BAB I

PENDAHULUAN

A. Latar Belakang
Suatu reaksi kimia, khususnya antara senyawa organik, yang dilakukan dalam
laboratorium memerlukan suatu kondisi yang ditentukan oleh beberapa faktor, seperti
suhu, tekanan, waktu, dan lain-lain. Apabila salah satu kondisi tidak sesuai dengan
apa yang seharusnya dibutuhkan maka reaksi tidak dapat berlangsung dengan baik.
Tubuh kita merupakan laboratorium yang sangat rumit, sebab di dalamnya terjadi
reaksi kimia yang beraneka ragam. Penguraian zat-zat yang terdapat dalam makanan
kita, penggunaan hasil uraian untuk memperoleh energi, penggabungan kembali hasil
uraian untuk membentuk persediaan makanan dalam tubuh serta banyak macam
reaksi lain yang apabila dilakukan di dalam laboratoriumakan membutuhkan keahlian
khusus dan waktu yang lama, dapat berlangsung dengan baik di dalam tubuh tanpa
memerlukan suhu tinggi dan dapat terjadi dalam waktu yang singkat. Reaksi atau
proses kimia yang berlangsung dengan baik dalam tubuh kita ini dimungkinkan
karena adanya katalis yang disebut enzi.
Sejak tahun 1926 pengetahuan tentang enzim atau enzimologi berkembang
dengan cepat. Dari hasil penelitian para ahli biokimia ternyata enzim mempunyai
gugus bukan protein, jadi termasuk golongan protein majemuk. Enzim semacam ini
(holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan suatu gugus bukan protein (Anna
Poedjiadi dan Titin Supriyanti, 2005: 141).
Enzim berperan sebagai katalis dalam sistem biologi. Sifat enzim yang paling
mencolok ialah daya katalitik dan spesifisitas (Lubert stryer, 2000: 181).
Enzim merupakan polimer biologik yang mengatalisis lebih dari satu proses
dinamik yang memungkinkan kehidupan seperti yang kita kenal sekarang. Sebagai
1

determinan yang menentukan kecepatan berlangsungnya berbagai peristiwa

fisiologik, enzim memainkan peranan sentral dalam masalah kesehatan dan penyakit.
B.

Rumusan Masalah
1) Apakah pengertian dari enzim dan koenzim ?
2) Jelaskanlah sifat-sifat enzim !
3) Bagaimanakah pembagian kelas enzim ?
4) Bagaimanakah fungsi dan cara kerja enzim ?
5) Apa sajakah faktor-faktor yang memengaruhi kerja enzim ?

C. Tujuan Penulisan
1) Agar mahasiswa mengetahui dan memahami pengertian dari enzim dan
koenzim.
2) Agar mahasiswa mengetahui dan memahami sifat-sifat enzim.
3) Agar mahasiswa mengetahui pembagian kelas enzim.
4) Agar mahasiswa mengetahui dan memahami fungsi dan cara kerja enzim.
5) Agar mahasiwa mengetahui faktor-faktor yang memengaruhi kerja enzim.

D. Manfaat Penulisan
Dengan ditulisnya makalah ini, mahasiswa keperawatan diharapkan dapat
mengerti dan memahami konsep dasar dari enzim dan nantinya mampu
menjelaskan fungsi dan peranan enzim kepada pasien atau teman sejawat.

BAB II
PEMBAHASAN

1. Pengertian Enzim dan Koenzim

a. Enzim
Enzim adalah protein yang berperan sebagai katalis dalam metabolisme makhluk
hidup. Enzim berperan untuk mempercepat reaksi kimia yang terjadi di dalam tubuh
makhluk hidup, tetapi enzim itu sendiri tidak ikut bereaksi
Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang
akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat
berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun.
Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim adalah bagian enzim
yang tersusun atas protein. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun
atas protein. Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim
(tersusun dari bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik).
b. Koenzim
Pengertian dan definisi Koenzim. Koenzim adalah ko-faktor yang berupa
molekul organik kecil yang merupakan bagian enzim yang tahan panas, mengandung
ribose dan fosfat, larut dalam air dan bisa bersatu dengan apoenzim membentuk
holoenzim. Koenzim yang membentuk ikatan sangat erat baik secara kovalen maupun
non kovalen dengan apoenzim di sebut gugus prostetik.
2. Sifat-sifat Enzim
a. Enzim hanya mengubah kecepatan reaksi.
Artinya enzim tidak mengubah produk akhir yang dibentuk atau mempengaruhi
keseimbangan reaksi, hanya meningkatkan laju suatu reaksi.
b. Enzim bekerja secara spesifik.
3

Artinya enzim hanya mempengaruhi substrat tertentu saja.

c. Enzim merupakan protein.
Oleh karena itu, enzim memiliki sifat seperti protein. Antara lain bekerja pada
suhu optimum, umumnya pada suhu kamar. Enzim akan kehilangan aktivitasnya
karena pH yang terlalu asam atau basa kuat, dan pelarut organik. Selain itu, panas
yang terlalu tinggi akan membuat enzim terdenaturasi sehingga tidak dapat berfungsi
sebagai mana mestinya.
d. Enzim diperlukan dalam jumlah sedikit.
Sesuai dengan fungsinya sebagai katalisator, enzim diperlukan dalam jumlah yang
sedikit.
e. Enzim bekerja secara bolak-balik.
Reaksi-reaksi yang dikendalikan enzim dapat berbalik, artinya enzim tidak
menentukan arah reaksi tetapi hanya mempercepat laju reaksi sehingga tercapai
keseimbangan. Enzim dapat menguraikan suatu senyawa menjadi senyawa-senyawa
lain. Atau sebaliknya, menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu.
Reaksinya dapat digambarkan sebagai berikut.
f. Enzim dipengaruhi oleh faktor lingkungan
Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah suhu, pH, aktivator
(pengaktif), dan inhibitor (penghambat) serta konsentrasi substrat.
3. Pembagian Enzim
Menurut IUBMB (International Union of Biochemistry and Molecular Biology),
enzim-enzim dikelompokkan menjadi 6 golongan atau kelas, sebagaimana yang
disajikan dalam tabel 3-3. Masing-masing kelas ini dikelompok-kelompokkan lagi
menjadi beberapa subkelas. Misalnya, enzim kelas (1) yaitu kelas Oksidoreduktase,
dibagi menjadi beberapa subkelas, antara lain subkelas (1) yaitu enzim
oksidoreduktase yang bekerja pada gugus CH-OH donor dan subkelas (2) yaitu enzim
yang bekerja pada gugus aldehida atau gugus okso senyawa donor, dan lain-lain.
Demikian pula enzim kelas (2), (3), (4) dan selanjutnya, masing-masing juga dibagibagi lagi menjadi beberapa subkelas.
4

Kemudian, masing-masing subkelas juga masih dibagi-bagi lagi menjadi

beberapa sub-subkelas. Misal, enzim subkelas (1) dari kelas (1) yaitu enzim
oksidoreduktase yang bekerja pada gugus CH-OH donor, dibagi lagi menjadi
beberapa sub-subkelas, antara lain sub-subkelas (1) yaitu yang bekerja dengan NAD
or NADP sebagai akseptor dan sub-subkelas (2) yaitu yang bekerja dengan sitokrom
sebagai akseptor. Masing-masing sub-subkelas ini beranggotakan beberapa enzim
yang memenuhi kriteria dalam pengelompokannya. Untuk memudahkan memahami
pembagian enzim ini dapat dilihat skemanya pada Tabel 3-4.
Tabel 3-3. Pengelompokan enzim menurut IUBMB
No.

Kelompok/Kelas

1.

Oksidoreduktase

2.

Transferase

Sifat Biokimia
Mengkatalisis

reaksi

reduksi-oksidasi

terhadap

berbagai gugus
Mengkatalisis
fungsional

berbagai

dari

akseptornya.
transferase

molekul

Salah
adalah

satu

reaksi
donor

transfer
ke

subkelompok

enzim-enzim

kinase

gugus
molekul
enzim
yang

mengendalikan metabolisme dengan jalan mentransfer

5

No.

Kelompok/Kelas

Sifat Biokimia
gugus fosfat dari ATP ke molekul lain.
Mengkatalisis reaksi penambahan molekul air pada

3.

Hidrolase

suatu ikatan, yang kemudian dilanjutkan dengan reaksi

penguraian (hidrolisis)
Mengkatalisis

4.

Liase

reaksi

penambahan

molekul

air,

ammonia atau karbon dioksida pada suatu ikatan

rangkap, atau melepaskan air, ammonia, atau karbon
dioksida dan membentuk ikatan rangkap.
Mengkatalisis berbagai reaksi isomerisasi, antara lain

5.

Isomerase

isomerisasi L menjadi D, reaksi mutasi (perpindahan

posisi suatu gugus), dan lain-lain.
Mengkatalisis

6.

Ligase

reaksi

dimana

dua

gugus

kimia

disatukan atau diikatkan (ligasi) dengan menggunakan

energi yang berasal dari ATP.

Penamaan enzim menurut IUBMB dilakukan dengan memberikan awalan EC,

berasal dari singkatan Enzyme Commitee, lalu diikuti oleh 4 angka yang berturut-turut
menunjukkan kelas, subkelas, sub-subkelas, dan nomor individual pengenal masingmasing enzim.

Rangkuman Kelompok dan Sub Kelompok Utama Enzim

Oksidoreduktase
Dehidrogenase

Hidrolase
Esterase

Isomerase
Rasemase

Oksidase

Glikosidase

Epimerase

Reduktase

Peptidase

Mutase (tidak semua)

Peroksidase

Fosfatase

Katalase

Tiolase
6

Oksigenase

Fosfolipase

Hidroksilase

Amidase
Deaminase

Transferase
Transaldolase

Ribonuklease
Ligase
dan Sintetase

transketolase

Karboksilase

Liase
Dekarboksilase
Aldolase

Asil, metal, glukosil, dan

Hidratase

fosforiltransferase

Dehidratase

Kinase

Sintase

Fosfomutase

Liase

4. Fungsi dan Cara Kerja Enzim dan koEnzim

1) Fungsi Enzim

Di dalam reaksi kimia, antara suatu bahan (zat, unsur, molekul atau senyawa)
yang satu dapat mengadakan reaksi dengan bahan (zat, unsur, molekul atau senyawa)
yang lain sehingga dihasilkan suatu senyawa yang baru. Hal tersebut terjadi di dalam
proses metabolisme, sehingga dihasilkan bahan yang diperlukan untuk tubuh. Dalam
proses actore tersebut, tentunya diperlukan waktu tertentu untuk dapat mengubah
bahan baku menjadi bahan yang baru (produk).
Selama terjadi reaksi kimia tersebut, diperlukan adanya suatu bahan yang
berperan dalam mengatur waktu untuk terjadinya reaksi yaitu enzim. Enzim tersebut
diperlukan untuk mempercepat terjadinya reaksi kimia (katalis), sehingga enzim
disebut sebagai katalisator. Enzim yang berperan untuk mempercepat reaksi kimia
dalam actore suatu actor hayati atau actore disebut sebagai biokatalisator.
Molekulmolekul yang dikatalis oleh enzim dinamakan substrat.
Reaktan memerlukan actor (panas) untuk memutuskan ikatan-ikatan antar
atomnya, sehingga atom-atom tersebut dapat membentuk ikatan baru (produk). Energi
bebas yang diperlukan untuk memutuskan ikatan ini disebut actor aktivasi (EA),

sedangkan perbedaan antara actor bebas produk dengan actor bebas reaktan
disimbolkan dengan G.
2) Fungsi Koenzim

Koenzim merupakan komponen penting dari enzim yang diperlukan untuk setiap
reaksi actore dalam tubuh kita. Koenzim sering di identikan sebagai vitamin karena
banyak koenzim ditemukan dalam bentuk actore vitamin B seperti Niacin, Tiamin,
Riboflavin, dl. Koenzim berikatan dengan enzim membentuk holoenzim. Koenzim
juga membentuk molekul lain dalam sel yang menjadi sumber actor Sel. Energi sell
dibutuhkan molekul-molekul sel untuk melakukan fungsi-fungsi khusus. Contoh dari
salah satu fungsi koenzim bagi tubuh adalah retensi memori.Tanpa koenzim, tubuh
manusia tidak bekerja dan semua proses sel berhenti.
Selain itu koenzim juga berfungsi untuk menentukan sifat dari suatu reaksi dan
dapat bertindak sebagai actore actore dari satu enzim ke enzim yang lain. Contoh
koenzim adalah NADH, NADP dan actore trifosfat.
Reaksi kimia yang dikatalis oleh enzim, menunjukkan bahwa reaksi tersebut
membutuhkan actor untuk reaksi lebih sedikit actore reaksi yang tidak dikatalis oleh
enzim. Oleh karena itu, enzim berperan penting dalam menurunkan actor aktivasi
untuk memulai suatu reaksi, sehingga reaksi dapat berjalan sangat cepat, efisien, dan
tidak menimbulkan suhu yang tinggi.
3) Cara Kerja Enzim
Kerja Enzim dapat dijelaskan dengan hipotesis gembok kunci yaitu enzim di
pandang sebagai gembok yang hanya dapat dibuka dengan kunci tertentu (substrat).
Dengan cara demikian enzim dan substrat dapat disatukan dan reaksi dapat
berlangsung ( McCahill, T.A, 1999 : 54).
Regulasi Aktivitas Enzim

Berbagai reaksi enzimatis tidaklah berjalan secaramekanis begitu saja, tanpa ada
pengendalian

Reaksi enzimatis berjalan secara sangat terkoordinasi satu sama lain

8

Pengendalian reaksi enzimatis berlangsung pada berbagai tingkat di dalam sel,

semenjak dari gen sampai molekul enzim itu sendiri.

Regulasi aktivitas enzim dilakukan oleh:

1) Pengendalian pada tingkat gen

Sebagai protein, informasi genetik enzim terekam dalam gen

Sel hanya akan mensintesis suatu enzim, jika sel mengandung gen yang
menyandikan enzimyang dimaksud

Contoh, manusia tidak bisa mensintesis vitamin C kerena tidak mempunyai gen
yang menyandikan enzim untuk mensintesis vitamin C

Pertanyaanya adalah apakah semua enzim yang informasi genetiknya terkandung

dalam genomsel, akan disintesis oleh sel tersebut setiap saat?

Terdapat mekanisme pengaturan

Secara genetic

a. Inducible enzyme (enzim terbangkitkan)

Inducible enzyme: jika sel memerlukan enzim dalam keadaan tertentu untuk
metabolisme,maka sel akan membuat enzim tersebut. Iniartinya, enzim tersebut dalam
keadaannormal tidak ada, baru dibuat setelahdiperlukan oleh sel
b. Represi enzyme (pembungkaman enzim)
Represi enzyme: dalam keadaan tidak memerlukan enzim tersebut, gen untuk
enzim tersebut mengalamipembungkaman atau represi. Ini artinya, dalamkeadaan
normal

enzim

tersebut

ada

tetapi

jika

tidakdiperlukan

maka

gen

akan

menghentikanpembentukan enzim tersebut.Selain itu, ada enzim konstitutif yang terus

menerusdisintesis semua sel selama daur hidupnya, ada jugagen untuk enzim dan
9

protein yang mengalamipembungkaman permanen atau terus menerus mulaidari tahap

perkembangan sel tertentu
c. Enzim konstitutif
Enzim merupakan katalis efektif. Seperti katalis anorganik, suatu enzim
mempercepat kecepatan reaksi dengan menurunkan energy aktivasi yang diperlukan
untuk terjadinya reaksi.Namun tidak seperti halnya suatu katalis anorganik sederhana,
suatu enzim menurunkan energy aktivasi dengan menggantikan suatu sawar aktivasi
yang besar dengan sawar multiple yang lebih rendah.Sifat ini digambarkan dalam
Gambar 8-1 dimana, seperti dikenal, perbedaan antara koordinat energy dari reaksi
enzimatik dan nonenzimatik adalah jumlah energy yang diperlukan bagi reaktan
(substrat) untuk mencapai keadaan teraktivasi. Perhatikan bahwa untuk kedua reaksi,
perbedaan antara energy bebas dari A (reaktan) dan B (produk), disebut DG dari
reaksi, adalah sama (Murray, RK, 2003 : 100).(Biokimia Harper : 101)
Walaupun suatu enzim secara khas mempunyai lebih dari 100 residu asam amino
dalam strukturnya, namun hanya sejumlah kecil residu merupakan tempat berdimensi
tiga yang berkontak langsung dengan substrat.Tempat aktif seperti ini sering
merupakan suatu celah atau sela pada bagian luar molekul. Untuk menjamin
pengikatan substrat yang secara geometris tepat dan orientasi dari gugusan katalitik
yang diperlukan untuk aksi enzim, paling sedikit diperlukan tiga titik dari interaksi
spesifik antara substrat dan tempat aktif ( Gambar 8-12).( Biokimia Harper : 110)
Dua teori mengenai cara kerja enzim yaitu :

10

a. Teori Kunci dan Gembok

Pada tahun 1890-an, Fischer mengajukan model kunci dan lubang kunci, yang
menyebabkan pengikatan substrat melalui pencocokan dari substrat komplementer
dan struktur tempat aktif.Selama bertahun-tahun teori ini terbukti berharga dalam
penelitian mengenai spesifisitas stereo dari reaksi enzimatik.
b. Teori Kecocokan Induksi
Suatu modifikasi dari model kunci dan lubang kunci yang diajukan oleh Daniel
Koshland menggambarkan suatu jenis hubungan tangan dalam sarung tangan antara
enzim dan substratnya, sebagai akibat suatu kecocokan yang timbul. Model cocok
yang ditimbulkan ( Induced Fit) (Gambar 8-13) merupakan interpretasi yang
mempertimbangkan bahwa tempat pengikatan dari suatu enzim bukan sebagai suatu
struktur kaku, tetapi malah sebagai sesuatu yang berubah dalam konfirmasi dengan
terjadinya pengikatan substrat untuk menghasilkan suatu kecocokan enzim-substrat
yang tepat. Jadi, model Koshland menggabungkan sifat dinamis ke dalam pengikatan
substrat ( Murray, RK, 2003 : 111).(Biokimia Haper : 111).

11

Persamaan Michaelis-Menten
Pada tahun 1913 Leonor Michaelis dan Maud L. Menten mengajukan suatu teori

umum mengenai aksi dan kinetikan enzim. Teori ini menjelaskan perjalanan dari
reaksi enzimatik sebagai berikut.

Enzim ( E) pertama kali bereaksi dengan substrat (S) untuk membentuk suatu
kompleks enzim-substrat (ES), yang pada langkah kedua, menghasilkan enzim dan
produk (P). Kedua reaksi dianggap reversible, dan empat kecepatan elementer
konstan disebut sebagai k1,k2,k-1,k-2 ( Murray, RK, 2003 : 105).
Michaelis dan Menten berkesimpulan bahwa kecepatan reaksi tergantung pada
konsentrasi kompleks enzim-substrat (ES), sebab apabila tergantung konsentrasi
substrat (S), maka penambahan konsentrasi substrat akan menghasilkan pertambahan
kecepatan reaksi yang apabila digambarkan akan merupakan garis lurus ( Murray,
RK, 2003 : 105).

5. Faktor-faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim

Enzim adalah molekul komples berbasis protein yang dihasilkan oleh sel-sel.
Enzim ikut terlibat dalam berbagai reaksi biokimia. Tiap-tiap enzim yang terdapat
dalam tubuh kita dapat mempengaruhi reaksi kimia tertentu.

12

Enzim berperan sebagai katalis organik, enzim mempercepat kecepatan reaksi

yang terjadi. Jika tidak ada enzim, reaksi kimia akan menjadi sangat lambat. Berbagai
reaksi juga mungkin tidak akan terjadi jika tidak terdapat enzim yang tepat di dalam
tubuh.
Enzim dapat meningkatkan kecepatan reaksi kimia berkali-kali lipat. Studi telah
menemukan bahwa enzim dapat mempercepat reaksi kimia sampai 10 milyar kali
lebih cepat. Zat kimia yang hadir pada awal proses biokimia disebut sebagai substrat,
yang mengalami perubahan kimia membentuk produk akhir.
Konsentrasi substrat atau enzim dapat berdampak pada aktivitas enzim. Selain itu,
kondisi lingkungan seperti suhu, pH, kehadiran inhibitor, dll turut mempengaruhi
aktivitas enzim.
Dibawah ini dibahas lebih lanjut mengenai masing-masing faktor yang
mempengaruhi aktivitas enzim:
1. Suhu

Enzim tersusun oleh protein, sehingga sangat peka terhadap suhu. Sebagian
besar enzim mempunyai suhu optimum yang sama dengan suhu normal sel organisme
tersebut. Suhu optimum enzim pada hewan poikilotermik di daerah dingin biasanya
lebih rendah daripada enzim pada hewan homeotermik. Pada umumnya enzim akan
bekerja baik pada suhu optimum, yaitu antara 30 0 - 40 0C. Contohnya, suhu optimum
13

enzim pada manusia adalah 37 derajat celcius, sedangkan pada katak adalah 25
Derajat Celcius.
Kenaikan suhu di atas suhu optimum dapat mengakibatkan peningkatan atau
penurunan aktivitas enzim. Secara umum, tiap kenaikan suhu 10 derajat C, kecepatan
reaksi menjadi dua kali lipat dalam batas suhu yang wajar. Hal tersebut juga berlaku
pada enzim. Panas yang ditimbulkan akibat kenaikan suhu dapat mempercepat reaksi
sehingga kecepatan molekul meningkat. Hasilnya adalah frekuensi dan daya
tumbukan molekuler juga meningkat.
Peningkatan suhu menyebabkan energi kinetik pada molekul substrat dan enzim
meningkat, sehingga kecepatan reaksi juga meningkat. Namun suhu yang terlalu
tinggi dapat menyebabkan rusaknya enzim yang disebut denaturasi, sedangkan suhu
yang terlalu rendah dapat menghambat kerja enzim.
Akibat kenaikan suhu dalam batas tidak wajar, terjadi perubahan struktur enzim
(denaturasi). Enzim yang terdenaturasi akan kehilangan kemampuan katalisnya.
Sebagian besar enzim mengalami denaturasi yang tidak dapat balik pada suhu 55-65
Derajat C. Enzim yang secara fisik telah rusak biasanya tidak dapat diperbaiki lagi.
Hal tersebut merupakan salah satu alasan bahwa enzim lebih aman dimakan pada
makanan yang sudah dimasak.Khususnya daging dan telur daripada makanan mentah.
Pengontrolan panas terhadap susu dan makanan dengan bahan susu lainya
secara dramatis mengurangi penyebaran penyakit seperti TBC. Pada suhu kurang dari
suhu optimum, aktivitas enzim mengalami penurunan. Enzim masih beraktivitas pada
suhu kurang dari 0 derajat C dan aktivitasnya hampir terhenti pada suhu 196 derajat
C.
2. pH atau Keasaman

14

Efisiensi suatu enzim sangat dipengaruhi oleh nilai pH atau derajat keasaman
sekitarnya. Ini karena muatan komponen asam amino enzim berubah bersama dengan
perubahan nilai pH. Ketika nilai pH menjadi terlalu tinggi atau terlalu rendah, maka
struktur dasar enzim dapat mengalami perubahan. Sehingga sisi aktif enzim tidak
dapat mengikat substrat dengan benar, sehingga aktivitas enzim menjadi sangat
terpengaruhi. Bahkan enzim dapat sampai benar-benar berhenti berfungsi.
Seluruh enzim peka terhadap perubahan derajat keasaman (pH). Enzim menjadi
nonaktif bila diperlakukan pada asam basa yang sangat kuat. Secara umum,
kebanyakan enzim tetap stabil dan bekerja baik pada kisaran pH 5-6. Tapi, ada
beberapa enzim tertentu yang bekerja dengan baik hanya di lingkungan asam atau
basa.
Sebagian besar enzim dapat bekerja paling efektif pada kisaran pH lingkungan
yang agak sempit. Diluar pH optimum tersebut, kenaikan atau penurunan pH
menyebabkan penurunan aktivitas enzim dengan cepat. Perubahan pH dapat
mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim, sehingga
menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya. Setiap enzim dapat bekerja baik
pada pH optimum, masing-masing enzim memiliki pH optimum yang berbeda. Nilai
15

pH yang menguntungkan bagi enzim tertentu sebenarnya tergantung pada sistem

biologis tempat enzim tersebut bekerja.
Sebagai contoh : enzim amylase bekerja baik pada pH 7,5 (agak basa),
sedangkan pepsin bekerja baik pada pH 2 (asam kuat/sangat asam). Enzim pencerna
dilambung mempunyai pH optimum 2 sehingga hanya dapat bekerja pada kondisi
sangat asam. Sebaliknya, enzim pencerna protein yang dihasilkan pankreas
mempunyai pH Optimum 8,5.

3. Konsentrasi Enzim, Substrat dan Kofaktor

Jika pH dan suhu suatu sistem enzim dalam keadaan konstan serta jumlah
substrat berlebihan, laju reaksi adalah sebanding dengan enzim yang ada. Jika pH,
suhu, dan konsentrasi enzim dalam keadaan konstan, reaksi awal hingga batas
tertentu sebanding dengan substrat yang ada. Jika sistem enzim memerlukan suatu
koenzim atau ion kofaktor , konsentrasi subsrat dapat menentukan laju keseluruhan
sistem enzim.

16

Jelas saja konsentrasi substrat yang lebih tinggi berarti lebih banyak jumlah
molekul substrat yang terlibat dengan aktivitas enzim. Sedangkan konsentrasi substrat
yang rendah berarti lebih sedikit jumlah molekul substrat yang dapat melekat pada
enzim, menyebabkan berkurangnya aktivitas enzim.
Tapi ketika laju enzimatik sudah mencapai maksimum dan enzim sudah dalam
kondisi paling aktif, peningkatan konsentrasi substrat tidak akan memberikan
perbedaan dalam aktivitas enzim. Bila konsentrasi substrat (S) bertambah, sedangkan
keadaan lainya tetap sama, kecepatan reaksi juga akan meningkat sampai suatu batas
maksimum V. Pada titik maksimum ini enzim telah jenuh dengan subtrat. Dalam
kondisi seperti ini, di sisi aktif semua enzim terus terdapat substrat, sehingga tidak
ada tempat untuk substrat ekstra.
Selain itu Konsentrasi Enzim juga memengaruhi kerja enzim. Semakin besar
konsentrasi enzim maka kecepatan reaksi akan semakin cepat pula. Konsentrasi
enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi, tentunya selama masih ada substrat
yang perlu diubah menjadi produk.

4. Aktivator dan Inhibitor

Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan
substratnya,

misalnya

ion

klorida

yang

bekerja

pada

enzim

amilase. Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan
substratnya. Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks enziminhibitor. Enzim dapat dihambat sementara atau tetap oleh inhibitor berupa zat kimia
tertentu. Zat kimia tersebut merupakan senyawa selain substrat yang biasa terikat
pada sisi aktif enzim (substrat normal) sehingga antara substrat dan inhibitor terjadi
persaingan untuk mendapatkan sisi aktif . Persaingan tersebut terjadi karena inhibitor
biasanya mempunyai kemiripan kimiawi dengan substrat normal. Pada konsentrasi
Substrat yang rendah akan terlihat dampak inhibitor terhadap laju reaksi, kondisi
tersebut berbalik bila konsentrasi substrat naik.
Ada 2 jenis inhibitor, yaitu :

17

Inhibitor Kompetitif
Molekul penghambat yang strukturnya mirip substrat, sehingga molekul
tersebut berkompetisi dengan substrat untuk bergabung pada sisi aktif
enzim. Contoh : sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan
Hemoglobin pada rantai akhir respirasi. Inhibitor kompetititf dapat diatasi
dengan penambahan konsentrasi substrat.

Inhibitor Nonkompetitif
Molekul penghambat yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada
bagian bukan sisi aktif enzim. Inhibitor ini menyebabkan sisi aktif berubah
sehingga tidak dapat berikatan dengan substrat. Inhibitor nonkompetitif
tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.

BAB III
PENUTUP
18

A. Kesimpulan
Enzim adalah protein yang berperan sebagai katalis dalam metabolisme makhluk
hidup. Enzim berperan untuk mempercepat reaksi kimia yang terjadi di dalam tubuh
makhluk hidup, tetapi enzim itu sendiri tidak ikut bereaksi
Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim adalah bagian enzim
yang tersusun atas protein. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun
atas protein. Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim
(tersusun dari bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik).
Sedangkan Koenzim adalah ko-faktor yang berupa molekul organik kecil yang
merupakan bagian enzim yang tahan panas, mengandung ribose dan fosfat, larut
dalam air dan bisa bersatu dengan apoenzim membentuk holoenzim. Koenzim yang
membentuk ikatan sangat erat baik secara kovalen maupun non kovalen dengan
apoenzim di sebut gugus prostetik.
Enzim yang berperan untuk mempercepat reaksi kimia dalam actore suatu actor
hayati atau actore disebut sebagai biokatalisator. Koenzim berfungsi untuk
menentukan sifat dari suatu reaksi dan dapat bertindak sebagai actore actore dari satu
enzim ke enzim yang lain. Contoh koenzim adalah NADH, NADP dan actore
trifosfat. Faktor-faktor yang memengaruhi kerja enzim diantaranya adalah suhu, pH
atau keasaman, activator atau inhibitor.
B.

Saran
Kami mengharapkan agar pembaca dapat membaca makalah ini agar lebih

memahami materi tentang enzim. Enzim merupakan komponen tubuh yang sangat
penting, untuk itu kami menyarankan agar pembaca dapat mengembangkan
pengetahuannya tentang enzim.

DAFTAR PUSTAKA
19

Chapter. 2013. Enzim Katalisator. (Online). Available : http://idkf.bogor.net/yuesbi/eDU.KU/edukasi.net/SMA/Biologi/Enzim.Katalisator/materi3.html.

(23

Maret

2015)
Fauzanna,nada.2014.Makalah

Biokomia

Enzim.

(Online).

Available

https://nadafauzannablog.wordpress.com/2014/05/27/makalah-biokimia-enzim/
(23 Maret 2015
Jendelasarjana. 2013. Faktor yang Memengaruhi Kerja Enzim . (Online). Available :
http://www.jendelasarjana.com/2013/09/faktor-yang-mempengaruhi-kerjaenzim.html. (23 Maret 2015)
Yuddin, Alli. 2012. Faktor yang Memengaruhi Kerja Enzim. (Online). Available :
https://alliyuddin.wordpress.com/2012/10/10/faktor-yang-mempengaruhi-kerjaenzim-2/. (23 Maret 2015)
YuliantiEvi,2010.KlasifikasiEnzim.http://staff.uny.ac.id/sites/default/files/pendidikan/Evy
%20Yulianti,%20M.Sc/Enzim4.pdf (23 Maret 2015 pukul 19.50 WITA)
Watisina

Erna,2010.Tatanan

Enzim.http://ernawatisinaga.blog.unas.ac.id/bahan-

kuliah/klasifikasi-dan-tatanama-enzim/ (23 Maret 2015 pukul 19.45 WITA)

20