Enzim untuk Pengobatan

PENGOBATAN HYPOFOSFATASIA DENGAN MENGGUNAKAN ENZIM

Disusun Oleh:
1.

Ratna Nur Aisyah 11.0168

2.

Imas Rilo Pambudi 11.0169

3.

Hanita Larasati 11.0170

4.

Pawietra Kartika Yudha 11.0171

5.

Febriafnita P 11.0176

6.

Elisabeth Intan 11.0177

7.

Bunga Oktaria 11.0178

AKADEMI FARMASI THERESIANA
SEMARANG
TAHUN 2012/2013

BAB I
PENDAHULUAN
A. LATAR BELAKANG
Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat
dalam sel hidup. Sekarang, kira-kira lebih dari 2.000 enzim telah
teridentifikasi, yang masing-masing berfungsi sebagai katalisator
reaksi kimia dalam sistem hidup. Sintesis enzim terjadi di dalam sel

dan sebagian besar enzim dapat diperoleh dengan ekstraksi dari

jaringan tanpa merusak fungsinya.
Sebagai katalisator, enzim berbeda dengan katalisator
anorganik dan organik sederhana yang umumnya dapat mengatalisis
berbagai reaksi kimia, Enzim memiliki spesifitas yang sangat tinggi,
baik terhadap reaktan (substrat) maupun jenis reaksi yang
dikatalisiskan. Pada umumnya, suatu enzim hanya mengatalisis satu
jenis reaksi dan bekerja pada suatu susbstrat tertentu. Kemudian,
enzim dapat meningkatkan laju reaksi yang luar biasa tanpa
pembentukan produk samping dan molekul berfungsi dalam larutan
encer pada keadaan biasa (fisiologis) tekanan, suhu, dan pH normal.
Hanya sedikit katalisator nonbiologi yang dilengkapi sifat-sifat
demikian.

B. RUMUSAN MASALAH

1.
2.
3.
4.
5.
6.
a.
b.
c.
d.
e.
f.
g.
h.
i.

Adapun rumusan masalah yang akan di bahas pada makalah

ini antara lain adalah:
Pengertian enzim,
Fungsi enzim,
Mekanisme kerja enzim
Tatanama enzim
Enzim-enzim yang digunakan untuk diagnosis
Jenis, metode, dan cara pemeriksaan Enzim
Serum Glutamic Oxaloacetic Transferase (SGOT) / Aminotransferase
Asparat (AST).
Serum Glutamic Pyruvic Transaminase (SGPT) / Aminotransferase
Alanin (ALT).
Amilase dengan isoenzim (serum)
Lipase (serum)
Fosfatase asam
Fosfatase alkali (alkaline phosphatase, ALP) dengan isoenzim
(serum)
Laktat dehidrogenase (LDH)
Kreatin fosfokinase (serum), isoenzim CPK (serum) kreatin kinase
(CK)
Gamma-Glutamil Transferase (GGT) serum

C. Tujuan
Adapun tujuan dari pembuatan makalah analisa enzim ini yaitu
:
1. Agar pembaca dapat mengetahui pengertian enzim

2.
3.
4.
5.

Agar pembaca dapat

Agar pembaca dapat
Agar pembaca dapat
Agar pembaca dapat
dalam diagnosis
7. Agar pembaca dapat
pemeriksaan Enzim.

mengetahui
mengetahui
mengetahui
mengetahui

fungsi enzim
mekanisme kerja enzim
tatanama enzim
enzim-enzim yang digunakan

mengetahui Jenis, metode, dan cara

D. Manfaat
Adapun manfaat dari pembuatan makalah analisa enzim ini adalah :
1. Memberikan pengetahuan tambahan untuk diri penulis
2. Memberikan pengetahuan tambahan untuk pembaca

BAB II
PEMBAHASAN
A. Pengertian Enzim
Enzim adalah molekul protein yang mengatalisis reaksi kimia
tanpa mengalami perubahan secara kimiawi. Ensim mengatur
metabolisme dengan ikut serta pada hampir pada semua fungsi sel.
Setip enzim bersifat spesifik bagi substrat yang diubahnya menjadi
suatu produk tertentu. Pada dasarnya, terdapat ribuan enzim yang
berlainan, tetapi hanya beberapa yang secara rutin diperiksa untuk
diagnosis klinis.
Karena enzim terdapat di dalam sel, adanya peningkatan
jumlah suatu enzim dalam serum atau plasma umumnya merupakan
konsikuensi dari cedera sel sehingga molekul-molekul intrasel dapat
lolos keluar. Dengan demikian, jumlah enzim yang sangat berlimpah
dalam serum digunakan secara klinis sebagai bukti adanya
kerusakan organ. Enzim-enzim yang dibebaskan ke dalam sirkulasi
tidak memiliki fisiologik di sana dan secara bertahap dibersihkan
melalui rute ekskresi normal.
Pada keadaan abnormal atau aktivitas berlebihan suatu enzim
dapat menimbulkan penyakit. Analisis enzim dalam serum dapat
digunakan untuk mendiagnosis penyakit, seperti: infarktus otot
jantung, prostat, hepatitis, dan lain-lain. Ditemukannya suatu enzim
dalam darah dengan tingkat berlebihan seringkali menunjukkan
adanya kerusakan sel di dalam organ yang sakit. Penyakit tertentu
seperti hepatitis terinfeksi menyebabkan jaringan hati mengalami
kerusakan akibat infeksi, sehingga terjadi pelepasan enzim hati ke
dalam darah.
B. Fungsi Enzim
Fungsi suatu enzim yaitu sebagai katalisis untuk proses reaksi
biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. Suatu enzim
dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien, disamping itu
mempunyai derajat kekhasan yang tinggi, seperti katalis lainnya
maka enzim dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia.
Enzim mempunyai dua fungsi pokok sebagai berikut.
1. Mempercepat atau memperlambat reaksi kimia.
2. Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang
sama.
Fungsi biologis enzim

Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh

organisme hidup. Enzim berperan dalamtransduksi signal dan
regulasi sel, seringkali melalui enzim kinase dan fosfatase Enzim juga
berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh,
dengan miosin menghidrolisis ATP untuk menghasilkankontraksi
otot ATPase lainnya dalam membran sel umumnya adalah pompa
ion yang terlibat dalamtranspor aktif. Enzim juga terlibat dalam
fungs-fungsi yang khas, seperti lusiferase yang menghasilkan cahaya
pada kunang-kunang. Virus juga mengandung enzim yang dapat
menyerang sel, misalnya HIV integrase dan transkriptase balik.
C. Mekanisme Kerja Enzim
Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu
sama lainnya menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya
dapat digabungkan menjadi satu, yang disebut holoenzim. Kedua
bagian enzim tersebut yaitu apoenzim dan koenzim.
1.

Apoenzim
Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan
panas, dan berfungsi menentukan kekhususan dari enzim. Contoh,
dari substrat yang sama dapat menjadi senyawa yang berlainan,
tergantung dari enzimnya.
2. Koenzim
Koenzim disebut gugus prostetik apabila terikat sangat erat pada
apoenzim. Akan tetapi, koenzim tidak begitu erat dan mudah
dipisahkan dari apoenzim. Koenzim bersifat termostabil (tahan
panas), mengandung ribose dan fosfat.
Fungsinya menentukan sifat dari reaksinya. Misalnya, Apabila
koenzim NADP (Nicotiamida Adenin Denukleotid Phosfat) maka reaksi
yang terjadi adalah dehidrogenase. Disini NADP berfungsi sebagai
akseptor hidrogen.
Ada dua cara kerja enzim , yautu model kunci gembok dan induksi
pas.
1. Model kunci gembok (block and key)
Enzim dimisalkan sebagai gembok karena memiliki sebuah bagian
kecil yang dapat berikatan dengan substrat . bagian tersebut disebut
sisi aktif. Substrat dimisalkan sebagai kunci karena dapat berikatan
secara pas dengan sisi aktif enzim (gembok). Setiap enzim memiliki
sisi aktif yang tersusun dari sejumlah asam amino. Bentuk sisi aktif
ini sangat spesifik, sehingga hanya molekul dengan bentuk tertentu
yang dapat menjadi substrat bagi enzim.

2.

Induksi pas (model induced fit)

Pada model ini sisi aktif enzim dapat berubah bentuk sesuai dengan
bentuk substratnya.Sisi aktif enzim merupakan bentuk yang tidak
kaku (fleksibel). Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk
sisi aktif berubah bentuk sesuai dengan bentuk substrat kemudian
terbentuk kompleks enzim-substrat. Pada saat produk sudah terlepas
dari kompleks, maka enzim lepas dan kembali bereaksi dengan
substrat yang lain.
Enzim mengkatalis reaksi dengan cara meningkatkan laju
reaksi. Enzim meningkatkan laju reaksi dengan cara menurunkan
energi aktivasi (energi yang diperlukan untuk reaksi). Suatu enzim
dapat mempercepat reaksi sampa kali lebih cepat dari pada jika
reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Penurunan energi aktivasi
dilakukan dengan membentuk kompleks dengan substrat. Setelah
produk dihasilkan, kemudian enzim dilepaskan. Enzim bebas untuk
membentuk kompleks baru dengan substrat yang lain.
Enzim memiliki sisi aktif, yaitu bagian enzim yang berfungsi
sebagai katalis. Pada sisi ini, terdapat gugus prostetik yang diduga
berfungsi sebagai zat elektrofilik sehingga dapat mengkatalis reaksi
yang diinginkan. Bentuk sisi aktif sangat spesifik sehingga diperlukan
enzim yang spesifik pula. Hanya molekul dengan bentuk tertentu
yang dapat menjadi substrat bagi enzim. Agar dapat bereaksi, enzim
dan substrat harus saling komplementer.

D.

Tatanama Enzim
Lebih dari 5000 macam enzim telah ditemukan pada
organisme hidup, dan masih bertambah terus sejalan dengan
berlangsungnya penelitian. Tiap enzim dinamai menurut sistem baku
dan juga diberi nama umum yang sederhana. Pada kedua sistem
tersebut nama enzim pada umumnya diakhiri dengan ase dan
mencirikan substrat yang terlibat dan jenis reaksi yang dikatalisis.
Sebagai contoh,sitokrom oksidase, suatu enzim utama dalam
respirasi, mengoksidasi molekul sitokrom . Asam malat
dehidrogenase melepaskan dua atom hidrogen dari asam malat.
Namun contoh di atas tidak menjelaskan siapkah penerima elektron
atau atom hidrogen yang dilepaskan.
Persatuan Internasional Biokimia memberi nama yang lebih
panjang tapi lebih deskriptif dan baku bagi semua enzim yang telah
dicirikan dengan jelas. Sebagai contoh, sitokrom oksidase dinamakan
sitokrom c: O2 oksidoreduktase, menunjukkan bahwa elektron
dilepaskan dari sitokrom tertentu, yakni jenis c dan molekul oksigen

adalah penerima elektron. Dehidrogenase asam malat disebut Lmalat : NAD oksidoreduktase, menunjukkan enzim tersebut khas
untuk bentuk L-asam malat terionisasi, dan molekul yang disingkat
NAD adalah penerima atom hidrogen. Tabel berikut mencantumkan
enam kelas utama enzim berdasarkan tipe reaksi yang dikatalisis,
disertai beberapa contoh.
Tabel klasifikasi enzim menurut jenis reaksi yang dipacu
Kelas dan sub kelas

Jenis reaksi

Oksidoreduktase

Melepas dan menambah elektron atau elektron

dan hidrogen

Oksidase

Mentrasfer elektron atau hidrogen hanya kepada

oksigen

Reduktase

Menambahkan elektron atau hidrogen

Dehidrogenase

Melepaskan hidrogen

Transferase

Memindahkan gugus senyawa kimia

Kinase

Memindahkan gugus fosfat, terutama dari ATP

Hidrolase

Memutuskan ikatan kimia dengan penambhan air

Proteinase

Menghidrolisis protein (ikatan peptida)

Ribonuklease

Menghidrolisis RNA

Deoksiribonuklease

Menghidrolisis DNA

Lipase

Menghidrolisis lemak

Liase

Membentuk ikatan rangkap dengn melepaskan satu

gugus kimia

Isomerase

Menata kembali atom-atom pada suatu molekul

untuk membentuk isomer

Ligase atau sintetase

Menggabungkan 2 molekul yang disertai dengan

hidrolisis ATP atau nukleosida fosfat + lainnya

polimerase

Menggabungkan subunit (monomer) sehingga

terbentuk polimer

E. Enzim-enzim yang digunakan untuk diagnosis

Tidak semua enzim, baik yang bekerja ekstrasel maupun
intrasel, dapat digunakan untuk tujuan memastikan diagnosis suatu
penyakit atau menilai suatu keadaan fisiologis berjalan sebagaimana
mestinya. Selain kekhasan enzim atau isozim bagi suatu jaringan
seperti yang telah dibicarakan, kemudahan cara pengukuran menjadi
pertimbangan yang tidak dapat ditepiskan demikian saja. Selain itu,
keserasian atau keterbiasaan dengan suatu enzim yang telah dikenal
baik kinerjanya sebagai petanda proses juga merupakan suatu hal
yang selalu dipertimbangkan dalam pemilihan.

F.
1.

Beberapa enzim umum sekali digunakan untuk tujuan

diagnosis. Enzim-enzim itu adalah :
Alanin aminotransferase (ALT) atau glutamat piruvat
transaminase (GPT)
Aldolase
Amylase-
Aspartat aminotransferase (AST) atau glutamate oksaloasetat
transaminase (GOT)
Fossfatase alkali
Fosfatase asam
-glutamil transferase
Glutamate dehidrogenase
isositrat dehidrogenase
kimotripsin
kolinesterase
kreatinkinase
laktat dehidrogenase (LDH)
lipase
5-nukleotidase
Tripsin
Beberapa enzim lain juga sering diukur untuk menilai suatu
keadaan. Enzim glukosa-6 fosfat dehidrogenase (G6PDH) dalam sel
darah merah sering dinilai untuk memastikan penyebab hemolisis
tertentu. Enzim superoksida dismutase (SOD) dan glutation
peroksidase dismutase (GSH-Px) sering pula diukur untuk menilai
status antioksidan suatu objek.

Pemeriksaan Enzim
Pemeriksaan serum Glutamic Oxaloacetic Transaminase
(SGOT) / Aminotransferase Asparat (AST)
Aminotransferase asparat/transaminase oksaloasetat
glutamat serum (AST/SGOT) merupakan enzim yang sebagian besar
ditemukan dalam otot jantung dan hati, sementara dalam
konsentrasi sedang dapat ditemukan pada otot rangka , ginjal, dan
pankreas. Konsentrasinya yang rendah terdapat dalam darah, kecuali
jika terjadi cedera selular, kemudian dalam jumlah yang banyak,
dilepas ke dalam sirkulasi.
Kadar AST serum tinggi dapat ditemukan setelah trjadi infark
miokardium (MI) akut dan kerusakan hati. 6 sampai 10 jam setelah

MI akut, AST akan keluar dari otot jantung dan memuncak dalam 24
sampai 48 jam setelah terjadi infark. Kadar AST serum akan kembali
normal dalam 4 sampai 6 hari kemudian, jika terjadi proses infark
tambahan. Kadar AST serum biasanya dibandingkan dengan kadar
enzim-jantung yang lain (kreatin kinase [creatine kinase, CK], laktat
dehidrogenase [lactate dehydrogenase, LDH]).
Pada penyakit hati, kadar serum akan meningkat 10 kali atau
lebih, dan tetap demikian dalam waktu yang lama.
Metode : kinetik UV
Prinsip :
2- oxoglutarate+L-asparttate
L-glutamte+
Oxaloacetat dccc
Oxaloacetate + NADH + H2
L malate + NAD+
oxalaacetat yang di hasilkan sebanding dengan oksidasi dari
NADH menjadi NAD. Reaksi tersebut menggambarkan aktifitas AST
dan di ukur secara fotometrik.
Alat dan bahan :
1. Alat :

Tabung reaksi

Rak tabung

Spektrofotometer

Centrifuge

Mikropipet

Tips biru dan kuning

2. Bahan :

Serum

Reagen SGOT

aquadest
Cara kerja :
a. Persiapan reagen kerja
Buffer / reagen 1

Substrat / reagen 2

2000 l

500 l

Campur reagen buffer dan substrat dengan perbandingan 4 : 1

Volume reagen di sesuaikan dengan kebutuhan.
b.

Pemeriksaan

Pipet ke dalam tabung

Reagen kerja

500 l

Serum

50 l

Sebelum ditambahkan serum, reagen kerja di inkubasi terlebih

dahulu selama 10 menit pada suhu 370C
Serum ditambahkan ke dalam reagen kerja pada saat pembacaan
pada photometer.
Baca pada fotometer dengan panjang gelombang 546 nm.
Nilai Rujukan :
Dewasa : kisaran rata-rata 8-38 U/l ; 5-40 U/ml (frankel), 4-36 IU/l,
16-60 U/ml pada suhu 30oC (karmen), 8-33 U/l pada suhu 37oC
(satuan SI).
Laki-laki : sampai 37 U/L
Wanita : sampai 31 U/L
Anak : sama dengan dewasa
Bayi baru lahir : empat kali dari kadar normal.
Lansia : agak lebih tinggi dari dewasa.

Tujuan :
Untuk mendeteksi peningkatan Ast serum, enzim yang
ditemukan, terutama dalam otot jantung dan hati, yang meningkat
selama MI akut dan kerusakan hati.
Untuk membandingkan temuan AST dengan kadar CK dan LDH
dalam mendiagnosis MI akut.
Masalah Klinis :
Penurunan kadar : kehamilan, ketoasidosis diabetik. Pengaruh
obat : salisilat.
Peningkatan kadar : MI akut, hepatitis, nekrosis hati, penyakit dan
traumamuskuloskeletal, pankreatitis akut, kanker hati, angina
pektoris yang serius, olahraga berat, injeksi IM. Pengaruh obat :
antibiotik (ampisilin, karbenisilin, klindamisin, kloksasilin, eritromisin,
gentamisin, linkomisin, nafsilin, oksasilin, polisilin, tetrasiklin),
vitamin (asam folat, piridoksin, vitamin A), narkotik (kodein, morfin,
meperidin [demerol]), antihipertensif (metildopa [aldomet],
guanetidin), mitramisin, preparat digitalis, kortison, flurazepam
(dalmane), indometasin (indocin), isoniazid (INH), rifampin,
kontrasepsi oral, salisilat, teofilin.

2.

Faktor Yang Mempengaruhi Temuan Laboratorium

injeksi per IM dapat meningkatkan kadar AST serum.
Hemolisis spesimen darah dapat mempengaruhi temuan
laboratorium.
Obat yang meningkatkan kadar AST serum (lihat pengaruh obat)
dapat mempengaruhi temuan pengujian.
Salisilat dapat menyebabkan kadar serum positif atau negatif
yang keliru.
Pemeriksaan Serum Glutamic Pyruvic Transaminase
(SGPT) / Aminotransferase Alanin (ALT)
Aminotransferase alanin (ALT)/SGPT merupakan enzim yanng
utama banyak di temukan pasa sel hati serta efektif dalam
mendiagnosis destruksi hepatoselular. Enzim ini juga di temukan
dalam jumlah sedikit pada otot jantung, ginjal, serta otot rangka.
Kadar ALT serum dapat lebih tinggi dari kadar sekelompok
transferase lainnya (transaminase), aminotransferase aspartat
(aspartate aminotransferse, AST)/serum glutamic oxatoacetic
transaminase (SGOT), dalam kasus hepatitis akut serta serta
kerusakan hati akibat penggunaan obat dan zat kimia, dengan setiap
serum mencapai 200-4000 U/l. ALT digunakan untuk membedakan
antara penyebab karena kerusakan hati dan ikterik hemolitik.
Meninjau ikterik, kadar ALT serum yang berasal dari hati, temuannya
bernilai lebih tinggi dari 300 unit; yang berasal dari bukan hati,
temuan bernilai <300 unit. Kadar ALT serum biasanya meningkat
sebelum tampak iktrik.
Kadar ALT/SGPT sering kali dibandingkan dengan AST/SGOT
untuk tujuan diagnostik. ALT meningkat lebih khasdari pada AST
pada kasus nekrosis hati dan hepatitis akut, sedangkan AST
meningkat lebih khas pada nekrosis miokardium (infark miokardium
akut), sirosis, kanker hati, hepatitis kronis, dan kongesti hati. Kadar
AST ditemukan normal atau meningkat sedikit pada kasus nekrosis
miokardium. Kadar ALT kembali lebih lambat ke kisaran normal
daripada kadar AST pada kasus hati.
Metode : kinetik UV
Prinsip :
L alanine + a Keoglutarat + L alanin
L - Glutamat +
piruvat
Piruvat + NADH + H +
L laktat + NAD +
Piruvat yang dihasilkan tersebut sebanding dengan oksidasi dari
NADH menjadi NAD. Reaksi tersebut menggambarkan aktifitas ALT
dan diukur secara fotometrik.

Alat dan Bahan :

1. Alat :

Tabung reaksi

Rak tabung

Spektrofotometer

Centrifuge

Mikropipet

Tips biru dan kuning

2.

Bahan :
Serum
Reagen SGOT
Aquadest

Cara kerja :
1. Persiapan reagen kerja
Buffer / reagen 1

Substrat / reagen 2

2000 l

500 l

Campur reagen buffer dan substrat dengan perbandingan 4 : 1

Volume reagen di sesuaikan dengan kebutuhan.
2.

Pemeriksaan
Pipet ke dalam tabung
Reagen kerja

500 l

Serum

50 l

Sebelum ditambahkan serum, reagen kerja di inkubasi terlebih

dahulu selama 10 menit pada suhu 370C
Serum ditambahkan ke dalam reagen kerja pada saat pembacaan
pada photometer.
Baca pada fotometer dengan panjang gelombang 546 nm, factor
1746.
Nilai Rujukan :
Dewasa : 10-35 U/I : 4-36 U/l pada suhu 370C (Satuan SI).
Laki-laki : sampai 42 U/L
Wanita : sampai 32 U/L

Anak : sama dengan dewasa.

Bayi : temuan bisa dua kali lipat setinggi dewasa.
Usia lanjut : sedikit lebih tinggi dari dewasa.

Tujuan :
Untuk mendeteksi penyakit hati.

Masalah klinis :

Penurunan kadar : latihan. Pengaruh obat : salisilat

Peningkatan kadar :
Peningkatan tertinggi : hepatitis (virus) akut, nekrosis hati
(toksiksitas obat atau kimia).
Peningkatan ringan atau medium : sirosis, kanker hati, kegagalan
jantung kongestif, intoksikasi akut alkohol. Pengaruh obat : antibiotik
(karbenisilin, klindamisin, eritromisin, gentamisin, linkomisin,
mitramisin, spektinomisin, tetrasiklin), narkotik (meperidin [demerol],
morfin, kodein), antihipertensif (metildopa, guanetidin), persia[an
digitalis, indometasin (indocin), salisilat, rifampin, flurazepam
(dalmane), propranolol (inderal), kontrasepsi oral (progestinestrogen), lead, heparin.

3.

Faktor Yang Mempengaruhi Temuan Laboratorium

Hemolisis spesimen darah mungkin menyebabkan hasil uji palsu.
Aspirin dapat menyababkan penurunan atau peningkatan ALT
serum.
Obat tertentu dapat meningkatkan kadar ALT serum (lihat
pengaruh obat).
Pemeriksaan Amilase Dengan Isoenzim (serum)
Amilase adalah enzim yang berasal dari pankreas, kelenjar
ludah, dan hepar. Fungsinya adalah mengubah zat tepung menjadi
gula. Pada pankreatitis akut, kadar amilase serum meningkat
menjadi dua kali lipat kadar normalnya. Peningkatan kadarnya
dimulai 2 sampai 12 jam setelah awitan, memuncak dalam 20
sampai 30 jam, dan kembali ke kadar normalnya dalam 2 sampai 4
hari. Pankreatitis akut sering dikaitkan dengan inflamasi, nyeri yang
berat, dan nekrosis akibat enzim pencernaan (termasuk amilase)
yang keluar ke jaringan di sekitarnya.
Enzim ini dihasilkan oleh sejumlah organ, seperti kelenjar liur,
kelenjar pancreas, kelenjar air mata, kelenjar prostat, cairan semen,

testis, ovarium, tuba faloppi, uterus, paru-paru, susu, otot lurik dan
jaringan lemak.
Peningkatan kadar amilase serum dapat terjadi setelah
pembedahan abdomen yang mengenai kandung empedu (batu atau
saluran empedu) dan lambung (gastrektomi parsial). Setelah
pembedahan abdomen, beberapa dokter bedah mungkin akan
menganjurkan pemeriksaan amilase serum secara rutin selama 2
hari untuk memastikan apakah pankreas mengalami cedera.
Kadar amilase urin sangat membantu untuk menetapkan
signifikansi kadar amilase serum apakah normal atau agak naik,
terutama jika klien menunjukkan gejala pankreatitis. Kadar amilase
juga dapat diperoleh dari cairan abdomen, cairan asites, efusi pleura,
dan saliva.
Ada dua jenis isoenzim amilase, jenis P (berasal dari
pankreas) dan jenis S (berasal dari saliva). Peningkatan jenis P lebih
sering terjadi pada pankreatitis akut. Penigkatan jenis S dapat terjadi
akibbat parotitis, dan tumor ovarium dan bronkogenik. Isoenzim
amilase biasanya diperlukan untuk menentukan apakah peningkatan
kadar amilase serum berasal bukan dari pankreas. Alat pemeriksaan
isoenzim pankreas tersedia di pasaran.

Metode : Kinetik Enzimatik

Prinsip :
Substrat(4,6-ethylidene-p-nitrophenyl--D-maltoheptaoside) akan
diuraikan oleh enzim -amylase dimana hasilnya berupa
oligosakarida akan dihidrolisa oleh -glukosidase menghasilkan
glukosa dan p-nitrophenol. Peningkatan pnitrophenol sebanding
dengan aktivitas- amylase dalam sampel.
Cara kerja :
Masukkan 3-5 ml darah vena dalam tabung bertutup merah.
Jangan makan dalam waktu 1 sampai 2 jam sebelum
pengambilan darah. Jika pasien terlanjur makan atau mengonsumsi
narkotik dalam 2 jam sebelum pengujian, temuan serum mungkin
tidak valid.
Catat obat yang dapat menyebabkan temuan kadar amilase yang
keliru dalam formulir laboratorium.
Nilai Rujukan :
Dewasa : 60-160 somogyi U/dl, 30-170 U/l (satuan SI).
Hamil : sedikit meningkat.
Anak : tidak biasa dilakukan.

Lansia : agak meningkat dibandingkan yang didapat pada orang

dewasa.
Isoenzim serum : jenis S (saliva) : 45-70%. Jenis P (pankreas) : 3055%. Nilai mungkin akan berbeda sesuai dengan metode yang
digunakan.

Tujuan :
Untuk membantu dalam mendiagnosis pankreatitis akut dan
masalah kesehatan lainnya (lihat masalah klinis).
Masalah Klinis :

4.

Penurunan kadar : dekstrosa 5% intravena dalam air (lV D5W),

pankreatitis kronis tahap lanjut, nekrosis hati akut dan subakut,
alkoholisme kronis, hepatitis toksik, luka bakar yang parah,
tirotoksikosis yang parah. Pengaruh obat : glukosa (lV D5W), sitrat,
fluorida, oksalat.
Peningkatan kadar : pankreatitis akut, pankreatitis kronis (awitan
akut), gastrektomi parsial, pembentukan ulkus peptik, obstruksi
saluran pankreas, kolesistitis akut, kanker pankreas, asidosis
diabetik, diabetes melitus, intoksikasi alkohol akut, gondong, gagal
ginjal, hipertrofi prostat jinak, luka bakar, kehamilan, pengaruh
obat : meperidin (demerol), kodein, morfin, betanekol klorida
(urecholine), pentazosin (talwin), etil alkohol (jumlah besar), ACTH,
guanetidin, tiazid, salisilat, tetrasiklin.
Faktor Yang Mempengaruhi Temuan Laboratorium
Obat narkotik dapat menyebabkan hasil positif palsu.
Cairan lV yang mengandung glukosa dapat menyebabkan kadar
negatif palsu.
Kontaminasi saliva pada spesimen dapat terjadi akibat batuk,
bersin, atau berbicara, saat tabung terbuka. Hal ini dapat
menyebabkan hasil positif palsu.
Pemeriksaan Lipase (serum)
Lipase adalah enzim hidrolase yang menguraikan ikatan ester
dalam lemak, yang terbentuk antara gliserol dan asam lemak rantai
panjang. Ikatan ester yang diuraikan adalah yang terdapat antara
asam lemak tersebut dengan atom C, yaitu atom C1 atau 3.
Sebagai hasilnya, terbentuklah dua asam lemak bebas dan atau 2monoasilgliserol.

Lipase, merupakan enzim yang disekresikan oleh pankreas,

dan membantu pencernaan lemak. Lipase, seperti halnya amilase,
muncul pada aliran darah setelah terjadi kerusakan pada pankreas.
Pankreas akut merupakan penyebab terumum peningkatan kadar
lipase serum. Kadar lipase dan amilase meningkat pada awal
penyakit, tetapi lipase serum dapat meningkat sampai 14 hari
setelah episode akut, sedangkan kadar amilase serum kembali
normal setelah kira-kira 3 hari. Lipase serum berguna untuk
diagnosis akhir pankreatitis akut.
Metode : Enzymatik photometrik
Prinsip :
1-2-o-dilauryl-rac-glycero-3-glutamic acid (6-methylresorufin) ester
ditambahkan pada suatu micro-emulsion yang akan dipecah oleh
lipase menjadi co-lipase dan bile acid. Kombinasi co-lipase, bile acid
dan substrat akan mengalami

Cara kerja :
Kumpulkan 3 sampai 5 ml darah vena dalam tabung bertutup
merah. Cegah terjadinya hemolisis.
Terapkan puasa pada klien, kecuali tetap diperbolehkan minum
air selama 8 sampai 12 jam.
Pemberian obat narkotik dihentikan selama 24 jam sebelum uji
dilakukan jika obat narkotik diberikan dalam 24 jam sebelum uji
dilakukan, nama obat dan waktu pemberian harus tertulis pada
formulir laboratorium.
Nilai Rujukan
Dewasa : 20-180 IU/l, 114-286 U/l, 14-280 U/l (Satuan SI). Nilainya
berfariasi disetiap laboratorium.
Anak : Bayi : 9-105 IU/l pada suhu 37C. Anak : 20-136 IU/l pada suhu
37C.
Tujuan
Untuk mengetahui keberadaan pankreatitis akut atau gangguan
pankreatik lainnya (lihat masalah klinis).
Masalah klinis
Penurunan kadar: kanker pankreas stadium akhir, hepatitis.
Peningkatan kadar: pankreatitis akut dan kronis, kanker pankreas
(stadium awal), ulkus terperforasi, obstruksi duktus pankreatikus,
kolesistitis akut (sebagian kasus), gagal ginjal akut (tahap awal).
Pangaruh obat: kodein, morfin, meperidin (demerol), steroid
betanekol (urecholine), guanetidin.

5.

Faktor Yang Memengaruhi Temuan Laboratorium

Sebagian besar obat narkotik meningkatkan kadar lipase serum.
Makanan yang dikonsumsi dalam 8 jam sebelum uji dapat
memengaruhi kadar lipase serum.
Terdapatnya hemoglobin dan ion kalsium dapat menyebabkan
penurunan kadar lipase serum.
Pemeriksaan Fosfatase Asam
Fosfatase asam (acid phosphatase, ACP). Fosfatase asam
bekerja pada pH yang lebih kecil dari 7. Rentangan pH yang
memenuhi syarat ini tentu saja banyak sekali. Akan tetapi, enzim
terpenting di dalam kelompok ini, yaitu fosfatase asam yang berasal
dari kelenjar prostat, bekerja pada pH tertentu, yaitu disekitar 5.
Enzim ini adalah enzim lisosom, sehigga terdapat di semua sel yang
mempunyi lisosom, kecuali sel darah merah.
Konsentrasi enzim fosfatase asam yang tinggi (ACP) dapat di
temukan pada kelenjar prostat dan semen. Konsentrasinya agak
berkurang di dalalm sum-sum tulang, sel darah merah, hati, dan
limpa. Kenaikan ACP serum tertinggi terjadi pada kasus kanker
prostat. Pada hipertrofi prostat yang jinak (benign prostatic
hypertrophy, BPH), kadarnya juga di atas normal. Peningkatan kadar
fosfatase alkalin yang cukup tinggi dapat menyebabkan kadar
seruMm ACP tinggi yang keliru.
Metode : Kinetic / Clinicon
Cara kerja :
Tampung 3-7 ml darah vena adalam tabung tertutup merah.
Cegah terjadinya hemodialisis, spesimen harus di bawa ke
laboratorium segera. ACP peka terhadap panas dan pH. Jika
spesimen di pajankan di udara terbuka dan di biarkan dalam suhu
kamar, aktifitasnya akan menurun setelah 1 jam.
Tidak ada pembatasan asupan makanan ataupun minuman.
Nilai rujukan :
Dewasa : <2,6 ng/ml ; kisaran 0-5 U/l, beragam sesuai metode yang
digunakan : 0,2-13 IU/l (satuan SI).
Tujuan :
Untuk membandingkan uji ACP dengan hasil laboratorium lainnya,
untuk mendiagnosis kanker prostat atau BPH.
Masalah Klinis :

6.

Penurunan kadar : sindrom down. Pengaruh obat : fluorida,

oksalat, fosfat, alkohol.
Penigkatan kadar : karsinoma prostat, mieloma multipel, penyakit
paget, kanker payudara dan tulang, BPH, anemia sel sabit, sirosis,
gagal ginjal kronis, hiperparatiroidisme, osteogenesis, imperfekta,
infark miokardium. Pengaruh obat : androgen pada wanita, klofibrat
(astromid-S).
Faktor Yang Mempengaruhi Temuan Laboratorium :
Hemolisis pada sampel darah dapat menyebabkan hasil uji yang
tidak akurat.
Obat tertentu dapat menurunkan kadar ACP serum (lihat
pengaruh obat).
Jika spesimen darah terpajan di udara terbuka dan dibiarkan
dalam suhu kamar lebih dari 1 jam, kadar ACP akan menurun.
Pemeriksaan Fosfatase Alkali (Alkaline Phosphatase, ALP)
Dengan Isoenzim (serum)
Fosfatase alkali (ALP) merupakan enzim yang diproduksi
terutama olah hati dan tulang; enzim ini juga dapat berasal dari
usus, ginjal, dan plasenta. Pengujian ALP berguna untuk menentukan
apakah terdapat penyakit hati dan tulang. Jika terjadi kerusakan
ringan pada sel hati, kadar ALP mungkin agak naik, tetapi
peningkatan yang jelas terlihat pada penyakit hati akut. Begitu fase
akut terlampaui, kadar serum akan segera menurun, sementara
kadar bilirubin serum tetap meningkat. Untuk menentukan apakah
sudah terjadi disfungsi hati, terdapat beberapa pengujian
laboratorium yang perlu dilakukan (mis., bilirubin, meusin
aminopeptidase (LAP), 5-nukleotidase [5-NT], dan gamma-glutamil
transpeptidase [GGTP]).
Metode paling muda dan paling sering digunakan untuk
membedakan isoenzim-isoenzim ALP adalah fraksionasi panas, yang
sampel serumnya dipanaskan 56C selama 15 menit dan kemudian
diperiksa untuk mendeteksi sisa aktivitas ALP. Hasilnya dibandingkan
sengan aktivitas ALP dari sampel yang sama yang tidak dipanasi. ALP
tulang sangat labil dan setelah pemanasan mungkin hanya
mengemukakan aktivitas 10-20% dari aktivitas semula, sedangkan
ALP hati relatif stabil dan mempertahankan 30-50% aktivitasnya. ALP
plasenta sangat stabil panas dan pada dasarnya dapat
mempertahankan semua aktivitas setelah dipanaskan. Dalam
keadaan normal serum mengandung aktivitas ALP dari berbagai
jaringan, sehingga hasil fraksionasi panas dapat membingungkan.

Inhibisi kimiawi dengan urea (menghambat fraksi plasenta) atau

fenilalanin (menghambat fraksi hati dan tulang) juga memungkinkan
kita membedakan isoenzim ALP.
Pada kasus kelainan tulang, kadar ALP meningkat karena
aktivitas osteoblastik (pembentukan sel tulang) yang abnormal. Jika
ditemukan kadar ALP yang tinggi pada anak, baik sebelum maupun
sesudah pubertas, hal ini adalah normal akibat pertumbuhan tulang.
Isoenzim ALP digunakan untuk membedakan penyakit hati
dengan penyakit tulang, ALP1 menandakan penyakit yang
disebabkan oleh hati, sementara ALP2 oleh tulang.
Metode : Autometik
Prinsip :
Alkali Phosphatase akan menghidrolisis p-nitrophenyl phosphat
menjadi p-nitrophenol danphosphat. Aktivitas ALP ditentukan dengan
mengukur p-nitrophenol secara kinetik pada 405 nm.
Cara kerja :
Tampung 3-5 ml darah vena dalam tabung bertutup merah.
Cegah hemolisis.
Tidak ada pembatasan makanan minuman. Untuk uji isoenzim
ALP, klien mungkin dianjurkan untuk puasa satu malam.
Tangguhkan sekitar 8 sampai 24 jam untuk pemberian obat yang
dapat meningkatkan kadar ALP, dengan persetujuan dokter.
Catat usia klien dan obat yang dapat memengaruhi hasil
pengujian dalam formulir laboratorium.
Nilai Rujukan
Dewasa : 42-136 U/l; ALP1 : 20-130 U/l; ALP2 : 20-120 U/l.
Anak : bayi dan anak (usia 0-12 tahun) : 40-115 U/l. Anak berusia
lebih tua (13-18 tahun) : 50-230 U/l.
Usia lanjut : agak lebih tinggi dari orang dewasa.

Tujuan
Untuk menemukan apakah terjadi gangguan hati atau tulang.
Untuk membandingkan hasil pengujian ALP dengan pengujian
laboratorium lain, guna memastikan apakah terjadi gangguan hati
atau tulang.
Masalah Klinis
Penurunan kadar : hipotiroidisme, malnutrisi, sariawan/skorbut
(kekurangan vitamin C), hipofosfatasia, anemia pernisiosa,
insufisiensi plasenta. Pengaruh obat : fluorida, oksalat, propranolol
(inderal).

7.

Peningkatan kadar : penyakit obstruksi empedu (ikterik), kanker

hati, sirosis sel hati, hepatitis, hiperparatiroidisme, leukimia, kanker
tulang (payudara dan prostat), penyakit paged, osteitis deforman,
penyembuhan fraktur mieloma multipel, osteomalasia, kehamilan
trimester akhir, artritis reumatoid (aktif), penyakit ulkus. Pengaruh
obat : albumin IV, antigeotik (aritromisin, linkomisin, oksasilin,
penisilin), kolkisin, metildopa (aldomet), alopurinol, fenotiazin, obat
penenang, indometasin (indocin), prokainamid, kontrasepsi oral
(beberapa), tolbutamid, isoniazid (INH), asam paraaminosalisilat
(PAS).
Faktro Yang Memegaruhi Temuan Laboratorium
Obat tertentu yang dapat meningkatkan atau menurunkan kadar
ALP serum dapat menyebabkan hasil yang keliru (lihat pengaruh
obat di atas).
Pemberian albumin IV dapat meningkatkan kadar ALP serum 5
sampai 10 kali dari nilai normalnya.
Usia pasien (mis., usia muda dan tua dapat menyebabkan
peningkatan serum). Kehamilan trimester akhir sampai 3 minggu
pascapartum, dapat menyebabkan peningkatan kadar ALP.

Pemeriksaan Laktat Dehidrogenase (LDH)

Laktat Dehidrogenase (Lactic dehydrogenase, LDH) adalah
enzim intraseluler yang terdapat hampir semua sel yang
bermetabolisme, dengan konsentrasi tertinggi ditemukan di jantung,
otot rangka, hati, ginjal, otak, dan sel darah merah (SDM). LDH
memiliki dua subunit yang berbeda-O (otot) dan J (Jantung). Subunit
ini berkombinasi dalam bentuk yang berbeda untuk membuat lima
isoenzim.

LDH1 : fraksi jantung ; J, J, J, J; di jantung, SDM, ginjal, otak

(beberapa).

LDH2 : fraksi jantung ; J, J, J, O; di jantung, SDM, ginjal, otak

(beberapa).

LDH3 : fraksi paru ; J, J, O, O; di paru-paru dan jaringan lain, limpa,

pankreas, adrenal, tiroid, limfatik.

LDH4 : fraksi hati ; J, O, O, O; di hati, otot rangka, ginjal, dan otak

(sebagian)

LDH5 : fraksi hati ; O, O, O, O; di hati, otot rangka, ginjal

(beberapa).
Seperti uji enzimatik lainnya, seperti kreatinin fosfokinase
(CPK) dan aspartat aminotranserase (AST), LDH dan LDH1 serum
digunakan untuk mendiagnosis MCI akut. Kadar LDH (total) dalam

serum yang tinggi, terjadi 12-24 jam setelah infark, mencapai

puncaknya dalam 2 sampai 5 hari, dan cepat tinggi selama 6 sampai
12 hari, membuatnya menjadi uji yang sangat berguna untuk
diagnosis MCI yang tertunda. Rasio LDH1/LDH2, dengan kadar
LDH1 yang tertinggi, mengindikasikan MCI.
LDH3 berhubungan dengan penyakit paru, dan
LDH5 berhubungan dengan penyakit hati dan otot rangka. Pada
hepatitis akut, kadar LDH Total meningkat, dan LDH5 biasanya
meningkat sebelum terjadi ikterik dan menurun sebelum kadar
bilirubin menurun.
Metode : kinetik UV
Prinsip :
Pyruvate + NADH + H+ L-Laktat + NAD+NADH
akan mengoksidasi secara langsung dengan bantuan aktivasi LDH
dan diukur dengan fotometer.
Cara kerja :
a. Persiapan reagen
1. Reagen 1 berisi NADH 0,22 mol
2. Reagen 2 berisi Tris 89 mmol, Pyruvat 1,8 mmol, Sodium Ch/Na Ch
222 mmol, Sodpersiapan reagenium Azide <0,1
b. Pemeriksaan :
1. Masukkan 50 l sampel ke dalam cup sample, lalu letakkan dalam
rak sampel sesuai nomor pemeriksaan
2. Tempatkan reagen pada rak reagen sesuai program tes LDH.
3. Masukkan nomor identitas penderita dan program tes .
4. Pengukuran akan dilakukan secara otomatis.
5. Hasil tes akan keluar pada print out. 12

Nilai Rujukan
Dewasa : LDH total : 100-190 IU/l, 70-250 U/l. Kadar dapat berbeda
berdasarkan metode yang digunakan.
Isoenzim : LDH1, 14-26% ; LDH2, 27-37% ; LDH3, 13-26% ; LDH4, 816% ; LDH5, 6-16%. Perbedaan sebesar 2% sampai 4% dianggap
normal.
Anak : bayi baru lahir : 300-1500 IU/l. Anak : 50-150 IU/l ; 110-295
U/l.

Tujuan
Untuk mendiagnosis kerusakan otot miokardium atau otot rangka.

8.

Untuk membandingkan temuan uji dengan uji enzim jantung

lainnya (mis., CPK, AST).
Untuk memeriksa temuan isoenzim LDH, guna menentukan
keterlibatan organ.
Masalah klinis
Peningkatan kadar : MCI akut, CVA, kanker (paru-paru, tulang,
usus, hati, payudara, serviks, testis, ginjal, lambung, melanoma
kulit), leukemia akut, infark pulmonar akut, mononukleosis infeksius,
anemia (pernisiosa, defisiensi asam folat, sel sabit, hemolitik
didapat), hepatitis akut, syok, penyakit otot rangka, pingsan karena
panas. Pengaruh obat : narkoti (kodein, morfin, meperidin
[Demerol]).
Faktor yang memengaruhi temuan laboratorium
Obat narkoti dan injeksi IM dapat meningkatkan kadar LDH
serum.
Hemolisis sampel darah dapat menyebabkan peningkatan kadar
LDH serum; enzim tersebut cukup banyak terdapat dalam SDM.
Pemeriksaan Kreatin Fosfokinase (serum), Isoenzim CPK
(serum) Kreatin Kinase (CK)
Kreatin fosfokinase (creatine phosphokinase, CPK) juga
dikenal sebagai kreatin kinase (creatine kinase, CK), merupakan
enzimyang ditemukan dalam konsentrasi tinggi pada otot jantung
dan otot rangka dan dalam konsentrasi rendah pada jaringan otak.
CPK/CK serum biasanya meningkat akibat penyakit otot rangka, MCI
akut, penyakit serebrovaskular, aktifitas berat, injeksi intramaskular
(IM), dan hipokalemia (akibat ketidakseimbangan elektrolit). CPK/CK
memiliki dua jenis isoenzim : M yang berkaitan dengan otot (muscle),
dan berkaitan dengan otak (brain). Proses elektroforesis dapat
memisahkan isoenzim menjadi tiga subdivisi : MM (dalam otot
rangka dan beberapa di jantung), MB (di dalam jantung), dan BB
(dalam jaringan otak). Jika kadar CPK/CK meningkat, elektroforesis
CPK dilakukan untuk memastikan kelompok isoenzim mana yang
meningkat. Peningkatan CPK-MB isoenzim dapat menandakan
terjadinya kerusakan pada sel miokardium.
CPK/CK dan CPK-MB serum meningkat dalam 4 samapi 6 jam
setelah MCI akut, mencapai puncaknya dalam 18 sampai 24 jam (>6
kali kadar normalnya) dan kembali normal dalam 3 sampai 4 hari,
kecuali terjadi nekrosis atau kerusakan jaringan yang baru. Jika
pengobatan untuk MCI akut harus diberikan per parenteral (misalnya
morfin), akan lebih baik jika pengobatan diberikanper intravena

daripada per intramuskural sehingga cedera otot ringan (akibat

suntikan diberikan per IM) tidak akan meningkatkan kadar CPK ;
namun, injeksi hanya sedikit atau bahkan tidak berpengaruh sama
sekali terhadap kadar CPK-MB. Pengambilan darah untuk uji kadar
CPK/CK serum sebaiknya dilakukan sebelum injeksi IM.
Metode : NAC Activate
Prinsip :
Enzim ini mengkatalisis reaksi pembentukan ATP dari kreatinfosfat
dan ADP dan sebaliknya, seperti yang tertera dalam persamaan
berikut ini.
Kreatin + ATP

keratin-fosfat + ADP

Cara kerja :
Kumpulkan 5 sampai 7 ml darah vena dalam tabung bertutup
merah. Cegah hemolisis
Catat dalam formulir laboratorium jumlah frekuensi injeksi IM
yang diterima klien 24 sampai 48 jam terakhir.
Tidak ada pembatasan asupan makanan dan minuman.
Nilai rujukan :
Dewasa :
Pria : 5-35 g/ml, 30-180 IU/l, 55-170 U/l pada suhu 37oC (satuan SI).
Wanita : 5-25 g/ml, 25-150 IU/l, 30-135 U/l pada suhu 37oC (satuan
SI).
Anak :
Pria : 0-70 IU/l pada suhu 30oC.
Wanita : 0-50 IU/l pada suhu 30oC.
Bayi baru lahir : 65-580 IU/l pada suhu 30oC.
Isoenzim CPK :
CPK-MM : 94%-100% (otot)
CPK-MB : 0%-6% (jantung)
CPK-BB : 0% (otak)
Sebagian besar laboratorium sudah mengganti uji isoenzim CPK
dengan pecahan CPK-MB.
Tujuan
Untuk memastikan keberadaan penyakit miokardium atau otot
rangka.

9.

Untuk membandingkan temuan uji dengan kadar AST/SGOT dan

dehidrogenase laktat (lactate dehydrogenase, LDH). Guna
memastikan keberadaan kerusakan miokardium

Masalah klinis
Peningkatan kadar : Infark miokardium akut (MCI akut), penyakit
otot rangka, cedera serebrovaskular (CVA), dan akibatnya terjadi
peningkatan isoenzim CPK. Pengaruh obat : injeksi IM, deksametason
(Decadron), furosemid (lasix), aspirin (dosis tinggi), ampisilin,
karbenisilin, klofibrat.
Isoemzim CPK-MM : distrofi muskular, delirium tremen,
cedera/trauma remuk, status bedah dan pascabedah, aktivitas berat,
injeksi IM, hipopalemia, hemofilia, hipotiroidisme.
CPK-MB : MCI akut, angina pektoris berat, bedah jantung, iskemia
jantung, miokarbitis, hipokalemia, defibrilasi janting.
CPK-BB : CVA, perdarahan subaraknoid, kanker pada otak, cedera
otak akut, sindrom RAYE, embolisme dan infark paru, kejang.
Faktor yang mempengaruhi temuan laboratorium
Injeksi IM dapat menyebabkan peningkatan kadar total CPK/CK
serum.
Aktifitas berat dapat menyebabkan peningkatan kadar.
Trauma dan tindakan bedah dapat meningkatkan kadar serum.
Pemeriksaan Gamma-Glutamil Transferase (GGT) serum
Enzim gamma-glutamil transferase (gamma glutamyl
transferase, GGT) ditemukan terutama dalam hati dan ginjal,
sementara kuantitas yang lebih rendah ditemukan dalam limpa,
kelenjar prostat dan otot jantung. GGPT merupakan uji yang sensitif
untum mendeteksi beragam jenis penyakit parenkim hepar (hati).
Kadarnya dalam serum akan meningkat lebih awal dan akan tetap
meningkat selama kerusankan sel tetap berlangsung.
Enzim ini bekerja dengan memindahkan suatu gugus
gamma-glutamil dari suatu peptide atau senyawa lain yang
mengandung gugus ini, ke suatu molekul lain yang menerima
(akseptor).
Kadar tinggi GGT terjadi setelah 12 sampai 24 jam bagi
orang yang minum alkohol dalm jumlah banyak, dan mungkin akan
tetap meningkat selama 2 sampai 3 minggu setelah asupan alkohol
dihentikan. Beberapa program rehabilitasi pencandu alkohol
menggunakan kadar GGPT sebagai arahan saat merencakan asuhan
dikarenakan bagi pecandu alkohol.

Uji GGPT dipandang lebih sensitif untuk menentukan

disfungsi hati daripada uji alkalin fosfatase (alkaline phosphatase,
ALP).
Metode : Kinetik Soluble subtrate, modifikasi Szasz
Prinsip :

L--Glutamyl-3-Carbozy-4-Nitroanilide + Glycylglycine (-GT)

L--Glutamylglycylglycine + 5-amino-2-Nitrobenzoate

Nilai 5-Amino-2-Nitrobenzoate yang terbentuk sebanding dengan

aktivitas -GT dalam serum bila diukur pada panjang gelombang 405
nm dengan reaksi kinetik.
Alat dan Bahan :
1. Alat :

Kuvet

Pipet 1,0 mL

Mikropipet 50L

Pemanas 30oC / 37oC

Photometer 405 (400-420)

Yellow dan blue tip

centrifuge

Tissue

2.

Bahan :
Reagen kerja
Serum

Cara kerja :
1. Pembuatan larutan kerja

Larutkan reagensia dengan pelarut aquabidest sesuai volume

pada label botol dan campur dengan baik.

Larutan ini stabil selama 21 hari pada suhu 2-8oC dan 3 hari pada
suhu kamar (18-30oC).

Absorbance larutan blanko reagensia harus < 0,85 bila dibaca

terhadap aquabidest pada panjang gelombang 405 (400-420)nm.
2.

Bahan pemeriksaan :
Spesimen terbaik adalah serum (dari darah yang tidak
hemolisis). -GT dalam serum stabil selama 7 hari pada suhu 2-25oC
dan 1 tahun pada suhu -20oC.
Masukkan ke dalam cuvet

Test

Larutan kerja ( dihangatkan pada 30oC / 37oC

selama 5 menit )

1,0 mL

Serum

50 L

3.

Pemeriksaan :
Campur homogen dan hangatkan pada 30oC / 37oC selama 60
detik. Baca Absorbance test setiap 60 detik selama 3 menit terhadap
blanko air/udara 405nm. Hitung nilai rata-rata dari selisih
absorbance nya.

Faktor : 2211
Perhitungan :
-GT (IU/L) = ( Abs. Test / menit) x Faktor
Nilai rujukan :

30 oC

37 oC

Pria

8-37 ( IU/ L )

9-54 ( IU/L)

Wanita

6-24 ( IU / L)

8-35 (IU/L)

Tujuan
Untuk mendeteksi keberadaan gangguan hepar
Untuk memantau kadar enzim GGT selama terjadi gangguan hati
dan selama pengobatan yang diberikan.
Untuk membandingkan kadar enzim ini dengan kadar enzim hati
yang lain guna mengidentifikasi disfungsi hati.
Masalah klinis
Peningkatan kadar : Sirotis hati, nekrosis hati akut dan subakut,
alkoholisme, hepatitis akut dan kronis, kanker (hati, pankreas,
prostat, payudara, ginjal, paru-paru, otak), diabetes militus,
hiperlipoproteinemia (tipe IV), MCI akut (hari keempat), CHF,
pankreatitis akut, kolesistitis akut, epilepti, sindrom nefrotik.
Pengaruh obat : fenitoin (Dilantin), fenobarbital, aminoglikosida,
warfarin (coumadin).
Faktor-faktor yang mempengaruhi temuan laboratorium
Obat fenitoin dan barbiturat dapat menyebabkan uji GGT positif
palsu
Asupan alkohol yang berlebih dan dalam jangka waktu lama
dapat meningkatkan kadar GGT.

BAB III
PENUTUP
A. KESIMPULAN
Enzim adalah molekul protein yang mengatalisis reaksi kimia
tanpa mengalami perubahan secara kimiawi. Ensim mengatur
metabolisme dengan ikut serta pada hampir pada semua fungsi sel.
Setip enzim bersifat spesifik bagi substrat yang diubahnya menjadi
suatu produk tertentu. Pada dasarnya, terdapat ribuan enzim yang
berlainan, tetapi hanya beberapa yang secara rutin diperiksa untuk
diagnosis klinis.
Enzim mempunyai dua fungsi pokok sebagai berikut.
1. Mempercepat atau memperlambat reaksi kimia.
2. Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang
sama.
Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh
organisme hidup. Enzim berperan dalamtransduksi signal dan
regulasi sel, seringkali melalui enzim kinase dan fosfatase Enzim juga
berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh,
dengan miosin menghidrolisis ATP untuk menghasilkankontraksi
otot ATPase lainnya dalam membran sel umumnya adalah pompa
ion yang terlibat dalamtranspor aktif. Enzim juga terlibat dalam
fungs-fungsi yang khas, seperti lusiferase yang menghasilkan cahaya
pada kunang-kunang. Virus juga mengandung enzim yang dapat
menyerang sel, misalnya HIV integrase dan transkriptase balik.
Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu
sama lainnya menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya
dapat digabungkan menjadi satu, yang disebut holoenzim. Kedua
bagian enzim tersebut yaitu apoenzim dan koenzim.
Ada dua cara kerja enzim , yautu model kunci gembok dan
induksi pas.
Beberapa enzim umum sekali digunakan untuk tujuan
diagnosis. Enzim-enzim itu adalah :

Alanin aminotransferase (ALT) atau glutamat piruvat

transaminase (GPT)

Aldolase

Amylase-

Aspartat aminotransferase (AST) atau glutamate oksaloasetat

transaminase (GOT)

Fossfatase alkali

1.

2.

3.

4.

5.

Fosfatase asam
-glutamil transferase
Glutamate dehidrogenase
isositrat dehidrogenase
kimotripsin
kolinesterase
kreatinkinase
laktat dehidrogenase (LDH)
lipase
5-nukleotidase
Tripsin
Enzim yang umum digunakan dalam proses diagnosis yaitu :
Serum Glutamic Oxaloacetic Transferase (SGOT) / Aminotransferase
Asparat (AST).
Tujuannya yaitu :
Untuk mendeteksi peningkatan Ast serum, enzim yang
ditemukan, terutama dalam otot jantung dan hati, yang meningkat
selama MI akut dan kerusakan hati.
Untuk membandingkan temuan AST dengan kadar CK dan LDH
dalam mendiagnosis MI akut.
Serum Glutamic Pyruvic Transaminase (SGPT) / Aminotransferase
Alanin (ALT). Tujuannya yaitu :
Untuk mendeteksi penyakit hati.
Amilase dengan isoenzim (serum)
Tujuannya yaitu :
Untuk membantu dalam mendiagnosis pankreatitis akut dan
masalah kesehatan lainnya (lihat masalah klinis).
Lipase (serum)
Tujuannya yaitu :
Untuk mengetahui keberadaan pankreatitis akut atau gangguan
pankreatik lainnya (lihat masalah klinis).

Fosfatase asam
Tujuannya yaitu :

Untuk membandingkan uji ACP dengan hasil laboratorium lainnya,

untuk mendiagnosis kanker prostat atau BPH.
6. Fosfatase alkali (alkaline phosphatase, ALP) dengan isoenzim
(serum)
Tujuannya yaitu :

Untuk menemukan apakah terjadi gangguan hati atau tulang.

Untuk membandingkan hasil pengujian ALP dengan pengujian

laboratorium lain, guna memastikan apakah terjadi gangguan hati
atau tulang.
7. Laktat dehidrogenase (LDH)
Tujuannya yaitu :

Untuk mendiagnosis kerusakan otot miokardium atau otot rangka.

Untuk membandingkan temuan uji dengan uji enzim jantung

lainnya (mis., CPK, AST).

Untuk memeriksa temuan isoenzim LDH, guna menentukan

keterlibatan organ.
8. Kreatin fosfokinase (serum), isoenzim CPK (serum) kreatin kinase
(CK)
Tujuannya yaitu :

Untuk memastikan keberadaan penyakit miokardium atau otot

rangka.

Untuk membandingkan temuan uji dengan kadar AST/SGOT dan

dehidrogenase laktat (lactate dehydrogenase, LDH). Guna
memastikan keberadaan kerusakan miokardium
9. Gamma-Glutamil Transferase (GGT) serum
Tujuannya yaitu :

Untuk mendeteksi keberadaan gangguan hepar

Untuk memantau kadar enzim GGT selama terjadi gangguan hati

dan selama pengobatan yang diberikan.

Untuk membandingkan kadar enzim ini dengan kadar enzim hati

yang lain guna mengidentifikasi disfungsi hati.
B. Saran
Dalam pembuatan makalah ini juga penulis menyadari bahwa
dalam pembuatan makalah masih terdapat banyak kesalahan,
kekurangan serta kejanggalan baik dalam penulisan maupun dalam
pengonsepan materi. Untuk itu, penulis sangat mengharapkan kritik
dan saran yang membangun agar kedepan lebih baik dan penulis
berharap kepada semua pembaca mahasiswa khususnya, untuk lebih
ditingkatkan dalam pembuatan makalah yang akan datang.

DAFTAR PUSTAKA
Joyce LeFever Kee, Pedoman Pemeriksaan Laboratorium &
Diagnostik, Edisi 6, EGC, Jakarta, 2007.
Ronald A. Sacher dan Richard A. McPherson, Tinjauan Klinis Hasil
Pemeriksaan Laboratorium, Edisi 11, EGC, Jakarta, 2004.

E.N. Kosasih & A.S. Kosasih, Tafsiran Hasil Pemeriksaan Laboratorium

Klinik, Edisi 2, Karisma Publishing Group, Tangerang, 2008.
Dr. H. Mohamad Sadikin, DSc, Biokimia Enzim, Cetakan I, Jakarta
Widya Medika, 2002
H. Herman Rachman S.Pd.,M.Kes dan Herdiana Herman,
S.ST.,M.Kes, Penuntun Praktikum Kimia Klinik II, Makassar 2011.
http://www.Enzim.htm
http://www.scribd.com/doc/84961519/makalah-ENZIM
http://www.scribd.com/doc/63342196/MAKALAH-ENZIM
http://www.scribd.com/doc/76414653/Pemeriksaan-Alp-Dan-Ggt
LAMPIRAN JURNAL :
Terapi penggantian enzyme untuk mengobati hypofosfatasia