
19. Enzim Aminotransferase alanin adalah Enzim yang ada pada sel hati, otot jantung, ginjal dan
otot rangka yang berfungsi melindungi dan meningkatkan kesehatan tubuh dengan cara mereka
masing masing .
20. Enzim Lisozim adalah yang berfungsi untuk menyaring, menghambat sekaligus membunuh
bakteri dengan cara menghancurkan dinding selnya .
21. enzim yang ada pada lensa mata adalah Enzim yang ada pada lensa mata berfungsi untuk
melindungi dan mempertahankan fungsinya pada bagian bagian mata dari degenerasi .

Enzim pada lambung

1. Enzim renin
 Enzim renin adalah enzim yang berfungsi mengubah kaseinogen menjadi kasien.
2. Enzim pepsin
Enzim pepsin adalah enzim yang berfungsi untuk mengubah protein menjadi pepton, proteose,
dan polipeptida .
3. Enzim lipase
Enzim lipase adalah enzim yang berfungsi untuk mengubah trigliserol menjadi asam lemak .

Enzim pada pankreas

1. Enzim tripsin
Enzim trinsip memiliki fungsi untuk mengubah protein menjadi polipeptida .
2. Enzim lipase pankreas
Enzim lipase pankreas memiliki fungsi untuk mengemulsikan lemak menjadi asam lemak dan
giserol (agar dapat dicerna) .
3. Enzim amilase pankreas
Enzim amilase pankreas memiliki fungsi untuk mengubah amilum menjadi sakarida .
4. Enzim karbohidrae pankreas
Enzim karbohidrae pankreas memiliki fungsi untuk mencerna amilum menjadi maltose .

Enzim pada usus halus

1. Enzim maltase
Enzim maltase adalah enzim yang berfungsi untuk mengubah maltose (hasil dari kerja amilase
disaliva) menjadi glukosa .
2. Enzim laktase
Enzim laktase adalah enzim yang berfungsi untuk mengubah laktosa menjadi galaktosa dan
glukosa .
3. Enzim enterokinase
Enzim enterokinase adalah enzim yang memiliki fungsi untuk mengubah tripsinogen menjadi
tripsin .
4. Enzim lipase
Enzim lipase adalah enzim yang befungsi mmengubah lemak menjadi gliserol dan asam lemak .
5. Enzim peptidase
Enzim peptidase adalah enzim yang berfungsi mengubah polipeptida (hasil dari kerja tripsin
dipankreas) menjadi asam amino (protein yang diserap kedalam darah) .
6. Enzim sukrase
Enzim sukrase adalah enzim yang berfungsi mengubah sukrosa (diperoleh dari konsumsi buah
buahan seperti tebu dll) menjadi fruktosa dan glukosa .