BAB I

PENDAHULUAN
1.1      Latar Belakang
Setiap makhluk hidup di bumi pasti tersusun atas sel-sel yang berperan aktif
dalam proses metabolisme. Dalam proses metabolisme ini tentunya membutuhkan
zat-zat seperti protein, karbohidrat, vitamin, dan bahan lainnya untuk membantu
proses metabolisme itu sendiri.
Suatu organisme hidup adalah rakitan menakjubkan dari reaksi kimia. Masing-
masing reaksi seolah berjalan sendiri tapi memberi sumbangan untuk kehidupann
organisme sebagai suatu kesatuan. Sel dalam tubuh tumbuhan mampu mengatur
lintasan – lintasan metabolik yang dikendalikannnya agar terjadi dan dapat mengatur
kecepatan reaksi tersebut dengan cara memproduksi suatu katalisator dalam jumlah
yang sesuai dan tepat pada saat dibutuhkan. Katalisator inilah yang disebut dengan
enzim. 
Sebagai contoh proses metabolisme saat pembentukan urea yang nyatanya
membutuhkan suhu tinggi yang tidak mungkin manusia miliki.
Namun,  karena adanya enzim yang merupakan katalisator biologis menyebabkan
reaksi-reaksi tersebut berjalan dalam suhu fisiologis tubuh manusia, sebab enzim
berperan dalam menurunkan energi aktivasi menjadi lebih rendah dari yang
semestinya dicapai dengan pemberian panas dari luar. Kerja enzim dengan cara
menurunkan energi aktivasi sama sekali tidak mengubah ΔG reaksi (selisih antara
energi bebas produk dan reaktan), sehingga dengan demikian kerja enzim tidak
berlawanan dengan Hukum Hess 1 mengenai kekekalan energi. Selain itu, enzim
menimbulkan pengaruh yang besar pada kecepatan reaksi kimia yang berlangsung
dalam organisme. Reaksi-reaksi yang berlangsung selama beberapa minggu atau
bulan di bawah kondisi laboratorium normal dapat terjadi hanya dalam beberapa detik
di bawah pengaruh enzim di dalam tubuh.
Peran enzim sebagai biokatalisator sangat berpengaruh terhadap peristiwa-
peristiwa dalam tubuh. Hal ini karena enzim sebagai determinan yang menentukan

1
kecepatan berlangsungnya suatu peristiwa fisiologik, yang memainkan peranan
sentral dalam masalah kesehatan dan penyakit. Sehingga, dalam keadaan-keadaan
tertentu kerja enzim akan mengalami perubahan. Dalam keadaan tubuh yang kurang
seimbang, atau tubuh yang kurang sehat, reaksi-reaksi yang terjadi di dalam tubuh
menjadi tidak seimbang. Hal ini disebabkan kerja enzim tidak terkoordinasi dengan
cermat. Sementara dalam keadaan sehat , semua proses fisiologis akan berlangsung
dengan baik serta teratur.
Enzim sendiri merupakan polimer biologik yang mengatalisis lebih dari satu
proses dinamik yang memungkinkan kehidupan seperti yang kita kenal sekarang.
sifat-sifat enzim pun sangat khas, salah satunya yaitu satu enzim hanya memiliki satu
substrat. Selain sifat, enzim juga memiliki klasifikasi, tata nama serta spesifikasi
tersendiri. Perananan enzim dalam tubuh manusia sangatlah besar. Untuk itu,
pemahaman selengkapnya tentang enzim akan dibahas dalam makalah ini.
1.2      Rumusan Masalah
1.  Apa pengertian enzim?

2.  Bagaimana tatanama dan kekhasan enzim?

3.  Bagaimana fungsi dan cara kerja enzim?

4.  Bagaimana cara penggolongan enzim?

5.  Apa saja faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim?

6.  Apakah pengertian koenzim?

2
1.3      Tujuan Penulisan
1. Untuk mengetahui pengertian enzim.

2. Untuk mengetahui bagaimana tatanama dan kekhasan enzim.

3. Untuk mengetahui fungsi dan cara kerja enzim.

4. Untuk mengetahui cara penggolongan enzim.

5. Untuk mengetahui faktor-faktor apa saja yang mempengaruhi kerja enzim.

6. Untuk mengetahui pengertian koenzim.

1.4      Metode Penulisan
Metode yang digunakan oleh penulis dalam penyusunan makalah ini adalah
metode kepustakaan yang bersumber dari buku dan internet yang berkaitan dengan
permasalahan makalah ini.

3
 BAB II
PEMBAHASAN
2.1    Pengertian Enzim
Enzim atau fermen (dalam bahasa yunani, en = di dalam dan zyme = ragi)
adalah senyawa organik yang tersusun atas protein, dihasilkan oleh sel, dan berperan
sebagai biokatalisator dalam reaksi kimia. Enzim adalah biokatalisator organik yang
dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu
senyawa yang berikatan dengan protein, berfungsi sebagai senyawa yang
mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi  dalam suatu reaksi kimia. Hampir
semua enzim merupakan protein.
Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi metabolisme
dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau aktivitas enzim terganggu maka
reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu.
Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai
substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang
berbeda, disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu
kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim
agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan
metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter.
Dari hasil penelitian para ahli biokimia ternyata banyak enzim mempunyai
gugus bukan protein (kofaktor), jadi termasuk golongan protein majemuk. Enzim
semacam ini (holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan suatu gugus bukan
protein (kofaktor). Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas protein, dan
merupakan bagian yang paling utama dari enzim. Kofaktor ada yang terikat kuat pada
protein (protestik), ada pula yang tidak begitu kuat ikatannya (koenzim). Sebagai
contoh enzim katalase terdiri atas protein dan ferriprotorfirin. Ada juga enzim yang
terdiri dari protein dan logam, misalnya askorbat oksidase adalah protein yang
mengikat tembaga.

4
2.2    Tata Nama dan Kekhasan Enzim
a.       Tata nama enzim
Biasanya enzim mempunyai akhiran –ase. Di depan –ase digunakan nama
substrat di mana enzim itu bekerja., atau nama reaksi yang dikatalisis. Substrat adalah
senyawa yang bereaksi dengan bantuan enzim. Sebagai contoh enzim yang
menguraikan urea (substrat) dinamakan urease. Kelompok enzim yang mempunyai
fungsi sejenis diberi nama menurut fungsinya, misalnya hidrolase adalah kelompok
enzim yang mempunyai fungsi sebagai katalis dalam reaksi hidrolisis. Karena itu
disamping nama trivial (biasa) maka oleh Commisison on Enzymes of the
International Union of Biochemistry telah ditetapkan pula tata nama yang sistematik,
disesuaikan dengan pembagian atau penggolongan enzim didasarkan pada
fungsinya. Secara ringkas, sistem penamaan enzim menurut IUB dijelaskan sebagai
berikut:
1) Reaksi dan enzim yang mengkatalisis membentuk 6 kelas, masing-masing
mempunyai 4-13 subkelas.
2) Nama enzim terdiri atas 2 bagian, pertama menunjukkan substrat dan kedua
ditambah dengan –ase yang menunjukkan tipe reaksi yang dikatalisis. Contoh:
heksosa isomerase (subsrat: heksosa dengan reaksi isomerase).
3) Jika diperlukan, ditambah dengan informasi tambahan tentang reaksi dalam tanda
kurung di bagian akhir nama. Contoh: 1.1.1.37 L-malat:NAD+ oksidoreduktase
(dekarboksilasi).
4)  Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang terdiri dari 4 nomor yaitu:
  Digit pertama          : kelas tipe reaksi
Digit kedua             : subkelas tipe reaksi
Digit ketiga             : subsubkelas tipe reaksi
Digit keempat         : untuk enzim spesifik
Contoh: 2.7.1.1 diuraikan menjadi:
  Kelas 2                    : transferase
 Subkelas 7               : transfer fosfat

5
  Subsubkelas 1         : alkohol merupakan akseptor fosfat
 Enzim spesifik 1     : heksokinase atau ATP:D-heksosa 6-fosfotransferase.
Suatu enzim yang mengkatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil atom
C ke enam molekul glukosa.
b.      Kekhasan enzim
Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Kekhasan
inilah ciri suatu enzim. Ini berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat
bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Enzim urease hanya bekerja terhadap
berbagai macam reaksi. Enzim urease hanya bekerja terhadap urea sebagai
substratnya. Ada juga enzim yang bekerja terhadap lebih dari suatu substrat namun
enzim tersebut tetap mempunyai kekhasan tertentu, misalnya enzim esterase
dapat menghidrolisir beberapa ester asam lemak, tetapi tidak dapat menghidrolisir
substrat lain yang bukan ester.
Kekhasan terhadap suatu reaksi disebut kekhasan reaksi. Suatu asam amino
tertentu sebagai substrat dapat mengalami berbagai reaksi dengan berbagai
enzim. Jadi, walaupun reaksi tersebut berjalan namun tiap enzim hanya bekerja pada
satu reaksi. Jadi, kekhasan reaksi bukan disebabkan oleh koenzim tetapi oleh
apoenzim.
Daya katalitik enzim sangat besar, yaitu mampu mempercepat reaksi kimia
minimal sejuta kali. Tanpa enzim, kecepatan sebagian besar reaksi kimia di dalam
sistem biologi sangatlah rendah sehingga tak dapat diukur.
Enzim sangat spesifik, baik terhadap terhadap jenis reaksi yang dikatalisisnya
maupun terhadap substrat atau reaktan yang diolahnya. Satu enzim biasanya
mengkatalisis satu jenis reaksi kimia saja, atau seperangkat reaksi yang sejenis.
Dalam reaksi enzimatik sangat jarang terjadi reaksi sampingan yang menyebabkan
terbentuknya hasil sampingan yang tak berguna.

6
2.3    Fungsi dan Cara Kerja Enzim
a.       Fungsi enzim
Fungsi suatu enzim ialah sebagai katalis untuk suatu proses biokimia yang
terjadi dalam sel maupun di luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi
108 sampai 1011 kali lebih cepat daripada suatu reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis.
Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien, di samping
mempunyai derajat kekhasan yang tinggi. Oleh karena itu, enzim mempunyai peranan
yang sangat penting  dalam reaksi metabolisme. Peranan enzim dalam reaksi
metabolisme adalah sebagai berikut:
1) Biokatalisator yaitu meningkatkan kecepatan reaksi kimia dengan menurunkan
energi aktivasinya tetapi tidak ikut bereaksi.
2) Modulator yaitu mengatur reaksi yang bersifat acak menjadi berpola. Misalnya
glukosa yang terbentuk selama proses fotosintesis. Jika konsentrasi glukosa telah
melebihi keseimbangan, maka akan terurai menjadi CO2 dan H2O. Dengan adanya
enzim, glukosa dapat diubah menjadi sukrosa atau amilum. Dalam bentuk sukrosa
dapat diedarkan ke seluruh jaringan melalui floem dan disimpan dalam bentuk
amilum. Dengan mengubah glukosa menjadi molekul lain, maka proses
fotosintesis dapat terus berlangsung tidak terhambat oleh akumulasi hasilnya.
b.      Cara kerja enzim

Skema kerja enzim sukrase dalam reaksi katabolisme

7
a)      Kompleks enzim substrat
Telah dijelaskan bahwa suatu enzim mempunyai kekhasan yaitu hanya
bekerja pada satu reaksi saja. Untuk dapat bekerja terhadap suatu zat atau substrat
harus ada hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat. Oleh karena itu tidak
seluruh bagian enzim dapat berhubungan dengan substrat. Hubungan antara
substrat dengan enzim hanya terjadi pada bagian atau tempat tertentu saja. Tempat
atau bagian enzim yang mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat dinamai
bagian aktif (active site). Hubungan hanya mungkin terjadi apabila bagian aktif
mempunyai ruang yang tepat dapat menampung substrat. Apabila substrat
mempunyai bentuk atau konformasi lain, maka tidak dapat ditampung pada bagian
aktif suatu enzim. Dalam hal ini enzim itu tidak dapat berfungsi terhadap substrat. Ini
adalah penjelasan mengapa tiap enzim mempunyai kekhasan terhadap substrat
tertentu.
Hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat menyebabkan terjadinya
kompleks enzim-substrat. Kompleks ini merupakan kompleks yang aktif, yang
bersifat sementara dan akan terurai lagi apabila reaksi yang diinginkan telah terjadi.
1)      Lock and key (gembok dan kunci) 
Menurut teori kunci-gembok, terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim
karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan situs aktif (active site)
dari enzim, sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. Substrat berperan sebagai
kunci masuk ke dalam situs aktif, yang berperan sebagai gembok, sehingga terjadi
kompleks enzim-substrat. Pada saat ikatan kompleks enzim-substrat terputus, produk
hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula. Berbeda
dengan teori kunci gembok. Jika enzim mengalami denaturasi (rusak) karena panas,
maka bentuk sisi aktif berubah sehingga substrat tidak sesuai lagi.
2)      Teori Kecocokan Induksi (Daniel Koshland)
Menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat
berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian

8
rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling
melengkapi. Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku, tetapi lebih fleksibel.
b)      Persamaaan Michaelis – Menten
Leonor Michaelis dan Maude Menten pada tahun 1913 mengajukan hipotesis
bahwa dalam reaksi enzim terjadi dahulu kompleks enzim-substrat yang kemudian
menghasilkan hasil reaksi dan enzim kembali.
Michaelis dan Menten berkesimpulan bahwa kecepatan reaksi tergantung pada
konsentrasi kompleks enzim-substrat [ES], sebab apabila tergantung pada konsentrasi
substrat [S], maka penambahan konsentrasi substrat akan menghasilkan pertambahan
kecepatan reaksi yang apabila digambarkan akan merupakan garis lurus.
2.4    Penggolongan Enzim
Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masing-masing
enzim diberi nama menurut substratnya, misalnya urease, arginase, dan lain-lain.
Disamping itu ada pula beberapa enzim yang dikenal dengan nama lama, misalnya
pepsin, tripsin, dan lain-lain. Oleh Commision on Enzymes of the International Union
of Biochemistry, enzim dibagi dalam enam golongan besar. Penggolongan ini
didasarkan atas reaksi kimia dimana enzim memegang peran. Enam golongan enzim
tersebut adalah:
1.  Oksidoreduktase
Enzim yang melaksanakan katalis dengan melibatkan reaksi oksidasi suatu
senyawa ataupun reduksi dengan senyawa lain.
2.  Transferase
Enzim melaksanakan katalis reaksi yang mengalihkan suatu gugus yang
mengandung C, P, N, S suatu senyawa ke senyawa lain
3.  Hidrolase
Enzim yang melaksanakan katalis pemecah hidroik atau sebaliknya
4.  Liase
Enzim yang melaksanakan katalis pemusatan ikatan C-C, C-O, C-N dsb, tanpa
melibatkan hidrolisis atau oksidasi reduksi

9
5. Isomerase
Enzim yang melaksanakan katalis reaksi isomerisasi yang merupakan penataan
kembali atom yang membentuk suatu molekul
6. Ligase
Enzim yang melaksanakan katalis reaksi-reaksi pembentukan ikatan antara dua
moekul substrat yang terkait dengan pemusatan ikatan pirofosfat dalam ATP atau
senyawa energi tinggi lainnya
2.5    Faktor-faktor yang mempengaruhi enzim
Ada beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim, yaitu:
1) Konsentrasi enzim, pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi
bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.
2) Konsentrasi Substrat, hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi
enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan
kecepatan reaksi. Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu, tidak terjadi
kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar. Dengan
demikian konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini
menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. Pada suatu batas konsentrasi
substrat tertentu, semua bagian aktif telah dipenuhi oleh substrat atau telah jenuh
dengan substrat. Dalam keadaan ini, bertambah besarnya konsentrasi substrat tidak
menyebabkan bertambah besarnya kosentrasi kompleks substrat, sehingga jumlah
hasil reaksinya pun tidak bertambah besar.
3) Suhu, pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu
yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Di samping itu, karena enzim
adalah suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses
denaturasi, sehingga bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian
konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya  pun
menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan
kecepatan reaksi. Namun kenaikan suhu pada saat terjadinya denaturasi akan
mengurangi kecepatan reaksi. Oleh karena ada dua pengaruh yang berlawanan,

10
 maka akan terjadi suatu titik optimum, yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu
proses reaksi yang menggunakan enzim tersebut.
4) pH, struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungan. Enzim dapat berbentuk ion
positif, ion negative atau ion bermuatan ganda (zwitter ion). Dengan demikian
perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektifitas bagian aktif
enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. Tinggi rendahnya pH juga
dapat menyebabkan denaturasi yang dapat menurunkan aktifitas enzim, sehingga
diperlukan suatu pH optimum yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi enzim
yang paling tinggi.
5) Produk/hasil reaksi (dapat menghambat enzim)
6) Zat penggiat (aktivator), misalnya logam alkali, logam alkali tanah, Mn, Mg, dan
Cl.
7) Zat penghambat (Inhibitor), yaitu molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi
pembentukan kompleks enzim-substrat. Hambatan yang dilakukan oleh inhibitor
dapat berupa hambatan tidak revesibel atau hambatan revesibel.
a)     Hambatan Revesibel
Hambatan revesibel dapat berupa hambatan bersaing atau hambatan tidak bersaing.
- Hambatan bersaing.
Hambatan bersaing disebabkan karena ada molekul mirip dengan substrat,
yang dapat pula membentuk kompleks, yaitu kompleks enzim inhibitor (EI)
pembentukan kompleks ES, yaitu melalui penggabungan inhibitor dengan enzim pada
bagian aktif enzim. Dengan demikian terjadi persaingan antara inhibitor dengan
substrat terhadap bagian aktif enzim melalui reaksi sebagai berikut :
E + S -------------- ES
E + I --------------- EI
Inhibitor yang menyebabkan hambatan bersaing disebut inhibitor bersaing.
Inhibitor ini menghalangi terbentuknya kompleks ES dengan cara membentuk
kompleks EI dan tidak dapat membentuk hasil reaksi ( P).
E + S -------------- ES ------------ E + P (membentuk hasil reaksi)

11
E + I -------------- EI ------------ ( tidak terbentuk hasil reaksi)
Dengan demikian adanya inhibitor bersaing dapat mengurangi peluang bagi
terbentuknya kompleks ES dan hal ini menyebabkan berkurangnya kecepatan reaksi.
-  Hambatan tak bersaing
Hambatan tidak bersaing ( non competitive inhibition ) tidak di pengaruhi oleh
besarnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya (inhibitor tidak
bersaing). Dalam hal ini inhibitor dapat bergabung dengan enzim di luar bagian aktif.
Penggabungan antara inhibitor dengan enzim ini terjadi pada enzim bebas, atau pada
enzim yang telah mengikat substrat yaitu kompleks enzim substrat.
E + I ----------- EI
ES + I ------------ ESI
b)   Hambatan tidak reversibel
Hambatan tidak reversibel ini dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak
reversibel dengan bagian tertentu pada enzim, sehingga mengakibatkan berubahnya
bentuk enzim. Dengan demikian mengurangi aktivitas katalik enzim tersebut. Reaksi
ini berlangsung tidak reversibel sehingga menghasilkan produk reaksi dengan
sempurna.
8)   Hambatan Alosterik
Hambatan yang terjadi pada enzim alosterik dinamakan hambatan alosterik,
sedangkan inhibitor yang menghambat dinamakan inhibitor alosterik. Bentuk molekul
inhibitor alosterik berkaitan dengan enzim pada tempat diluar bagian aktif enzim.
Dengan demikian, hambatan ini tidak akan dapat diatasi dengan penambahan
sejumlah besar substrat. Terbentuknya ikatan antara enzim dengan inhibitor
mempengaruhi konformasi enzim, sehingga bagian aktif mengalami perubahan
bentuk. Akibatnya ialah penggabungan substrat pada bagian aktif enzim terhambat.
- Inhibitor/penghambat kompetitif, produk (sebagai zat inhibitor) berkompetisi
dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim. Dapat diatasi dengan
menambahkan konsentrasi substrat.

12
 - Inhibitor/penghambat alosterik (non-kompetitif), produk (sebagai zat inhibitor)
berikatan pada bagian enzim selain sisi aktif enzim yang disebut sisi alosterik dan
menyebabkan sisi aktif berubah sehingga substrat tidak dapat berikatan dengan
enzim.
2.6    Koenzim  
Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor
gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh koenzim
mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa
mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang dibawa
oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat,
dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim
seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin.
Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat
dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder.
Sebagai contoh, sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH.
Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam
sel. Contohnya, NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-
adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase.
Beberapa koenzim  mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin bahkan
menjadi bagian dari molekul vitamin tersebut. Hubungan antara vitamin dengan
koenzim tampak pada contoh berikut :
1)  Niasin, merupakan nama vitamin yang berupa molekul nikotinamida atau asam
nikotinat. Molekul nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul NAD+,
NADP+.  Kekurangan niasin akan mengakibatkan pellagra pada manusia.
2) Molekul riboflavin atau vitamin B2 terdiri atas D ribitol yang terikat pada cincin
issoaloksazon yang tersubstitusi. Vitamin ini dikenal sebagai faktor pertumbuhan.
Molekul riboflavin merupakan bagian dari molekul FAD.
3) Asam lipoat adalah suatu vitamin yang juga merupakan faktor pertumbuhan dan
terdapat dalam hati. Asam ini terdapat dalam dua bentuk teroksidasi dan tereduksi,

13
 berfungsi sebagai kofaktor pada enzim piruvat dehidrogenase dan ketoglutarat
dehidrogenase, berperan dalam reaksi pemisahan gugus akil.
4)  Biotin adalah vitamin yang terdapat dalam hati dan berikatan dengan suatu
protein. Biotin berfungsi sebagai koenzim dalam reaksi karboksilasi.
5) Tiamin atau vitamin B1 umumnya terdapat dalam keadaan bebas dalam beras atau
gandum. Kekurangan vitamin B1 akan mengakibatkan penyakit beri-beri. Koenzim
yang berasal dari vitamin B1 ialah tiaminifosfat (TPP) dan berperan dalam reaksi
yang menggunakan enzim alpa keto dekarboksilase, asam alpa keto oksidase,
transketolase dan fosfo ketolase.
6) Vitamin B6 terdiri dari tiga senyawa yaitu piridoksal, piridoksin dan piridoksamin.
Kekurangan vitamin B6 dapat mengakibatkan dermatitis (penyakit kulit) dan
gangguan pada sistem saraf pusat. Koenzim dari vitamin B6 ialah piridoksalfosfat
dan piridoksaminofosfat.
7)  Asam folat dan derivatnya terdapat banyak dalam alam. Bakteri dalam usus
memproduksi asam fosfat dalam jumlah kecil. Koenzim yang berasal dari vitamin
ini ialah asam tetrahidrofosfat (FH4). Peranan FH4 ialah sebagai pembawa unit
senyawa satu atom karbon yang berguna dalam biosintesis purin, serin dan glisin.
8) Vitamin B12 sebagaimana diisolasi dari hati adalah sianokobalamina. Fungsi
vitamin B12 adalah bekerja pada beberapa reaksi anatara lain reaksi pemecahan
ikatan C-C, ikatan C-O, dan ikatan C-N dengan enzim mutase dan dehidrase.
9) Asam pantotenat terdapat dalam alam sebagai komponen dalam molekul koenzim
A. Vitamin ini diperlukan oleh tubuh sebagai faktor pertumbuhan. Koenzim A
berperan penting sebagai pembawa gugus asetil, khususnya dalam biosintesis asam
lemak.
Di samping koenzim yang mempunyai hubungan struktural dengan vitamin,
ada pula koenzim yang tidak berhubungan dengan vitamin, yaitu adenosine trifosfat
atau ATP. Koenzim ini termasuk golongan senyawa berenergi tinggi.

14
 BAB III

PENUTUP

3.1  Kesimpulan

       Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di

dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan
dengan protein, berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa
habis bereaksi  dalam suatu reaksi kimia.

 Secara umum enzim berfungsi sebagai katalis dan memiliki peranan penting

dalam reaksi metabolisme, yaitu sebagai biokatalisator dan modulator. Untuk dapat
bekerja pada suatu zat atau substrat harus ada hubungan atau kontak antara enzim
dengan substrat (kompleks enzim-substrat).

  Enzim digolongkan menurut tipe reaksi yang diikutinya dan mekanisme

reaksi, sedangkan masing-masing enzim diberi nama menurut substratnya, misalnya
urease, arginase dan lain-lain. Adapun beberapa faktor yang mempengaruhi kerja
enzim, yaitu konsentrasi enzim, konsentrasi substrat, suhu, pH, produk/hasil reaksi,
aktivator, dan inhibitor.

 Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor

gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya.

Penggolongan enzim berdasarkan atas reaksi kimia dimana enzim memegang

peranan, yaitu : oksidoreduktase, tranferase, hidrolase, liase, isomerase, dan ligase.

3.2  Saran

Dalam pembuatan makalah, membutuhkan bahan yang cukup banyak sehingga

cukup sulit untuk memahami materi sebagai bahan makalah. Dan dengan
mempelajari makalah yang singkat ini diharapkan kita dapat mengetahui apa itu
enzim.

15
 PERTANYAAN

1. Bagaimana proses pergantian enzim yang rusak ? (Lusi Malini)

2. Bagaimana cara kerja enzim ? (Rossa Annastasya)
3. Apa kaitannya hati dengan enzim katalase ? (Neneng Irawati)
4. Mengapa suhu tinggi akan mengakibatkan reaksi biokimia yang dipengaruhi
enzim semakin cepat ? (Wulan Laraswati Rengganis)
5. Mengapa jika pH lingkungan dinaikkan aktivitasnya akan menurun/rusak ?
(Sania Izel Askia)
6. Bagaimana cara kerja mematikan saraf asitelkolinesterase ? (Diandra T.R)

16
 JAWABAN

1. Enzim terbentuk didalam lisosom dan lisosom terdapat disetiap sel. Enzim
jika digunakan sewaktu-waktu menyebabkan kerusakan dan lisosom akan
memproduksi enzim yang dibutuhkan.

2. Cara kerja enzim ada 2 yaitu :

 Teori gembok anak kunci (key-lock) : Sisi aktif enzim mempunyai
bentuk tertentu yang hanya sesuai untuk satu jenis substrat saja
Gambar 3.4 A) Substrat sesuai dengan sisi aktif seperti gembok kunci
dengan anak kuncinya. Hal itu menyebabkan enzim bekerja secara
spesifik. Jika enzim mengalami denaturasi (rusak) karena panas,
bentuk sisi aktif berubah sehingga substrat tidak sesuai lagi. Perubahan
pH juga mempunyai pengaruh yang sama.
 Teori cocok terinduksi (induced fit) : Sisi aktif enzim lebih fleksibel
dalam menyesuaikan struktur substrat. Ikatan antara enzim dan
substrat dapat berubah menyesuaikan dengan substrat. Inhibitor
Merupakan zat yang dapat menghambat kerja enzim. Bersifat
reversible dan irreversible.
3. Enzim katalase terdapat didalam hati dan cara kerjannya itu menghidrolisis
racun-racun misalnya H2O2 kalau tidak dipecah jadi racun, kalau dihidrolisis
jadinya hidrogen sama air. Jadi intinya enzim katalase yaitu menghidrolisis
racun pada hati.
4. Temperature atau suhu,enzim bekerja pada suhu tertentu atau suhu optimum
yang maksimal memengaruhi kerja enzim. Jika suhu turun atau rendah,dapat
mengakibatkan aktivitas enzim menjadi kurang maksimal atau berhenti.
Sebaliknya,pada suhu tinggi aktivitas kerja enzim menjadi rusak. Enzim
berupa protein pada suhu tinggi akan mengalami denaturasi.

17
5. pH dapat memengaruhi aktivitas enzim. Tiap enzim umumnya memiliki
kisaran pH yang berbeda-beda biasanya mendekati netgral antara 6-8.
Perubahan ph dapat memengaruhi sisi aktif enzim. Bila pH terlalu rendah atau
terlalu tinggi maka kerja enzim menjadi kurang maksimal.
6. Inhibitor merupakan adanya zat-zat penghambat yang menyebabkan aktivitas
kerja enzim menjadi menghambat. Penghambatan kerja asetilkolin oleh enzim
ini didalam tubuh manusia berperan menimbulkan penyakit Alzheimer yang
terkait dengan kerusakan sel-sel otak, hilangnya ingatan,dan kemampun
berfikir.

18
 DAFTAR PUSTAKA

www.heruswn.teach-nology.com

http://josuasilitonga.wprdpress.com/2010/10/07/enzim/

http://miiyanni.blogspot.com/2013/04/makalah-enzim.html

19
20