MAKALAH BIOKIMIA

TENTANG

“ENZIM”

DISUSUN OLEH:

KELOMPOK 6

 ANNISA INDAH SARI : 1748201110009

 IDAWATI : 1748201110117
 RINDYANI AGUSTINA HAFIDZ : 1748201110134

 RISNANDA ALDIENA RACHMAN : 1748201110137

 RIZKI RAHMADI PRATAMA : 1748201110138
 SOPWATI RIZQINA : 1748201110081

UNIVERSITAS MUHAMMADIYAH BANJARMASIN

FAKULTAS FARMASI

PROGRAM STUDI S-1 FARMASI

BANJARMASIN

2018
 KATA PENGANTAR

Puji syukur penulis panjatkan kehadirat Tuhan YME ,bahwa penulis telah
menyelesaikan tugas makalah mata kuliah BIOKIMIA dengan membahas materi
ENZIM.
Dalam penyusunan dan penulisan tugas atau makalah ini,tidak sedikit
hambatan yang penulis hadapi.Sehingga dalam penulisan makalah ini penulis
merasa masih banyak kekurangan-kekurangan baik dalam penulisan maupun
materi,mengingat akan kemampuan yang dimiliki penulis.Untuk itu kritik dan
saran dari semua pihak sangat penulis harapkan demi menyempurnakan
pembuatan makalah ini.
Dalam pembuatan makalah ini penulis jugah menyampaikan ucapan
terimakasih kepada pihak-pihak yang telah mendukung dan membantu dalam
memberikan informasi tentang materi yang terkait.
Akhir kata kami ucapkan terimakasih, dan semoga makalah ini bermanfaat bagi
setiap orang yang membacanya.

Banjarmasin, November 2018

Penulis
 DAFTAR ISI

KATA PENGANTAR

DAFTAR ISI

BAB I : PENDAHULUAN

1.1. Latar Belakang

1.2. Rumusan Masalah

1.3. Tujuan

BAB II : PEMBAHASAN

2.1. ENZIM

A. Pengertian Enzim
B. Kinetika Enzim
C. Persamaan Michaelis-Menten
2.2. Klasifikasi dan Nomenklatur Enzim
A. Nomenklator
B. Klasifikasi
2.3. PROSES KATALITIK ENZIM PADA PUSAT AKTIF
2.4. INHIBISI ENZIM
A. Inhibisi reversibel
B. Inhibisi irreversibel
2.5. ENZIM ALOSTERIK
A. Pengertian enzim alosterik
B. Sifat-sifat enzim alosterik
BAB III : PENUTUP
Kesimpulan
DAFTAR PUSTAKA
 BAB I

PENDAHULUAN

1.1. Latar Belakang

Unsur-unsur kimia pada sel hidup mengalami berbagai proses dan reaksi.
Pada setiap reaksi kimia organik dibutuhkan katalisator untuk mempercepat reaksi
kimia. Enzim memiliki fungsi sebagai biokatalisator yaitu mempercepat proses
suatu reaksi kimia tanpa ikut terlibat dalam reaksi tersebut. Maksudnya, enzim
tidak ikut berubah menjadi produk melainkan akan kembali ke bentuk asalnya
setelah reaksi kimia selesai. Enzim mengubah molekul awal zat, substrat, menjadi
hasil reaksi yang molekulnya berbeda dari molekul awal (produk). Sejak tahun
1926 pengetahuan tentang enzim atau enzimologi berkembang dengan cepat. Dari
hasil penelitian para ahli biokimia ternyata enzim mempunyai gugus bukan
protein, jadi termasuk golongan protein majemuk. Enzim semacam ini
(holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan suatu gugus bukan protein Enzim
merupakan zat yang paling menarik dan penting di alam. Pertama, sangat penting
untuk menyadari bahwa enzim bukanlah benda hidup. Mereka benda mati, sama
seperti mineral. Tapi juga tidak seperti mineral, mereka dibuat oleh sel hidup.
Enzim adalah benda tak hidup yang diproduksi oleh sel hidup. Oleh karena itu,
enzim sudah tidak diragukan memiliki peran yang sangat penting dalam
kehidupan. Tidak hanya dalam kehidupan manusia, tetapi bagi hewan dan
tumbuhan. Bahkan bisa dikatakan bahwa enzim berperan penting dalam
kelangsungan alam ini.

1.2. Rumusan Masalah

1. Apa yang dimaksud enzim dan kinetika enzim
2. Bagaimana klasifikasi dan nomenklator enzim
3. Apa yang dimaksud kinetika katalitik enzim
4. Bagiamana penjelasan tentang persamaan Michaelis Menten
5. Bagaimana penjelasan tentang inhibisi enzim
 6. Apa yang dimaksud enzim alosterik

1.3. Tujuan Penulisan

1. Untuk mengetahui apa itu enzim dan bagaimana kinetika enzim
2. Untuk mengetahui bagaiman klasifikasi dan nomenklator enzi
3. Untuk mengetahui kinetika katalitik enzim
4. Untuk mengetahui tentang persamaan Michaelis-Menten
5. Untuk mengetahui apa itu inhibisi enzim
6. Untuk mengetahui tentang enzim alosterik
 BAB II

PEMBAHASAN

2.1. ENZIM
A. Pengertian Enzim
Enzim merupakan protein yang dihasilkan oleh organisme dan berfungsi sebagai
katalisator hayati yang sangat efisien. Enzim biasanya terdapat dalam sel dengan
konsentrasi yang sangat rendah, dimana mereka dapat meningkatkan laju reaksi
tanpa mengubah posisi kesetimbangan, artinya baik laju reaksi maju maupun laju
reaksi kebalikannya ditingkatkan dengan kelipatan yang sama Enzim adalah
biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma,
yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein,
berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi
dalam suatu reaksi kimia. Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi
yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan
enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda,
disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu
kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim
agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan
metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter. Katalis adalah zat
yang menyebabkan reaksi kimiawi dapat berlangsung, dan dalam sel mungkin
berlangsung ratusan reaksi yang masing-masing memerlukan enzim tertentu.
Enzim mengkatalisis suatu sintesis yaitu pembentukan senyawa kompleks dari
molekul sederhana, atau mengkatalisis degradasi yaitu molekul kompleks
dirombak menjadi unit yang sederhana dengan cara hidrolisis.
 B. Kinetika Enzim

Kata enzim berasal bahasa Yunani “enzyme” yang berarti “di dalam sel”.
Tahun 1978, Wilhem Kuhne yang merupakan psikolog asal Jerman
mendeskripsikan enzim sebagai “proses”. Kemudian, istilah enzim digunakan
menjadi biokatalisator yang berfungsi untuk mempercepat reaksi biologis
tanpa ikut bereaksi.Sederhananya, enzim adalah katalis yang membantu
percepatan reaksi biologis.

Kinetika enzim adalah studi reaksi kimia yang dikatalisis oleh enzim. Pada
kinetika enzim, laju reaksi diukur dan dampak dari berbagai kondisi reaksi.
Kinetika enzim merupakan bidang biokimia yang terkait dengan pengukuran
kuantitatif dari kecepatan reaksi yang dikatalis enzim dan pemeriksaan sistematik
faktor-faltor yang mempengaruhi kecepatan tersebut analisis kinetik
memungkinkan para ahli merekontruksi jumlah dan ururtan tahap-tahap individual
yang merupakan perubahan substrat oleh enzim menjadi produk.

Persamaan kesetimbangan dibawah menjelaskan reaksi satu molekul dari masing-

masing substrat A dan B untuk membentuk satu molekul dari masing-masing
produk P dan Q.

A + B ↔ P + Q ........................................................................................(i)

Tanda panah ganda menunjukkan reversibel ( terbalikan). Jika A dan B dapat

membentuk Pdan Q, maka P dan Q juga membentuk A dan B. Dengan demikian
penentuan reaktan sebagai “substrat” atau “ produk” sedikit banyak bersifat
arbitrer karena produk suatu reaksi yang dituliskan dalam satu arah adalah
substart bagi reaksi yang berlawanan. Namun istilah “produk” sering dignakan
untuk menandai reaktan yang pembentukannya menguntungkan secara
termodinamis.

A + B → P + Q..........................................................................................(ii)

Tanda panah satu arah menunjukkan irreversibel ( tidak terbalikkan).

Digunakan untuk menjelaskan reaksi didalam sel hidup tempat produk reaksi
diatas segera dikonsumsi oleh reaksi selanjutnya yang dikatalisis oleh enzim. Oleh
karena itu, pengeluaran segera prosuk P atau Q secara efektif meniadakan
kemungkinan terjadinya reaksi kebalikan sehingga persamaan (ii) secara
fungsional menjadi irreversibel pda kondisi fisiologis. Contohnya adalah ketika
kita bernapas.

C. Persamaan Michaelis-Menten

Laju reaksi enzim tergantuk pada konsentrasi enzim dan substrat

berbanding lurus dengan konsentrasi rendah. Namun sering kali tidak bergantung
pada konsentrasi substrat yang tinggi. Dapat dikatakan bahwa substrat enzim(es)
yang dapat terurai membentuk prosuk (P) dam substrat (S) lagi. Untuk itu laju
reaksi membatasi langkah dalam reaksi enzimatik adalah tahap dekomposisi
kompleks ES dalam produk dan enzim bebas.
 Michaelis dan Menten mendefinisikan suatu tetapan yang sekarang
dinyatakan sebagai KM, yang bermanfat dalam menyatakan hubungan yang tepat
diantara konsetrasi substrt dan kecepatan enzimatik, KM atau tetapan Michaelis-
Menten dapat didefinisikan secara sederhan sebagai konsentrasi substrat tertentu
pada saat enzim mencapai setengah kecepatan maksimumnya (Lehninger, 1982
:241)

Persamaan ini yang diturunkan oleh Michaelis-Menten berawal dari

hipotesis dasar bahwa tahap pembatas kecepatan di dalam reaksi enzimatik adalah
tahap penguraian kompleks ES menjadi prosuk hdan enzim bebas, (Lehninger,
1982:242)5

2.2. Klasifikasi dan Nomenklatur Enzim

A. Nomenklator pada Enzim Sebagian besar enzim diberi nama dengan
menambahkan akhiran – ase pada nama substrat enzim tersebut.
Sebagai contoh, maltase bekerja pada maltose, urease pada urea dan
sebagainya IUB(international union of biochemistry) Digit:
1 = kode kelas enzim
2 = kode sub kelas enzim
3 = kode sub sub kelas enzim
4 = nama enzim tertentu
B. Klasifikasi
1. Oksidoreduktase: melepas dan menambah electron atau elektron dan
hidrogen. enzim-enzim yang mengkatalisis (mengolah) reaksi oksidasi
dan reduksi dan biasanya menggunakan koenzim NAD, NADP, FAD,
atau Koenzim Q. Contohnya adalah enzim dehidrogenase, oksidase, dan
oksigenase, dan peroksidase
2. Transferase : memindahkan gugus senyawa kimia. enzim-enzim yang
mengkatalisis pemindahan gusus tertentu seperti aldehid, keton, fosfat,
atau glikosil. Contohnya adalah enzim aminotransferase, transketolase,
dan transaldolase, Metiltransferase, Kinase, dan Fosforilase
 3. Hidrolase : memutuskan ikatan kimia dengan dengan menambahkan air.
enzim-enzim yang mengkatalisis pemecahan ikatan antara karbon
dengan atom lainnya melalui penambahan molekul air. Contohnya
adalah enzim amidase, peptidase, dan fosfatase, fosfodiesterase,
protease

4. Liase : membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan satu gugus

kimia. enzim-enzim yang mengkatalisis pemecahan ikatan karbon-
karbon, karbon-sulfur, dan karbon-nitrogen. Contohnya adalah enzim
dekarboksilase, aldolase, dan deaminase.
5. Isomerase : menata kembali atom-atom pada suatu molekul untuk
menbentuk isomer. enzim-enzim yang mengkatalisis reseminasi optik
atau isomer geometrik dan reaksi oksidasi reduksi intra molekuler.
Contohnya adalah enzim epimerase, mutase, dan isomerase.

6. Ligase : menggabungkan 2 molekul yang disertai dengan hidrolisis

ATP atau nukleosida fosfat lainnya. enzim-enzim yang mengkatalisis
pembentukan ikatan antara karbon dengan karbon, karbon dengan
sulfur, karbon dengan nitrogen, serta karbon dengan oksigen.
Contohnya adalah enzim sintetase dan karboksilase.
2.3.PROSES KATALITIK ENZIM PADA PUSAT AKTIF
1. Proximity dan strain effect
Konsep klasik dimana pengikatan substrat dengan enzim menyebabkan
substrat terdistorsi menuju keadaan transisi. Keadaan transisi disini
membuat kontak yang lebih baik aantara substrat dengan enzim, sehingga
energi yang mengikat penuh tidak tercapai sampai keadaan transisi
tercapai.
2. Electrostatic effect
Cara yang paling efektif untuk mencapai stabilisasi yang besar adalah
menggunakan efek elektrostatik, terutama pada lingkungan yang relatif
polar yang diorientasikan kedistribusi muatan keadaan transisi.
 Lingkungan seperti ini tidak dapat ditemukan pada reaksi tanpa katalis di
air.
3. Acid-base catalysis
Katalisis merupakan proses yang terjadi akibat adanya peran dari katalis.
Katalis merupakan senyawa kimia yang dapat mempercepat reaksi tanpa
perubahan bentuk atau struktur dari katalis tersebut. Cara kerjanya yaitu
dengan menempel pada bagian substrat tertentu dan pada akhirnya dapat
menurunkan energi pengaktifan dari reaksi, sehingga reaksi berlangsung
dengan cepat.
Katalis asam-basa merupakan proses reaksi kimia yang melibatkan peran
katalis asam atau basa. Pada katalis asam spesifik atau basa spesifik, laju
reaksi peka terhadap perubahan dalam konsentrasi proton, tetapi tidak
bergantung pada konsentrasi asam lain (donor proton) atau basa (akseptor
proton) yang terdapat didalam larutan atau dibagian aktif. Reaksi yang
lajunya responsif terhadap semua asam atau basa yang ada dikatakan dapat
mengalami katalisis basa umum atau asam umum.
4. Covalent catalysis
Proses katalisis kovalen melibatkan pembentukan suatu ikatan kovalen
antara enzim dan satu lebih substrat. Enzim yang telah mengalami
modifikasi tersebut kemudian menjadi suatu reaktan. Katalisis kovalen
memasukkan suatu jenis reaksi baru dengan energi aktivasinya yang lebih
rendah dan karena itu lebih cepat daripada dalam larutan homogen.
Namun, modifikasi kimiawi pada enzim bersifat transien. Setelah reaksi
selesai, enzim kembali ke keadaannya sebelum termodifikasi. Jadi peran
enzim trsebut tetap katalitik. Katalisis kovalen sering terjadi pada enzim-
enzim yang mengatalisis reaksi pemindahan gugus . residu di enzim yang
ikut serta dalam katalisis kovalen umumnya adalah suatu sistein atau serin
dan kadang-kadang histidin. Katalisi kovalen sering mengikuti suatu
mekanisme dengan substrat peertama yang terikat dan produknya
dibebaskan sebelum substrat keduanya terikat.
2.4.INHIBISI ENZIM
Macam-macam inhibisi :
A. Inhibisi reversible. Tipe-tipe yang berbeda dari inhibisi enzim yang
reversibel secara mudah.
1. inhibisi kompetitif
a. inhibitor berlomba secara langsung dengan substrat untuk terikat
pada tempat aktif (yaitu tempat katalitik)
b. untuk suatu inhibitor kompetetif, konstante inhibisi [Ki] diartikan
sbagai konstante disosiasi untuk kompleks enzim-inhibitor
2. inhibisi unkompetitif
a. inhibitor hanya terikat pada kompleks ES ditempat yang berlainan
dari temapat aktif (yaitu, tempat alosterik)
b. untuk nhibitor unkompetetif, K diartikan sebagai, konstante untuk
kompleks ES-inhibitor.
3. inhibisi non-kompetitif
a. inhibitor terikat pada enzim bebas dan ES keduanya pada tempat
alosterik, yang berlainan dari tempat aktif.
b. Untuk inhibitor nonkompetetif “murni”, konstante disosiasi
untuk pengikatan inhibitor ke enzim dan ES adalah sama.
c. Untuk inhibitor nonkompetitif ”campuran” konstante disosiasi
untuk pengikatan inhibitor ke enzim dan ES adalah tidak sama.
B. Inhibitor kompetitif yang ireversibel/tidak reversibel mengikat secara
kovalen atau sebegitu kuat pada tempat aktif sehingga enzim mengalami
inaktivasi secara irreversibel. Inhibisi reversibel tidak mengikuti kinetika
Michaelis-Menten.
1. petanda afinitas
a. Definisi : analog substrat yang mempunyai gugus sangat reaktif,
tidak terdapat pada substrat asal.
b. Kerja : tempat aktif secara permanen di hambat dari substrat
karena gugus tersebut bereaksi secara kovalen dengan residu asam amino.
Residu yang dimodifikasi tersebut tidak perlu terlibat dala katalisi
 2. inhibitor berdasarkan-mekanisme atau inhibitor bunuh diri
a. Definisi : analog substrat diubah melalui kerja katalis dari enzim
b. Kerja : produk dari reaksi ini sangat reaktif dan selanjutnya
berkombinasi secara kovalen dengan residu asam amino pada tempat aktif,
sehingga menginaktivasi enzim.
3. analog status transisi
a. Definisi : analog substrat yang strukturnya sangat mirip status
transisi dari substrat asal.
b. Kerja : analog status transisi tidak secara kovalen mengubah
enzim tetapi mengikat tempat aktif sebegitu kuat sehingga secar ireversibel
menginaktivasinya.
c. Hubungan medis dari inhibitor enzim
1. toksisitas. Banyak senyawa yang terdapat di alam atau buatan manusia
yang sangat toksik merupakan inhibitor enzim yang irreversibel. Misalnya, gas
saraf sarin, adalah inhibitor asetilkolin esterase
2. aplikasi terapi
a. Senyawa sintetik. Desain rasional dari obat untuk terapi sering
mlibatkan sintesis dari inhibitor enzim tertentu (misalnya, fliorourasil)

2.5.Enzim alosterik

a. Pengertian Enzim Alosterik

Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki titik kontrol. Pada beberapa jalur
metabolisme, produk akhir yang berkaitan dengan titik kontrol lainnya dan bukan
dengan sisi aktif enzim. Jenis enzim yang seperti inilah yang disebut enzim
alosterik.

Enzim alosterik sering berbentuk protein dan memiliki beberapa sub unit protein.
Pada setiap sub unit protein nya memiliki satu atau lebih dari satu sisi aktif.
Enzim alosterik di kontrol oleh molekul efektor (activator dan inhibitor) dan
berkaitan pada bagian tertentu dalam bagian enzim tersebut. Hal ini memicu
adanya perubahan dan mempengaruhi kecepatan kerja enzim.

b. Sifat Sifat Enzim Alosterik

Enzim alosterik memiliki beberapa sisi titik aktif yang saling berkaitan dan
kooperatif. Hal ini mengakibatkan enzim alosterik memiliki ketergantungan pada
substrak mereka dan menghasilkan output katalitik yang lebih bervariasi dalam
memberikan respon pada perubahan perubahan kecil yang terjadi. Perubahan
tersebut terjadi pada konsentrasi efektor. Molekul efektor bisa menyebabkan
enzim menjadi lebih aktif atau kurang aktif. Berikut sifat- sifat enzim alosterik :

1. Enzim alosterik memiliki sisi katalitik yang berikatan dengan substrat

yang mengubahnya. Enzim alosterik juga memiliki sisi pengatur untuk
mengikat metabolit pengatur yang disebut dengan modulator atau efektor.
Sisi substrak pada alosterik bersifat spesifik terhadap modulatornya.
2. Enzim alosterik umumnya lebih besar dan kompleks daripada enzim
lainnya. Enzim alosterik memiliki dua atau lebih unit polipeptida. Enzim
alosterik juga memiliki sifat menyimpang yang nyata dibandingkan
dengan tingkah laku klasik Michaelis-Menten. Hal inilah yang
membedakan enzim alosentrik dari enzim lainnya.
 BAB III
PENUTUP

KESIMPULAN
Enzim adalah senyawa organik yang berperan sebagai katalis yaitu untuk
mempercepat proses dan reaksi kimia yang sedang berlangsung. Enzim bekerja
secara spesifik pada satu jenis substrat. Namun, ada satu enzim yang dapat
bekerja pada beberapa jenis substrat. Enzim sangat berguna untuk bagi
manusia, hewan, dan tumbuhan. Oleh karena itu, keberadaan enzim sangat
dibutuhkan untuk kelangsungan kehidupan di alam ini. Kerja enzim
dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman,
kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat
keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang
dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar
suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau
strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim
kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul
lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan
aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun
adalah inihibitor enzim.
 DAFTAR PUSTAKA

http://www.academia.edu/18894699/kinetika_enzim
JURNAL : Ateng Supriyatna1, Dea Amalia2, Ayu Agustini Jauhari2, Dyna
Holydaziah2 ; AKTIVITAS ENZIM AMILASE, LIPASE, DAN PROTEASE
DARI LARVA ; Edisi Juli 2015 Volume IX No. 2 ; ISSN 1979-8911