BIOKIMIA TANAMAN
“ ENZIM “
Disusun Oleh :
NIM : D1A018061
Dosen Pengampu :
0
KATA PENGANTAR
Penulis.
DAFTAR ISI
BAB I PENDAHULUAN....................................................................................
BAB II PEMBAHASAN.....................................................................................
3.1 Kesimpulan......................................................................................................
3.2 Saran................................................................................................................
DAFTAR PUSTAKA...........................................................................................
BAB I
PENDAHULUAN
1.3 Tujuan
PEMBAHASAN
Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an, pencernaan daging oleh
sekresi perut dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludah telah
diketahui. Namun, mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi. Pada
abad ke-19, ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi, Louis Pasteur
menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital yang terdapat
dalam sel ragi, disebut sebagai "ferment", dan diperkirakan hanya berfungsi dalam
tubuh organisme hidup. Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa
yang berhubungan dengan kehidupan dan organisasi sel ragi, dan bukannya kematian
ataupun putrefaksi sel tersebut."
Enzim biasanya terdapat dalam konsentrasi yang sangat rendah didalam sel,
dalam hal ini mereka meningkatkan laju reaksi tanpa mengubah posisikeseimbangan.
Laju reaksi ke depan maupun reaksi kebalikan ditingkatkan oleh factor yang sama. F
Faktor ini biasanya sekitar 103-1012. Terdapat lebih dari 2.500 macam reaksi
biokimia dengan enzim spesifik yang membantu peningkatan laju reaksi. Spesies
organisme yang berbeda memproduksikan variasi struktur enzim yang berbeda pula,
sehingga jumlah macam protein enzim dalam seluruh system biologis adalah lebih
dari 106. Setiap enzim dikarakterisasi oleh spesifitas subrat kimia (reaktan) serta
molekul lain yang mengatur aktifitasnya. Molekul lain ini disebut efektor, yang bisa
merupakan aktivator, inhibitor, atau keduanya. Dalam enzim yang lebih kompleks,
satu senyawa bisa memiliki salah satu efek, yang tergantung pada kondisi fisik atau
kimia lainnya. Enzim berukuran mulai dari kompleks subunit banyak yang besar
sampai subunit tunggal terkecil.
Sel-sel dalam tubuh setingkat demi setingkat dapat membentuk enzim yang
berbeda.Seperti yang kita ketahui, enzim merupakan suatu protein yang
pembentukannya identic dengan pembentukan protein yang mekanismenya sangat
kompleks. Pembentukan enzim memerlukan bahan baku asam amino sehingga
pembentukannya akan mengalami hambatan jika sumber bahan baku ini
berkurang.Beberapa enzim seperti pepsin, tripsin dan kimotripsin yang hanya terdiri
atas satu rantai polipeptida disebut enzim monomeric.Enzim lain seperti heksokinase,
lakta dehydrogenase, enolase, dan piruvat kinase yang terdiri atas dua atau lebih
rantai polipeptida disebut enzim oligemerik. Enzim dapat bekerja optimal dengan
syarat syarat tertentu pula . kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, yaitu ;
tempratur, derajat keasaman (pH), konsentrasi enzim, konsentrasi substrat,dan
inhibitor.
Enzim merupakan suatu protein yaitu senyawa yang tersusun dari rangkaian
asam amino yang terikat satu sama lain dengan ikatan peptide. Karena merupakan
suatu protein, maka sifat yang dimiliki suatu protein tetunya dimiliki oleh enzim juga.
Enzim dapat didenaturasi dan dipresipitasi dengan garam, pelarut dan reagen lain.
2. Spesifisitas
Nama enzim diberi nama menurut system yang dirancang oleh Komisi Enzim
(Enzyme Commision,EC) dari International Union of Pure and Applied Chemistry
(IUPAC), dan berdasarkan pada tipe reaksi yang dikatalis enzim tersebut, digit
pertama dalam nomor EC menunjukkan termasuk kelas mana enzim tersebut, dari
enam kelas utama yang ada.
Nama EC resmi untuk enzim ini adalah L-arginin amidinohidrolase, yang kata
terakhimya berasal dari reaksi pemotongan gugus amidino pada arginin (lingkaran
putus-putus dalam persamaan di atas) dengan memasukkan molekul air pada ikatan
C-N. Dalam reaksi, ikatan C-N nonpeptida dipotong Nomor klasifikasi schingga
didapat nomor kedua EC untuk arginase adalah 5 lengkapnya adalah 35.3.1 Angka
ketiga adalah subklasifikasi tipe ikatan target enzim, atau gugus yang ditransfer
dalam reaksi, atau keduanya. Kategori angka ini bervariasi dari satu kelas EC utama
ke kelas berikutnya. Nomor keempat adalah nomor seri enzim.
Apoenzim merupakan bagian protein dari enzim dan bersifat tidak tahan
panas (termolabil).Gugus prostetik merupakan bagian nonprotein dari enzim dan
bersifat tahan panas.Jika gugus prostetik berupa molekul anorganik, seperti logam
seng dan besi, disebut kofaktor. Adapun jika berupa molekul organik, seperti vitamin
B1 , B2 , dan NAD+ (ion Nicotinamide Adenine Dinucleotide) disebut
koenzim.Enzim pada umumnya ialah senyawa protein globular yang cukup
besar.Struktur enzim disebut sebagai holoenzim yang menggambarkan penyusun
enzim itu sendiri.Holoenzim tersusun atas apoenzim dan cofactor.Apoenzim ialah
senyawa protein globular yang menyusun sebagian besar enzim. Sementara kofaktor
merupakan senyawa nonprotein yang akan berikatan secara permanen atau tidak
dengan apoenzim dalam suatu enzim tertentu. Kofaktor dapat berupa koenzim, gugus
prostetik atau ion logam. Macam – macam kofaktor dibedakan sebagai berikut:
1. Koenzim merupakan senyawa organik non protein yang tidak berikatan secara
permanen dengan protein penyusun enzim. Koenzim dapat berupa vitamin, lemak,
dan lainnya yang dapat diekstrak atau dipisahkan dengan enzim pada suatu waktu
tertentu dalam reaksi kimia
2. Gugus prostetik merupakan senyawa organik non protein yang berikatan
permanen (kuat) dengan apoenzim (protein). Sehingga gugus prostetik sulit
dipisahkan dengan komponen apoenzim.
3. Ion logam adalah senyawa non organik berupa ion – ion logam yang
bermuatan seperti magnesium (Mg2+), besi (Fe2+), dan lainnya yang berikatan pada
sisi aktif enzim. ion logam bertindak sebagai aktivator enzim.
4. Enzim memiliki sisi aktif sebagai tempat untuk berikatan dengan substratnya.
Enzim dapat pula memimiliki sisi allosterik yaitu sisi di luar sisi aktif yang
memungkinkan terjadinya ikatan enzim dengan aktivator yang dapat meningkatkan
kerja enzim atau justru menghambat kerja enzim. Pada umumnya, enzim berukuran
lebih besar dibanding substrat. Baik apoenzi maupun kofaktor tidak memiliki
aktivitas katalitik, namun, ketika apoenzim dan kofaktor berikatan menjadi holoenzim
maka akanmemiliki kemampuan untuk mengkatalisis senyawa lainnya dalam suatu
reaksi kimia.
Terdapat dua teori yang menjelaskan cara kerja enzim. Teori lock and key
(kunci dan anak kunci) yang dikemukakan oleh Emil Fischer, serta Teori induced fit
(induksi pas) yang dikemukakan oleh Daniel Kashland.
Menurut teori ini, cara kerja enzim mirip dengan mekanisme kunci dan anak
kunci. Enzim diibaratkan sebagai kunci gembok yang memiliki sisi aktif.Substrat
diibaratkan sebagai anak kuncinya. Substrat memasuki sisi aktif enzim seperti anak
kunci memasuki kunci gembok.Substrat tersebut, kemudian diubah menjadi produk.
Produk ini kemudian dilepaskan dari sisi aktif dan enzim siap menerima substrat baru
Gambar 1 : Ilustrasi kerja enzim menurut teori Lock and Key
PENUTUP
3.1 Kesimpulan
Kofaktor merupakan bahan kimia yang membantu (molekul atau ion) yang
terikat enzim untuk meningkatkan aktivitas biologis enzim.Sebagian besar enzim
membutuhkan kofaktor untuk mengerahkan aktivitas mereka, sedangkan beberapa
enzim mungkin tidak membutuhkan mereka. Koenzim merupan senyawa organik
non-protein dengan berat molekul yang kecil dan dapat membantu enzim dalam kerja.
Kinerja enzim bisa terhambat oleh adanya zat lain. Zat yang menghalangi
kerja enzim dinamakan inhibitor.Inhibitor dapat menghalangi kerja enzim secara tetap
atau hanya untuk semnetara. Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh
organisme hidup. Enzim berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel, seringkali
melalui enzim kinase dan fosfatase. Terdapat lima cara utama aktivitas enzim
dikontrol dalam sel 1. Produksi enzim, 2 Enzim dapat dikompartemenkan, 3 Enzim
dapat diregulasi oleh inhibitor dan activator, 4 Enzim dapat diregulasi melalui
modifikasi pasca-translasional, dan Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada
pada lingkungan yang berbeda. Oleh karena kontrol aktivitas enzim yang ketat
diperlukan untuk menjaga homeostasis, malafungsi (mutasi, kelebihan produksi,
kekurangan produksi ataupun delesi) enzim tunggal yang penting dapat menyebabkan
penyakit genetic.
3.2 Saran
Diharapkan makalah ini dapat menambah ilmu tentang enzim bagi para
pembacanya. Sebuah kritik yang membangun sangat diperlukan dalam pembuatan
makalah ini. Guna mendukung kemajuan pada proses pembuatan makalah ini menjadi
lebih baik lagi.
DAFTAR PUSTAKA