Anda di halaman 1dari 30

MAKALAH BIOKIMIA

ENZIM

DISUSUN OLEH :

NAMA : IRNA YANTI

NIM : NH0518040

KELAS :A

KEMENTERIAN RISET TEKNOLOGI DAN PENDIDIKAN TINGGI

PROGRAM STUDI DIPLOMA TIGA FARMASI

SEKOLAH TINGGI ILMU KESEHATAN

NANI HASANUDDIN

MAKASSAR

2019
KATA PENGANTAR

Puji syukur saya panjatkan atas kehadirat Allah SWT, atas segala rahmat

dan berkat-Nya sehingga saya dapat menyelesaikan makalah dengan judul Enzim

sebagai salah satu penilaian pada mata kuliah Biokimia.

Dalam penyusunan makalah ini saya mengucapkan terima kasih kepada

pihak yang teah membantu dalam penyusunan makalah ini.Saya menyadari bahwa

dalam penyusunan makalah ini masih banyak memilih kekurangan dalam

penyusunannya.

Oleh karena itu,sayai membutuhkan kritik dan saran dari pembaca agar

dalam penulisan makalah selanjutnya menjadi lebih baik. Dalam penyusunan

makalah ini, saya berharap semoga makalah ini dapat bermanfaat bagi pembaca.

Makassar, 30 Oktober 2019

Penulis
DAFTAR ISI

KATA PENGANTAR……………………………………………..……………….

DAFTAR ISI…………………………………………………………..……………

BAB I PENDAHULUAN……………………………………………………..……

A. Latar Belakang………………….……………………............................

B. Rumusan Masalah………………….…………...………………………

C. Tujuan………………………………..………………………................

BAB II PEMBAHASAN…………………………………………………………...

A. Sejarah Enzim…………………………………………………………..

B. Definisi Enzim………………………………………………………….

C. Struktur Enzim………………………………………………………….

D. Fungsi Enzim…………………………………………………………...

E. Sifat-Sifat Enzim………………………………………………………..

F. Klasifikasi Enzim……………………………………………………….

G. Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim………………………

H. Cara Kerja Enzim……………………………………………………….

I. Katalisator ………………………………………………………………

BAB III PENUTUP………………………………………………………………..

A. Kesimpulan……………………………………………………………..

B. Saran…………………………………………………………………...
DAFTAR PUSTAKA………………………………………………………………
BAB I

PENDAHULUAN

A. Latar Belakang

Suatu organisme hidup adalah rakitan menakjubkan dari reaksi kimia.

Masing-masing reaksi seolah berjalan sendiri tapi memberi sumbangan untuk

kehidupann organisme sebagai suatu kesatuan. Sel dalam tubuh tumbuhan

mampu mengatur lintasan – lintasan metabolik yang dikendalikannnya agar

terjadi dan dapat mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan cara

memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai dan tepat pada saat

dibutuhkan. Katalisator inilah yang disebut dengan enzim.

Enzim merupakan polimer biologik yang mengatalisis lebih dari satu

proses dinamik yang memungkinkan kehidupan seperti yang kita kenal

sekarang. Sebagai determinan yang menentukan kecepatan berlangsungnya

berbagai peristiwa fisiologi, enzim memainkan peranan sentral dalam masalah

kesehatan dan penyakit.

Enzim merupakan biomolekul yang berasal dari protein yang berfungsi

sebagai katalis. Katalis adalah senyawa yang dapat mempercepat proses reaksi

tetapi tidak ikut bereaksi. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada

suatu kondisi zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel

memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu

arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter.


Peran enzim sebagai biokatalisator sangat berpengaruh terhadap

peristiwa-peristiwa dalam tubuh. Hal ini karena enzim sebagai determinan

yang menentukan kecepatan berlangsungnya suatu peristiwa fisiologik, yang

memainkan peranan sentral dalam masalah kesehatan dan penyakit. Sehingga,

dalam keadaan-keadaan tertentu kerja enzim akan mengalami perubahan.

Dalam keadaan tubuh yang kurang seimbang, atau tubuh yang kurang sehat,

reaksi-reaksi yang terjadi di dalam tubuh menjadi tidak seimbang. Hal ini

disebabkan kerja enzim tidak terkoordinasi dengan cermat. Sementara dalam

keadaan sehat , semua proses fisiologis akan berlangsung dengan baik serta

teratur.

B. Rumusan Masalah

1. Bagaimana sejarah perkembangan enzim?

2. Apa definisi enzim?

3. Bagaimana struktur enzim?

4. Apa fungsi enzim?

5. Bagaimana sifat-sifat enzim?

6. Bagaimana klasifikasi enzim?

7. Apa saja faktor-fator yang mempengaruhi kerja enzim?

8. Bagaimana cara kerja enzim?

9. Apa yang dimaksud dengan katalisator?


C. Tujuan

1. Mengetahui sejarah enzim

2. Mengetahui definisi dari enzim

3. Mengetahui struktur enzim

4. Mengetahui fungsi enzim

5. Mengetahui sifat-sifat enzim

6. Mengetahui klasifikasi enzim

7. Mengetahui faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim

8. Mengetahui cara kerja enzim

9. Mengetahui apa itu katalisator


BAB II

PEMBAHASAN

A. Sejarah Enzim

Hal-hal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi.

Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari sebagai satu

jurusan tersendiri, tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini.

Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi

pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian.

Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an, pencernaan daging

oleh sekresi perut dan konversipati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan

ludah telah diketahui. Namun, mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum

diidentifikasi.

Pada abad ke-19, ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol

oleh ragi, Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh

gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi, disebut sebagai "ferment", dan

diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. Ia menulis bahwa

"fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan

dan organisasi sel ragi, dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel

tersebut."

Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900)

pertama kali menggunakan istilah "enzyme", yang berasal dari bahasa Yunani

yang berarti "dalam bahan pengembang" (ragi), untuk menjelaskan proses ini.
Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti

pepsin, dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi

yang dihasilkan oleh organisme hidup.

Pada tahun 1897, Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai

kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak

terdapat pada sel ragi yang hidup. Pada sederet eksperimen di Universitas

Berlin, ia menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak

terdapat pada campuran. Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa

sebagai "zymase" (zimase). Pada tahun 1907, ia menerima penghargaan nobel

dalam bidang kimia atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel

yang dilakukannya. Mengikuti praktek Buchner, enzim biasanya dinamai

sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. Umumnya, untuk

mendapatkan nama sebuah enzim, akhiran -ase ditambahkan pada nama

substrat enzim tersebut (contohnya: laktase, merupakan enzim yang mengurai

laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase

yang menghasilkan polimer DNA).

Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong

penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut. Banyak peneliti awal

menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein, namun

beberapa ilmuwan seperti Richard Willstätter berargumen bahwa proten

hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat

melakukan katalisis. Namun, pada tahun 1926, James B. Sumner berhasil

mengkristalisasienzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein


murni. Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan

hal ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti

enzim pencernaan pepsin (1930), tripsin, dan kimotripsin. Ketiga ilmuwan ini

meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia.

Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan

struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. Metode ini pertama

kali diterapkan pada lisozim, enzim yang ditemukan pada air mata, air ludah,

dan telur putih, yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. Struktur

enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David

Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965. Struktur lisozim dalam

resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha

untuk memahami bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom.

B. Definisi Enzim

Kata enzim berasal dari bahasa yunani “enzyme” berarti yang berada

di dalam sel. Orang pertama yang memperkenalkan istilah enzim adalah

Kuhne pada tahun 1878. Enzim merupakan biokatalisator atau katalisator

organik yang diproduksi oleh makhluk hidup untuk mengkatalisis lebih dari

satu proses dinamik dan mengendalikan reaksi kimia yang penting dalam

tubuh atau sel hidup. Enzim biasanya disebut dengan protein, dimana protein

ini merupakan aktivitas kimia enzim yang sangat kompleks. Berbeda dengan

katalisator lainnya, enzim mempunyai spesifisitas katalitik yang tinggi yang

ditentukan oleh gugus fungsinya. Enzim hanya mengkatalisis reaksi secara


termodinamika atau dengan kata lain pelepasan energi bebas. Katalisator ini

terlibat dalam reaksi, tetapi kemudian kembali ke struktur asalnya dan tidak

habis begitu saja.

Dalam serum darah ukuran aktifitas enzim spesifik biasanya untuk

keperluan mengidentifikasi penyakit. Enzim secara normal terkonsentrasi

didalam sel dan jaringan dimana mereka membentuk fungsi katalitiknya.

Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi metabolisme

dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau aktivitas enzim terganggu

maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga

terganggu. Dalam sel hewan tingkat tinggi, jumlah protein yang berbeda-beda

berkisar antara jutaan.

C. Struktur Enzim

Enzim terdiri dari bagian protein dan bagian non protein. Rumus

lengkap enzim yaitu bagian protein (tidak aktif/apoenzim) ditambahkan

dengan bagian bukan protein (gugus prostetik, koenzim, kofaktor ion logam)

menghasilkan holoenzim yang merupakan enzim lengkap dan aktif.

1. Apoenzim

Apoenzim sangat menentukan fungsi biokatalisator dari enzim.

Bagian ini akan rusak pada suhu terlampau panas atau bersifat termolabil.

Apoenzim memiliki sisi yang berhubungan langsung dengan substrat,

merupakan:
a. Sisi aktif, merupakan sisi yang berkaitan dengan substrat (zat yang

akan dijadikan produk). Bagian ini mengikat molekul substrat dan

terjadilah proses katalis. Sisi ini dapat diganggu oleh inhibitor

kompetetif.

b. Sisi alosterik, merupakan sisi yang berkaitan dengan kofaktor. Sisi ini

dapat dipengaruhi oleh inhibitor nonkompetetif yang berstruktur sama

dengan kofaktor.

2. Kofaktor

Komponen selain protein pada enzim dinamakan kofaktor.

Kofaktor dapat mengubah-ubah bentuk sisi aktif sehingga dapat ditempeli

substrat tertentu. Kofaktor berbentuk ion logam seperti Na, K dan Ca.

Kofaktor memiliki dua komponen, yaitu:

a. Koenzim berupa senyawa organik (vitamin) yang berikatan secara

non-kovalen dengan enzim. Dapat merupakan ion logam atau metal,

atau molekul organik yang dinamakan koenzim.

b. Gugus prostetik, merupakan kofaktor senyawa organik (mineral) yang

berikatan secara kovalen dengan enzim. Gugus prostetik ini berukuran

kecil, tahan panas (termostabil), dan diperlukan enzim untuk aktivitas

katalitiknya. Gabungan kedua bagian ini membentuk haloenzim,

merupakan bentuk enzim yang sempurna dan aktif. Enzim yang

memerlukan ion logam sebagai kofaktornya dinamakan metaloenzim.

Ion logam ini berfungsi untuk menjadi pusat katalis primer, menjadi
tempat untuk mengikat substrat, dan sebagai stabilisator supaya enzim

tetap aktif.

Pada mulanya enzim dianggap hanya terdiri dari protein, memang ada

enzim yang ternyata hanya tersusun dari protein saja. Misalnya pepsin dan

tripsin. Tetapi ada juga enzim-enzim yang selain protein juga memerlukan

komponen selain protein.

D. Fungsi Enzim

1. Menurunkan energi aktivasi

2. Mempercepat reaksi pada suhu dan tekanan tetap tanpa mengubah

besarnya tetapan seimbangnya

3. Mengendalikan reaksi

E. Sifat-Sifat Enzim

1. Berfungsi sebagai katalis

Meningkatkan kecepatan reaksi kimia tanpa merubah produk yang

diharapkan tanpa ikut bereaksi dengan substratnya, dengan demikian

energi yang dibutuhkan untuk menguraikan suatu substrat menjadi lebih

sedikit.

2. Bekerja secara khusus/spesifik

Setiap enzim memiliki sisi aktif yang sesuai hanya dengan satu

jenis substrat, artinya setiap enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat

yang cocok dengan sisi aktifnya.


3. Enzim merupakan protein.

Oleh karena itu, enzim memiliki sifat seperti protein. Antara lain

bekerja pada suhu optimum, umumnya pada suhu kamar. Enzim akan

kehilangan aktivitasnya karena pH yang terlalu asam atau basa kuat, dan

pelarut organik. Selain itu, panas yang terlalu tinggi akan membuat enzim

terdenaturasi sehingga tidak dapat berfungsi sebagai mana mestinya.

4. Enzim diperlukan dalam jumlah sedikit.

Sesuai dengan fungsinya sebagai katalisator, enzim diperlukan

dalam jumlah yang sedikit.

5. Enzim bekerja secara bolak-balik.

Reaksi-reaksi yang dikendalikan enzim dapat berbalik, artinya

enzim tidak menentukan arah reaksi tetapi hanya mempercepat laju reaksi

sehingga tercapai keseimbangan. Enzim dapat menguraikan suatu senyawa

menjadi senyawa-senyawa lain. Atau sebaliknya, menyusun senyawa-

senyawa menjadi senyawa tertentu.

6. Enzim dipengaruhi oleh faktor lingkungan.

Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah suhu, pH,

aktivator (pengaktif), dan inhibitor (penghambat) serta konsentrasi

substrat.

F. Klasifikasi Enzim

1. Berdasarkan sistem IEC (International Enzyme Commision) terdapat tujuh

pengklasifikasian enzim, yaitu:


a. Oksidoreduktase

Oksireduktase merupakan enzim yang berfungsi dalam reaksi-

reaksi oksidasi atau dehidrogenesa dan oksidasa. Bentuk dari jenis ini

ada yang teroksidadiada juga dalam bentuk tereduksi. Berikut subkelas

oksireduktase:

1) Oksidase, merupakan enzim yang memindahkan dua elektron dari

asalnya ke oksigen, biasanya menyebabkan pembentukan

peroksida hydrogen.

2) Oksigenase, merupakan enzim yang mengkatalis penggabungan

kedua atom oksigen ke dalam suatu substrat tunggal.

3) Hidroksilase, merupakan enzim yang menggabungkan sebuah atom

molekul oksigen ke dalam substrat oksigen yang kedua timbul

seperti air.

4) Peroksidase, merupakan enzim yang mempergunakan peroksida

hidrogen selain dari oksigen sebagai oksidan, peroksida NADH

mengkatalisa reaksi

5) Katalase, merupakan jenis enzim yang unik, dimana didalam

peroksida hidrogen bekerja baik sebagai donor maupun akseptor.

Kakatalase berfungsi di dalam sel untuk mendetoksifikasikan

peroksida hidrogen.

b. Transferase

Transferase bekerja dalam reaksi-reaksi transfer gugus dari satu

ke yang lainnya. Enzim ini terlibat dalam memindahkan grup


fungsional antara donor dengan akseptor. Amino, acyl, fosfat, satu

karbon dan grup glikosil adalah salah satu dari dua bagian sama besar

yang ditransfer.

1) Aminotransferase (transaminase), kerjanya adalah dengan

mentransfer grup amino dari satu asam amino ke akseptor asam

keto, dengan menghasilkan pembentukan asam amino yang baru

dan asam keto yang baru

2) Kinase adalah enzim yang memfosforilasi merupakan

mengkatalisa pemindahan grup fosforil dari ATP atau trifosfat

nukleotida lainnya ke alkohol atau akseptor grup amino, misalnya

glukokinase.

3) Glukosiltransferase, merupakan enzim yang mengkatalisa transfer

residu dari gluykosil yang aktif ke sebuah glikogen primer. Ikatan

fosfosester didalam disfosfoglukosa uridin adalah labil, yang

menyebabkan glukosa berpindah ke glikogen primer yang sedang

berkembang.

c. Hidrolase

Hidrolase merupakan enzim-enzim yang menguraikan suatu zat

dengan pertolongan atau media air. Enzim ini mengkatalisis reaksi-

reaksi hidrolisis, dengan contoh enzim adalah:

1) Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan

ester karboksil.

2) Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida).


3) Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan

polipeptida.

d. Liase

Liase merupakan enzim yang bekerja menghilangkan gugus-

gugus tertentu dari substrat dengan mekanisme yang lain dari hidrolisa

contoh:

1) Enzim untuk menarik air dari gugus alcohol.

2) Dekarboksilase menghilangkan unsur CO2 dari asam keto alfa,

beta atau asam amino.

3) Dehidratase menghilangkan unsur H2O dalam sebuah reaksi

dehidrasi.

4) Dehidratase sitrat mengubah sitrat menjadi cis-akoninat.

5) Dekarboksilasa asam purivat merupakan liase, karena dapat dilihat

sebagai katalis untuk kebalikannya dari reaksi apaabila asetal

dehida ditambahkan pada ikatan rangkap karbon-oksigen dalam

CO2 walaupun dalam prkateknya reaksi berlangsung tidak

irreversible seperti yang tertulis.

e. Isomerase

Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi

isomerisasi, yaitu:

1) Rasemase, merubah l-alanin D-alanin

2) Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat

3) Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal


4) Intramolekul ketol isomerase, merubah D-gliseraldehid-3-fosfat

dihidroksi aseton fosfat

5) Intramolekul transferase atau mutase, merubah metilmalonil-CoA

suksinil-CoA

f. Ligase

Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul

dengan dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat,

sebagai contoh adalah enzim asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis

rekasi sebagai berikut: Asetat + CoA-SH + ATP, Asetil CoA + AMP +

P-P

2. Berdasarkan tempat kerjanya dan ditinjau dari sel yang membentuknya,

yaitu:

a. Eksoenzim merupakan enzim yang beraktifitas di luar sel

b. Endoenzim merupakan enzim yang beraktifitas di dalam sel

3. Berdasarkan reaksi yang dikatalis, enzim terbagi atas tiga yaitu:

a. Karbohidrase

Merupakan enzim-enzim yang menguraikan golongan

karbohidrat. Klasifikasi satu ini masih memiliki pembagian lainnya

seperti:

1) Amilase, merupakan enzim yang menguraikan amilum (suatu

polisakarida) menjadi maltosa 9 (suatu disakarida).


2) Maltase, merupakan enzim yang menguraikan maltosa menjadi

glukosa.

3) Sukrase, merupakan enzim yang mengubah sukrosa menjadi

glukosa dan fruktosa.

4) Laktase, merupakan enzim yang mengubah laktase menjadi

glukosa dan galaktosa.

5) Selulase, enzim yang menguraikan selulosa ( suatu polisakarida)

menjadi selobiosa ( suatu disakarida)

6) Pektinase, merupakan enzim yang menguraikan pektin menjadi

asam-pektin.

b. Esterase

Enzim jenis ini fungsinya hanya khusus untuk memecah

golongan ester. Contohnya seperti:

1) Lipase, merupakan enzim yang menguraikan lemak menjadi

gliserol dan asam lemak.

2) Fosfatase, merupakan enzim yang menguraikan suatu ester hingga

terlepas asam fosfat.

c. Proteinase atau Protease

Enzim jenis ini hanya bertugas menguraikan golongan protein.

Contohnya:

1) Peptidase, merupakan enzim yang menguraikan peptida menjadi

asam amino.

2) Gelatinase, merupakan enzim yang menguraikan gelatin.


3) Renin, merupakan enzim yang menguraikan kasein dari susu.

4. Berdasarkan cara terbentuknya, enzim dibedakan menjadi dua yaitu:

a. Enzim konstitutif

Merupakan enzim yang jumlahnya dipengaruhi oleh kadar

substratnya, contohnya seperti enzim amilase.

b. Enzim adaptif

Merupakan enzim yang pembentukannya dirangsang oleh

adanya substrat, contohnya seperti enzim β-galaktosidase yang

dihasilkan oleh bakteri e-coli yang ditumbuhkkan di dalam medium

yang mengandung laktosa.

G. Faktor-Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim

Walaupun enzim adalah protein yang menjalankan banyak percepatan

reaksi, ia tidak dapat terhindar dari adanya faktor pengaruh. Berikut dibahas

satu persatu mengenai faktor yang mempengaruhi enzim:

1. Konsentrasi substrat

Dengan penambahan konsentrasi substrat akan menghasilkan

penambahan kecepatan reaksi. Pada konsentrasi substrat yang sangat

rendah, kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim juga sangat rendah.

Sebaliknya, kecepatan reaksi akan meningkat dengan meningkatnya

konsentrasi substrat sampai tercapai titik tertentu, merupakan titik batas

kecepatan reaksi maksimum. Setelah titik batas, enzim menjadi jenuh oleh
substratnya, sehingga tidak dapat berfungsi lebih cepat. Pembatas

kecepatan enzimatis ini adalah kecepatan penguraian kompleks enzim-

substrat menjadi produk dan enzim bebas.

2. pH

pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan mengakibatkan

denaturasi protein enzim sehingga enzim menjadi tidak aktif. Perubahan

pH mempengaruhi kecepatan reaksi enzim, karena berubahnya derajat

ionisasi gugus asam dan basa dari enzim. Untuk kebanyakan enzim,

terdapat rentang pH optimum dimana aktivitas enzim berlangsung secara

optimum dan mempunyai stabilitas yang tinggi. Sebagian besar enzim

mempunyai pH optimum yang mendekati netral, sebagian kecil lainnya

mempunyai pH optimum yang sangat rendah (sekitar 2,0) atau sangat

tinggi (sekitar 9,0).

3. Suhu

Karena enzim adalah suatu protein, maka temperatur yang tinggi (>
°
40 C) akan mengakibatkan hilangnya fungsi kerja enzim karena

mengalami denaturasi.

4. Pengaruh aktifator

Kebanyakan enzim tidak akan berfungsi optimal atau tidak

berfungsi sama sekali sampai tersedianya zat kedua dalam campuran

reaksi. Zat ini disebut aktifator yang pada umumnya adalah ion logam.

Kecepatan reaksi enzimatis yang memerlukan aktifator memiliki

ketergantungan terhadapnya.
5. Pengaruh inhibitor

Inhibitor adalah zat yang bisa bekerja secara efektif meskipun

dalam jumlah kecil menghambat jalannya reaksi sehingga reaksi menjadi

lebih lambat atau bahkan bisa berhenti sama sekali. Ada dua jenis inhibitor

yaitu:

a. Inhibitor Kompetitif, merupakan inhibitor yang strukturnya sama atau

mirip dengan kopian substrat sehingga inhibitor ini bersaing dengan

substrat untuk berikatan dengan bagian aktif dari enzim dan

menghambat reaksi katalisnya. Inhibitor ini bersifat reversibel, artinya

penambahan substrat dapat mengusir inhibitor dari bagian aktif enzim.

b. Inhibitor Nonkompetitif, merupakan zat yang menghambat jalannya

reaksi yang terikat bukan pada bagian aktif enzim tapi bagian lainnya.

Inhibitor jenis ini mengakibatkan perubahan bagian komformasi dari

bagian aktif enzim sehingga substrat tidak bisa berikatan dan bereaksi

kembali dengan bagian aktif enzim.

H. Cara Kerja Enzim

Enzim bekerja dengan mengikat reaktan (substrat) yang menyebabkan

berada pada posisi (orientasi) yang diinginkan dan energi yang lebih rendah

dari energy aktivitasinya. Pengikatan substrat ini memiliki cara tersendiri atau

mekanisme kerjanya terhadap substrat.

Terdapat dua teori yang dapat menjelaskan secara keseluruhan cara

kerja enzim, yaitu:


1. Lock and Key analogy

Enzim memiliki struktur sisi spesifik yang cocok dengan

substrat. Substrat atau bagian substrat harus memiliki bentuk yang

tepat dengan sisi katalitik enzim. Substrat kemudian ditarik oleh sisi

katalitik enzim yang cocok untuk substrat tersebut sehingga terbentuk

kompleks antara enzim substrat. Kondisi ini menggambarkan analogi

kunci dan lubang kunci yang dimasuki, keduanya harus sesuai untuk

bisa membuka pintu reaksi atau dengan kata lain untuk mengaktifkan

kinerjanya.

2. Induced Fit theory

Teori ini mempertimbangkan fleksibilitas protein, sehingga

pengikatan suatu substrat pada enzim menyebabkan sisi aktif

mengubah konformasinya sehingga cocok dengan substratnya. Teori

ini dapat menerangkan fase transisi kompleks. Lokasi aktif beberapa

enzim mempunyai konfigurasi yang tidak kaku. Enzim berubah bentuk

menyesuaikan diri dengan bentuk substrat setelah terjadi pengikatan.

Jika biasanya enzim mencari substrat yang cocok, maka teori ini

menjelaskan ketika enzimlah yang menyesuaikan diri dengan bentuk

substrat ketika telah terkait. Jadi tautan yang cocok pada keduanya

dapat diinduksi ketika terbentuk kompleks enzim substrat.


I. Katalisator

Istilah katalisator berawal dari penelitian Berzelius (1836) tentang

proses proses pemercepatan laju reaksi dan menjabarkannya sebagai akibat

adanya gaya katalisis. Sebutan “gaya” katalisis ternyata tidak terbukti, tetapi

istilah katalisator tetap digunakan untuk menyebutkan pengaruh substansi

tertentu yang ikut dalam proses tanpa mengalami perubahan. Senyawa yang

menurunkan laju reaksi biasa disebut sebagai katalisator negatif atau inhibitor,

yang saat ini lebih dikenal dengan istilah katalis.

Definisi katalis pertama kali dikemukakan oleh Ostwalsd sebagai suatu

substansi yang mengubah laju suatu reaksi kimia tanpa merubah besarnya

energi yang menyertai reaksi tersebut. Pada tahun 1902 Ostwald

mendefinisikkan katalis sebagai substansi yang mengubah laju reaksi tanpa

terdapat sebagai produk pada akhir reaksi, dengan kata lain katalisator

mempengaruhi laju reaksi dan berperan sebagai reaktan sekaligus produk

reaksi. Selanjutnya pada tahun 1941, Bell menjelaskan substansi yang dapat

disebut sebagai katalis suatu reaksi adalah ketika sejumlah tertentu substansi

ditambahkan maka akan mengakibatkan laju reaksi bertambah dari laju pada

keadaan stoikiometri biasa. Jika substansi tersebut ditambahkan pada reaksi

maka tidak mengganggu kesetimbangan.

Penggolongan katalis dapat didasarkan pada fasenya yaitu katalis

homogen dan katalis heterogen. Katalis heterogen adalah katalis yang ada

dalam fase berbeda dengan pereaksi dalam reaksi yang dikatalisinya,

sedangkan katalis homogen berada dalam fase yang sama. Katalis homogen
umumnya bereaksi dengan satu atau lebih pereaksi untuk membentuk suatu

perantara kimia yang selanjutnya bereaksi membentuk produk akhir reaksi,

dalam suatu proses yang memulihkan katalisnya. Berikut ini merupakan

skema umum reaksi katalitik, di mana C melambangkan katalisnya:

A + C → AC …………(1)

B + AC → AB + C …………(2)

A + B + C → AB + C …………(3)

Meskipun katalis (C) bereaksi dengan reaktan oleh reaksi 1, namun

katalis dapat dihasilkan kembali oleh reaksi 2, sehingga untuk reaksi

keseluruhannya menjadi reaksi (3). Beberapa katalis ternama yang pernah

dikembangkan di antaranya:

1. Katalis Asam-Basa

Katalis asam-basa sangat berperan dalam perkembangan kinetika

kimia. Awal penelitian kinetika reaksi yang dikatalisis dengan suatu asam

atau basa bersamaan dengan perkembangan teori dissosiasi elektrolit,

dimana Ostwald dan Arrhenius membuktikan bahwa kemampuan suatu

asam untuk mengkatalisis reaksi tersebut adalah tidak bergantung pada

sifat asal anion tetapi lebih mendekati dengan sifat konduktivitas

listriknya. Penelitian lain yang menggunakan katalis asam basa antara lain

Kirrchoff yang meneliti hidrolisis pati oleh pengaruh asam encer, Thenard

yang meneliti dekomposisin hidrogen peroksida oleh pengaruh basa dan

Wilhelmy yang meneliti tentang inversi tebu yang dikatalisis dengan asam.
2. Katalis Ziegler-Natta

Katalis Ziegler-Natta ditemukaan poleh Ziegler pada tahun 1953

yang digunakan untuk polimerisasi etana, yang selanjutnya pada tahun

1955 Natta menggunakan katalis tersebut untuk polimerisasi propena dan

monomer jenuh lainnya. Katalis Ziegler-Natta dapat dibuat dengan

mencampurkan alkil atau aril dari unsur golongan 11-13 pada susunan

berkala, dengan halida sebagai unsur transisi.Saat ini katalis Ziegler-Natta

digunakan untuk produksi masal polietilen dan polipropilen.

3. Katalis Friedle-Crafts

Pada tahun 1877 Charles Friedel dan James M.Crafts melakukan

penelitian tentang pembuatan senyawa amil iodida dengan mereaksikan

amil klorida dengan aluminium dan yodium yang ternyata menghasilkan

hidrokarbon. Selanjutnya mereka menemukan bahwa pemakaian

aluminium klorida dapat menggantikan alumunium untuk menghasilkan

hidrokarbon. Dengan demikian Friedel dan Crafts merupakan orang

pertama yang menunjukkan bahwa keberadaan logam klorida sangat

penting sebagai reaktan atau katalis. Hingga saat ini penerapan kimia

Friedel-Crafts sangat luas terutama di industri kimia.

4. Katalis dalam Reaksi Metatesis

Pada tahun 1970 Yves Chauvin dari Institut Francais du Petrole

dan Jean-Louis Herrison menemukan katalis logam karbena (logam yang

dapat berikatan ganda dengan atom karbon membentuk senyawa), atau

dikenal juga dengan istilah metal alkilidena. Melalui senyawa logam


karbena ini, Chauvin berhasil menjelaskan bagaimana susunan logam

berfungsi sebagai katalis dalam suatu reaksi dan bagaimana mekanisme

reaksi metatesis. Metatesis dapat diartikan sebagai pertukaran posisi atom

dari dua zat yang berbeda. Contohnya pada reaksi AB + CD -> AC + BD,

B bertukar posisi dengan C.

5. Katalis Grubbs

Perkembangan penemuan Chauvin dan Schrock terjadi tahun 1992

ketika Robert Grubbs dan rekannya Grubbs berhasil menemukan katalis

metatesis yang efektif, mudah disintesis, dan dapat diaplikasikan di

laboratorium secara baik. Mereka menemukan tentang logam rutenium

tantalum, tungsten, dan molybdenum (komplek alkilidena) sebagai logam

yang paling cocok sebagai katalis. Katalis menjadi standar pembanding

untuk katalis yang lain. Penemuan katalis Grubbs secara tidak langsung

menambah peluang kemungkinan sintesis organik di masa depan.

6. Sistem Katalis Tiga Komponen

Sebuah sistem katalis dengan tiga komponen berhasil digunakan

untuk membuat polimer bercabang dengan struktur-struktur yang tidak

bisa didapat dengan sebuah katalis tunggal atau sepasang katalis yang

bekerja bergandengan. Pada tahun 2002 Guillermo C. Bazan, seorang

profesor kimia dan material di University of California, Santa Barbara;

mahasiswa pascasarjana Zachary J. A. Komon dan rekan kerja di Santa

Barbara dan Symyx Technologies sudah mendemonstrasikan sebuah

sistem dengan tiga katalis yang homogen; ketiga campuran bekerja sama
mengubah sebuah monomer tunggal – etilen – menjadi polietilen

bercabang. Jumlah dan jenis cabang yang dihasilkan dapat dikontrol

dengan menyesuaikan komposisi campuran katalisnya. Tiga katalis ini

terdiri dari dua persenyawaan organonikel dan sebuah persenyawaan

organotitanium. Satu dari katalis dengan unsur dasar nikel mengubah

etilen menjadi 1-butena, sedangkan yang lainnya mengubah olefin menjadi

penyebaran dari 1-alkena. Persenyawaan titanium menggabungkan etilen

dari hasil reaksi-reaksi lainnya menjadi polietilen.


BAB IV

PENUTUP

A. Kesimpulan

Enzim adalah protein yang berfungsi sebagai biokatalisator, senyawa

yang meningkatkan kecepatan reaksi kimia. Enzim hanya mengubah

kecepatan reaksi, bekerja secara spesifik, enzim merupakan protein,

diperlukan dalam jumlah sedikit, bekerja secara bolak-balik, dan enzim

dipengaruhi oleh faktor lingkungan. Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja

enzim adalah suhu, pH, aktivator (pengaktif), dan inhibitor (penghambat) serta

konsentrasi substrat. Cara kerja enzim juga dijelaskan dengan dua teori, yaitu

teori gembok dan anak kunci, dan teori kecocokan yang terinduksi. Katalisator

adalah suatu substansi yang mengubah laju suatu reaksi kimia tanpa merubah

besarnya energi yang menyertai reaksi tersebut.

B. Saran

Menyadari bahwa penyusun masih jauh dari kata sempurna, untuk itu

diperlukan saran dan kritik yang konstruktif untuk menanggapi seluruh isi

makalah ini agar penyusunan makalah kedepannya lebih baik lagi.


DAFTAR PUSTAKA

Kimbal, John W.1994.Biology.Jilid 1, 2 dan 3. Edisi kelima. Erlangga.Jakarta

Murray, Robert. 2009. Biokimia Harper. EGC : Jakarta.

Pearce, Evelyne. 2017. Anatomi dan Fisiologi untuk Paramedis. Gramedia

Pustaka Utama : Jakarta.

Poedjiadi, Anna. 2009.Dasar-Dasar Biokimia. UI-Press : Jakarta.

Tim Kashiko. 2002. Kamus Lengkap Biologi. Kashiko Press : Surabaya.

Triman. 2007. Materi Biokimia. Deepublish : Yogyakarta.

Anda mungkin juga menyukai