HALAMAN PENGESAHAN

Laporan Lengkap Praktikum Biokimia Dasar dengan Judul “Enzim” yang

disusun oleh:
Nama : Nurafni Khaer Fatha
NIM : 1414142001
Kelas : Biologi Sains (B)
Kelompok : IV
telah diperiksa dan dikoreksi oleh Asisten dan/ Koordinator Asisten dan
dinyatakan diterima.

Makassar, Januari 2016

Koordinator Asisten, Asisten,

Djumarirmanto, S. Pd. Sri Anjar Sari

NIM. 1314140003

Mengetahui,
Dosen Penanggung Jawab

Prof.Dr.Ir. Hj. Yusminah Hala, MS

NIP. 19611212 198601 2 002
 BAB I
PENDAHULUAN

A. Latar Belakang
Biokimia adalah suatu cabang ilmu pengetahuan yang mempelajari tentang
proses kimia atau reaksi kimia yang terjadi didalam zat hidup (sel, makhluk
hidup), baik itu mikroorganisme, tanaman, invertebrata, avertebrata, hewan
menyusui, dan manusia. Dalam hal ini, dapat kita ketahui bagaimana kumpulan
zat hidup bercampur atau bereaksi menghasilkan zat yang disebut dengan zat
hidup. Dan peranan biokimia ini adalah sebagai dasar pengembangan
pengetahuan dasar kedokteran, pertanian, peternakan, biologi, mikrobiologi,
dan lainnya yang sehubungan.
Seiring dengan perkembangan ilmu pengetahuan, sekarang ini banyak
ditemukan berbagai macam metode pengajaran. Dalam mempelajari suatu teori
tidaklah cukup jika hanya mengetahui secara bacaan saja, karena semua
belumlah cukup sehingga perlu dilakukan suatu hal yang disebut dengan
praktikum. Adanya praktikum ini kita dapat mengetahui apakah teori tersebut
benar atau salah, demikian juga dengan teori enzim yang akan dibahas ini.
Terdapat berbagai macam reaksi kimia dalam proses metabolisme tubuh.
Reaksi kimia ini merupakan bagian dari sistem yang bekerja spesifik dan
menghasilkan senyawa-senyawa kimia. Dalam aktivitas metabolisme kita
mengenal adanya katalisator. Katalisator dalam reaksi ini disebut enzim.
Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel
hidup. Sekarang, kira-kira lebih dari 2.000 enzim telah teridentifikasi, yang
masing-masing berfungsi sebagai katalisator reaksi kimia dalam system hidup.
Sintesis enzim terjadi didalam sel dan sebagian nesar enzim dapat diperoleh
dari ekstraksi dari jaringan tanpa merusak fungsinya.
Dengan peran enzim pada hampir tiap reaksi biologis, dapat dikatakan
enzim memilki peran sangat penting. Dalam mendukung perannya sebgai
katalisator atau mempercepat reaksi yang terjadi tentu saja ada faktor-faktor
yang mempengaruhinya. Faktor-faktor tersebut antara lain konsentrasi enzim,
 konsentrasi ion hydrogen (pH), suhu dan konsentrasi substrat. Berdasarkan
latar belakang diatas maka dilaksanakanlah praktikum mengenai enzim ini.
B. Tujuan
Tujuan dari praktikum ini, yaitu :
1. Untuk mengetahui reaksi katalisis yang terjadi pada enzim dengan
melakukan serangkaian percobaan.
2. Untuk mengetahui faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim.
3. Untuk menentukan pengaruh pemanasan terhadap kesegaran susu.
4. Untuk menentukan pengaruh penambahan formaldehid terhadap kesegaran
susu.
C. Manfaat Praktikum
Manfaat dari praktikum ini, yaitu :
1. Agar mahasiswa dapat mengetahui reaksi katalisis yang terjadi pada enzim
dengan melakukan serangkaian percobaan.
2. Agar mahasiswa dapat mengetahui faktor-faktor yang mempengaruhi kerja
enzim.
3. Agar mahasiswa dapat menentukan pengaruh pemanasan terhadap
kesegaran susu.
4. Agar mahasiswa dapat menentukan pengaruh penambahdan formaldehid
terhdapa kesegaran susu.
 BAB II
TINJAUAN PUSTAKA

Enzim merupakan suatu kelompok protein yang berperan penting di dalam

aktivitas biologic. Enzim berfungsi sebagai katalisator si dalam sel dan sifatnya
sangat khas. Di dalam jumlah sangat kecil, enzim dapat mengatur reaksi tertentu
sehingga di dalam keadaan normal tidak terjadi penyimpangan-penyimpangan
hasil akhir reaksinya.di dalam sel terdapat banyak jenis enzim yang berlainan
kekhasannya, sehingga suatu enzim hanya mampu menjadi katalisator untuk
reaksi tertentu saja. Ada enzim yang dapat mengkatalisa suatu kelompok substrat,
ada pula yang hanya satu kelompok substrat saja, dan ada pula ynag bersifat
stereospesifik. Karena enzim mengkataliser reaksi-reaksi di dalam system
biologis, maka enzim juga disebut sebgai biokatalisator (Soenardi, 2008).
Bagian protein dari enzim disebut apo-enzim, sedangkan enzim
keseluruhannya disebut haloenzim.
Bagian protein (tak aktif)   +   non-protein     = Haloenzim (aktif)
(apoenzim)                          (gugus protestik)
Kespesifikan enzim dibedakan dalam : kespesifikan optik dan gugus.
Kespesifikan optik tampak pada enzim-enzim yang bekerja terhadap karbohidrat.
Umumnya, enzim-enzim ini hanya bekerja terhadap karbohidrat isomer D bukan
L. Sebaliknya, enzim-enzim yang bekerja terhadap asam amino dan protein hanya
bekerja pada asam amino L dan bukan pada isomer D. Kespesifikan gugus
menunjukkan bahwa enzim hanya dapat bekerjaterhadap gugus yang tertentu.
Enzim alkohol dehidrogenase tidak dapat mengkatalisis reaksi dehidrogenasi pada
senyawa bukan alcohol (Soewoto, 2000).
Klasifikasi enzim berdasakan Commission on Enzim Of The Internasional
uinion of Biochemistry (CEIUB) atau Internasional Enzim Commision (IEC)
dalam Soenardi (2008) adalah sebagai berikut :
1. Enzim yang berperan dalam reaksi oksidasi-reduksi contoh oksigenase.
2. Enzim yang berperan dalam reaksi pemindahan gugus tertentu
contoh enzim transaminase.
3. Enzim yang berperan dalam reaksi hidrolisis contoh peptidase.
4. Enzim yang berperan dalam mengkatalisis reaksi addisi atau pemecahan ikatan
rangkap contoh liase.
5. Enzim yang berperan dalam mengkatalisis reaksi isomerisasi contoh alanin
rasemase.
6. Enzim yang berperan dalam mengkataliser reaksipembentukan ikatan dengan
bantuan pemecahan ikatan dalam ATP (ligase).
Setiap enzim mempunyai suhu optimum, yaitu suhu dimana enzim memiliki
aktivitas maksimal. Enzim di dalam tubuh manusia mempunyai suhu optimal
sekitar 37oC. Suhu mendekati titik beku tidak merusak enzim tetapi enzim tidak
aktif. Sebagian besar enzim mengalami denaturasi pada suhu diatas 60oC
(Sirajuddin, 2011).
Menurut Indah (2004), kespesifikan enzim dapat dibedakan dalam :
1. Kespesifikan Optik
Dengan kekecualian epimerase (rasemase), yang saling mengubah
isomerisomer optik, enzim umumnya menunjukan kespesifikan optik absolut
untuk paling sedikit sebagian dari molekul substrat. Misalnya maltase dapat
mengkatalisa hidrolisa α-glukosida, akan tetapi tidak dapat bekerja terhadap β-
glukosida. Enzim yang bekerja terhadap D-karbohidrat tidak dapat
mengkatalisa L-karbohidrat, begitu pula dengan enzim-enzim yang
mengkatalisa asam L-amino tidak dapat mengkatalisa asam D-amino.
Kespesifikan optik dapat meluaskesuatu bagian molekul substrat atau ke
substrat keseluruhanya. Glikosidase merupakan contoh dari dua hal yang
ekstrim ini. Enzim-enzim ini yang mengkatalisis hidrolisis ikatan gliosida
antara gula dan alkohol, sangat spesifikuntuk bagian gula dan untuk ikatan
(alfa atau beta), tetapi relatif nonspesifik untuk bagian alkohol atau glikogen.
2. Kespesifikan Gugus
Suatu enzim hanya dapat bekerja terhadap gugus yang khas, misalnya
glikosidase terhadap gugus alkohol, pepsin dan tripsinterhadap ikatan peptida,
sedangkan esterasa terhadap gugus alkohol, pepsin dan tripsin terhasap ikatan
peptida, sedangkan esterase terhadap ikatan ester. Akan tetapi, dalam
pembatasan ini sejumlah besar substrat dapat diolah, jadi, misalnya,
 pengurangan jumlah enzim pencernaan yang mungkin sebaliknya dibutuhkan.
Enzim-enzim tertentu menunjukan kespesifikan gugus yang lebih tinggi.
Kamotripsin, terutama menghidrolisa ikatan peptida dimana gugus
karboksilnya berasal dari asam-asam amino fenilalanin, tirosin atau triptofan.
Karboksipeptidase dan amino peptidase memecahkan asam amino masing-
masing dari ujung karboksil atau amino rantai polipeptida.
Perubahan suhu dan pH mempunyai pengaruh besar terhadap kerja enzim.
Kecepatan reaksi enzim juga dipengaruhi oleh konsentrasi enzim dan konsentrasi
substrat. Pengaruh aktivator, inhibitor, koenzim dan konsentrasi elektrolit dalam
beberapa keadaan juga merupakan faktor-faktor yang penting. Hasil reaksi enzim
juga dapat menghambat kecepatan reaksi. Suhu rendah yang mendekati titik beku
biasanya tidak merusak enzim. Pada suhu dimana enzim masih aktif, kenaikan
suhu sebanyak 10OC, menyebabkan keaktifan menjadi 2 kali lebih besar (Q10 =
2). Pada suhu optimum reaksi berlangsung paling cepat. Bila suhu dinaikan terus,
maka jumlah enzim yang aktif akan berkurang karena mengalami denaturasi.
Enzim didalam tubuh manusia memiliki suhu optimum sekitar 37 o C. Enzim
organism mikro yang hidup dalam lingkungan dengan suhu tinggi mempunyai
suhu optimum yang tinggi. Sebagian besar enzim menjadi tidak aktif pada
pemanasan sampai + 60o C. Ini disebabkan karena proses denaturasi enzim.
Dalam beberapa keadaan, jika pemanaasan dihentikan dan enzim didinginkan
kembali aktivitasnya akan pulih. Hal ini disebabkan oleh karena proses denaturasi
masih reversible. pH dan zat-zat pelindung dapat mempengaruhi denaturasi pada
pemanasan ini. Hubungan antara aktivitas enzim dan suhu dapat dilihat pada
Gambar berikut (Indah, 2004).
 Menurut Indah (2004), bila aktivitas enzim diukur pada pH yang berlainan,
maka sebagian besar enzim didalam tubuh akan menunjukan aktivitas optimum
antara pH 5,0 - 9,0, kecuali beberapa enzim misalnya pepsin(pH optimum = 2).
Ini disebabkan oleh :
1. Pada pH rendah atau tingi, enzim akan mengalami denaturasi.
2. Pada pH rendah atau tinggi, enzim maupun substrat dapat mengalami
perubahan muatan listrik dengan akibat perubahan aktivitas enzim.
Misalnya suatu reaksi enzim dapat berjalan bila enzim tadi bermuatan negatif
(Enz- ) dan substratnya bermuatan positif (SH+) :
Enz- + SH+ EnzSH
Pada pH rendah Enz- akan bereaksi dengan H+ menjadi enzim yang tidak
bermuatan.
Enz- + H+ Enz-H
Demikian pula pada pH tinggi, SH+ yang dapat bereaksi dengan Enz- , maka
pada pH yang extrem rendah atau tinggi konsentrasi efektif SH+ dan enz akan
berkurang, karena itu kecepatan reaksinya juga berkurang. Seperti pada gambar
berikut.

Kecepatan rekasi enzim (v) berbanding lurus dengan konsentrasi enzim

(Enz). Makin besar jumlah enzim makin cepat reaksinya. Lihat pada gambar.
Dalam reaksinya Enz akan mengadakan ikatan dengan substrat S dan membentuk
kompleks enzim-substrat, Enzs. EnzS ini akan dipecah menjadi hasil reaksi P dan
enzim bebas Enz.
 Makin banyak Enz terbentuk, makin cepat reaksi ini berlangsung. Ini terjadi
sampai batas tertentu.

Menurut Indah (2004), bila konsentrasi substrat (S) bertambah, sedangkan

keadaan lainya tetap sama, kecepatan reaksi juga akan meningkat sampai suatu
batas maksimum V. Pada titik maksimum ini enzim telah jenuh dengan subtrat.
Seperti pada gambar.
Pada titik-titik A dan B belum semua enzim bereaksi dengan subtrat, maka
pada A dan B penambahan subtrat S akan menyebabkan jumlah EnzS bertambah
dan kecepatan reaksi v akan bertambah, sesuai dengan penambahan S.
Pada titik C semua enzim telah bereaksi denagn subtrat, sehingga
penambahan S tidak akan menambah kecepatan reaksi, karena tidak ada lagi
enzim bebas.
Pada titik B kecepatan reaksi tepat setengah kecepatan maksimum.
Konsentrasi subtrat yang menghasilkan setengah kecepatan maksimum dinamakan
harga Km atau konstanta Michaelis.
 Pengaruh faktor lain yaitu enzim dapat dirusak dengan pengocokan,
penyinaran ultraviolet dan sinar-x, sinar-β dan sinar-γ. Untuk sebagian ini
disebabkan karena oxidasi oleh peroxida yang dibentuk pada penyinaran tersebut.
Kerja enzim juga dipengaruhi oleh adanya inhibitor seperti obat-obatan dan
sebagainya (Indah, 2004).
Susu adalah bahan makanan yang sempurna karena mengandung protein,
lemak, karbohidrat (laktosa), vitamin dan garam anorganik. Dalam susu terdapat
pospat baik sebagai protein, maupun sebagai ion pospat anorganik. Kesegaran
susu dapat ditandai dengan masih aktifnya enzim-enzim yang terdapat didalamnya
diantaranya aktifnya enzim amylase, lipase, peroksidase, katalase dan sebagainya
(Tim Dosen Biokimia, 2001).
Susu mengandung suatu enzim yang mengkatalisis oksidasi macam-
macam aldehid menjadi asam. Reaksinya berlangsung secara anaerobik dan dapat
ditunjukkan bila ada akseptor hidrogen yang sesuai seperti : metilen biru. Jalannya
reaksi dapat dilihat dari perubahan warna biru (bentuk oksidasi) menjadi tak
berwarna (bentuk reduksi). Reaksi ini biasanya dilakukan dalam tabung Thunberg
(Patong, 2012).
Uji metilen biru dapat memberikan gambaran perkiraan jumlah bakteri
yang terdapat dalam susu. Pada uji ini akan ditambahkan sejumlah zat yang biru
ke dalam susu, kemudian diamati waktu yang dibutuhkan oleh bakteri dalam susu
tersebut untuk melakukan aktifitas yang dapat mengakibatkan perubahan warna
zat tersebut. Semakin tinggi jumlah bakteri dalam susu tersebut, semakin cepat
terjadinya perubahan warna zat tersebut. Uji metilen biru didasarkan pada
kemampuan bakteri dalam susu untuk tumbuh dan menggunakan oksigen terlarut,
sehingga menyebabkan perubahan penurunan kegiatan oksidasi-reduksi dari
campuran tersebut. Maka akibatnya metilen biru yang ditambahkan akan tereduksi
menjadi putih metilen. Selain itu bekerja pula enzim yang disebut Schardinger
enzyme (Girindra, 1990).
 BAB III
METODE PRAKTIKUM

A. Waktu dan Tempat

Hari/tanggal : Senin/ 11 Januari 2016
Waktu : Pukul 09.10.30-14.00 WITA
Tempat : Laboratorium Biologi Lantai III Barat FMIPA UNM

B. Alat dan Bahan

1. Alat
a. Tabung reaksi
b. Rak tabung reaksi
c. Pipet tetes
d. Gelas kimia
e. Gelas ukur
f. Bunsen, kasa dan kaki tiga
g. Penjepit Tabung
h. Water bath
2. Bahan
a. Kedelai
b. Susu
c. Aquadest
d. Metilen blue
e. Formaldehid 40%
f. Parafin liquid
g. Fenoftalein
h. Sublimat
i. Kertas saring
j. Tissue
k. Kasa
l. Korek api
3. Prosedur Kerja
a. Percobaan Pertama
1) Pembuatan Larutan Urease

1 gram kedelai

Menambahkan
100 ml aquadest
Mengocok

Selama 10 menit

Menyaring
Larutan urease

2) Tabung A
Menyiapkan tabung reaksi yang bersih

Mengisi
5 ml urea

Menambahkan

1 tetes fenoftalein 1% + 1 ml urease

Menutup
Mengamati perubahan yang terjadi

3) Tabung B
Menyiapkan tabung reaksi yang bersih

Memanaskan
3 ml larutan urease

Mendinginkan
Larutan urease yang telah dingin
 5 ml urea

Menambahkan
1 tetes fenoftalein + 1 ml urease (yang telah
dipanaskan)
Menutup
Mengamati perubahan yang terjadi

4) Tabung C

2 ml larutan urease

Menambahkan

1 tetes sublimat

5 ml urea

Menambahkan

1 tetes fenoftalein + 1 ml urease (yang telah

dicampur sublimat)
Mengamati

Perubahan yang terjadi

b. Percobaan Kedua
1) Pembuatan Reagen

25 mg Metilen blue

Menambahkan
195 ml aquadest + 5 ml formaldehid 40%

Mengaduk
Reagen yang siap digunakan
2) Tabung A

5 ml susu

Menambahkan
5 tetes reagen

Mengocok
Kemudian + parafin liquid

Mengamati
Perubahan yang terjadi

3) Tabung B

5 ml susu

Menambahkan

5 tetes reagen

Mengamati
Perubahan yang terjadi

4) Tabung C
5 ml susu (dimasak terlebih dahulu)

Menambahkan
5 tetes reagen

Mengocok
Menambahkan parafin liquid

Mengamati
Perubahan yang terjadi
 BAB IV
HASIL PENGAMATAN DAN PEMBAHASAN

A. Hasil Pengamatan

NO. PERCOBAAN HASIL

Tabung a Rx (+)
(5 ml urea +1 tetes fenoftalein
+ 1 ml urease) W Merah muda bening
Tabung b Rx (-)
1 (5 ml urea + 1 tetes fenoftalein
+ 1 ml urease) W Putih keruh
Tabung c Rx (-)
( 5 ml urea + 1 tetes fenoftalein
+ 1 ml urease) W Bening + endapan

Tabung a Rx Gelembung di permukaan

(5 ml air susu + 5 tetes reagen
+ parafin liquid) W Biru muda

Rx Tidak ada gelembung

Tabung b
2
(5 ml air susu + 5 tetes reagen ) Biru muda (lebih biru dari
W
tabung a dan c)
Gelembung di permukaan
Tabung c Rx
(lebih sedikit dari tabung a)
( 5 ml air susu + 5 tetes reagen
+ parafin liquid) W Biru muda

B. Pembahasan
1. Percobaan I (Dengan Urea)
Enzim adalah  biomolekul  berupa  protein  yang berfungsi sebagai
katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi)
dalam suatu  reaksi kimia.  Molekul  awal yang disebut substrat akan
dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Enzim
bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan
senyawa turunan melalui suatu reaksi kimia organik yang
membutuhkan energi aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi
kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi
membutuhkan waktu lebih lama.
Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis
enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal
ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap.
Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses
perombakan pati menjadi glukosa.
Pada percobaan I, yang bekerja sebagai substrat adalah urea/ureum.
Sedangkan enzimnya adalah urease yang dibuat paling awal. Pada tabung A,
sebanyak 5 ml urea/ureum ditambahkan 1 tetes fenoftalein dan 1 ml urease.
Tabung A menunjukkan reaksi positif yaitu berwarna merah muda bening.
Hal ini menunjukkan bahwa enzim urease bereaksi dengan urea/ureum
menghasilkan produk yang ditandai dengan perubahan warna pada larutan
tersebut.
Pada tabung B, sebanyak 3 ml urease terlebih dahulu dipanaskan.
Kemudian, 5 ml urea/ureum ditambahkan 1 tetes fenoftalein dan 1 ml urease
(yang telah dipanaskan). Tabung B menunjukkan reaksi negatif yaitu tidak
berubah warna menjadi merah (putih keruh). Hal ini disebabkan urase
terlebih dahulu dipanaskan (merusak enzim). Bila suhu dinaikan terus, maka
jumlah enzim yang aktif akan berkurang karena mengalami denaturasi.
Enzim didalam tubuh manusia memiliki suhu optimum sekitar 37o C.
Pada tabung C, terlebih dahulu mencampur sebanyak 2 ml urease
dengan 1 tetes sublimat. Kemudian, 5 ml urea/ureum ditambahkan 1 tetes
fenoftalein dan 1 ml urease (yang telah dicampur sublimat). Tabung C
menunjukkan reaksi negatif yaitu tidak berubah warna menjadi merah
(bening+endapan). Hal ini disebabkan sublimat yang ditambahkan pada
urease adalah inhibitor. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas
enzim. Inhibitor dapat berupa zat anorganik (beberapa kation logam) atau
senyawa organik.
2. Percobaan II (Dengan Susu)
Prinsip kerja percobaan ini adalah menentukan kesegaran susu dengan
mereaksikan susu segar dengan perlakuan pemanasan, penambahan
formaldehid atau air dan mengidentifikasi dengan metilen blue sehingga
enzim Schardinger yang terdapat dalam susu mengkatalisis oksidasi
formaldehid menjadi asam-asam dalam suasana anaerob yang terlihat dari
perubahan warna dari biru menjadi putih.
Pada tabung A, sebanyak 5 ml susu ditambahkan 5 tetes reagen dan 1
tetes parafin liquid. Pada tabung B, sebanyak 5 ml susu ditambahkan 5 tetes
reagen (tanpa parafin liquid). Serta tabung C, 5 ml susu terlebih dahulu
dipanaskan, lalu didinginkan, kemudian menambahkan 5 tetes reagen dan 1
tetes parafin liquid. Ketiga tabung lalu dimasukkan kedalam waterbath
selama ±30 menit dengan suhu 27-400C. Setelah dikeluarkan dari waterbath,
terjadi perubahan dari ketiga sampel.
Tabung A dan C mengalami perubahan warna menjadi biru muda,
disebabkan karena enzim Schardinger menggunakan oksigen terlarut untuk
mengoksidasi formaldehid menjadi asam karboksilat. Akibatnya, metilen
biru akseptor hidrogen dari asam akan tereduksi menjadi putih. Sedangkan
tabung B tidak mengalami perubahan warna (tetap biru muda, namun lebih
tua dari tabung A dan C), hal ini disebabkan karena pemanasan yang
dilakukan menghambat enzim di dalam susu tersebut sehingga tidak
aktif/rusak, akibatnya enzim tersebut tidak dapat mengoksidasi aldehid
dengan baik dan menyebabkan sulit terjadi perubahan warna.
Berdasarkan hasil yang diperoleh dapat dilihat bahwa penambahan
formaldehid dan pemanasan dapat berpengaruh terhadap kesegaran susu
dimana susu yang ditambahkan formaldehid lebih lama teroksidasi
dibandingkan susu yang hanya diberikan aquades, sedangkan susu yang
dipanaskan yang paling lama mengalami oksidasi karena enzim yang
dikandung susu rusak akibat pemanasan.
 BAB V
PENUTUP

A. Kesimpulan
Setelah dilakukan praktikum enzim maka dapat ditarik kesimpulan, yaitu:
1. Katalis adalah suatu zat yang ditambahkan kedalam suatu reaksi kimia
dengan tujuan untuk memperbesar kecepatan reaksi.
2. Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah pH, suhu,
inhibitor, aktivator, konsentrasi enzim, dan konsentrasi substrat.
3. Pemanasan pada susu dapat merusak kesegaran susu karena pemanasan
yang dilakukan menghambat enzim di dalam susu tersebut sehingga tidak
aktif/rusak, akibatnya enzim tersebut tidak dapat mengoksidasi aldehid
dengan baik dan menyebabkan  sulit terjadi perubahan warna. 
4. Penambahan formaldehida juga mempengaruhi kesegaran susu dimana
berdasarkan percobaan diperoleh hasil susu yang ditambahkan
formaldehid lebih lama teroksidasi.
B. Saran
1. Untuk Praktikan
Praktikan diharapkan agar mengetahui prosedur kerja sehingga
praktikum dapat berjalan dengan efisien.
2. Untuk Laboratorium
Laboratorium diharapkan agar lebih melengkapi fasilitas yang
diperlukan dalam praktikum terutama bahan yang digunakan.
3. Untuk Asisten
Asisten diharapkan agar dapat membimbing praktikan dengan
sesungguh-sungguhnya dan lebih maksimal untuk dapat meminimalisir
kesalahan.
 DAFTAR PUSTAKA

Indah, Mutiara. 2004. Enzim. Fakultas Kedokteran, Universitas Sumatera Utara.

Girindra, A.,1990. Biokimia I. PT. Gramedia: Jakarta.
Patong, A.R., dkk., 2012. Biokimia Dasar. Makassar: Lembah Harapan Press.
Soenardi, 2008. Analisa Bahan Makanan dan Pertanian. Universitas Ilmu Pangan
dan Gizi.Yogyakarta.
Sirajuddin, S dan Najamuddin U., 2011. Biokimia. Makassar: Unhas-Press.
Soewoto, Hafiz, dkk. 2000. Biokimia Eksperimen Laboratorium.Jakarta: Widya
Medika.
Tim Dosen Biokimia, 2001, Penuntun Praktikum Biokimia, Universitas Negeri
Makassar: Makassar.