BAB I

PENDAHULUAN

A. LATAR BELAKANG
Setiap makhluk hidup di bumi pasti tersusun atas sel-sel yang berperan aktif dalam proses
metabolisme. Dalam proses metabolisme ini tentunya membutuhkan zat-zat seperti protein,
karbohidrat, vitamin, dan bahan lainnya untuk membantu proses metabolisme itu sendiri.
Suatu organisme hidup adalah rakitan menakjubkan dari reaksi kimia. Masing-masing reaksi
seolah berjalan sendiri tapi memberi sumbangan untuk kehidupann organisme sebagai suatu
kesatuan. Sel dalam tubuh tumbuhan mampu mengatur lintasan–lintasan metabolik yang
dikendalikannnya agar terjadi dan dapat mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan cara
memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai dan tepat pada saat dibutuhkan.
Sejak tahun 1926 pengetahuan tentang enzim atau enzimologi berkembang dengan cepat.
Dari hasil penelitian para ahli biokimia ternyata enzim mempunyai gugus bukan protein, jadi
termasuk golongan protein majemuk. Enzim semacam ini (holoenzim) terdiri atas protein
(apoenzim) dan suatu gugus bukan protein (Anna Poedjiadi dan Titin Supriyanti, 2005: 141).
Enzim berperan sebagai katalis dalam sistem biologi. Sifat enzim yang paling mencolok
ialah daya katalitik dan spesifisitas (Lubert stryer, 2000: 181). Meskipun enzim hanya
merupakan komponen tambahan (minor), banyak makanan yang memgang peran utama dan
bermacam-macam dalam makanan.
Enzim yang terdapat secara alami dalam makanan dapat mengubah susunan makanan
tersebut, dalam beberapa kasus perubahan seperti itu dikehendaki tetapi dalam sebagian
besar kasus hal itu tidak dikehendaki, sehingga enzim harus diaktifkan. Pemutihan sayur
adalah contoh perubahan yang tidak dikehendaki yang diaktifkan. Beberapa enzim
dipakai sebagai indikator dalam metode analitik, misalnya fosfatase, dipakai dalam uji
fosfatase susu yang dipasteurisasi. Enzim juga dipakai sebagai alat bantu pemrosesan pada
pemanufakturan makanan. Contohnya renin, yang terdapat dalam esktrak isi lambung sapi,
dipakai sebagai koagulan untuk susu pada produksi keju (deMan, 1997).
Enzim adalah protein katalitik. Suatu katalis adalah suatu gen kimiawi yang mengubah
laju reaksi tanpa harus menggunakan reaksi tersebut. Investasi awal energi untuk memulai
suatu reaksi energi yang diperlukan untuk memutuskan ikatan pada molekul reaktan dikenal

1
 sebagai energi bebas untuk aktivasi, atau energi aktivasi, yang disingkat dengan EA (Tim
Dosen Biologi, 2012).
Sebagai katalisator, enzim berbeda dengan katalisator anorganik dan organik sederhana
yang umumnya dapat mengatalis berbagai reaksi kimia. Enzim mempunyai spesifitas yang
sangat tinggi, baik terhadap reaktan (substrat) maupun jenis reaksi yang dikatalisiskan. Pada
umumnya, suatu enzim hanya mengatalisis satu jenis reaksi dan bekerja pada suatu substrat
tertentu. Kemudian, enzim dapat meningkatkan laju reaksi yangluar biasa tanpa
pembentukan produk samping dan molekul berfungsi dalam larutan encer pada keadaan
biasa (fisiologis) tekanan, suhu, dan pH normal. Hanya sedikit katalisator nonbiologi yang
dilengkapi sifat-sifat demikian (Sirajuddin, 2012).
Peran enzim sebagai biokatalisator sangat berpengaruh terhadap peristiwa-peristiwa
dalam tubuh. Hal ini karena enzim sebagai determinan yang menentukan kecepatan
berlangsungnya suatu peristiwa fisiologik, yang memainkan peranan sentral dalam masalah
kesehatan dan penyakit. Sehingga, dalam keadaan-keadaan tertentu kerja enzim akan
mengalami perubahan. Dalam keadaan tubuh yang kurang seimbang, atau tubuh yang
kurang sehat, reaksi-reaksi yang terjadi di dalam tubuh menjadi tidak seimbang. Hal ini
disebabkan kerja enzim tidak terkoordinasi dengan cermat. Sementara dalam keadaan sehat ,
semua proses fisiologis akan berlangsung dengan baik serta teratur.
Enzim sendiri merupakan polimer biologik yang mengatalisis lebih dari satu proses
dinamik yang memungkinkan kehidupan seperti yang kita kenal sekarang. sifat-sifat enzim
pun sangat khas, salah satunya yaitu satu enzim hanya memiliki satu substrat. Selain sifat,
enzim juga memiliki klasifikasi, tata nama serta spesifikasi tersendiri. Perananan enzim
dalam tubuh manusia sangatlah besar. Untuk itu, pemahaman selengkapnya tentang enzim
akan dibahas dalam makalah ini.

B. RUMUSAN MASALAH
1) Apa definisi enzim dan koenzim ?
2) Bagaimana menyesuaikan tata nama enzim ?
3) Bagaimana menentukan klasifikasi enzim ?
4) Bagaimana mekanisme kerja enzim ?
5) Apa faktor-faktor yang berpengaruh terhadap keaktifan enzim ?

2
C. TUJUAN PENULISAN
1) Tujuan Umum
Tujuan umum dari pembuatan makalah ini adalah untuk mengetahui konsep tentang
enzim dan koenzim dalam pembelajaran mata kuliah biokimia.
2) Tujuan Khusus
a) Mengetahui definisi enzim dan koenzim.
b) Mengetahui tata nama enzim.
c) Mengetahui tentang klasifikasi enzim.
d) Mengetahui mekanisme kerja enzim.
e) Mengetahui faktor-faktor yang berpengaruh terhadap keaktifan enzim.

D. SISTEMATIKA PENULISAN
Makalah dengan bahasan utama mengenai konsep enzim dan koenzim terdiri dari tiga
sub-bab secara garis besar yang terdiri atas bab pertama yang membahas mengenai
pendahuluan, bab kedua membahas mengenai tinjauan teori, dan bab terakhir sebagai
penutup.
Pada pembahasan makalah di bab I terdiri atas latar belakang yang membahas
mengenai enzim secara garis besar dan secara perlahan bahasan dipersempit dan dipaparkan
pada Rumusan Masalah dengan memberikan pertanyaan seputar rumusan permasalahan
sesuai dengan RPS. Dilanjutkan dengan tujuan pembahasan yang memaparkan pembahasan
lebih spesifik.
Pada bab II memaparkan pembahasan mengenai Tinjauan Teori yang berisi bahasan
secara mendetail mengenai enzim dengan sub pembahasan tentang definisi enzim dan
koenzim, tata nama enzim, klasifikasi enzim, mekanisme kerja enzim, serta faktor-faktor
yang berpengaruh terhadap keaktifan enzim.
Pada bab III memaparkan mengenai penutup makalah yang membahas mengenai
kesimpulan dari keseluruhan bahasan mengenai konsep enzim dan koenzim, dan dilanjutkan
dengan saran sebagai pembangun dalam pembuatan makalah di kemudian hari.

3
 BAB II
TINJAUAN PUSTAKA

A. DEFINISI ENZIM DAN KOENZIM

1. Enzim
Enzim atau fermen (dalam bahasa yunani, en = di dalam dan zyme = ragi) adalah
senyawa organik yang tersusun atas protein, dihasilkan oleh sel, dan berperan sebagai
biokatalisator dalam reaksi kimia. Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan
organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa
yang berikatan dengan protein, berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat proses
reaksi tanpa habis bereaksi dalam suatu reaksi kimia. Hampir semua enzim merupakan
protein.
Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi metabolisme
dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi
metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu. Pada reaksi
yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat dan enzim
mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk.
Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang
disebut promoter.
Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan
cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon
sebagai prometer. Dari hasil penelitian para ahli biokimia ternyata banyak enzim
mempunyai gugus bukan protein (kofaktor), jadi termasuk golongan protein majemuk.
Enzim semacam ini (holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan suatu gugus bukan
protein (kofaktor). Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas protein, dan
merupakan bagian yang paling utama dari enzim.
Kofaktor ada yang terikat kuat pada protein (protestik), ada pula yang tidak begitu
kuat ikatannya (koenzim). Sebagai contoh enzim katalase terdiri atas protein dan
ferriprotorfirin. Ada juga enzim yang terdiri dari protein dan logam, misalnya askorbat
oksidase adalah protein yang mengikat tembaga.

4
 Enzim adalah protein yang dihasilkan oleh organisme dan berfungsi sebagai
katalisator hayati yang sangat efisien( Nugraha,Setya,dkk : 138). Enzim biasanya
terdapat dalam sel dengan konsentrasi yang sangat rendah, dimana mereka dapat
meningkatkan laju reaksi tanpa mengubah posisi kesetimbangan, artinya baik laju reaksi
maju maupun laju reaksi kebalikannya ditingkatkan dengan kelipatan yang sama (Philip
Kuchel, 2006: 49).
Katalis adalah zat yang menyebabkan reaksi kimiawi dapat berlangsung, dan
dalam sel mungkin berlangsung ratusan reaksi yang masing-masing memerlukan enzim
tertentu. Enzim mengkatalisis suatu sintesis yaitu pembentukan senyawa kompleks dari
molekul sederhana, atau mengkatalisis degradasi yaitu molekul kompleks dirombak
menjadi unit yang sederhana dengan cara hidrolisis (McCahill, T.A, 1999 : 52).
Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam
protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan
protein, berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis
bereaksi dalam suatu reaksi kimia. Hampir semua enzim merupakan protein. Pada
reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan
enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut
produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang
disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung
dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh
hormon sebagai promoter.

2. Koenzim
Koenzim adalah molekul organik kecil, tahan terhadap panas, yang mudah terdisosiasi
dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialisis. Contoh-contoh koenzim ialah
NAD, NADP, asam tetra hidrofosfat, tiamin pirofosfat, dan ATP (Anna Poedjiadi dan
Titin Supriyanti, 2005: 141).
Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia
atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh koenzim
mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa
mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang

5
dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam
folat, dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim
seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin.
Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan
koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh,
sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH. Regenerasi serta
pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Contohnya, NADPH diregenerasi
melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina melalui metionina
adenosiltransferase.
Beberapa koenzim mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin bahkan menjadi
bagian dari molekul vitamin tersebut. Hubungan antara vitamin dengan koenzim tampak
pada contoh berikut :
1) Niasin, merupakan nama vitamin yang berupa molekul nikotinamida atau asam
nikotinat. Molekul nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul NAD+,
NADP+. Kekurangan niasin akan mengakibatkan pellagra pada manusia.
2) Molekul riboflavin atau vitamin B2 terdiri atas D ribitol yang terikat pada cincin
issoaloksazon yang tersubstitusi. Vitamin ini dikenal sebagai faktor pertumbuhan.
Molekul riboflavin merupakan bagian dari molekul FAD.
3) Asam lipoat adalah suatu vitamin yang juga merupakan faktor pertumbuhan dan
terdapat dalam hati. Asam ini terdapat dalam dua bentuk teroksidasi dan tereduksi,
berfungsi sebagai kofaktor pada enzim piruvat dehidrogenase dan ketoglutarat
dehidrogenase, berperan dalam reaksi pemisahan gugus akil.
4) Biotin adalah vitamin yang terdapat dalam hati dan berikatan dengan suatu protein.
Biotin berfungsi sebagai koenzim dalam reaksi karboksilasi.
5) Tiamin atau vitamin B1 umumnya terdapat dalam keadaan bebas dalam beras atau
gandum. Kekurangan vitamin B1 akan mengakibatkan penyakit beri-beri. Koenzim
yang berasal dari vitamin B1 ialah tiaminifosfat (TPP) dan berperan dalam reaksi
yang menggunakan enzim alpa keto dekarboksilase, asam alpa keto oksidase,
transketolase dan fosfo ketolase.
6) Vitamin B6 terdiri dari tiga senyawa yaitu piridoksal, piridoksin dan piridoksamin.
Kekurangan vitamin B6 dapat mengakibatkan dermatitis (penyakit kulit) dan

6
 gangguan pada sistem saraf pusat. Koenzim dari vitamin B6 ialah piridoksalfosfat
dan piridoksaminofosfat.
7) Asam folat dan derivatnya terdapat banyak dalam alam. Bakteri dalam usus
memproduksi asam fosfat dalam jumlah kecil. Koenzim yang berasal dari vitamin ini
ialah asam tetrahidrofosfat (FH4). Peranan FH4 ialah sebagai pembawa unit senyawa
satu atom karbon yang berguna dalam biosintesis purin, serin dan glisin.
8) Vitamin B12 sebagaimana diisolasi dari hati adalah sianokobalamina. Fungsi vitamin
B12 adalah bekerja pada beberapa reaksi anatara lain reaksi pemecahan ikatan C-C,
ikatan C-O, dan ikatan C-N dengan enzim mutase dan dehidrase.
9) Asam pantotenat terdapat dalam alam sebagai komponen dalam molekul koenzim
A. Vitamin ini diperlukan oleh tubuh sebagai faktor pertumbuhan. Koenzim A
berperan penting sebagai pembawa gugus asetil, khususnya dalam biosintesis asam
lemak.

Di samping koenzim yang mempunyai hubungan struktural dengan vitamin, ada pula
koenzim yang tidak berhubungan dengan vitamin, yaitu adenosine trifosfat atau ATP.
Koenzim ini termasuk golongan senyawa berenergi tinggi.
Koenzim sebagai senyawa organik yang berasosiasi dengan apoenzim dan bersifat
sewaktu (tidak permanen), biasanya pada saat berlangsung katalisis. Selanjutnya
koenzim yang sama bisa menjadi kofaktor pada enzim yang berbeda. Kebanyakan
komponen koenzim adalah vitamin.
Dua kelas koenzim :
1) Turut dalam pemindahan satu gugus bukan hydrogen (koenzim A-Sh; Tiamin
PiroFosfat/ TPP; Peredoksal fosfat;Tetra hidro folat; Biotin, Kobamida; Lipoat).
2) Koenzim turut dalam pemindahan hydrogen (NAD; NADP; FMN; FAD; L(SH)2;
Koenzim Q).

B. TATA NAMA ENZIM

Biasanya enzim mempunyai akhiran –ase. Di depan –ase digunakan nama substrat di
mana enzim itu bekerja., atau nama reaksi yang dikatalisis. Substrat adalah senyawa yang
bereaksi dengan bantuan enzim. Sebagai contoh enzim yang menguraikan urea (substrat)

7
dinamakan urease. Kelompok enzim yang mempunyai fungsi sejenis diberi nama menurut
fungsinya, misalnya hidrolase adalah kelompok enzim yang mempunyai fungsi sebagai
katalis dalam reaksi hidrolisis. Karena itu disamping nama trivial (biasa) maka oleh
Commisison on Enzymes of the International Union of Biochemistry telah ditetapkan pula
tata nama yang sistematik, disesuaikan dengan pembagian atau penggolongan enzim
didasarkan pada fungsinya. Secara ringkas, sistem penamaan enzim menurut IUB dijelaskan
sebagai berikut:
1. Penamaan TRIVIAL
Penamaan TRIVIAL dari enzim.
1) Nama enzim diakhiri dengan “ase” kecuali beberapa enzim proteolitik yang diakhiri
dengan “in”, seperti papain, bromelin, pepsin.
2) Nama menerangkan substrat yang dikatalisis. Contohnya laktase dari laktosa,
fumarase dari fumarate.
 NB:
 Nama yang mirip tidak selalu menunjukkan tipe reaksi yang sama.
 Laktosa → laktase → hidrolisa.
 As. Fumarate → fumarase → hidratasi/adisi.
3) Menerangkan sifat reaksi, tanpa substrat spesifik, contohnya transkarboksilase,
mengkatalisis perpindahan karboksil dari satu substrat ke lainnya.
4) Sering mempunyai beberapa nama untuk enzim tertentu.

2. Penamaan Sistematis
Penamaan berdasarkan Sistem Klasifikasi menurut Enzyme Commission (EC) dari
International Union of Biochemistry (IUB).
1) Setiap enzim dilengkapi dengan E.C. number sebanyak 4 dijit yang dipisahkan
dengan titik.
 Dijit ke-1 menunjukkan kelas enzim.
 Dijit ke-2 dan ke-3 merupakan subkelas yang menerangkan lebih rinci dari kelas
enzim. Bergantung kelas enzimnya.
 Dijit ke-4 menerangkan lebih spesifik dan biasanya berupa nomor list yang
diberikan oleh Enzyme Commision.

8
 2) Tidak ada aturan umum dari dijit 2-4 karena pembagiannya atau artinya bergantung
pada kelas utamanya.
3) Enzim yang mengkatalisis dengan reaksi sangat mirip akan mempunyai ketiga dijit
(1-3) yang sama, contoh reaksi hidrolisis berbagai ester.
4) Isoenzim adalah enzim yang berbeda tetapi mengkatalisis reaksi yang identik, diberi
4 nomor klasifikasi yang sama. Contoh ada 5 Laktatdehidrogenase (LDH) dalam
tubuh kita dengan komposisi kimia berbeda tetapi mengkatalisis secara identik,
maka diberi nomor E.C. yang sama.
5) Penamaan untuk reaksi kesetimbangan diberikan ke reaksi yang penting secara
biokimia. Contoh reaksi redoks yang melibatkan NADH dan NAD+, maka arahnya
adalah dimana NAD+ bertindak sebagai akseptor proton.
6) Enzim yang mempunyai aktivitas terhadap 2 reaksi, nama diberikan ke reaksi yang
penting secara biokimia, nama (aktivitas) kedua ditunjukkan ke dalam kurung.
Contoh: fungsi redoks dan dekarboksilasi, maka oksidoreduktase (dekarboksilasi).
7) Penamaan sistematik sering terlalu panjang, maka dalam komunikasi sering
digunakan Nama Trivial (E.C. number).

C. KLASIFIKASI ENZIM
Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya, substrat yang dikatalisis,
daya katalisisnya, dan cara terbentuknya.
1. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya
a) Endoenzim
Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya
di dalam sel. Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses
sintesis di dalamsel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk
proses kehidupan sel, misalnya dalam proses respirasi.
b) Eksoenzim
Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya
di luar sel. Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat secara
hidrolisis, untuk dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan BM lebih

9
 rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel. Energi yang dibebaskan
pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses
kehidupan sel.

2. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis

a) Oksidoreduktase
Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan
pemindahan elektron, hidrogen atau oksigen. Sebagai contoh adalah enzim
elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). Ada beberapa
macam enzim electron transfer oksidase, yaitu enzim oksidase, oksigenase,
hidroksilase dan dehidrogenase.
b) Transferase
Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu
molekul ke molekul yang lain. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai
berikut:
1) Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina.
2) Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat.
3) Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil.
c) Hidrolase
Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis, dengan contoh enzim
adalah:
1) Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan
ester karboksil.
2) Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida).
3) Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida.
d) Liase
Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan
gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis, sebagai contoh
adalah:
1) L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi
pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat.

10
 2) Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi
pengambilan gugus karboksil.
e) Isomerase
Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi,
yaitu:
1) Rasemase, merubah l-alanin D-alanin
2) Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat
3) Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal
4) Intramolekul ketol isomerase, merubah D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi
aseton fosfat
5) Intramolekul transferase atau mutase, merubah metilmalonil-CoA suksinil
CoA
f) Ligase
Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan
dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai contoh
adalah enzim asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut:
Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P

3. Enzim lain dengan tatanama berbeda

Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di atas, misalnya
enzim pepsin, triosin, dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim permease.
Permease adalah enzim yang berperan dalam menentukan sifat selektif permiabel
dari membran sel.

4. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya

a) Enzim konstitutif
Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel
normal, sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada
sel hidup. Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar
substratnya, misalnya enzim amilase. Sedangkan enzim-enzim yang berperan
dalam proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya.

11
 b) Enzim adaptif
Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim
tertentu. Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang
sampai beberapa ribu kali. Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya
dirangsang oleh adanya substrat. Sebagai contoh adalah enzim beta
galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E.coli yang ditumbuhkan di dalam
medium yang mengandung laktosa. Mulamula E. coli tidak dapat
menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan
(fase lag/fase adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru menampakkan
pertumbuhan. Selama fase lag tersebut E. coli membentuk enzim beta
galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa.
Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang
dikatalisis. Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal, dan
kebanyakan mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim ini
diidentifikasi dengan menambahkan akhiran –ase pada nama substansi atau
substrat yang dihidrolisis. Contoh: lipase menghidrolisis lipid, amilase
menghidrolisis amilum, protease menghidrolisis protein. Pemakaian penamaan
tersebut terbukti tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat
yang sama tetapi dengan reaksi yang berbeda. Contohnya ada enzim yang
megkatalisis reaksi reduksi terhadap fungsi alkohol gula dan ada pula yang
mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat yang sama.

D. MEKANISME KERJA ENZIM

Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan
ΔG‡:
1) Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana
keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi
konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.)
2) Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan
menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan
keadaan transisi.

12
3) Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara
waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.
4) Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada
orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan
destabilisasi keadaan dasar, dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.

Molekul selalu bergerak dan bertumbukan satu dengan yang lain. Jika suatu molekul substrat
menumbuk molekul enzim yang tepat, substrat akan menempel pada enzim. Tempat menempelnya
molekul substrat pada enzim disebut dengan sisi aktif. Kemudian terjadi reaksi dan terbentuk molekul
produk.
Banyak enzim yang dapat bekerja bolak-balik (reversible). Enzim dapat mengubah substrat
menjadi hasil akhir dan juga dapat mengubah hasil akhir menjadi substrat jika lingkungannya berubah.
Misalnya, enzim lipase dapat berfungsi katalisator dalam perubahan lemak menjadi asam
lemak dan glilserol. Enzim lipase juga dapat mengubah kembali asam lemak dan gliserol menjadi lemak
(lipid).Enzim juga bekerja secara spesifik, artinya enzim mempunyai fungsi yang khusus.
Jika enzim berbeda maka hasilnya akan berbeda pula. Misalnya, pemecahan rafinosa
(suatu trisakarida). Jika dilakukan oleh enzim sukrase rafinosa akan terurai menjadi melibiosa dan
fruktosa, sedangkan jika dilakukan dengan oleh enzim emulsion rafinosa akan terurai menjadi sukrosa dan
galaktosa.
Ada dua teori mengenai mekanisme kerja enzim, yaitu lock and key theory dan induced fit theory.
1) Lock and Key Theory (Teori Gembok dan Kunci)
Teori ini dikemukakan oleh Fischer (1988). Menurutnya, enzim diumpamakan sebagai
gembok karena memiliki sebuah bagian kecil yang dapat berikatan dengan substrat yang disebut
dengan sisiaktif, sedangkan substrat sebagai kunci karena dapat berikatan secara pas dengan sisi aktif
enzim. Substrat dapat berikatan dengan enzim jika sesuai dengan sisi aktif enzim. Sisi aktif enzim
mempunyai bentuk tertentu yang hanya sesuai untuk satu jenis substrat saja, hal itu menyebabkan
enzim bekerja secara spesifik. Substrat yang mempunyai bentuk ruang yang sesuai dengan sisiaktif
enzim akan berikatan dan membentuk kompleks transisi enzim-substrat. Senyawa transisi initidak
stabil sehingga pembentukan produk berlangsung dengan sendirinya. Jika enzim mengalami
denaturasi (rusak) karena panas, bentuk sisi aktif akan berubah sehingga substrat tidak sesuai lagi.
Perubahan pH juga mempunyai pengaruh yang sama.

13
 2) Induced Fit Theory (Teori Ketepatan Induksi)
Teori ini dikemukakan oleh Daniel Koshland. Menurutnya, sisi aktif enzim bersifat fleksibel.
Akibatnya, sisi aktif enzim dapat berubah bentuk menyesuaikan bentuk substrat. Teori ini sesuai
dengan mekanisme kerja enzim yang sesungguhnya. Reaksi antara substrat dengan enzim
berlangsung karena adanya induksi molekul substrat terhadap molekul enzim. Menurut teori ini, sisi
aktif enzim bersifat fleksibel dalam menyesuaikan stuktur sesuai dengan struktur substrat. Ketika
substrat memasuki sisi aktif enzim, maka enzim akan terinduksi dan kemudian mengubah bentuknya
sedikit sehingga mengakibatkan perubahan sisiaktif yang semula tidak cocok menjadi cocok (fit).
Kemudian terjadi pengikatan substrat oleh enzim yang selanjutnya substrat diubah menjadi produk.
Produk kemudian dilepaskan dan enzim kembali pada keadaan semula dan siap untuk mengikat
substrat baru.

E. FAKTOR-FAKTOR YANG BERPENGARUH TERHADAP KEAKTIFAN ENZIM

Perubahan suhu dan pH mempunyai pengaruh besar terhadap kerja enzim.
Kecepatan reaksi enzim juga dipengaruhi oleh konsentrasi enzim dan konsentrasi substrat.
Pengruh aktivator, inhibitor, koenzim dan konsentrasi elektrolit dalam beberapa keadaan
juga merupakan faktor-faktor yang penting. Hasil rekasi enzim juga dapat menghambat
kecepatan reaksi.
1) Suhu
Enzim dapat mempercepat terjadinya reaksi kimia pada suatu sel hidup. Dalam
batas-batas suhu tertentu, kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim akan meningkat

14
 seiring dengan naiknya suhu. Reaksi yang paling cepat terjadi pada suhu optimum
(Rodwell, 1987). Suhu rendah yang mendekati titik beku biasanya tidak merusak
O
enzim. Pada suhu dimana enzim masih aktif, kenaikan suhu sebanyak 10 C,
menyebabkan keaktifan menjadi 2 kali lebih besar (Q10 = 2). Pada suhu optimum reaksi
berlangsung paling cepat. Bila suhu dinaikan terus atau suhu yang terlalu tinggi, akan
menyebabkan enzim terdenaturasi (Poedjiadi,1994) maka jumlah enzim yang aktif
akan berkurang karena mengalami denaturasi. Pada suhu 0oC, enzim menjadi tidak
aktif dan dapat kembali aktif pada suhu normal (Lay dan Sugyo, 1992). Enzim didalam
o
tubuh manusia memiliki suhu optimum sekitar 37 C. Enzim organisme mikro yang
hidup dalam lingkungan dengan suhu tinggi mempunyai suhu optimum yang tinggi.
o
Sebagian besar enzim menjadi tidak aktif pada pemanasan sampai + 60 C. Ini
disebabkan karena proses denaturasi enzim. Dalam beberapa keadaan, jika pemanasan
dihentikan dan enzim didinginkan kembali aktivitasnya akan pulih. Hal ini disebabkan
oleh karena proses denaturasi masih reversible. pH dan zat-zat pelindung dapat
mempengaruhi denaturasi pada pemanasan ini. Hubungan antara aktivitas enzim
dengan suhu ditunjukkan dalam Gambar 1.

Gambar 1. Hubungan aktivitas enzim dengan suhu (Rodwell, 1987).

2) Ph
Enzim pada umumnya bersifat amfolitik, yang berarti enzim mempunyai
konstanta disosiasi pada gugus asam maupun gugus basanya, terutama gugus terminal
karboksil dan gugus terminal amino. Perubahan kereaktifan enzim diperkirakan

15
 merupakan akibat dari perubahan pH lingkungan (Winarno, 1989). Bila aktivitas enzim
diukur pada pH yang berlainan, maka sebagian besar enzim didalam tubuh akan
menunjukan aktivitas optimum antara pH 5,0 - 9,0, kecuali beberapa enzim misalnya
pepsin (pH optimum = 2). Ini disebabkan oleh :
a) Pada pH rendah atau tingi, enzim akan mengalami denaturasi.
b) Pada pH rendah atau tinggi, enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan
muatan listrik dengan akibat perubahan aktivitas enzim.
Hubungan kecepatan reaksi dengan pH ditunjukkan pada Gambar 2.

Gambar 2. Hubungan kecepatan reaksi dengan pH (Winarno, 1989).

3) Konsentrasi enzim
Semakin tinggi konsentrasi enzim maka kecepatan reaksi akan meningkat hingga
batas konsentrasi tertentu. Namun, hasil hidrolisis substrat akan konstan dengan
naiknya konsentrasi enzim. Hal ini disebabkan penambahan enzim sudah tidak efektif
lagi (Reed, 1975). Hubungan antara laju reaksi enzim dengan konsentrasi enzim
ditunjukkan dalam Gambar 3.

16
 Gambar 3. Hubungan laju reaksi dengan konsentrasi enzim (Reed, 1975).

4) Konsentrasi substrat
Kecepatan reaksi enzimatis pada umumnya tergantung pada konsentrasi substrat.
Kecepatan reaksi akan meningkat apabila konsentrasi substrat meningkat. Peningkatan
kecepatan reaksi ini akan semakin kecil hingga tercapai suatu titik batas yang pada
akhirnya penambahan konsentrasi subtrat hanya akan sedikit meningkatkan kecepatan
reaksi (Lehninger, 1982). Bila konsentrasi substrat (S) bertambah, sedangkan keadaan
lainya tetap sama, kecepatan reaksi juga akan meningkat sampai suatu batas maksimum
V. Pada titik maksimum ini enzim telah jenuh dengan subtrat.

5) Aktivator dan inhibitor

Beberapa enzim memerlukan aktivator dalam reaksi katalisnya. Aktivator adalah
senyawa atau ion yang dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzimatis. Komponen
kimia yang membentuk enzim disebut juga kofaktor. Kofaktor tersebut dapat berupa
ion-ion anorganik seperti Zn, Fe, Ca, Mn, Cu, Mg atau dapat pula sebagai molekul
organik kompleks yang disebut koenzim (Martoharsono, 1997).
Menurut Wirahadikusumah (1989), inhibitor merupakan suatu zat kimia tertentu
yang dapat menghambat aktivitas enzim. Pada umumnya cara kerja inhibitor adalah
dengan menyerang sisi aktif enzim sehingga enzim tidak dapat berikatan dengan
substrat sehingga fungsi katalitiknya terganggu (Winarno, 1989)

17
 BAB III
PENUTUP

A. KESIMPULAN
Menurut pengertiannya enzim merupakan protein yang dihasilkan oleh organisme dan
berfungsi sebagai katalisator hayati yang sangat efisien. Enzim memiliki tatanama dan ciri
khas tersendiri. Fungsi utama suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses biokimia yang
terjadi dalam sel maupun di luar sel. Sedangkan, kerja enzim dapat dijelaskan dengan
hipotesis “gembok kunci” yaitu enzim di pandang sebagai gembok yang hanya dapat dibuka
dengan kunci tertentu (substrat). Enzim digolongkan dalam enam golongan utama. Kerja
enzim dipengaruhi beberapa faktor antara lain suhu, keasaman, inhibitor, kadar enzim, dan
konsentrasi substrat. Menurut pengertiannya koenzim merupakan molekul organik kecil,
tahan terhadap panas, yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan
cara dialisis.

B. SARAN
Saran dan harapan kami, dengan mempelajari tentang enzim pembaca dapat lebih
memahami tentang enzim dan dapat memanfaatkan ilmu pengetahuannya sebaik-baiknya.

18
 DAFTAR PUSTAKA

Fersht, Alan (1985). Enzyme structure and mechanism. San Francisco: W.H. Freeman. hlm.50–2.

Intan, Risa. 2013. Latar Belakang Enzim. Diakses dari

https://www.academia.edu/19561277/Latar_Belakang_enzim pada tanggal 12 Februari
2018 pukul 09.32 WITA.

Gandhara, Putu Gede. 2015. Enzim. Diakses dari

https://dokumen.tips/documents/enzim-559934b16a85d.html pada tanggal 13 Februari
06.53 WITA.

Jencks, William P. (1987). Catalysis in chemistry and enzymology. Mineola, N.Y: Dover.

Tiwi. 2016. Mekanisme Kerja Enzim. Diakses dari

https://id.scribd.com/document/98712652/MEKANISME-KERJA-ENZIM pada tanggal
12 Februari 2018 pukul 10.00 WITA.

Villa J, Strajbl M, Glennon TM, Sham YY, Chu ZT, Warshel A (2000). "How important are
entropic contributions to enzyme catalysis?". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.

Wikipedia. 2017. Enzim. Diakses dari https://id.wikipedia.org/wiki/Enzim pada tanggal 13

Februari 2018 pukul 06.40 WITA.

19
20