Fungsi dan Cara Kerja Enzim

KELOMPOK 2
Tazkia Alfa Adila (16312241004)
Nur Komara Zain (16312241004)
Aini Putri R (16312241012)
An Nisa Anggun N(16312241026)
 Enzim dikatakan mempunyai sifat
sangat khas karena hanya bekerja pada
Enzim bekerja substrat tertentu dan bentuk reaksi
sangat spesifik tertentu. Kespesifikan ini disebabkan
dalam kerja oleh bentuknya yang unik dan adanya
katalitiknya gugus-gugus polar atau nonpolar dalam
struktur enzim (fesssenden, 1992)
 Salah satu fungsi yang paling menonjol
dari protein adalah aktivitas
enzim. Enzim mempunyai fungsi khusus
antara lain yaitu
1. Menurunkan energi aktivasi
Fungsi Enzim 2. Mempercepat reaksi pada suhu dan
tekanan tetap tanpa mengubah
besarnya tetapan seimbangnya, dan
3. mengendalikan reaksi
(page, 1997)
 Enzim pada hakikatnya merupakan katalis efektif, yang
bertanggung jawab bagi terjadinya reaksi kimia
terkoordinasi yang terlibat dalam proses biologi dari sistem
kehidupan. Fungsi utama suatu enzim ialah sebagai katalis
untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar
sel ( Murray,RK, 2003 : 100).
 Kegunaan biomedis enzim :
1. Enzim fungsional: enzim intrasel atau ekstrasel
yangmasih melakukan fungsi reaksi enzimatis.
Contoh enzimekstrasel: lipoprotein lipase, proenzim
untuk pembekuan darah
2. Enzim nonfungsional:Jika sel mengalami
kerusakan,maka enzim intrasel keluar dan masuk ke
Kegunaan lain dalamperedaran darah dan tidak berfungsi.

enzim 3. Kegunaan enzim di klinik:

a. Sebagai alat diagnostik suatu penyakit
(abnormalitas)
b. Untuk mengetahui perjalanan suatu penyakit.
c. Untuk mengetahui respon terhadap terapi.
(Meisenberg, G dan Simmons WH. 2006. Principles
of Medical Biocemistry.Hal. 43-68. Elsivier Mosby).
 Kerja Enzim dapat dijelaskan dengan
hipotesis “gembok kunci” yaitu
enzim di pandang sebagai gembok
yang hanya dapat dibuka dengan
Cara Kerja kunci tertentu (substrat). Dengan
Enzim cara demikian enzim dan substrat
dapat disatukan dan reaksi dapat
berlangsung ( McCahill, T.A, 1999 :
54).
 Dua teori 1. Teori Kunci dan Gembok
mengenai cara 2. Teori Kecocokan Induksi
kerja enzim yaitu
Teori Kerja
Enzim
 Menurut teori ini, enzim dan substrat
dimisalkan sebagai gembok dan kunci.
Menurut teori ini, suatu enzim hanya
bekerja untuk satu jenis substrat saja,
dengan berikatan pada sisi aktif.
1. Teori
gembok dan
kunci
 Pada tahun 1890-an, Fischer
mengajukan model kunci dan lubang
kunci, yang menyebabkan pengikatan
substrat melalui pencocokan dari
substrat komplementer dan struktur
tempat aktif.Selama bertahun-tahun
teori ini terbukti berharga dalam
penelitian mengenai spesifisitas stereo
dari reaksi enzimatik.
 Menurut teori ini:
a. Kofaktor/aktivator enzim akan
berikatan dengan sisi alosterik.

2. Teori b.Kofaktor mengubah bentuk sisi

aktif agar dapat mengikat substrat
Kecocokan tertentu.
Induksi c. Substrat kemudian diubah menjadi
produk dan lepas dari enzim.
d.Enzim dapat digunakan kembali
untuk substrat berikutnya
Lanjutan....
 Suatu modifikasi dari model kunci dan lubang
kunci yang diajukan oleh Daniel Koshland
menggambarkan suatu jenis hubungan tangan dalam
sarung tangan antara enzim dan substratnya, sebagai
akibat suatu kecocokan yang timbul. Model cocok
yang ditimbulkan (Induced Fit) (Gambar 8)
merupakan interpretasi yang mempertimbangkan
Jadi... bahwa tempat pengikatan dari suatu enzim bukan
sebagai suatu struktur kaku, tetapi malah sebagai
sesuatu yang berubah dalam konfirmasi dengan
terjadinya pengikatan substrat untuk menghasilkan
suatu kecocokan enzim-substrat yang tepat. Jadi,
model Koshland menggabungkan sifat dinamis ke
dalam pengikatan substrat. (Biokimia Haper : 111).
 Pada tahun 1913 Leonor Michaelis dan Maud L.
Menten mengajukan suatu teori umum mengenai aksi dan
kinetikan enzim. Teori ini menjelaskan perjalanan dari
reaksi enzimatik sebagai berikut :
 Enzim ( E) pertama kali bereaksi dengan substrat (S)
untuk membentuk suatu kompleks enzim-substrat (ES),
yang pada langkah kedua, menghasilkan enzim dan
Persamaan produk (P). Kedua reaksi dianggap reversible, dan
empat kecepatan elementer konstan disebut sebagai
Michaelis- k1,k2,k-1,k-2 ( Murray, RK, 2003 : 105).
Menten  Michaelis dan Menten berkesimpulan bahwa kecepatan
reaksi tergantung pada konsentrasi kompleks enzim-
substrat (ES), sebab apabila tergantung konsentrasi
substrat (S), maka penambahan konsentrasi substrat
akan menghasilkan pertambahan kecepatan reaksi yang
apabila digambarkan akan merupakan garis lurus (
Murray, RK, 2003 : 105).
 Faktor yang mempengaruhi kerja
Faktor Yang enzim antara lain adalah konsentrasi
Mempengaruhi enzim dan kofaktor, konsentrasi
Kerja Enzim substrat, konsentrasi inhibitor, suhu
dan pH.
 Enzim mempercepat terjadinya reaksi
kimia pada suatu sel hidup. Dalam batas-
batas suhu tertentu, kecepatan reaksi yang
dikatalisis enzim akan naik bila suhunya
naik. Reaksi yang paling cepat terjadi
pada suhu optimum (Rodwell, 1988).
Suhu Karena enzim merupakan protein globular,
maka sebagian besar adalah termolabil
dan mulai mengalami denaturasi
(ditunjukan dengan kehilangan aktivitas
enzimatik) pada suhu antara 45o dan 50oC
(Biokimia Harper : 104).
 Grafik hubungan
antara temperatur
dengan kecepatan
reaksi
 Enzim pada umumnya bersifat
amfolitik, yang berarti enzim mempunyai
konstanta disosiasi pada gugus asam maupun
gugus basanya, terutama pada gugus residu
terminal karboksil dan gugus terminal
aminonya, diperkirakan perubahan
kereaktifan enzim akibat perubahan pH
Keasaman lingkungan (Winarno, 1986).
atau pH Kekuatan ionik dan pH juga merupakan
parameter yang penting karena menentukan
muatan residu asam amino, dan dapat
berpengaruh terhadap struktur berdimensi
tiga dari enzim dan dengan demikian juga
aktivitas kataliknya (Biokimia Harper : 104).
 Grafik hubingan
antara pH dengan
kecepatan reaksi
 Inhibitor adalah zat yang secara spesifik menurunkan
kecepatan reaksi enzimatik. Inhibitor enzim ada tiga
macam yaitu :
a. Inhibitor kompetitif
Inhibitor berkompetisi dengan suatu substrat
alamiah dari enzim untuk memperebutkan tempat
aktif.
Ada tidaknya b. Inhibitor non-kompetitif
senyawa Tidak seperti inhibitor kompetitif, inhibitor
inhibitor nonkompetitif tidak dapat berinteraksi pada tempat
aktif, tetapi berikatan dengan beberapa bagian lain
dari suatu enzim atau kompleks enzim-substrat.
c. Inhibitor ireversibel
Inhibitor ireversibel biasanya tidak mengaktifkan
enzim dengan berikatan secara kovalen pada tempat
aktifnya.
 Konsentrasi enzim secara langsung
mempengaruhi kecepatan laju reaksi
enzimatik dimana laju reaksi
meningkat dengan bertambahnya
Kadar enzim konsentrasi enzim (Poedjiadi, 1994).
Laju reaksi tersebut meningkat
secara linier selama konsentrasi
enzim jauh lebih sedikit daripada
konsentrasi substrat.
 Hubungan
laju reaksi dengan
konsentrasi beber
apa enzim
 Kecepatan reaksi enzimatis pada
umumnya tergantung pada konsentrasi
substrat. Kecepatan reaksi akan meningkat
apabila konsentrasi substrat meningkat.
Konsentrasi Peningkatan kecepatan reaksi ini akan
semakin kecil hingga tercapai suatu titik
Substrat batas yang pada akhirnya penambahan
konsentrasi subtrat hanya akan sedikit
meningkatkan kecepatan reaksi
(Lehninger, 1982).
 Grafik hubungan
antara konsentrasi
substrat dengan
kecepatan reaksi
 Kalau ku pelajari fungsi si enzim Konsentrasi enzim, substrat,
kofaktor, inhibitor
Enzim berfungsi mempercepat
reaksi Itu semua hanya sebagian faktor-
faktor
Menurunkan energi aktivasi
Serta yang mengendalikan reaksi
Adem panas suhunya
Enzim tak bekerja
Lagu Fungsi & Kalau ku pelajari kerja si enzim
Asam, basa, pH
Terdapat dua cara kerja si enzim
Kerja Enzim Juga tak bekerja
Yang pertama teori gembok dan
(Konco Mesra by kunci Sampek ke gowo turu
Nella Kharisma) Yang kedua teori kecocokan Mempelajari kamu
induksi
Tansah nyoto keroso
Reff:
Anggonmu lek kerjo
Sungguh sayang si enzim tak bisa
langsung bekerja
Bekerjanya dipengaruhi faktor-
faktornya
1. Istilah kata alosteri
2. Adakah pengklasifikasian berdasarkan fungsinya
3. Cara kerja yang sesuai antara 2 teori
4. Kegunaan enzim dapat mendiagnosis penyakit