BAB I

PENDAHULUAN
I.1 Latar Belakang
Setiap makhluk hidup di bumi pasti tersusun atas sel-sel yang berperan aktif
dalam proses metabolisme. Dalam proses metabolisme ini tentunya membutuhkan
zat-zat seperti protein, karbohidrat, vitamin, dan bahan lainnya untuk membantu
proses metabolisme itu sendiri.
Dalam sistem biologi reaksi kimia selalu memerlukan katalis. Enzim adalah
salah satu yang berfungsi sebagai biokatalisator. Enzim merupakan senyawa protein
yang dapat mengatalisi reaksi-reaksi kimia dalam sel dan jaringan makhluk hidup.
Enzim bersifat sangat spesifik baik jenis maupun reaksi substratnya. Enzim-enzim
bukanlah merupakan permukaan pasif pada mana reaksi berlangsung tetapi
merupakan bagaimana mesin molekul kompleks yang terus berkerja melalui rasikan
mekanisme reaksi yang berbeda-beda. Sebagai contoh, beberapa enzim hanya bekerja
pada dua atau lebih molekul-molekul substrat tunggal; lainnya bekerja pada dua tau
lebih molekul-molekul substrat yang berbeda yang akan mengatur terjadi atau
tidaknya suatu ikatan. Beberapa enzim membentuk ikatan kovalen yang menjadi
perantara untuk membentuk kompleks dengan substratsubstratnya, tetapi ada juga
yang tidak. Kebanyakan enzim yang terdapat di dalam alat-alat atau organ-organ
organisme hidup berupa larutan koloidal dalam cairan tubuh, seperti air ludah, darah,
cairan lambung dan cairan pankreas. Enzim terdapat di bagian dalam sel. Hal ini
terikat erat dengan protoplasma. Enzim juga ada di dalam mitokondria dan ribosom.

Perananan enzim dalam tubuh manusia sangatlah besar. Untuk itu,

pemahaman selengkapnya tentang enzim dan kinetika enzim akan dibahas dalam
makalah ini.

I.2 Rumusan Masalah

1. Apa pengertian enzim?

2. Bagaimana cara klasifikasi enzim?
3. Bagaimana sifat-sifat katalitik enzim?
4. Apa saja faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim?
5. Apa yang dimaksud dengan Kinetika Enzim?
6. Apa saja faktor-faktor yang mempengaruhi kerja kinetika enzim?
 7. Apa hubungan kinetika enzim dengan persamaan Michaelis-Menten?

I.3 Tujuan

1. Untuk mengetahui pengertian enzim, cara klasifikasi enzim, sifat-sifat katalitik

enzim dan faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim
2. Untuk mengatahui apa itu Kinetika Enzim, faktor apa saja yang mempengaruhi
kerja kinetika enzim serta hubungan kinetika enzim dengan persamaan
MichaelisMenten.

I.4 Metode Penulisan

Metode yang digunakan oleh penulis dalam penyusunan makalah ini adalah
metode kepustakaan yang bersumber dari buku dan internet yang berkaitan dengan
permasalahan makalah ini.
 BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

II.1 Enzim
Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel hidup dan mempunyai
fungsi penting sebagai katalisator reaksi biokimia yang secara kolektif membentuk
metabolisme-perantara dari sel (Wirahadikusumah, 2001).Dengan adanya enzim, molekul awal
yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk
(Grisham et al., 1999). Enzim tersusun atas asam-asam amino yang melipat-lipat membentuk
globular, dimana substrat yang dikatalisis bisa masuk dan bersifat komplementer
(Martoharsono, 2006).
Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel hidup dan mempunyai
fungsi penting sebagai katalisator eaksi biokimia yang secara kolektif membentuk metabolisme
perantara (intermedietary metabolism) dari sel. Molekul enzim biasanya berbentuk bulat
(globular), sebagian terdiri atas satu rantai polipeptida dan sebagian lainterdiri dari lebih dari
satu polipeptida (Wirahadikusumah, 1989)

Menurut Poedjiadi (194), fungsi suatu enzim adalah sebagai katalis untuk proses biokimia yang
terjadi di dalam sel maupun di luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai 101
kali lebih cepat daripada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Enzim dapat berfungsi
sebagai katalis yang sangat efisien, di samping itu mempunyai derajat.

kekhasan yang tingi. Seperti juga katalis lainya, enzim dapat menurunkan energi aktivasi suatu
reaksi kimia.

1. Klasifikasi enzim
Klasifikasi enzim dapat dibedakan sebagai berikut
Berdasarkan tipe reaksi yang diketahui, enzim dibagi menjadi enam kelompok :
1. Oksidureduktase
Enzim oksidureduktase adalah enzim yang dapat mengkatalisis reaksi oksidasi
atau reduksi suatu bahan. Dalam golongan enzim ini terdapat 2 macam enzim
yang paling utama yaitu oksidase dan dehidrogenase.Oksidase adalah enzim
yang mengkatalisis reaksi antara substrat dengan molekul oksigen.
Dehidrogenase adalah enzim yang aktif dalam pengambilan atom hidrogen dari
substrat.
2. Transferase
 Enzim transferase adalah enzim yang ikut serta dalam reaksi pemindahan
(transfer) suatu gugus.
3. Hidrolase
Enzim hidrolase merupakan kelompok enzim yang sangat penting dalam
pengolahan pangan, yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi hidrolisis suatu
substrat atau pemecahan substrat dengan pertolongan molekul air. Enzim-enzim
yang termasuk dalam golongan ini diantaranya adalah amilase, invertase,
selulase dan sebagainya.
4. Liase
Enzim liase adalah enzim yang aktif dalam pemecahan ikatan C-C dan C-O
dengan tidak menggunakan molekul air.
5. Isomerase
Enzim isomerase adalah enzim yang mengkatalisis reaksi perubahan konfigurasi
molekul dengan cara pengaturan kembali atom-atom substrat, sehingga
dihasilkan molekul baru yang merupakan isomer dari substrat atau dengan
perubahan isomer posisi misalnya mengubah aldosa menjadi ketosa.
6. Ligase
enzim ligase adalah yang mengkatalisasi pembentukan ikatan- ikatan tertentu,
misalnya pembentukan ikatan C-C, C-O dan C-S dalam biosintesis koenzim A
serta pembentukan ikatan C-N dalam sintesis glutamin (Winarno, 2002)
b. Berdasarkan tempat bekerjanya enzim dibedakan menjadi dua, yaitu :
 Endoenzim, disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang bekerja di dalam sel.
 Eksoenzim, disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang bekerja di luar sel.
c. Berdasarkan cara terbentuknya dibedakan menjadi dua, yaitu :
 Enzim konstitutif, yaitu enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya,
misalnya enzim amilase.
 Enzim adaptif, yaitu enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya
substrat, contohnya enzim β-galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E. Coli
yang ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung laktosa (Lehninger, 2005)
2. Sifat katalitik enzim
Sifat-sifat katalitik khas dari enzim adalah sebagai berikut :
a. Enzim meningkatkan laju reaksi pada kondisi biasa (fisiologik) dari tekanan, suhu dan
pH. Hal ini merupakan keadaan yang jarang dengan katalis-katalis lain.
b. Enzim berfungsi dengan selektivitas atau spesifisitas bertingkat luar biasa tinggi
terhadap reaktan yang dikerjakan dan jenis reaksi yang dikatalisasikan. Maka reaksi-
 reaksi yang bersaing dan reaksi-reaksi sampingan tidak teramati dalam katalisasi
enzim.
c. Enzim memberikan peningkatan laju reaksi yang luar biasa dibanding dengan katalis
biasa (Page, 1997).
3. Faktor- faktor yang mempengaruhi kerja Enzim
a. Konsentrasi enzim
Konsentrasi enzim secara langsung mempengaruhi kecepatan laju reaksi
enzimatik.Pada suatu konsentrasi substrat ertentu, laju reaksi bertambah dengan
bertambahnya konsentrasi enzim (Poedjiadi, 1994).
b. Konsentrasi substrat
Laju reaksi enzimatik akan meningkat dengan bertambahnya konsentrasi substrat
rendah, bagian aktif enzim hanya menampung substrat sedikit. Bila konsentrasi
substrat diperbesar, makin banyak substrat yang berhubungan dengan enzim pada
bagian aktif, sehinga konsentrasi enzim-substrat makin besar dan menyebabkan
besarnya laju reaksi. Namun pada batas konsentrasi substrat ertentu, semua bagian
aktif telah dipenuhi substrat. Dalam kondisi ni, bertambahnya konsentrasi enzim–
substrat, sehinga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah (Poedjiadi, 1994).

Hubungan konsentrasi substrat dengan laju reaksi enzim (Shahib, 2005)

c. Suhu
Suhu dapat meningkatkan laju reaksi enzimatik sampai batas tertentu. Suhu yang
terlalu tinggi (jauh dari suhu optimum suatu enzim) akan menyebabkan enzim
terdenaturasi. Bila enzim terdenaturasi, maka bagian aktifnya akan tergangu dan
dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang. Hal ini
menyebabkan laju reaksi enzimatikmenurun (Poedjiadi, 1994)
 Hubungan suhu dengan aktivitas enzim (Shahib, 2005)
d. pH
Struktur ion enzim bergantung pada pH lingkungan. Enzim dapat berbentuk ion
positf dan ion negatif (zwiter ion). Dengan demikian perubahan pH akan
mempengaruhi efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim–
substrat. Selain itu, pH yang tingi dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi
dan ini akan menghakibatkan menurunya aktivitas enzim. Enzim menunjukan
aktivitas maksimum pada kisaran pH antara 4,5–8,0 (Winarno, 1986).

e. Inhibitor
Inhibitor merupakan molekul atau ion yang menghambat reaksi enzimatik
(Poedjiadi,1994). Inhibitor akan menyerang sisi aktif enzim sehinga enzim tidak
dapat berikatan dengan substrat sehinga fungsi katalitknya tergangu (Winarno,
1986).
f. Kofaktor Logam
Kofaktor adalah suatu faktor yang membantu keaktifan enzim. Ikatan antara
kofaktor dan enzim dapat sangat kuat dan ada pula yang tidak terikat kuat
(Poedjiadi, 1994).
g. Pelarut organic
Pengunan pelarut dalam reaksi enzimatik memberikan keuntungan antara lain ialah
kelarutan substrat-organik dan enzim lebih tingi dibandingkan dengan air serta
meningkatkan kestabilan enzim dengan pelarut (Kwon and Rhe, 1986).
4. Teori pembentukan kompleks enzim-subtrat yaitu teori lock and key dan teori induced-fit.
1. Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory)
Teori ni dikemukakan oleh Emil Fisher yang menyatakan bahwa kerja enzim seperti
kunci dan anak kunci, melalui hidrolisis senyawa gula dengan enzim invertase.
Terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim adalah karena adanya kesesuaian
 bentuk ruang antara substrat dengan sisi aktif (active site) dari enzim. Dengan begitu
sisi aktif enzim cenderung kaku. Substrat berperan sebagai kunci (key) dan sisi aktif
(lock) berperan sebagai gembok. Substrat masuk ke dalam sisi aktif sehinga terjadi
kompleks enzim-substrat. Hubungan antara enzim dan substrat membentuk ikatan yang
lemah. Pada sat ikatan kompleks enzim-substrat erputus, produk hasil reaksi akan
dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula.
2. Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory)
Teori ni dikemukakan oleh Daniel Koshland yang menyatakan bahwa sisi aktif tidak
bersifat kaku tetapi lebih fleksibel. Sisi aktif secara terus menerus berubah bentuknya
sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. Ketika substrat memasuki sisi aktif
enzim, bentuk sisi aktif akan termodifikasi menyesuaikan bentuk substrat sehinga
terbentuk kompleks enzim substrat. Sisi aktif akan terus berubah bentuknya sampai
substrat erikat secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan enzim
ditentukan. Ketika substrat erikat pada enzim, sisi aktif enzim mengalami beberapa
perubahan sehinga ikatan yang terbentuk antara enzim dan substrat menjadi lebih kuat.
Interaksi antara enzim dan substrat disebut Induced fit.

Enzim digolongkan menurut reaksi yang dikutinya, sedangkan masing-masing enzim

diberi nama menurut nama substratnya. Commision on Enzymes of the international Union
of Biochemistry membagi enzim menjadi enam golongan besar, yaitu :

1. Oksidoreduktase, enzim golongan ini dibagi dalam dua bagian yaitu dehidrogenase
dan oksidase. Dehidrogenase bekerja pada reaksi dehidrogenasi yaitu reaksi
pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa. Sedangkan oksidase bekerja sebagai
katalis pada reaksi pengambilan hidrogen dari suatu substrat.
2. Transferase, enzim golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu
gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain. Beberapa contoh enzim golongan ini
yaitu metiltransferase, hidroksimetiltransferase, karboksiltransferase, asiltransferase
dan aminotransferase.
3. Hidrolase, enzim golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Beberapa
contoh ialah lipase, phospatase, amilase, pepsin, tripsin dan kimotripsin.
4. Liase, enzim golongan ini mempunyai peranan penting dalam reaksi pemisahan suatu
gugus dari suatu substrat atau sebaliknya. Contoh enzim golongan ini yaitu
dekarboksilase, aldose dan hidratase.
5. Isomerase, enzim golongan ini bekerja pada reaksi perubahan intramolekuler,
misalnya reaksi perubahan glukosa menjadi fruktosa.
 6. Ligase, enzim golongan ini bekerja pada reaksi pengabungan dua molekul. Contoh
enzim golongan ini antara lain glutamin sintetase dan piruvat karboksilase (Poedjiadi,
1994).

II.1.1 Enzim Selulase

Enzim selulase dikenal sebagai multienzim yang terdiri dari tiga komponen, yaitu:
1. Ekso-β-(1,4)-glukanase dikenal sebagai faktor C1. Faktor ini diperlukan untuk
menghidrolisis selulosa dalam bentuk kristal.
2. Endo-β-(1,4)-glukanase dikenal sebagai faktor Cx. Faktor ini diperlukan untuk
menghidrolisis ikatan β-(1,4)-glukosida (selulosa amorf).
3. β-(1,4)-glukosidase menghidrolisis selobiosa menjadi glukosa.

Mekanisme penguraian selulosa oleh enzim selulase dapat digambarkan sebagai berikut:
Untuk menghidrolisis sempurna selulosa yang tidak larut atau selulosa kristal diperlukan kerja
sinergistik dari ketiga komponen enzim tersebut (Rese, 1976). Enzim selulase dapat dimanfatkan
untuk berbagai ndustri seperti ndustri sari buah, industri bir, pengolahan limbah pabrik kertas, dan zat
pelembut kain (Rahayu, 1991).

II.I.2 Selulosa
Selulosa merupakan senyawa organik yang paling melimpah di bumi, diperkirakan
sekitar 101 ton selulosa dibiosintesis per tahun (Fesenden, 1989). Selulosa merupakan
polisakarida yang terdiri atas satuan-satuan glukosa yang terikat dengan ikatan -1,4-
glikosidik. Molekul selulosa merupakan mikrofibil dari glukosa yang terikat satu dengan
lainya membentuk rantai polimer yang sangat panjang (Fan et al., 1982). Selulosa hampir
tidak pernah ditemui dalam keadan murni di alam, melainkan selalu berikatan dengan bahan
lain yaitu lignin dan hemiselulosa. Serat selulosa alami terdapat di dalam dinding sel tanaman
dan material vegetatif lainya. Selulosa murni mengandung 4,4% C; 6,2% H dan 49,3% O.
Rumus empiris selulosa adalah (C6H10O5)n, dengan banyaknya satuan glukosa yang disebut
dengan derajat polimerisasi (DP), dimana jumlahnya mencapai 1.20-10.00 dan panjang
molekul sekurang-sekurangnya 5.00 nm. Berat molekul selulosa rata-rata sekitar 40.00.
Mikrofibril selulosa terdiri atas bagian amorf (15%) dan bagian berkristal (85%). Struktur
berkristal dan adanya lignin serta hemiselulosa di sekeling selulosa merupakan hambatan
utama untuk menghidrolisa selulosa (Sjostrom,1995).
II.2 Kinetika Enzim

A. Pengertian Kinetika Enzim

Kinetika enzim adalah studi reaksi kimia yang dikatalisis oleh enzim. Pada
enzim, laju reaksi diukur dan dampak dari berbagai kondisi reaksi.Kinetika enzim
merupakan bidang biokimia yang terkait dengan pengukuran kuantitatif dari
kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim dan pemeriksaan sistematik faktor-faktor
yangg mempengaruhi kecepatan tersebut. Analisis kinetik memungkinkan para
ahli merekonstruksi jumlah dan urutan tahap-tahap individual yang merupakan
perubahan substrat oleh enzim menjadi produk.
Reaksi enzima :
 Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan
mengubahnya menjadi produk. Analisis kinetika reaksi enzimatis meliputi laju
reaksi maksimum (Vmaks) dan konstanta Michaelis-Menten (KM). Dalam reaksi
enzim dikenalkecepatan reaksi hidrolisis, penguraian atau reaksi katalisasi lain
yang disebut velocity (V). Harga V dari suatu reaksi enzimatis akan meningkat
dengan bertambahnya konsentrasi substrat [S], akan tetapi setelah [S] meningkat
lebih lanjut akan sampai pada kecepatan yang tetap. Pada konsentrasi enzim tetap
(tertentu) harga V hampir linier dengan [S]. Pada kondisi dimana V tidak dapat
bertambah lagi dengan bertambahnya [S] disebut kecepatan maksimum (Vmaks).
Vmaks merupakan salah satu parameter kinetika enzim. Parameter kinetika enzim
yang lain adalah konstanta Michaelis-Menten, yang lebih dikenal dengan Km. Km
merupakan konsentrasi substrat yang separuh dari lokasi aktifnya telah terisi, yaitu
bila kecepatan reaksi enzim telah mencapai ½ Vmaks (Wiseman, 1989dalam
Widowati et al., 2014).
Analisa kuantitatif kinetika reaksi enzim dapat dilakukan dengan dua azas
pendekatan : azas keseimbangan menurut Michaelis- Menten, dan azas teori
keadaan tunak (steady state theory) menurut Briggs-haldane. Laju reaksi kimia
sebanding dengan konsentrasi senyawa dalam keadaan transisi. Tingkat reaksi
kimia akan sangat tinggi ketika sebagian besar molekul reaktan dalam keadaan
transtition yang kaya energi.
B. Faktor-faktor yang Mempengaruhi Kerja Kinetika Enzim
1. Suhu
Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada
suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Disamping itu, karena
enzim itu adalah suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan
terjadinya proses denaturasi. Apabila terjadi proses denaturasi, maka bagian
aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim
menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun akan menurun. Kenaikan
suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi.
Enzim pada umumnya stabil pada temperatur 45-55°C. Sebaliknya,
enzim pada mikroorganisme termofilik yang berada pada sumber mata air
panas gunung berapi, atau pada lubang hidrotermal bawah laut dapat stabil
pada suhu kurang lebih 100°C. Enzim tersusun oleh protein, sehingga sangat
peka terhadap suhu. Peningkatan suhu menyebabkan energi kinetik pada
 molekul substrat dan enzim meningkat, sehingga kecepatan reaksi juga
meningkat. Namun suhu yang terlalu tinggi dapat menyebabkan rusaknya
enzim yang disebut denaturasi, sedangkan suhu yang terlalu rendah dapat
menghambat kerja enzim. Pada umumnya enzim akan bekerja baik pada suhu
optimum, yaitu antara 30° – 40°C. Q10 atau koefisien suhu yaitu faktor yang
meningkatkan proses biologis bila suhu naik 100 C. Umumnya enzim yang
stabil pada peningkatan suhu maka Q10 = 2.
2. pH
Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada
sisi aktif enzim, sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan
substratnya. Setiap enzim dapat bekerja baik pada pH optimum, masingmasing
enzim memiliki pH optimum yang berbeda. Sebagai contoh : enzim amilase
bekerja baik pada pH 7,5 (agak basa), sedangkan pepsin bekerja baik pada pH
2 (asam kuat/sangat asam).
3. Konsentrasi Enzim
Kecepatan reaksi dipengaruhi oleh konsentrasi enzim, makin besar
konsentrasi enzim, makin tinggi pula kecepatan reaksi, dengan kata lain
konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.
4. Aktifator dan Inhibitor
Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim
dengan substratnya, misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim amilase.
Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan
substratnya. Inhibitor akan berkaitan dengan enzim membentuk kompleks
enzim-inhibitor. Ada dua jenis inhibitor yaitu:
1) Inhibitor Tidak Dapat Balik
Inhibitor tak dapat balik adalah golongan yang bereaksi dengan, atau
merusakkan suatu gugus fungsional pada molekul enzim yang penting bagi
aktivitas katalitiknya. Inhibitor ini akan merusak enzim sehingga enzim
tidak akan dapat menempel dengan substrat secara permanen. Inhibitor
tidak dapat bolak-balik dapat menyebabkan cacat hingga kematian.
Contohnya adalah senyawa diisoprofilfluorophospat (DFP), yang
menghambat enzim asetilkolinesterase, yang penting didalam transmisi
impuls syaraf. Asetilkolinesterase mengkatalisa hidrolisis asetilkolin, suatu
senyawa neurotransmitter yang berfungsi di dalam bagian tertentu system
 syaraf. Produk aktivitas ini adalah asetat dan kolin dan tidak memiliki
aktivitas transmitter. Inhibitor DFP tak dapat balik sangat reaktif dan
bereaksi dengan gugus hidroksil dari residu serin esensial pada sisi aktif
asetilkolinesterase, untuk membentuk turunan yang tidak aktif
mengkatalisa. Sekali turunan ini telah terbentuk, molekul enzim tidak lagi
dapat berfungsi (Lehninger, 1982). Contoh lain adalah kasus keracunan
logam berat seperti Pb yang akan menghambat system pembentukan Hb
dalam menyebabkan kelainan darah dapat berujung kematian.
2) Inhibitor Dapat Balik
Inhibitor dapat balik atau reversible merupakan inhibitor yang efeknya
dapat dikembalikan ke semula atau dapat dikurangi, sehingga enzim dapat
bekerja sepert sediakala. Inhibitor dapat balik dapat dibedakan menjadi
inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif.
a. Inhibitor Kompetitif
Inhibitor kompetitif menurut Lehninger (1982) adalah inhibitor
bersaing dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim, tetapi
sekali terikat tidak dapat diubah oleh enzim tersebut. Ciri penghambat
kompetitif adalah penghambatan ini dapat dibalikkan dan diatasi
dengan meningkatkan konsentrasi substrat. Sebagai contoh jika suatu
enzim 50% dihambat pada konsentrasi tertentu dari substrat dan
penghambat kompetitif, kita dapat mengurangi persen penghambat
dengan menambah konsentrasi substrat.

Jadi cara mengatasi inhibitor kompetitif adalah dengan

menambahkan konsentrasi substrat. Penghambat kompetitif biasanya
menyerupai substrat normal pada struktur tiga dimensi. Karena
 persamaan ini penghambat kompetitif “menipu” enzim untuk berikatan
dengannya. Penghambat kompetitif I hanya berikatan secara dapat
balik dengan enzim, membentuk suatu kompleks EI.
Dehifrogenasesuksinat adalah anggota golongan enzim yang
mengkatalis siklus asam sitrat, lintas akhir metabolik bagi degradasi
oksidatif karbohidrat dan lemak didalam mitokondria. Enzim ini
mengkatalisa pembebasan dua atom hidrogen dari suksinat, satu dari
masing masing kedua gugus metil (-CH2-). Dehidrogenase suksinat
dihambat oleh malonat, yang menyerupai suksinat karena sama sama
memiliki dua gugus karboksil yang mengion pada pH 7.0, hanya
berbeda pada tiga karbonnya.

Malonat tidak terhidrogenasi oleh dehidrogenasi suksinat,

malonat hanya menempati sisi aktif enzim dan menguncinya sehingga
tidak dapat bekerja pada substrat normalnya. Sifat dapat balik dari
pengahambatan malonat diperlihatkan pada kenyataan bahwa
peningkatan konsentrasi suksinat akan menurunkan tingkat
penghambatan oleh konsentrasi malonat tertentu. Transformasi
kebalikan ganda dari persamaan Michaelis-Manten amat bermanfaat
dalam menentukan apakah penghambatan enzim yang dapat balik itu
bersifat kompetitif atau non kompetitif.
b. Inhibitor Nonkompetitif
Inhibitor nonkompetitif adalah zat penghambat yang dapat
bergabung dengan enzim bebas atau dengan kompleks ES pada sisi di
luar sisi aktifnya. Penghambat berikatan pada sisi non aktif enzim,
mengubah konformasi molekul enzim sehingga mengakibatkan
inaktivasi dapat balik sisi katalitik. Penghambatan ini berikatan pada
 kedua molekul enzim bebas dan kompleks ES, membentuk kompleks
EI dan ESI yang tidak aktif.

Besarnya penghambatan tidak dapat dikurangi dengan

menaikkan kadar substrat. Penghambatan enzim secara nonkompetitif
dibedakan dari kompetitif oleh pemetaan kebalikan ganda terhadap
data kecepatan reaksi.

c. Inhibitor Uncompetitive
Pada inhibitor tak kompetitif, inhibitor tidak dapat berikatan
dengan enzim bebas, namun hanya dapat dengan komples ES (enzim-
substrat). Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif.
Jenis inhibitor ini sangat jarang, namun dapat terjadi pada enzim-enzim
multimerik (Saryono, 2011).

C. Hubungan Kinetika Enzim dengan Persamaan Michaelis-Menten

1. Pendekatan dengan Azas Keseimbangan Menurut Michaelis-Menten
Laju reaksi enzim tergantung pada konsentrasi enzim dan substrat berbanding
lurus dengan konsentrasi rendah. Namun seringkali tidak bergantung pada
konsentrasi substrat yang tinggi. Dapat dikatakan bahwa substrat enzim (ES)
 yang dapat terurai membentuk produk (P) dan substrat (S) lagi. Untuk itu laju
reaksi membatasi langkah dalam reaksi enzimatik adalah tahap dekomposisi
kompleks ES ke dalam produk dan enzim bebas. Bentuk kurva kejenuhan
substrat yang khas bagi suatu enzim dapat dinyatakan secara matematik oleh
persamaan Michaelis- Menten (Abe et al, 1979 dalam Kanti, 2005):

Dengan; vo = kecepatan awal pada konsentrasi substrat [𝑆]

vmaks = kecepatan maksimum
KM = tetapan Michaelis-Menten enzim bagi substrat
tertentu
S = substrat

Persamaan Michaelis-Menten merupakan dasar bagi semua aspek

kinetika kerja enzim. Jika kita mengetahui KM dan vmaks, kita dapat
menghitung kecepatan reaksi suatu enzim pada setiap konsentrasi substrat.

Grafik hubungan antara laju reaksi enzim dengan konsentrasi substrat

menurut persamaan Michaelis-Menten.

Tiap-tiap enzim memiliki KM yang khas bagi substrat tertentu

Unsur kunci dalam persamaan Michaelis-Menten adalah KM yang besifat
khas bagi enzim tertentu, dengan substrat spesifik pada kondisi Ph dan suhu
tertentu. KM beberapa enzim:
2. Pendekatan dengan Prinsip ‘Teori Keadaan Tunak’ menurut Briggs-Haldane
Pada prinsip teori keadaan tunak (steady state theory), laju reaksi
pembentukan komples ES sama dengan laju reaksi penguraiaan ES menjadi P
dan E. Dalam keadan tuak, bertambahnya ES persatuan waktu adalah nol.

Jadi, hasil analisa dengan kedua cara pendekatan tersebut di atas,

menghasilkan persamaan yang sam untuk hubungan antara laju reaksi enzima
dan konsentrasi substrat.
 BAB III
PENUTUP
Kesimpulan
1. Kinetika enzim adalah studi reaksi kimia yang dikatalisis oleh enzim. Pada enzim,
laju reaksi diukur dan dampak dari berbagai kondisi reaksi.Kinetika enzim merupakan
bidang biokimia yang terkait dengan pengukuran kuantitatif dari kecepatan reaksi
yang dikatalisis enzim dan pemeriksaan sistematik faktor-faktor yangg mempengaruhi
kecepatan tersebut.
2. Kinetika enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor antara lain; suhu, pH, konsentrasi
substrat, serta aktifator dan inhibitor.
3. Hubungan antara kinetika enzim dengan persamaan Michaelis-Menten yaitu
persamaan Michaelis-Menten atau pengaruh konsentrasi subtrat dapat mempercepat
atau pun memperlambat laju kinetika enzim.

Saran
Makalah ini mempunyai masih jauh dari kesempurnaan. Oleh karena itu
penulis memohon banyak masukan yang dapat membangun dan menyempurnakan
makalah ini. Diharapkan juga melalui makalah ini para pembaca dapat lebih
memahami tentang kinetika enzim.
 DAFTAR PUSTAKA

Anna Poedjiadi, 1994. Dasar-Dasar Biokimia. Penerbit UI-Press: Jakarta

Wirahadikusumah, M. 1989. Biokimia: Protein, Enzim dan Asam Nukleat. ITB. Press.
Bandung. halaman. 91

Kwon, D.Y., Rhee, J.S. (1986) A simple and rapid colorimetric method for determination of
free fatty acids for lipase assay. J. Am. Oil Chem. Soc. 63(1), 89-92.

Sjostrom, E. 1995. Kimia Kayu: Dasar – dasar dan Penggunaan. Jilid 2. Yogyakarta:
Universitas Gajah Mada Press

Ismadi, M. 1992. Biokimia: Suatu Pendekatan Berorientasi Kasus Jilid 1. Yogyakarta:

Gadjah Mada University Press.

Lehninger, A.L. 1982. Dasar-Dasar Biokimia Jilid 1 (diterjemahkan oleh Maggy

Thenawijaya). Bogor: Erlangga.

Wirahadikusumah, Muhamad. 1977. Biokimia Protein, enzim & asam nukleat. Bandung :
Penerbit ITB.

Yanuhar, Uun.2016. Kinetika Enzim. Malang: Universitas Brawijaya Malang press