ENZIM DAN KOENZIM

 December 16, 2013
 
 0 Comments

Enzim merupakan suatu polimer biologik yang mengkatalisis lebih dari satu proses
dinamik yang memungkinkan kehidupan. Enzim dikenal untuk pertama kalinya sebagai
protein oleh Sumner pada tahun 1926 yang telah berhasil mengisolasi urease dari jack bean.
Urease adalah enzim yang dapat menguraikan urea menjadi CO2 dan NH3. beberapa tahun
kemudian Northrop dan Kunitz dapat mengisolasi pepsin, tripsin, kimotripsin.

Dari hasil penelitian para ahli biokimia ternyata bahwa banyak enzim mempunyai
gugus bukan protein, jadi termasuk golongan protein majemuk. Enzim semacam ini
(holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan suatu gugus bukan protein. Sebagai contoh
enzim katalase terdiri atas protein dan ferriprotorfirin. Ada juga enzim yang terdiri dari
protein dan logam, misalnya askorbat oksidase adalah protein yang mengikat tembaga.
Gugus bukan protein ini yang dinamakan kofaktor ada yang terikat kuat pada protein,
ada pula yang tidak begitu kuat ikatannya. Gugus yang terikat kuat pada bagian protein,
artinya sukar terurai dalam larutan disebut prostetik, sedangkan yang tidak begitu kuat
ikatannya mudah dipisahkan secara dialisis disebut koenzim. Baik gugus prostetik maupun
koenzim merupakan bagian enzim yang memungkinkan enzim bekerja terhadap substrat, yaitu
zat-zat yang diubah atau direaksikan oleh enzim.

1.  Tata Nama dan Kekhasan Enzim

Secara umum nama tiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya, dengan
penambahan ‘ase’ di belakangnya. Substrat adalah senyawa yang bereaksi dengan bantuan
enzim. Sebagai contoh enzim yang menguraikan urea (substrat) dinamakan urease. Kelompok
enzim yang mempunyai fungsi sejenis diberi nama menurut fungsinya, misalnya hidrolase
adalah kelompok enzim yang mempunyai fungsi sebagai katalis dalam reaksi hidrolisis.
Karena itu disamping nama trivial (biasa) maka oleh Commisison on Enzymes of the
International Union of Biochemistry telah ditetapkan pula tata nama yang sisitematik,
disesuaikan dengan pembagian atau penggolongan enzim didasarkan pada fungsinya, yaitu :
1. Reaksi dan enzim yang mengkatalisis reaksi tersebut membentuk enam kelas,
masing-masing mempunyai 4-13 subkelas.
2. Nama enzim terdiri dari 2 bagian. Nama pertama menunjukkan substrat. Nama kedua
yang berakhir dengan akhiran ase menyatakan reaksi yang dikatalisis.
3. Informasi tambahan, bila diperlukan utnuk menjelaskan reaksi, dapat
dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir, misal enzim yang mengkatalisis reaksi L-
 malat + NAD+                           piruvat + CO2 + NADH + H+ diberi nama 1.1.137 L-malat :
NAD+  oksidoreduktase (dekarboksilasi).
4. Setiap enzim mempunyai nomor kode yang mencirikan tipe reaksi ke dalam kelas
(digit pertama), sub kelas (digit kedua) dan subsubkelas (digit ketiga). Digit keempat adalah
enzim spesifik. Jadi, EC 2.7.1.1 menyatakan heksokinase atau ATP:D-heksosa 6-
fosfotransferase, sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus
hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa.
Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Kekhasan inilah ciri
suatu enzim. Ini berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat bekerja terhadap
berbagai macam reaksi. Enzim urease hanya bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Enzim
urease hanya bekerja terhadap urea sebagai substratnya. Ada juga enzim yang bekrja terhadap
lebih dari suatu substrat namun enzim tersebut tetap mempunyai kekhasan tertentu, misalnya
enzim esterase dapa menghidrolisir beberapa eseter asam lemak, tetapi tidak dapat
menghidrolisir substrat lain yang bukan ester. Suatu contoh tentang kekhasan ini misalnya
enzim arginase bekerja terhadap L-argini dan tidak terhadap D-arginin. Suatu enzim dikatakan
mempunyai kekhasan nisbi apabila ia dapat bekerja terhadap beberapa substrat misalnya
esterase dan D-asam amino oksidase yang dapat bekerja D-asam amino dan L-asam amino
tetapi berbeda kecepatannya. Karena adanya kekhasan ini maka enzim dapat digunakan untuk
memisahkan komponen D dari L pada suatu campuran rasemik.

2.  Fungsi dan Kerja Enzim

Fungsi sutu enzim ialah sebagai katalis untuk suatu proses biokimia yang terjadi dalam
sel maupun di luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 10 8 sampai 1011 kali lebih cepat
daripada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai
katalis yang sangat efisien, di samping mempunyai derajat kekhasan yang tinggi. Seperti juga
katalis lainnya, maka enzim dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia. Reaksi
kimia ada yang membutuhkan energi (reaksi endergonik) dan ada juga yang menghasilkan
energi atau mengeluarkan energi (reaksi eksergonik). Misalnya pembentukan ikatan antara
senyawa A dengan senyawa B menjadi senyawa AB akan mengeluarkan energi. Terjadinya
senyawa AB dari A dan B membutuhkan energi sebesar p, yaitu selisih energi antara A dan B
dengan AB. Sebaliknya penguraian senyawa AB menjadi A dan B mengeluarkan energi
sebesar P pula. Terurainya senyawa AB tidak dapat berjalan dengan sendirinya, tetapi harus
terbentuk senyawa AB aktif. Untuk pembentukan AB aktif ini membutuhkan energi sebesar a,
yang disebut energi aktivasi. Maikn besar harga a, makin sukar terjadinya suatu reaksi. Dngan
adanya katalis atau enzim, harga energi aktivasi diperkecil atau diturunkan. Dengan demikian
akan dapat memudahkan atau mempercepat terjadinya suatu reaksi.
a.   Kompleks enzim substrat
Untuk dapat bekerja pada suatu zat atau substrat harus ada hubungan atau kontak
antara enzim dengan substrat. Suatu enzim mempunyai ukuran yang lebih besar daripada
substrat. Oleh karena itu seluruh bagian enzim dapat berhubungan dengan substrat. Hubungan
antara dengan enzim hanya terjadi pada suatu bagian atau tempat saja. Tempat atau bagian
enzim yang mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat dinamai bagian aktif atau
active site.
b.  Persamaaan Michaelis – Menten
                              Leonor Michaelis dan Maude Menten pada tahun 1913 mengajukan hipotesis
bahwa dalam reaksi enzim terjadi dahulu kompleks enzim-substrat yang kemudian
menghasilkan hasil reaksi dan enzim kembali. Secara sederhana hipotesis Michaelis dan
Menten itu dapat dituliskan sebagai berikut :
           Enzim (E) + Substrat (S)                     kompleks enzim-substrat (ES)
                                                                                                ↓                                                   
                                                       Enzim (E) + Hasil reaksi (P)
                        Michaelis dan Menten berkesimpulan bahwa kecepatan reaksi tergantung pada
konsentrasi kompleks enzim-substrat (ES), sebab apabila tergantung konsentrasi substrat (S),
maka penambahan konsentrasi substrat akan menghasilkan pertambahan kecepatan reaksi
yang apabila digambarkan akan merupakan garis lurus.

3.   Penggolongan Enzim
Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masing-masing enzim
diberi nama menurut substratnya, misalnya urease, arginase dan lain-lain. Di samping itu ada
pula beberapa enzim yang dikenal dengan nama lainnya misalnya pepsin, tripsin dan lain-lain.
Oleh Commission on Enzymes of the International Union of Biochemistry, enzim dibagi
dalam enam golongan besar. Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia dimana enzim
memegang peranan, yaitu : oksidoreduktase, tranferase, hidrolase, liase, isomerase, dan ligase.
1. Oksidoreduktase
Enzim-enzim yang termasuk golongan ini dapat dibagi dalam dua bagian yaitu dehidrogenase
dan oksidase. Dehidrogenase bekerja pada reaksi-reaksi dehidrogenase, yaitu reaksi
pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa (donor). Hidrogen yang dilepas diterima oleh
senyawa lain (akseptor).

2. Tranferase
Enzim yang termasuk golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu
gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain. Beberapa contoh enzim yang termasuk
golongan ini, ialah metiltransferase, hidroksimetiltransferase, karboksiltranferase,
asiltranferase dan amino tranferase atau disebut juga transaminase.
3. Hidrolase
Enzim yang termasuk golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Ada tiga
jenis hidrolase, yaitu yang memecah ester atau esterase, memecah glikosida, dan yang
memecah ikatan peptide. Contoh enzim golongan ini adalah esterase, lipase, fosfatase,
amylase, amino peptidase, karboksi peptidase, pepsin tripsin dan krimotripsin.
4. Liase   
Enzim yang termasuk golongan ini mempunyai peranan penting dalam reaksi pemisahan suatu
gugus dari suatu substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya. Contoh enzim golongan ini
antara lain dekarboksilase, aldolase dan hidratase.
5. Isomerase
Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada perubahan intramolekuler, misalnya reaksi
perubahan glukosa menjadi fruktosa, perubahan senyawa L menjadi senyawa D, senyawa sis
menjadi senyawa trans dan lain-lain.
6. Ligase
Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi-reaksi penggabungan dua molekul.
Oleh karena itu enzim-enzim tersebut juga dinamakan sintetase. Ikatan yang terbentuk dari
penggabungan tersebut adalah ikatan C-O, C-S, C-N, atau C-C. Contoh enzim golongan ini
antara lain glutamine sintetase dan piruvat karboksilase.
4.   Faktor-faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim
            Ada bebeerapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim, yaitu :
1. Konsentarsi enzim
Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya
konsentrasi enzim.
2. Konsentarsi Substrat
Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka
pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi pada batas
konsentrasi tertentu, tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat
diperbesar.
3. Suhu
Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi
reaksi berlangsung lebih cepat. Di samping itu, karena enzim adalah suatu protein, maka
kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi, sehingga bagian aktif enzim
akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan
kecepatan reaksinya  pun menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat
menaikkan kecepatan reaksi. Namun kenaikan suhu pada saat terjadinya denaturasi akan
mengurangi kecepatan reaksi. Oleh karena ada dua pengaruh yang berlawanan, maka akan
terjadi suatu titik optimum, yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu proses reaksi yang
menggunakan enzim tersebut.
4. Pengaruh pH
Struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungan. Enzim dapat berbentuk ion positif, ion
negative atau ion bermuatan ganda (zwitter ion). Dengan demikian perubahan pH lingkungan
akan berpengaruh terhadap efektifitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim
substrat. Tinggi rendahnya pH juga dapat menyebabkan denaturasi yang dapat menurunkan
aktifitas enzim, sehingga diperlukan suatu pH optimum yang dapat menyebabkan kecepatan
reaksi enzim yang paling tinggi.
5. Pengaruh Inhibitor
Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi pembentukan kompleks enzim-substrat
disebut inhibitor.

5.   Koenzim
Sejumlah besar enzim membutuhkan suatu komponen lain untuk dapat berfungsi
sebagai katalis. Komponen ini secara umum disebut kofaktor. Kofaktor ini dibagi tiga
kelompok, yaitu gugus prostetik, koenzim dan aktivator. Gugus prostetik adalah kelompok
kofaktor yang terikat pada enzim dan tidak mudah terlepas dari enzimnya, contohnya flavin
adenine dinukleotida yang merupakan gugus prostetik yang terikat pada enzim suksinat
dehidrogenase. Suatu koenzim adalah molekul organik kecil, tahan terhadap panas, yang
mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialisis, contohnya adalah
NAD, NADP, asam tetra hidrofosfat, tiamin pirofosfat dan ATP. Aktivator pada umumnya
ialah ion-ion logam yang terikat atau mudah terlepas dari enzim, contohnya aktivator logam
adalah K++, Mn++, Mg++,  Cu++ atau Zn++. 
Beberapa koenzim  mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin bahkan menjadi
bagian dari molekul vitamin tersebut. Hubungan antara vitamin dengan koenzim tamapak
pada contoh berikut :
1. Niasin, merupakan nama vitamin yang berupa molekul nikotinamida atau asam
nikotinat. Molekul nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul NAD +,
NADP+.  Kekurangan niasin akan mengakibatkan pellagra pada manusia.
2. Molekul riboflavin atau vitamin B2 terdiri atas D ribitol yang terikat pada cincin
issoaloksazon yang tersubstitusi. Vitamin ini dikenal sebagai faktor pertumbuhan. Molekul
riboflavin merupakan bagian dari molekul FAD.
3. Asam lipoat adalah suatu vitamin yang juga merupakan faktor pertumbuhan dan
terdapat dalam hati. Asam ini terdapat dalam dua bentuk teroksidasi dan tereduksi, berfungsi
sebagai kofaktor pada enzim piruvat dehidrogenase dan ketoglutarat dehidrogenase,
berperan dalam reaksi pemisahan gugus asil.
4. Biotin adalah vitamin yang terdapat dalam hati dan berikatan dengan suatu protein.
Biotin berfungsi sebagai koenzim dalam reaksi karboksilasi.
5. Tiamin atau vitamin B1 umumnya terdapat dalam keadaan bebas dalam beras atau
gandum. Kekurangan vitamin B1 akan mengakibatkan penyakit beri-beri. Koenzim yang
berasal dari vitamin B1 ialah tiaminifosfat (TPP) dan berperan dalam reaksi yang
menggunakan enzim alpa keto dekarboksilase, asam alpa keto oksidase, transketolase dan
fosfo ketolase.
6. Vitamin B6 terdiri dari tiga senyawa yaitu piridoksal, piridoksin dan piridoksamin.
Kekurangan vitamin B6 dapat mengakibatkan dermatitis (penyakit kulit) dan gangguan pada
sistem saraf pusat. Koenzim dari vitamin B6 ialah piridoksalfosfat dan piridoksaminofosfat.
7. Asam folat dan derivatnya terdapat banyak dalam alam. Bakteri dalam usus
memproduksi asam fosfat dalam jumlah kecil. Koenzim yang berasal dari vitamin ini ialah
asam tetrahidrofosfat (FH4). Peranan FH4 ialah sebagai pembawa unit senyawa satu atom
karbon yang berguna dalam biosintesis purin, serin dan glisin.
8. Vitamin B12 sebagaimana diisolasi dari hati adalah sianokobalamina. Fungsi vitamin
B12 adalah bekerja pada beberapa reaksi anatara lain reaksi pemecahan ikatan C-C, ikatan C-
O, dan ikatan C-N dengan enzim mutase dan dehidrase.
9. Asam pantotenat terdapat dalam alam sebagai komponen dalam molekul koenzim A.
vitamin ini diperlukan oleh tubuh sebagai faktor pertumbuhan. Koenzim A berperan penting
sebagai pembawa gugus asetil, khususnya dalam biosintesis asam lemak.
Di samping koenzim yang mempunyai hubungan struktural dengan vitamin, ada pula
koenzim yang tidak berhubungan dnegan vitamin, yaitu adenosine trifosfat atau ATP.
Koenzim ini termasuk golongan senyawa berenergi tinggi. ATP berfungsi sebagai koenzim
yang memindahkan gugus fosfat. Bila ATP melepaskan 1 gugus fosfat, maka ATP akan
berubah menjadi adenosine difosfat (ADP) juga energi yang digunakan untuk reaksi lain. ATP
bersama dengan enzim kinase, misalnya heksokinase dan piruvat kinase berperan dalam
metabolisme karbohidrat.
Sifat-sifat Enzim

Enzim mempunyai sifat-sifat sebagai berikut:

1. Enzim merupakan biokatalisator

Enzim dapat mempercepat reaksi tetapi tidak ikut bereaksi. Hal ini berarti enzim tidak diperlukan
dalam jumlah banyak. Dalam jumlah sedikit saja enzim telah dapat menyelenggarakan suatu
perubahan zat yang beribu-ribu kali lebih berat dari berat molekulnya sendiri.

2. Enzim bekerja secara spesifik

Enzim tidak dapat bekerja pada semua zat atau substrat, tetapi hanya bekerja pada substrat
tertentu saja. Misalnya, enzim katalase hanya mampu menghidrolisis H2O2 menjadi H2O dan O2,
bukan substrat yang lain.

3. Enzim berupa koloid

Enzim adalah protein sehingga dalam larutan, enzim membentuk suatu koloid. Hal ini
menambah luas bidang permukaan enzim sehingga bidang aktivitasnya lebih besar.

4. Enzim dapat bereaksi dengan substrat asam maupun basa

Sisi aktif enzim mempunyai gugus R residu asam amino spesifik yang merupakan
pemberi atau penerima proton yang baik.

5. Enzim bersifat termolabil

Aktivitas enzim dipengaruhi oleh suhu. Dalam batas-batas tertentu, makin tinggi
suhu akan mempercepat reaksi kimia yang dipengaruhi enzim. Sebaliknya, jika suhu
makin rendah, reaksinya makin lambat.

6. Kerja enzim bersifat bolak-balik (irreversible)

Enzim tidak dapat menentukan arah dari reaksi, tetapi hanya mempercepat laju
reaksi sehingga reaksi mencapai keseimbangan. Misalnya, enzim lipase dapat
mengubah lemak menjadi asam lemak dan gliserol. Sebaliknya, lipase juga mampu
menyatukan gliserol dan asam lemak menjadi lemak.

Sifat-Sifat Enzim

1. Enzim aktif dalam jumlah yang sangat sedikit. Dalam reaksi biokimia hanya sejumlah kecil enzim yang
dibutuhkan untuk mengubah sejumlah besar substrat menjadi produk hasil.

2. Enzim tidak terpengaruh oleh reaksiyang dikatalisnya pada kondisi stabil. Karena sifat protein dan
enzim, aktivitasnya dipengaruhi antara lain oleh pH dan suhu. Pada kondisi yang dianggap tidak
optimum suatu enzim merupakan senyawa relatif tidak stabil dan dipengaruhi oleh reaksi yang
dikatalisisnya.

3. Walaupun enzim mempercepat penyelesaian suatu reaksi, enzim tidak mempengaruhi kesetimbangan
reaksi terse but. Tanpa enzim reaksi dapat balik yang biasa terdapat dalam sistem hid up berlangsung ke
arah kesetimbangan pada laju yang sangat lambat. Suatu enzim akan menghasilkan kesetimbangan
reaksi itu pada kecepatan yang lebih tinggi.
4. Kerja katalis enzim spesifik. Enzim menunjukkan kekhasan untuk reaksi yang dikatalisnya. Suatu enzim
yang mengkatalisis satu reaksi, tidak akan mengkatalis reaksi yang lain.

Faktor-faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim

Beberapa faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim sebagai berikut:

 Suhu (Temperatur)

Aktivitas enzim dipengaruhi oleh suhu. Aktivitas enzim semakin meningkat dengan makin
tingginya suhu hingga batas optimum. Oleh karena enzim tersusun dari protein, pada temperatur
tinggi dan melebihi batas optimum dapat menyebabkan denaturasi protein yang berarti enzim
telah rusak. Pada suhu 0oC enzim tidak aktif, tetapi tidak juga rusak. Jika temperatur
dikembalikan ke kondisi normal, enzim akan aktif kembali. Suhu optimum untuk aktivittas
enzim pada manusia dan hewan berdarah panas adalah 37oC, sedangkan pada hewan berdarah
dingin 25oC.

Kemampuan kerja enzim akan menurun di atas suhu tertentu. Hal ini disebabkan karena panas
mengganggu ikatan hidrogen, ion dan berbagai ikatan yang menstabilkan bentuk aktif dari
enzim, dan dengan demikian enzim yang merupakan protein mengalami proses denaturasi.

 pH (Derajat Keasaman)

Tabel pH Optimum Berbagai Enzim

Enzim pH Optimum Enzim pH Optimum

Pepsin 2,0 Amilase 7,0

Invertase 4,5 Urease 7,0

Peroksidase 5,0 Katalase 7,0

Maltase 7,0 Tripsin 8,0

Enzim mempunyai pH optimum yang khas seperti tabel di atas. pH optimum enzim dapat
berrsifat basa ataupun asam. Sebagian besar enzim pada manusia mempunyai pH optimum
antara 6-8, misalnya enzim tripsin pendegradasi protein. Namun, ada beberapa enzim yang aktif
pada kondisi asam, misalnya enzim pepsin. Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam
amino kunci pada sisi aktif sehingga menghalangi  sisi aktif enzim berkombinasi dengan
substratnya.

 Konsentrasi Enzim dan Substrat

Pada umumnya konsentrasi enzim dan substrat berbanding lurus dengan kecepatan reaksi. Hal
ini berarti jika konsentrasi enzim menjadi dua kali semula, sedangkan faktor lainnya tetap,
kecepatan reaksi akan menjadi dua kali lipat.

Keadaan konstan dicapai apabila enzim sudah mengikat semua substrat yang akan dikatalisir,
walaupun kadar enzim dinaikkan. Pada saat kadar enzim tetap, tetapi kadar substrat dinaikkan,
kecepatan reaksi akan naik sampai dicapai kondisi konstan, yaitu ketika semua substrat sudah
diikat oleh enzim.

 Zat-zat Penggiat (Aktivator)

Terdapat zat kimia tertentu yang dapat meningkatkan aktivitas enzim. Misalnya, garam-garam
dari logam alkali dalam konsentrasi encer (2% – 5%) dapat memacu kerja enzim. Demikian pula
dengan ion logam Co, Mg, Ni, Mn, dan Ci. Hal ini mendukung teori Ketepatan Terinduksi.

 Zat-zat Penghambat (Inhibitor)

Beberapa zat kimia dapat menghambat kerja enzim, misalnya garam-garam yang mengandung
raksa (Hg) dan sianida (Cn). Ada tiga macam inhibitor sebagai berikut:


o Inhibitor kompetitif

Pada penghambatan ini, zat-zat penghambat mempunyai struktur mirip dengan struktur substrat.
Dengan demikian, zat penghambat dengan substrat saling berebut (bersaing) untuk bergabung
dengan sisi aktif enzim. Proses penghambatan ini dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi
substrat.


o Inhibitor nonkompetitif (inhibitor alosterik)

Inhibitor nonkompetitif dapat berikatan dengan enzim di luar sisi aktif sehingga enzim
kehilangan aktivitasnya. Akibatnya, permukaan sisi aktif tidak dapat berikatan dengan substrat.


o Inhibitor umpan-balik (feedback inhibitor)

Hasil akhir suatu reaksi akan menghambat bekerjanya enzim pada reaksi tersebut.

Penamaan Enzim

Enzim diberi nama dengan menambahkan akhiran –ase terhadap nama substrat yang diubah oleh
enzim tersebut. Misalnya, enzim yang mengubah protein dinamakan protease atau enzim yang
berperan dalam reduksi oksidasi dinamakan oksidase. Dapat juga berdasarkan penggabungan
dari nama substrat dan jenis reaksi ditambah akhiran –ase, misalnya enzim laktat dehidrogenase.

Persyaratan agar Enzim dapat Bekerja Efektif

Aktivitas enzim sangat terpengaruh oleh keadaan suhu dan pH. masing-masing enzim dapat
bekerja dengan efektif pada suhu dan pH tertentu dan aktivitasnya berkurang dalam keadaan di
bawah atau di atas titik tersebut. Enzim pepsin pencerna protein bekerja paling efektif pada pH
1-2, sedangkan enzim proteolitik lainnya, tripsin, pada pH tersebut menjadi tidak aktif, tetapi
sangat efektif pada pH 8. Terdapat dua peranan penting dalam kerja enzim, yaitu

 (1) peranan penting dari struktur tersier, yaitu bentuk, di dalam fungsi enzim,
 (2) peranan dari daya yang lemah seperti ikatan hydrogen dan ikatan ion dalam
pembentukan struktur tersier, dapat menjelaskan mengapa enzim begitu peka terhadap
suhu dan pH. Ikatan hydrogen mudah rusak dengan menaikkan suhu. Hal ini selanjutnya
akan merusak bagian-bagian dari struktur tersier enzim yang esensial untuk menggikat
substrat. Perubahan pH, mengubah keadaan ionisasi dari asam amino yang bermuatan
(yaitu asam aspartat, Lisina) yang dapat mempunyai peranan penting dalam pengikatan
substrat dan proses kataliti k. Tanpa gugus –COOH dari Glu-35 yang tidak terion dan
gugus COO– dari ASP-52 yang terion, proses katalitik dari lisozim akan terhenti.