ENZIM

PENDAHULUAN

 Reaksi kimia khususnya senyawa organic di dalam laboratorium

memerlukan suatu kondisi yang ditentukan oleh beberapa factor spt.
Suhu, tekanan, waktu, pH dsb. Apabila salah satu factor tidak sesuai
maka reaksi tidak berjalan dengan baik.

 Tubuh kita merupakan suatu laboratorium yang didalamnya terjadi

berbagai reaksi kimia spt. Penguraian zat-zat makanan, penggunaan
hasil uraian dan penggabungan hasil uraian untuk memperoleh
energi atau membentuk cadangan makanan.

 Apabila reaksi kimia dalam tubuh dilakukan secara in vitro, maka

diperlukan keahlian dan waktu yang cukup lama. Tetapi reaksi ini
dilakukan secara in vivo maka dapat berlansung tanpa suhu yang
tinggi dan prosesnya sangat cepat, hal ini dimungkinkan karena
adanya katalis yang disebut dengan enzim.

 Enzim (biokatalisator), menurut Berzelius (1837) bahwa katalis

mrpk zat yang dapat mempercepat reaksi tetapi zat tersebut tidak
ikut bereaksi.

 Pasteur (fermentasi), Buchner cairan yang berasal dari ragi tanpa

adanya sel hidup dapat menyebabkan fermentasi gula menjadi
alcohol dan CO2, sehingga kata enzim (en = di dalam dan zyme =
ragi jadi enzim berarti di dalam ragi).

 Sumner (1926) enzim dikenal pertama kali sebagai protein dgn

mengisolasi urease dari jack bean yg dapat menguraikan urea
menjadi CO2 dan NH3. sejak tahun 1926 pengetahuan tentang enzim
(enzimologi) berkembang dengan cepat.

 Dari hasil penelitian ahli biokimia diketahui bahwa enzim mrpk

protein majemuk yg terdiri dari bagian protein (apoenzim) dan
bagian yg bukan protein (kofaktor) sedangkan enzim ada bagian
apoenzim dan kofaktornya disebut enzim lengkap (holoenzim).

 Kofaktor ada yang terikat kuat dengan apoenzimnya (gugus

prostetik) dan kofaktor yang terikat lemah dengan apoenzimnya
(koenzim).

 Kofaktor merupakan bagian enzim yg memungkinkan enzim dapat

bekerja terhadap substratnya (zat-zat yang diubah/direaksikan oleh
enzim) bagian kofaktor sering disebut bagian aktif dari enzim (active
site).
 TATA NAMA & KEKHASAN ENZIM

 Penamaan enzim disesuaikan dengan nama substratnya dengan

penambahan akhiran ‘ase’ dibelakangnya. Ex. Enzim pengurai
amilum (amilase), urea (urease), protein (protease) dll. Ada juga
penamaan kelompok enzim sesuai dengan fungsinya spt. Hidrolase
(reaksi hidrolisis), transferase (reaksi pemindah gugus),
oksidoreduktase (reaksi oksidasi reduksi), dll.

 Suatu enzim hanya bekerja secara khas/spesifik terhadap suatu

substrat tertentu. Ex. Urease substratnya hanya urea, amilase
(amilum), protease (protein), dll.

 Enzim mempunyai kekhasan nisbi bila enzim dapat bekerja pada

beberapa substrat, misalnya esterase dan D-asam amino oksidase
yang dapat bekerja terhadap substrat D-asam amino dan L-asam
amino tetapi berbeda kecepatan reaksinya.

 Enzim mempunyai kekhasan reaksi bila enzim tersebut mempunyai

kekhasan terhadap suatu reaksi, contoh asam amino tertentu dapat
mengalami berbagai reaksi dengan berbagai enzim,

 Walaupun ketiga reaksi tersebut diatas dapat berjalan, namun setiap

enzim hanya bekerja pada satu reaksi saja. Enzim dekarboksilase
dan transaminase mempunyai koenzim yg sama yaitu piridoksal-
fosfat, jadi kekhasan reaksi bukan ditentukan oleh kofaktor tapi oleh
apoenzim suatu enzim.
 FUNGSI & CARA KERJA ENZIM

 Fungsi utama dari enzim adalah sebagai biokatalisator suatu reaksi

kimia baik secara in vivo maupun in vitro. Dengan enzim dapat
mempercepat reaksi 108-1011 kali. Fungsi lain dari enzim adalah
dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia.

 Untuk dapat bekerja terhadap suatu zat atau substrat harus ada
hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat. Suatu enzim
mempunyai ukuran yg lebih besar dari substratnya. Hubungan enzim
dengan substratnya hanya terjadi pada bagian active site enzim.
Hubungan akan terjadi bila ada kecocokan antara substrat dengan
active sitenya, apabila tidak ada kecocokan atau substrat mempunyai
bentuk/ukuran yang tidak sama dengan active site enzim maka tidak
akan terjadi hubungan (komplek) enzim dgn substrat.

 Hubungan antara enzim dgn substratnya menyebabkan terbentuknya

komplek enzim-substrat, komplek ini mrpk komplek yg aktif dan
bersifat sementara dan akan terurai lagi apabila telah terjadi reaksi.
 Menurut Michaelis dan Menten (1913) bahwa dalam reaksi yang
dikatalisis oleh enzim akan terjadi lebih dahulu kompleks enzim –
substrat yang kemudian menghasilkan hasil reaksi dan enzim
kembali. Jadi kecepatan reaksi tergantung dari konsentrasi kompleks
enzim-substrat (ES).

PENGGOLONGAN ENZIM

 Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan

masing-masing enzim diberi nama menurut nama substratnya.
Penggolongan enzim didasarkan atas reaksi kimia dimana enzim
memegang peranan.

 Enzim digolongkan menjadi 6 golongan yaitu : I. Oksidoreduktase,

II. Transferase, III. Hidrolase, IV. Liase, V. Isomerase, dan VI.
Ligase.

 Enzim golongan oksidoreduktase dibagi menjadi 2 bagian yaitu

enzim dehidrogenase dan oksidase. Enzim dehidrogenase
mengkatalisis reaksi-reaksi pengambilan atom hydrogen dari
senyawa donor, hydrogen yg dilepas dan diterima oleh senyawa lain
(akseptor). Contohnya pada reaksi pembentukan aldehida dari
alcohol.

 Sedangkan enzim-enzim oksidase bekerja sbg katalis pada reaksi

pengambilan hydrogen dari suatu substrat, dan yang bertindak
sebagai akseptor hydrogen adalah atom oksigen. Contoh enzim
glukosa oksidase sbg katalis pada reaksi oksidasi glukosa mejadi
asam glukonat.
 Golongan enzim transferase sbg katalis pada reaksi pemindahan
suatu gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain. Contohnya
enzim metiltransferase, hidroksimetiltransferase, karboksiltrans-
ferase, asiltransferase dan amino transferase (transaminase).
 Enzim golongan hidrolase mrpk enzim yang mengkatalisi reaksi-
reaksi hidrolisis, ada 3 jenis hidrolase yaitu yg memecah ikatan ester,
glikosida dan peptida. Beberapa contoh enzim gol. Hidrolase yaitu;
esterase, lipase, posfatase, amilase, amino peptidase, pepsin, tripsin,
kimotripsin.

 Amilase mrpk enzim yg memecah ikatan glikosida pada amilum,

enzim ini dapat dibedakan menjadi 3 yaitu amilase a, b, dan ¶.
Amilase a terdapat dalam air liur (saliva) dan pancreas memecah
ikatan 1-4 yang terdapat pada bagian dalam amilum (endoamilase).
Amilase b terdapat pada tumbuhan memecah 2 unit glukosa yg
terdapat pada ujung amilum secara berurutan (eksoamilase). Amilase
¶ terdapat dalam hati memecah iakatan 1-4 dan 1-6 pada glikogen
dan menghasilkan glukosa.

 Enzim protease/proteolitik memecah protein dengan cara hidrolisis,

oleh karena yg dipecah ikatan peptida (peptidase). Pepetidase ada 2
yaitu endopeptidase memecah ikatan peptida pada tempat-tempat
tertentu dalam molekul protein (pepsin dlm usus halus dan papain
dlm pepaya), eksopeptidase bekerja pada kedua ujung molekul
protein.

 Enzim golongan liase mrpk enzim yg mengkatalisi reaksi-reaksi

pemisahan suatu gugus dari suatu substrat, contohnya
dekarboksilase, aldolase, dan hidratase.

 Enzim piruvat dekarboksilase bekerja pada dekarboksilasi asam

piruvat menjadi aldehida. Aldolase bekerja pada reaksi pemecahan
molekul fruktosa1,6-diposfat menjadi dua molekul triosa posfat.
Sedangkan fumarat hidratase bekerja pada reaksi penggabungan 1
molekul H2O kepada molekul fumarat dalm membentuk asam malat.

 Enzim golongan isomerase mrpk enzim yg mengkatalisis perubahan

intramolekuer, contoh perubahan glukosa menjadi fruktosa, senyawa
L mejadi D atau Sis mejadi Trans. Contoh enzim gol. Ini adalah
ribulosaposat epimerase dan glukosaposfat isomerase.

 Enzim golongan ligase merpk enzim yg mengkatalisi reaksi-reaksi

penggabungan 2 molekul (enzim sintetase). Penggabungan akan
membentuk ikatan C-O, C-S, C-N, atau C-C. contoh enzim ini
adalah glutamin sintetase dan piruvat karboksilase.

 Faktor-faktor yg mempengaruhi kerja enzim meliputi : konsentrasi

enzim, konsentrasi substrat, suhu, pH, dan hambatan (inhibitor).
 Hamabatan (inhibitor) ada yang bersifat reversible (bersaing dan
tidak bersaing), inreversibel, dan alosterik.

KOENZIM

 Bagian enzim yang bukan protein disebut kofaktor, dapat dibagi

menjadi 3 yaitu 1). Koenzim, 2). Gugus prostetik, 3). Activator.

 Koenzim biasanya berupa molekul organic kecil, tahan panas,

mudah terdisiosiasi dan dapat dipisahkan dari apoenzimnya dengan
cara dialysis, contohnya NAD, NADP, asam tetra hidroposfat, tiamin
piroposfat, dan ATP.

 Gugus prostetik adalah kelompok kofaktor yang terikat pada

apoenzimnya secara kuat, contohnya flavin adenin dinukleotida
(FAD) yang terikat kuat pada enzim suksinat dehidrogenase.

 Sedangkan activator pada umumnya berupa ion-ion logam yang

terikat lemah pada apoenzimnya, contohnya K+, Mn++, Mg+, Cu+, dan
Zn++.

 Vitamin mrpk golongan senyawa kimia yg terdapat dlm jumlah kecil

pada makanan, tetapi memegang peranan yg penting karena
kekurang vitamin dapat menyebabkan beberapa jenis penyakit
(avitaminosis).

 Beberapa koenzim mempunyai struktur yg mirip dengan vitamin

tertentu dan pada koenzim tertentu vitamin merupakan bagian
koenzim seperti : niasin, riboflavin (vit B2), asam lipoat, biotin,
tiamin (vit. B1), Vitamin B6 (piridoksal, piridoksin, piridoksamin),
asam folat, vitamin B12, asam pantotenat.

 Koenzim yg tidak memiliki struktur atau hubungan dengan vitamin

yaitu adenosin triposfat (ATP), koenzim ini termasuk golongan
senyawa berenergi tinggi yg berfungsi memindahkan gugus posfat.
Bila ATP melepaskan 1 gugus posfatnya, maka akan berubah
menjadi ADP, disamping melepaskan posfatnya reaksi ini
berlangsung dengan melepaskan sejumlah energi yg digunakan
untuk keperluan reaksi yg lain.

 ATP memegang peranan yg sangat penting dalam reaksi

metabolisme karbohidrat, dlm hal ini ATP merupakan koenzim yang
berikatan dengan apoenzim kinase, seperti heksokinase dan piruvat
kinase.
 Pengaturan kerja enzim dalam tubuh ada 2 cara yaitu melalui
mekanisme umpan balik (feed back) dan melalui system visikel yang
terdapat dalam lisosom.

 Enzim yang memiliki sifat fisik berbeda namun sifat katalitik sama
atau sebaliknya maka enzim tersebut sering disebut dengan istilah
isozim.