MAKALAH

“Enzim”

Mata Kuliah: Biomedik

Dosen Pembimbing: Dr. M Yusuf Alamudi,S Si,M.Kes

Disusun Oleh:

MOCHAMMAD NAUFAL AKHNAFFILLAH

PRODI KESEHATAN MASYARAKAT

STIKES MAJAPAHIT MOJOKERTO

TAHUN AJARAN 2020/2021

 KATA PENGANTAR

Puji dan syukur saya ucapkan kehadiran Tuhan Yang Mahakuasa,

karena atas berkat dan karunianya, saya dapat menyelesaikan makalah Kimia
tentang “Konsep Dasar Ilmu Kimia Organik ” ini.

Makalah ini saya susun setelah melakukan penelitian mengenai judul tersebut.
Melalui makalah ini, saya berharap agar kita dapat lebih memahami dan mengerti
mengenai sistem koloid.

Saya menyadari bahwa makalah ini masih jauh dari kata sempurn. Oleh
karena itu, saya mengharapkan kritik dan saran yang membangun, agar saya
dapat menyusun makalah lebih baik lagi kedepannya. Untuk itu, saya
mengucapkan terima kasih banyak kepada ibu guru, yang telah memberi tugas
makalah ini.
 DAFTAR ISI

Kata Pengantar

Daftar Isi

Bab 1 Pendahuluan

A. Latar Belakang

B. Rumusan Masalah

C.Tujuan

Bab 2 Pembahasan

A. Sejarah Enzim

B. Definisi Enzim

C. Tata nama Enzim Dan Klasifikasi enzim

D. Regulasi dan aktivitas enzim

Bab 3 Penutup

A. Kesimpulan

DAFTAR PUSTAKA
 BAB I
PENDAHULUAN

1.Latar Belakang
Setiap makhluk hidup di bumi pasti tersusun atas sel-sel yang berperan aktif dalam
proses metabolisme. Dalam proses metabolisme ini tentunya membutuhkan zat-zat seperti
protein, karbohidrat, vitamin, dan bahan lainnya untuk membantu proses metablisme itu
sendiri. Sebagai contoh proses metabolisme saat pembentukan urea yang nyatanya
membutuhkan suhu tinggi yang tidak mungkin manusia miliki.

Namun, karena Adanya enzim yang merupakan katalisator biologis menyebabkan

reaksi-reaksi tersebut berjalan dalam suhu fisiologis tubuh manusia, sebab enzim berperan
dalam menurunkan energi aktivasi menjadi lebih rendah dari yang semestinya dicapai dengan
pemberian panas dari luar. Kerja enzim dengan cara menurunkan energi aktivasi sama sekali
tidak mengubah reaksi (selisih antara energi bebas produk dan reaktan), sehingga dengan
demikian kerja enzim tidak berlawanan dengan Hukum Hess 1 mengenai kekekalan energi.
Selain itu, enzim menimbulkan pengaruh yang besar pada kecepatan reaksi kimia yang
berlangsung dalam organisme. Reaksi-reaksi yang berlangsung selama beberapa minggu atau
bulan di bawah kondisi laboratorium normal dapat terjadi hanya dalam beberapa detik di
bawah pengaruh enzim di dalam tubuh.

Enzim sendiri merupakan polimer biologik yang mengatalisis lebih dari satu proses
dinamik yang memungkinkan kehidupan seperti yang kita kenal sekarang. sifat-sifat
enzimpun sangat khas, salah satunya yaitu satu enzim hanya memiliki satu substrat. Selain
sifat, enzim juga memiliki klasifikasi, tata nama serta spesifikasi tersendiri. Perananan enzim
dalam tubuh manusia sangatlah besar. Untuk itu, pemahaman selengkapnya tentang enzim
akan dibahas dalam makalah ini

2. Rumusan Masalah
Berdasarkan latar belakang di atas, maka dapat dirumuskan beberapa permasalahan sebagai
berikut:

 Sejarah penemuan enzim

 Definisi enzim
 Tata nama enzim & Klasifikasi enzim
 Spesifikasi enzim

3. Tujuan
Berdasarkan rumusam masalah maka makala ini bertujuan sebagai berikut:
  Mengetahui sejarah penemuan enzim
 Mengetahui definisi enzim
 Mengetahui tata nama enzim & pengklasifikasian enzim
 Mengetahui bagaimana spesifikasi enzim

BAB II
PEMBAHASAN
1. Sejarah Enzim
Enzim Pada awalnya, enzim dikenal sebagai protein oleh Sumner ( 1926 ) yang telah
berhasil mengisolasi urease dari tumbuhan kara pedang. Urease adalah enzim yang dapat
menguraikan urea menjadi CO2 dan NH3. Beberapa tahun kemudian Northrop dan Kunits
dapat mengisolasi pepsin, tripsin, dan kinotripsin. Kemudian makin banyak enzim yang telah
dapat diisolasi dan telah dibuktikan bahwa enzim tersebut ialah protein (.

Dari hasil penelitian para ahli biokim ternyata banyak enzim mempunyai gugus bukan
protein, jadi termasuk golongan protein majemuk. Gugus bukan protein ini disebut dengan
kofaktor ada yang terikat kuat pada protein dan ada pula yang tidak terikat kuat oleh protein.
Gugus terikat kuat pada bagian protein artinya sukar terurai dalam larutan yang disebut
dengan Prostetik, sedang yang tidak begitu terikat kuat ( mudah dipisahkan secara dialisis )
disebut dengan Koenzim. Keduanya ini dapat memungkinkan enzim bekerja terhadap
substrat.

Sejarah Penemuan Enzim

Setidaknya pada akhir abad ke-17 dan awal abad ke-18, beberapa proses yang
melibatkan enzim telah diketahui, yaitu proses pencernaan daging oleh sekresi lambung[4] dan
pemecahan pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan serta air liur telah diketahui. Namun,
mekanisme terjadinya proses-proses ini belum dikenali.[5]

Kimiawan Prancis, Anselme Payen, adalah ilmuwan pertama yang menemukan

sebuah enzim, yaitu diastase, pada 1833. Berselang beberapa dasawarsa kemudian, Louis
Pasteur yang sedang meneliti fermentasi gula menjadi alkohol dengan menggunakan ragi,
menulis bahwa reaksi fermentasi ini disebabkan oleh "gaya dorong vital" yang terdapat dalam
sel ragi, disebut sebagai "ferment", yang menurutnya hanya berfungsi dalam tubuh organisme
hidup. Ia menulis bahwa "fermentasi alkohol adalah aksi yang berhubungan dengan
kehidupan dan keteraturan sel-sel ragi, dan bukannya kematian ataupun membusuknya sel-sel
tersebut."[6]

Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama kali
menggunakan istilah "enzyme", yang berasal dari bahasa Yunani ενζυμον yang berarti "dalam
bahan pengembang" atau "dalam ragi", untuk menjelaskan proses ini. Kata "enzim" (enzyme)
kelak digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin, dan kata ferment digunakan
untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup.

Pada tahun 1897, Eduard Buchner memulai rangkaian makalah ilmiahnya tentang
ekstrak ragi. Dalam sejumlah eksperimen di Universitas Berlin, ia menemukan bahwa
fermentasi gula oleh ekstrak ragi tetap berjalan sekalipun tidak ada sel ragi yang masih hidup
di campuran.[7] Ia menamai enzim yang memicu fermentasi sukrosa ini sebagai "zymase"
(zimase).[8] Pada tahun 1907, ia menerima penghargaan Nobel dalam bidang kimia untuk
"penemuan fermentasi tanpa sel". Tata nama enzim hingga kini mengikuti contoh Buchner,
yaitu dengan akhiran -ase dan sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut.
Umumnya, akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat (zat yang direaksikan) enzim
tersebut (contohnya: laktase, merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis
reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase mengatalisasi reaksi polimerisasi terhadap
DNA).

Penemuan bahwa enzim dapat bekerja di luar sel hidup mendorong penelitian sifat-
sifat biokimianya, tetapi identitas kimia enzim belum diketahui. Sejumlah ilmuwan
menemukan bahwa aktivitas enzim terkait protein, tetapi beberapa ilmuwan (seperti peraih
Nobel Richard Willstätter) berpendapat bahwa protein sendiri tidak mampu melakukan
katalisis dan hanya bertindak sebagai pembawa enzim. Namun, pada tahun 1926, James B.
Sumner berhasil mengkristalisasi enzim urease dan menunjukkan bahwa enzim ini
merupakan protein murni. Ia kemudian melakukan hal serupa terhadap enzim katalase pada
1937. Biokimiawan AS John Howard Northrop dan Wendell Meredith Stanley secara pasti
menunjukkan bahwa protein murni dapat menjadi enzim, melalui penelitiannya terhadap
enzim-enzim pencernaan, yaitu pepsin (1930), tripsin, dan kimotripsin. Sumner, Northrop,
dan Wendel meraih penghargaan Nobel Kimia pada tahun 1946.[9]

Dengan berhasilnya kristalisasi enzim, struktur enzim kemudian dapat dijabarkan

melalui metode kristalografi sinar-X. Hal ini pertama kali diterapkan terhadap lisozim,
sebuah enzim yang ditemukan pada air mata, air ludah, dan putih telur, yang dapat memecah
lapisan pelindung beberapa bakteri. Struktur enzim ini diuraikan oleh sekelompok ilmuwan
yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan hasilnya diterbitkan pada 1965.[10] Struktur
rinci lisozim ini menandai permulaan bidang biologi struktur serta dimulainya usaha untuk
memahami cara kerja enzim dalam tingkat atom

2. Definisi Enzim
Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa
yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik.[1][2]
Energi yang diperlukan oleh enzim di dalam reaksi kimia sangat kecil sehingga berfungsi
menurunkan energi aktivasi.[3] Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat
perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Semua proses biologis sel
memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan
metabolisme.

Substansi yang terdapat didalam sel dalam jumlah sedikit yang berfungsi untuk
mempercepat (10 juta kali lipat) atau mengkatalisis reaksi kimiawi tetapi enzimnya
sendiri tidak mengalami perubahan.
 Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan
senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi
lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi
aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh:

X + C → XC (1)
Y + XC → XYC (2)
XYC → CZ (3)
CZ → C + Z (4)

Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul
katalis akan kembali ke bentuk semula.

Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya
dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan
struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat
digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama substrat, suhu, keasaman,
kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum
yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk
jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja
secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim
kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor
adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang
meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.

 Menurut Sumardjo, Damin (2006) menyatakan bahwa enzim adalah suatu

kelompok protein yang menjalankan dan mengatur perubahan-perubahan
kimia dalam sistem biologi.
 Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai
katalis(senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam
suatu reaksi kimia organik (Anonymous b, 2012)
 Enzim adalah protein yang berfungsi sebagai katalisatir, senyawa yang
meningkatkan kecepatan reaksi kimia (William&Wilkins, 1996).
 Enzim ialah suatu zat yang dapat mempercepat laju reaksi dan ikut beraksi
didalamnya sedang pada saat akhir proses enzim akan melepaskan diri seolah
– olah tidak ikut bereaksi dalam proses tersebut ( Anonymous a, 2012).
 Menurut Karmana, Oman (2008) menyatakan bahwa enzim adalah senyawa
organik yang tersusun atas protein. Enzim merupakan bioatalisator, yaitu
enzim merupakan zat yang terdapat dalam tubuh makhluk hidup yang
berfungsi mempercepat reaksi, tetapi zat itu sendiri tidak ikut bereaksi.

3. Tata nama Enzim Dan Klasifikasi enzim

 Enzim dibagi menjadi enam klas, berdasarkan jenis reaksi yang dikatalis. Nama trivial
enzim sudah lama dikenal masih tetap digunakan misalnya tripsin, pepsin, papain dan lain –
lain. Perkembangan tata nama enzim selanjutnya memberikan nama khusus bagi enzim yaitu
akhiran –ase pada jenis reaksi yang dikatalisnya. Misalnya enzim dehirogenase untuk reaksi
dehirogenasi, transferase untuk reaksi transfer gugus dan dekarboksilase.

Untuk perenggut CO2 akhiran –ase juga diberikan pada akhir nama substrat untuk
menunjukkan enzim hidrolitik, misalnya protease untuk penguraian protein, amylase untuk
penguraian amilum dan fosfofotase untuk penguraian ester fosfat secara hidrolitik.
Tatanama enzim yang lebih jelas dan lengkap menggunakan nama substrat dan reaksi yang di
katalisis + akhiran –ase. Misalnya enzim laktat dehydrogenase, sitokrom oksidase dan
glukosa-6-fosfatase.
Contoh nama sistematik & generic

No klasifikasi Nama sistematik enzim Nama generik enzim

1.1.1.1 Alkohol: NAD oksidoreduktase Alkohol dehidrogenase
1.1.1.27 Laktat: NAD oksidoreduktase Laktat dehidrogenase (LDH)
2.7.1.1 ATP:D-heksosa-6-fosfatranferase Heksokinase
3.1.4.1 Ortofofat diester fosfohidrolase fosfodiesterase
4.1.2.7 Ketosa-1-fosfataldehidiase Aldolase

penggolongan enzim berdasarkan jenis reaksi kimia yang dikatalisis:

 Baldwin (1953)

Hidrolase dan enzim Enzim transfer & E. Oksidasi E. Dehidrogenase

hidrasi dan dehidrasi isomerisasi

Peptidase Transfosforilasi Oksidase Dehidrogenase dan

Karbohidrase Transglikosidasi Enzim pernafasan kodehidrogenae

Lipase & Esterase Transpeptidasi warburg dan sistem Dehidrogenase

sitokrom koenzim tereduksi
Hidrolase lain Transaminasi
(flavoprotein)
Enzim Hidrasi & Transiminasi Sistem pembawa
dehidrasi Transmidasi tambahan Sist Dehidrogenase
Transmetilasi reversibel

Transtiolasi E. Pernafasan jaringan

Transasetilasi & penangkap energi
bebas
E. isomerisasi

• Dixon dan Webb (1958)

 Enzim hidrolisis Enzim pemindah Enzim lain-lain
gugus

Ikatan Peptida Hidrogen Katalisis reaksi sintetis

menggunakan ATP atau GMP
Amina Nitrogen
Ikatam ester Fosfat Addisi ikatan rangkap
Ikatan glikosida Asil Katalisis perubahan
konfigurasi ruang
Ikatan anhidrida Glikosil
asam
Reaksi koenzimA Lain-lain
dekarboksilasi non-
oksidatif
Ikatan lain-lain Metil
Lain-lain

Komisi Internasional dalam sistem tata nama enzim (IUB = International Union of
Biochemistry) menentukan 6 golongan enzim, yang selanjutnya di bagi lagi menjadi sub
golongan yang sesuai dengan reaksi yang dikatalisisnya serta ikatan yang dibentuk.
Berdasarkan hal itu, maka klasifikasi enzim adalah:
1. Oksidoreduktase
Enzim golongan oksidoreduktase berfungsi mengkatalisis reaksi pemindahan elektron
dari gugus CH-OH, CH-CH, C=O, CH-NH2. Dan CH=NH.
2. Transferase
Enzim golongan transferase berfungsi mengakatalis reaksi pemindahan gugus satu
karbon, residu aldehid/keton, gugus yang mengandung asil, alkil, glikosil, fosfor atau sulfur.
3. Hidrolase
Enzim golongan hidrolase ialah enzim yang mengakatalis hidrolisis ikatan ester,
peptide, glikosil, anhidrida,C-C, C-halida atau P-N.
4. Liase
Enzim golongan liase adalah enzim yang mengakatalis penarikan gugus dari substrat
yang menyebabkan timbulnya ikatan ganda atau reaksi sebaliknya. Enzim liase berkerja
dengan ikatan C-C, C-O, C-N, C-S dan C- halida.
5. Isomerase
Enzim golongan isomerase mengkatalisis interkonversi isomer-isomer optik,
geometrik atau posisi.
6. Ligase
Enzim golongan ligase mengkatalisis penggabungan 2 senyawa, diikuti oleh
pemecahan ikatan pirofosfat dalam ATP atau senyawa sejenis. Golongan ligase adalah enzim
yang mengkatalisis reaksi pembentukan ikatan C-O, C-S, dan C-C

Penggolongan Enzim Berdasarkan Ekspresi Gen

1. Enzim Indusibel

Enzim Indusibel atau disebut juga dengan enzim adaptif adalah enzim yang hanya
diekspresikan pada kondisi tertentu dan diproduksi secara terus menerus. Pada bakteri bisa
mensintesis enzim spesifik yang berbeda-beda sebagai respon terhadap perubahan lingkungan
(Voet & Judith, 2009). Enzim ini jarang terdapat dalam sel atau ada namun dalam kuantitas
yang sangat sedikit, tetapi akan disintetis dalam jumlah yang cukup banyak sebagai respon
terhadap penginduksi dalam proses induksi enzim (Pudjaatmaka, 2002).
Contoh dari enzim ini adalah fungsinya sebagai pemecah bagian sel dan juga termasuk
bagian dari Model Operon (Lactose Operon) yang diilustrasikan sebagai tombol “On” dan
“Off” pada gen oleh Jacob dan Monod. Enzim yang terlibat dalam Model Operon (Lactose
Operon) antara lain β-galaktosidase, permease galaktosidase, dan galaktosidase transasetilase
(Palmer, 1991).

Enzim β-galaktosidase adalah enzim utama yang digunakan untuk memotong ikatan
β-galaktosida (ikatan β-1,4) yang ada pada molekul laktosa (β-galaktosida) sehingga
dihasilkan dua monosakarida, yaitu glukosa dan galaktosa. Enzim permease galaktosidase
adalah enzim yang berperan dalam pengangkutan laktosa dari luar ke dalam sel. Sementara
enzim galaktosidase transasetilase (berukuran 30 kDa) masih belum diketahui secara pasti
kegunaannya dalam metabolisme (Yuwono, 2007). Mekanisme kerja Model Operon (Lactose
Operon) dapat dijumpai pada bakteri E.coli yang menggunakan ketiga jenis enzim tersebut
untuk melakukan metabolisme laktosa. Gen-gen untuk tiga jenis enzim tersebut berada di
dalam operon lac.

Gen pertama, lacZ mengkode enzim β-galaktosidase, yang menghidrolisis laktosa

menjadi galaktosa dan glukosa; gen kedua, lacY mengkode permease, protein membran yang
mengangkut laktosa ke dalam sel; gen ketiga, lacZ mengkode transasetilase. Keseluruhan unit
transkripsi ini di bawah satu operator dan satu promoter. Gen pengatur yang berupa lacI
terletak di luar operon yang mengkode represor. Molekul represor ini bersifat allosterik yang
mampu mengikatkan diri pada operator (Gambar 1). Ketika represor menempel pada
operator, maka seluruh operon lac tidak bisa mengekspresikan untuk mensintesis enzim untuk
metabolisme laktosa. Pada tahap inilah operon lac dalam keadaan off (Campbell, 2009;
Murray, 2009).

Mekanisme kerja Model Operon (Lactose Operon) dapat dijumpai pada bakteri E.coli
yang menggunakan ketiga jenis enzim tersebut untuk melakukan metabolisme laktosa. Gen-
gen untuk tiga jenis enzim tersebut berada di dalam operon lac.

Gen pertama, lacZ mengkode enzim β-galaktosidase, yang menghidrolisis laktosa

menjadi galaktosa dan glukosa; gen kedua, lacY mengkode permease, protein membran yang
mengangkut laktosa ke dalam sel; gen ketiga, lacZ mengkode transasetilase. Keseluruhan unit
transkripsi ini di bawah satu operator dan satu promoter. Gen pengatur yang berupa lacI
terletak di luar operon yang mengkode represor. Molekul represor ini bersifat allosterik yang
mampu mengikatkan diri pada operator (Gambar 1). Ketika represor menempel pada
operator, maka seluruh operon lac tidak bisa mengekspresikan untuk mensintesis enzim untuk
metabolisme laktosa. Pada tahap inilah operon lac dalam keadaan off (Campbell, 2009;
Murray, 2009).

Ketika terdapat subtasansi yang memulai untuk menginduksi dalam metabolisme,

maka disebut inducer yang berupa laktosa. Inducer akan menonaktifkan represor. Pada saat
ada penambahan laktosa pada bakteri E.coli, maka represor menjadi tidak aktif yang
selanjutnya metabolisme laktosa akan terinduksi dan operon lac dalam keadaan “on” yang
mampu menghasilkan enzim untuk metabolisme laktosa.

Jika suatu kultur E.coli yang diberi media glukosa dan laktosa, maka bakteri tersebut
akan menggunakan glukosa terleih dahulu sampai habis. Selanjutnya setelah mengalami fase
lag yang pendek (Gambar 2), maka bakteri tersebut akan menggunakan laktosa sebagai
sumber karbon. Hal ini dikarenakan enzim untuk metabolisme glukosa lebih konstitutif
daripada enzim untuk metabolisme laktosa yang bersifat indusibel (Prescott, 2002).

2. Enzim Konstitutif

Enzim konstitutif adalah enzim yang terdapat dalam sel tertentu dalam kuantitas yang
hampir konstan tanpa memperdulikan komposisi, baik dari jaringan maupun dari medium
tempat sel itu berada (Murray et al., 2009; Pudjaatmaka, 2002).

Enzim ini dapat dijumpai pada berbagai macam jaringan vertebrata, yakni constitutive
nitric oxide synthase, cNOS. Enzim ini merupakan kelompok enzim oksidoreduktase yang
berfungi untuk menghasilkan molekul Nitrit Oksida (NO). Nitrit oksida dihasilkan melalui
oksidasi L-arginin. NO sangat berperan dalam sinyal transduksi kimiawi baik dalam sel
maupun antar sel. Adanya sinyal kimiawi tersebut, maka dapat mengontrol tekanan darah,
sekresi insulin, angiogenesis, serta perkembangan sistem saraf. Pada mamalia, sinyal NO
dimediasi oleh kalsium/kalmodulin (Berg et al., 2006; Guzik, 2003; Lamas, 1992).

3. Enzim Regulator

Enzim regulator adalah enzim yang berada dalam jalur reaksi biokimia yang bekerja
bersama-sama dalam rangkaian metabolisme. Enzim ini berada pada konsentrasi yang tinggi
(Vmaks rendah), sehingga aktivitas enzim ini dipengaruhi oleh tinggi rendahnya konsentrasi
subtrat. Dalam sistem multienzim, enzim yang berada pada urutan pertama disebut sebagai
enzim regulator. Enzim regulator ini memiliki dua tipe yakni enzim allosterik (noncovalent)
dan enzim pengatur kovalen (covalently modulated enzyme) (Lehninger, 2004).

Enzim Allosterik

Enzim allosterik merupakan enzim regulator yang memiliki dua sisi katalik. Salah
satu sisi ikatannya untuk substrat dan yang satunya sisi regulator atau sisi allosterik
(allo=lain, stereos=sisi) yang berfungsi untuk memodulasi aktivitas enzim. Sisi allosterik
memiliki ikatan nonkovalen pada dan interaksinya bersifat reversible. Sisi allosterik ini akan
mengikat senyawa pengatur yang disebut efektor atau modulator. Enzim allosterik ini dapat
dipacu atau dihambat oleh modulatornya.

Sebagai contoh mekanisme penghambatan balik pada pengubahan L-teronin menjadi

L-isoleusin yang menggunakan lima macam enzim. Enzim yang pertama adalah dehidratase
treonin (E1) akan dihambat oleh L-isoleusin yang merupakan produk akhir dari reaksi
multienzim tersebut (Lehninger, 2004).

Berdasarkan modulasinya, enzim allosterik dibedakan menjadi dua kelompok yakni

enzim allosterik homotropik dan enzim allosterik heterotropik. Pada enzim allosterik
homotropik substrat berperan sebagai modulator. Hal ini dikarenakan subtrat identik dengan
modulator. Sementara pada enzim allosterik heterotropik, modulasinya tidak dipengaruhi
oleh substratnya sendiri.

Enzim Pengatur Kovalen (Covalently Modulated Enzyme)

Golongan enzim ini merupakan enzim pengatur yang bentuk aktifnya dipengaruhi
oleh modifikasi kovalen molekul enzim. Kelompok dari modifikasi kovalen meliputi
phosphoryl, adenylyl, uridylyl, methyl, dan adenosine diphosphateribosyl. Kelompok
modifikasi kovalen tersebut secara umum terikat atau terlepas dari enzim regulator melalui
enzim pemisah. Kelompok enzim ini diperkirakan memiliki jumlah lebih dari 1.100 protein
kinase dalam genom manusia (Lehninger, 2004; Traut, 2007).

Contoh dari enzim pengatur kovalen dapat dijumpai tipe fosforilasi yang akan
mempengaruhi enzim dalam jumlah sedikit atau dalam jumlah yang banyak. Pada gambar
tersebut terdapat 10 macam jenis enzim yang terlibat dalam suatu sintesis glikogen dan
katabolisme glikogen. Enzim-enzim tersebut dipengaruhi oleh fosforilasi. Enzim yang
terfosforilasi akan memiliki kestabilan dalam konformasinya. Hal ini penting untuk keperluan
reaksi-reaksi yang melibatkan enzim-fosfat (Traut, 2007).

D. Regulasi dan aktivitas enzim

Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang
mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik. Molekul
awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut
produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut
promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan
cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai
promoter.

Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau
elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh koenzim mencakup NADH, NADPH dan
adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa
oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun
gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang dibawa oleh S-
adenosilmetionina. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah
vitamin. Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat
dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai
contoh, sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH. Regenerasi serta
pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Contohnya, NADPH diregenerasi
melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina melalui metionina
adenosiltransferase.

FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM

Ada empat faktor yang mempengaruhi kerja enzim yaitu temperatur, PH, konsentrasi dan
inhibitor.

Temperatur
Karena enzim tersusun dari protein maka enzim sangat peka terhadap temperatur. Temperatur
yang terlalu tinggi dapat menyebabkan denaturasi protein. Temperatur terlalu rendah dapat
menghambat reaksi. Pada umumnya, temperatur optimum enzim adalah 30 – 40 0C.
Kebanyakan enzim tidak menunjukkan reaksi jika suhu turun sampai sekitar 00C, namun
enzim tidak rusak. Jika suhu normal kembali, maka enzim akan aktif kembali. Enzim tahan
pada suhu rendah, namun dapat rusak di atas suhu 500C.

Perubahan PH

Enzim juga sangat terpengaruh oleh pH. Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan pH
dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim sehingga
menghalangi sisi aktif bergabung dengan subtratnya. pH optimum yang diperlukan berbeda –
beda, tergantung pada jenis enzimnya.
Konsentrasi Enzim dan Substrat
Agar reaksi berjalan optimum, maka perbandingan jumlah antara enzim dan substrat harus
sesuai. Jika enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak, reaksi akan berjalan lambat dan
bahkan ada substrat yang terkatalisasi. Semakain banyak enzim, reaksi akan semakin cepat.

Inhibitor Enzim

Seringkali kerja enzim dihambat oleh suatu zat yang disebut Inhibitor. Jika inhibitor
ditambahkan ke dalam campuran enzim dan substrat, kecepatan reaksi akan turun. Cara kerja
inhibitor ini adalah berikatan dengan enzim dan membentuk kompleks enzim – inhibitor yang
masih mampu atau tidak mampu berikatan dengan substrat.Ada dua jenis inhibitor yaitu
inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif

Ø Inhibitor kompetitif

Pada penghambatan ini, zat – zat penghambatan mempunyai stuktur yang mirip dengan
substrat. Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing
untuk bergabung dengan sisi aktiv enzim. Jika zat penghambat lebih dulu berikatan dengan
sisi aktif enzim, maka substrat tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim.

Ø Inhibitor Nonkompetitif

Pada penghambatan ini, substrat sudah tidak dapat berikatan dengan kompleks enzim –
inhibitor, karena sisi aktif enzim berubah.

1.     Mekanisme Kerja Enzim

Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa
intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih
rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi
lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh:
X + C → XC (1)
Y + XC → XYC (2)
XYC → CZ (3)
CZ → C + Z (4)
Untuk dapat bekerja terhadap suatu zat atau substrat harus ada hubungan atau kontak antara
enzim dengan substrat . Enzim merupakan ukuran yang lebih besar daripada substrat, oleh
karena itu tidak semua bagian enzim berhubungan dengan substrat. Tempat atau bagian
enzim mengadakan hubungan dengan substrat disebut sisi aktif (active side). Hubungan
hanya dapat terjadi bila bagian aktif mempunyai ruang yang tepat menampung substrat .
Apabila substrat mempunyai bentuk lain, tidak dapat ditampung pada bagian aktif enzim.
Hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat menyebabkan terjadi kompleks enzim-
substrat. Komplek ini merupakan komplek yang aktif dan bersifat sementara dan akan terurai
lagi apabila reaksi yang diinginkan terjadi .
Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan ΔG‡:

ü Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan
transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan
transisi ketika ia terikat dengan enzim.)

ü Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan
lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.

ü Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara

waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.

ü Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi
yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan
dasar, dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.

Prinsip umum

Pembicaraan tentang mekanisme yang digunakan untuk mempercepat kecepatan reaksi

melalui 3 contoh yang akan diberikan : katalis asam dan basa pada umumnya, katalis oleh
ion-ion logam, dan katalis oleh enzim yang mengandung piridoksal fosfat.

    Katalisis asam-basa umum

Reaksi yang kecepatanya berubah-ubah akibat perubahan konsentrasi ion hidrogen atau
konsentrasi ion hidronium dalam larutan, tetapi tidak tergantung pada konsentrasi asam atau
basa lainya yang terdapat dalam larutan, dikatakan dapat mengalami katalisis asam spesifik
atau katalisis basa spesifik. Reaksi yang kecepatanya tergantung pada semua asam dan basa
yang terdapat dalam larutan dikatakan dapat menglami katalisis asam umum (general acid)
atau katalisis basa umum (general base). Mutarotasi glukosa adalah salah satu rekasi yang
tunduk pada katalisis asam-basa umum.

    Peranan ion logam

Ion logam melaksanakan peranan katalisi dan struktural yang penting pada protein.
Sebenarnya, lebih dari seperempat dari semua enzim yang dikenal mengandung ion logam
yang berikatan erat atau memerlukan ion logam untuk beraktivitasnya. Fungsi ion logam ini
diselidiki dengan cara fisika, lebih-lebihdengan kristalografi sinar-X, nuclearmagnetic (ESR).
Keterangan ini digabungkan dengan pengetahuan pembentukan dan kerusakan kompleks
logam dan reaksi dalam lingkaran koordinasi ion logam untuk memberi pengertian tentang
peranan ion logam pada reksi yang dikatalisi oleh enzim.
    Peranan ion logam pada katalisisIon logam dapat berpartisipasi dalam salah satu dari 4
mekanisme yang dipakai enzim untuk mempercepat kecepatan reaksi kimia : katalisis asam-
asam umum,katalisis kovalen, Mendekatkan pereaksi, dan Mengadakan tekanan pada enzim
atau substrat. Ion logam, seperti proton, adalah asam Lewis atau elektrotil dan oleh karena itu
dapat menerima bagian alam pasangan elektron yang membentuk ikatan sigma. Ion logam
juga dapat dianggap “super acids” karena mereka terdapat pada larutan yang netral, sering
mempunyai muatan posotif yang lebih besar dari pada satu, dan dapat membentuk ikatan pi.
Selain (dan tidak sperti proton) itu, logam dapat berperan sebagai cetakan 3-dimensi untuk
orientasi dan ikatan gugus basa yang terdapat pada enzim atau substrat. Ion logam juga dapat
menerima elektron melalui ikatan sigma atau pi untuk mengaktifkan elektrofil atau nukleofil
(katalis asam-basa umum). Denagan memberikan elektron, logam dapat mengaktifkan
nukleofil atau berperan sebagai nukleofil itu sendiri. Lingkaran koordinasi logam dapat
mempersatukan enzim dan substrat (pendekatan) atau membentuk distorasi yang
menghasilakan chelate pada enzim atau substrat (tekanan0. suatu ion logam uga dapat
“menyelubungi’ nukleofil dan karena itu mencegah reaksi sampingan yang sebaliknya
mungkin timbul. Akhirnya, pengaturan stereokimia dicapai oleh kemampuan lingkaran
koordinasi logam untuk beerperan sebagai cetakan 3-dimensi untuk mengikat gugus-gugus
reaktif pada orientsi sterik yang sfesisik.

Mekanisme Aksi Enzim

Pada gambar diatas didapat bahwa jika substrat bereaksi untuk menghasilkan produk, suatu
hambatan energy (energi barrier) harus lebih dahulu diatasi. Hambatan ini disebut sebagai “
energy aktifasi”. Peningkatan suhu menyebabkan bertambahnya jumlah molekul dengan
tingkat energy yang labih tinggi dari energy aktifasi yang dibutuhkan sehingga labih banyak
molekul yang bereaksi, sedangkan enzim berperan menurunkan tingkat energy aktifasi yang
dibutuhkan dengan demikian akan menyebabkan lebih banyak molekul yang dapat bereaksi.
Konsep kompleks enzim substrat pertama dikemukakan oleh Emil Fisher, seorang ahli kimia
organic pada sekitar tahun 1884. Bagian enzim terdapat menyatu dengan substrat disebut
dengan sisi aktif (active side). Pada sisi aktif enzim ini substrat di rombak menjadi produk.
Jika sisi aktif ini kaku dan spesifik untuk substarat tertentu reaksi balik tidak akan dapat
terjadi karena struktur molekul senyawa produk sudah berbeda dengan senyawa asalnya tidak
“ dikenali “ oleh enzim.
Berbeda dengan konsep sisi aktif yang kaku dari Fisher, Daniel E. Kosland mengemukakan
konsep bahwa sisi aktif enzim dapat disesuaikan dengan struktur substrata tau produk setelah
molekul-molekul tersebut mendekati sisi aktif enzim. Dengan demikian penggabungan antara
enzim dengan substrat menjadi lebih pas. Konsep ini sering dikenal sebagai hipotesis
“dirangsang agar pas” (induced fit hypothesis).
Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk
mencapai keadaan transisi, yang akan kemudian berubah menjadi produk. Enzim
menstabilisasi keadaan transisi, menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi
produk.Sebagai katalis, enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. Biasanya
reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. Perbedaannya adalah,
reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. Namun, tanpa keberadaan enzim, reaksi samping yang
memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda.lebih lanjut, enzim
dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi, sehingga reaksi yang difavoritkan secara
termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara
termodinamik. Sebagai contoh, hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya
untuk mendorong reaksi.Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. Enzim
tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri, namun hanya mempercepat reaksi saja.
Sebagai contoh, karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada
konsentrasi reaktan.
Ikatan antara enzim dan substrat dapat berupa ikatan kovalen , ionik, hydrogen, atau Van der
Waals. Ikatan kovalen dan ionik sangat penting dikaitkan dengan energy aktifasi untuk suatu
reaksi, tetapi banyaknya ikatan hidrogen dan van der waals mempengaruhi orientasi
struktural dari kompleks enzim substrat. Walaupun ikatan kovalen yang kuat terbentuk ,
umumnya ikatan ini diputuskan dengan sangat cepat untuk menghasilkan produk.

BAB III
PENUTUP
A. Kesimpulan
Disini kita akan melihat enzim mengkatalisis enzim, tepatnya dalam reaksi fosforilasi atau
mengikatkan gugus fosfat pada suatu enzim. Sebagian besar enzim di dalam tubuh kita
kerjanya sangat terpengaruh dengan apa yang disebut sebagai kesetimbangan substrat-
produk. Enzim memang dapat mempercepat reaksi perubahan substrat menjadi produk,
namun tidak kuasa untuk mengubah proporsi alamiah dari keberadaan substrat-produk. Inilah
kesetimbangan, suatu nilai tetap proporsi campuran substrat dengan produk. Seringkali ketika
suatu reaksi yang dikatalisis oleh enzim sudah akan mencapai nilai kesetimbangan reaksinya,
maka produk tersebut akan menghambat kerja enzim persis seperti regulasi alosterik.
Regulasi seperti ini memang perlu ada, namun pada kondisi-kondisi tertentu hal ini perlu
dihindari sehingga tercipta mekanisme seperti ini. Terdapat satu enzim khusus yang tugasnya
memfosforilasi enzim regulator tersebut. Ketika enzim regulator tersebut terfosforilasi, maka
enzim tersebut tidak akan dapat dihambat secara alosterik lagi. Tentu saja keadaan enzim
yang terfosforilasi ini ada jangka waktunya dan juga terdapat enzim yang bertugas untuk
mencopot gugus fosfat dari enzim regulator apabila sudah tidak diperlukan lagi.
 Daftar Pustaka
Martina restuati, dkk. 2016. Biokimia Untuk Biologi. Medan : Unimed Press
https://id.wikipedia.org/wiki/Enzim
Syazili, Mustofa. 2018. Penggolongan & Tata Nama Enzim.
https://slideplayer.info/slide/12463029/
https://flesiayohana.wordpress.com/2012/10/23/regulasi-enzim/