BAB I

ENZIM DAN KOENZIM

1.1 Pendahuluan
Suatu reaksi kimia, khususnya antara senyawa organik, yang dilakukan dalam
laboratorium memerlukan suatu kondisi yang ditentukan oleh beberapa faktor seperti
suhu, tekanan, waktu dan lain lain. Apabila salah satu kondisi tidak sesuai dengan
apa yang seharusnya dibutuhkan maka reaksi tidak dapat berlangsung dengan baik.
Tubuh kita merupakan laboratorium yang rumit, sebab didalamnya terjadi reaksi reaksi
kimia yang beraneka ragam. Penguraian zat-zat yang terdapat dalam makanan kita,
penggunaan hasil uraian untuk memperoleh energi, penggabungan kembali hasil
uraian untuk membentuk persediaan makanan dalam tubuh serta banyak macam reaksi
lain yang apabila dilakukan di dalam laboratorium atau in vitro memebutuhkan
keahlian khusus serta waktu yang lama, dapat berlangsung dengan baik di dalam tubuh
atau in vivo tanpa memerlukan suhu tinggi dan dapat terjadi dalam waktu yang relatif
singkat. Reaksi atau proses kimia yang berlangsung, dengan baik dalam tubuh kita ini
dimungkinkan karena adanya katalis yang disebut enzim.
Pengetahuan tentang katalis telah dirintis oleh Berzelius pada tahun 1837.Ia
mungusulkan nama katalis untuk zat-zat yang dapat mempercepat reaksi tetapi zat itu
sendiri tidak ikut bereaksi. Proses kimia yang terjadi dengan pertolongan enzim telah
dikenal sejak zaman dahulu misalnya pembuatan anggur dengan cara fermentasi atau
peragian. Demikian pula pembuatan asam cuka termasuk proses kimia berdasarkan
aktivitas enzim. Dahulu proses fermentasi dianggap hanya terjadi dengan adanya sel
yang mengandung enzim.
Pasteur adalah salah seorang yang banyak bekerja dalam fermentasi
ini.Anggapan tersebut berubah setelah Buchner membuktikan bahwa cairan yang
berasal dari ragi tanpa adanya sel hidup dapat menyebabkan terjadinya fermentasi gula
mnejadi alcohol dan karbondioksida. Hingga sekarang kata enzim yang berarti di
dalam ragi tetap dipakai untuk nama katalis dala proses biokimia.
Enzim dikenal untuk bertama kalinya sebagai protein oleh Sumner pada tahun
1926 yang telah berhasil mengisolasi urease dari kara pedang (jack bean).Urease
adalah enzim yang dapat menguraikan urea menjadi CO 2 dan NH3.Beberapa tahun
kemudian

Northrop

dan

Kunitz

dapat

mengisolasi

pepsin,

tripsin,
1

kimotripsin.Selanjutnya makin banyak enzim yang telah dapat diisolasi dan telah
dibuktikan bahwa enzim tersebut ialah suatu protein.
Sejak tahun 1926 pengetahuan tentang enzim atau enzimologi berkembang
dengan cepat. Dari hasil penelitian ahli biokimia ternyata bahwa banyak enzim yang
mempunyai gugus bukan protein , jadi termasuk golongan protein majemuk. Enzim
semacam ini (holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan suatu gugus buka
protein.Sebagai contoh enzim katalase terdiri atas protein dan ferriprotorforon.Ada
juga enzim yang terdiri atas protein dan logam.Misalnya askorbat oksidase adalah
protein yang mengikat tembaga.
Gugus bukan protein ini yang dinamakan kofaktor ada yang terikat kuat pada
protein, ada pula yang tidak begitu kuat ikatannya.Gugus yang terikat kuat pada pada
bagian protein, artinya yang sukar terurai dalam larutan disebut gugus prostetik,
sedangkan yang tidak begitu kuat ikatannya, jadi yang mudah dipisahkan secara
dianalisis disebut koenzim. Baik gugus prostetik maupun koenzim merupakan bagian
enzim yang memungkinkan enzim bekerja terhadap subtract, yaitu zat-zat yang diubah
atau direaksikan ileh enzim.
1.2 Tata Nama dan Kekhasan Enzim
Dalam tubuh manusia terjadi bermacam-macam proses biokimia dan tiap
proses menggunakan katalis enzim tertentu. Untuk memberdakannya maka tiap enzim
diberi nama. Secara umum nama setiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya,
dengan penambahan ase dibelakangnya. Substrat adalah senyawa yang beraksi
dengan bantuan enzim. Sebagai contoh enzim yang menguraikan urea

(substrat)

dinamakan urease. Kelompok enzim yang mempunyai fungsi sejenis diberi nama
menurut fungsinya, misalnya hidrolase adalah kelompok enzim yang mempunyai
fungsi sebagai katalis dalam reaksi hidrolisis. Karena itu di samping nama trivial
(biasa) maka oleh Commision on Enzyme oh the International Union of Biochemistry
telah ditetapkan pula tata nama yang sistematik, desesuaikan dengan pembagian atau
penggolongan enzim yang didasarkan pada fungsinya.
Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu.Kekhasan
inilah ciri suatu enzim. Ini sangat berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang
dapat berkerja terhadap berbagai macam reaksi. Enzim urease hanya bekerja terhadap
urea sebagai substratnya. Ada juga enzim yang bekerja terhadap lebih dari satu
2

subtract namun enzim tersebut tetap mempunyai kekhasan tertentu. Misalnya enzim
esterase dapat menghidrolisir substrat lain yang bukan ester. Suatu contoh tentang
kekhasan ini misalnya enzim arginase bekerja terhadap L-arginin dan tidak terhadap
D-arginin. Suatu enzim dikatakan mempunyai kekhasan nisbi apabila ia dapat bekerja
terhadap beberapa substrat misalnya esterase dan D-asam amino oksidase yang dapat
bekerja D-asam amino dan L-asam amino tetapi berbeda kecepatannya. Karena adanya
kekhasan ini maka suatu enzim dapat digunakan untuk memisahkan komponen D dan
L pada suatu campuran rasemik.
Kekhasan terhadap suatu reaksi disebut kekhasan reaksi.Suatu asam amino
tertentu sebagai substrat dapat mengalami berbagai reaksi dengan berbagai enzim.
Sebagai contoh :
oksidase

R C COOH
O

NH3

Asam keto
R CH COOH dekarboksilase
NH2

transaminase

HOOC CH2 CO COOH

CO2

HOOC

R CH2 NH2

Amina

R C COOH
O

CH2

CH COOH
NH2

Enzim oksidase bekerja sebagai katalis dalam reaksi oksidasi asam amino.
Untuk reaksi lain dekarboksilase bekerja sebagai katalis, sedangkan transaminase
dapat pula bekerja terhadap asam amino untuk memindahkan gugus-NH2 kepada
senyawa lain. Jadi walaupun ketiga reaksi tersebut mungkin belajaln, namun tiap
enzim hanya bekerja pada satu reaksi. Enzim dekarboksilase dan transaminase
mempunyai koenzim yang sama yaitu piridoksalfosfat. Jadi kekhasan reaksi bukan
disebabkan oleh koenzim tetapi oleh apoenzim.
1.3 Fungsi dan Cara Kerja Enzim
Fungsi suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi
dalam sel maupun di luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011
3

kali lebih cepat dari pada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katlis. Jadi enzim
dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien, disamping itu mempunyai derajat
kekhasan yang tinggi.Seperti juga katalis lainnya, maka enzim dapat menurunkan
energy aktivasi suatu reaksi kimia.Reaksi kimia ada yang membutuhkan energy (reaksi
endergonik) dan ada pula yang menghasilkan energi atau mengeluarkan energi
(eksergonik). Misalkan pembentukan ikatan antara senyawa A dengan senyawa B
menjadi senyawa AB akan mengeluarkan energi. Terjadinya senyawa AB dari A dan B
membutuhkan energi sebesar p, yaitu selisih energi antara A dan B dengan AB.
Sebaliknya penguraian senyawa AB menjadi A dan B mengeluarkan energi sebesar P
pula. Terurainya senyawa AB tidak dapat berjalan dengan sendirinya, tetapi harus
terbentuk lebih dahulu senyawa AB aktif. Untuk pembentukan AB aktif ini dibutuhkan
energi sebesar a, yang disebut energi aktivasi.Makin besar harga a, makin sukar
terjadinya suatu reaksi.Dengan adanya katalis atau enzim, harga energi aktivasi
diperkecil atau diturunkan. Dengan demikian akan dapat memudahkan atau
mempercepat terjadinya suatu reaksi.
a = energi aktivasi reaksi
AB -> A + B
p = perubahan energi atau
energi yang dihasilkan
oleh reaksi AB -> A + B
q = energi aktivasi rekasi
A + B -> AB

Gambar 1.1 Diagram energi reaksi kimia

I = reaksi tanpa katalis

II = reaksi dengan katalis
a = energi aktivasi reaksi I
a = energi aktivasi reaksi II
p = energi yang dihasilkan
q = perubahan energi reaksi AB -> A + B
dengan katalis atau tanpa katalis

Gambar 1.2 Diagram energi reaksi kimia tanpa katalis dan dengan katalis

1.4 Kompleks Enzim-Substrat

Telah dijelaskan bahwa suatu enzim mempunyai kekhasan yaitu hanya bekerja
pada satu reaksi saja.Untuk dapat bekerja terhadap suatu zat atau substrat harus ada
hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat.Suatu enzim mempunyai ukuran
yang lebih besar daripada substrat. Oleh karena itu tidak seluruh bagian enzim dapat
berhubungan dengan substrat. Hubungan antara substrat dengan enzim hanya terjadi
pada bagian atau tempat tertentu saja.Tempat atau bagian enzim yang mengadakan
hubungan atau kontak dengan substrat dinamai bagian aktif (active site).Hubungan
hanya mungkin terjadi apabila bagian aktif mempunyai ruang yang tepat dapat
menampung substrat. Apabila substrat mempunyai bentuk atau konformasi lain, maka
tidak dapat ditampung pada bagian aktif suatu enzim. Dalam hal ini enzim itu tidak
dapat berfungsi terhadap substrat.Ini adalah penjelasan mengapa tiap enzim
mempunyai kekhasan terhadap substrat tertentu.
Hubungan tau kontak antara enzim dengan substrat menyebabkan terjadinya
kompleks enzim-substrat. Kompleks ini merupakan kompleks yang aktif, yang bersifat
sementara dan akan terurai lagi apabila reaksi yang diinginkan telah terjadi. Secara
sederhana sekali penguraian suatu senyawa atau substrat oleh suatu enzim dapat
digambarkan seperti berikut :

Gambar 1.3 Penguraian substrat oleh suatu enzim

1.5 Persamaan Michaelis-Menten

Pada suatu percobaan hidrolisis sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa oleh
enzim, ternyata bahwa pada konsentrasi sukrosa rendah, kecepatan reaksi tergantung
pada konsentrasi sukrosa.Namun pada konsentrasi tinggi, kecepatan reaksinya tidak
lagi tergantung pada konsentrasi sukrosa. Jadi pada konsentrasi tinggi, kecepatan
reaski tidak dipengaruhi lagi oleh pertambahan konsentrasi. Ini menunjukkan bahwa
enzim seolah-olah telah jenuh dengan substrat, artinya tidak dapat lagi menampung
subtract. Untuk menerangkan keadaan ini Leonor Michaelis dan Maude Menten pada
tahun 1913 mengajukan suatu hipotesis bahwa dalam reaksi enzim terjadi lebih dahulu
kompleks enzim-substrat yang kemudian menghasilkan hasil reaksi dan enzim
kembali. Hasil percobaan hidrolisis sukrosa tersebut dapat digambarkan secara grafik
sebagai berikut :

= kecepatan reaksi

[S] = konsentrasi sukrosa

Gambar 1.4 Percobaan hidrolisis sukrosa

Secara sederhana hipotesis Michaelis dan Menten itu dapat dituliskan sebagai
berikut :
Enzim (E) + Substrat (S)

kompleks enzim substrat (ES)

Enzim (E) + Hasil reaksi (P)

Michaelis dan Menten berkesimpulan bahwa kecepatan reaksi tergantung pada

konsentrasi kompleks enzim-substrat [ES], sebab apabila tergantung pada konsentrasi
substrat [S], maka penambahan konsentrasi substrat akan menghasilkan pertambahan
kecepatan reaksi yang apabila digambarkan akan merupakan garis lurus. Jadi secara
umum reaksi dengan enzim dituliskan sebagai berikut :
k
E + S
k

k
ES

E + P

K1, k2, dan k3 masing-masing ialah tetapan kecepatan reaksi pembentukan

kompleks ES, tetapan (konstanta) kecepatan reaksi pembentukan kembali E dan S,
dan tetapam (kostanta) kecepatan reaksi penguraian kompleks ES menjadi enzim dan
hasil reaksi.
Kecepatan reaksi pembentukan kompleks ES ialah :
V1 = k1 [E] [S]
V1 = k1 ([Eo] [ES]) [S] .. (1)
[Eo] = konsentrasi enzim total
[Eo] - [ES] menyatakan konsentrasi enzim yang masih bebas dan [S] ialah konsentrasi
substrat. Kecepatan penguraian kompleks ES menjadi E dan S kembali adalah :
V2 = k2 [ES] (2)
7

Sedangkan kecepatam pengurain ES menjadi E dan P ialah

V3 = k3 [ES] .(3)
Jadi kecepatan penguraian ES ialah
V2 + V3 = k2 [ES]+k3 [ES] .(4)
Dalam keadaan keseimbangan maka kecepatan pembentukan ES sama dengan
kecepatan penguraian ES. Jadi :
k1 ([Eo] [ES]) [S] = k2 [ES]+k3 [ES] (5)
atau k1 ([Eo] [ES]) [S] =( k2 +k3 ) [ES] ..(6)

[ Eo [ ES ] ) [S ]

sehingga

..(7)

Km ialah konstanta Michaelis Menten.

Dari persamaan (7) dapat diperoleh konsentrasi kompleks enzim substrat
sebagai berikut :

[ Eo ] [S ]

[ES] =

k m +[S]

.(8)

Kecepatan permulaan terjadinya hasil reaksi P sebanding dengan konsentrasi

ES atau :
V = k3 [ES]..(9)
Apabila konsentrasi substrat sangat besar sehingga semua enzim membentuk
kompleks enzim-substrat, maka kecepatan reaksi ialah maksimal dan dapat dinyatakan
sebagai berikut :
Vmaks = k3 [Eo]..(10)
Harga [ES] dalam persamaan (8) dimasukkan ke dalam persamaan (9), maka
diperoleh :

[ Eo ] [S ]

V = k3 k +[S] .(11)
m
Dengan jalan memasukkan persamaan (10) ke dalam persamaan (1) maka
diperoleh :
V=

[V maks ] [S]
k m+[S ]

.(12)

Persamaan (12) disebut persamaan Michaelis Menten. Untuk menentukan

harga Km dari suatu rekasi dapat dipakai beberapa macam cara. Salah satu cara ialah
menggunakan grafik kecepatan reaksi-konsentrasi substrat seperti di bawah ini :
Vmaks

VV
Vmaks

[S]

Km

Gambar 1.5 Grafik antara V dan [S] untuk reaksi penguraian sukrosa oleh enzim invertase

Grafik di atas adalah grafik antara V dan [S] untuk reaksi penguraian sukrosa
oleh enzim intervase. Dari persamaam (12) kita dapat mengetahui apabila harga V dan
Vmaks maka Km = [S]. ini berarti K m sama dengan konsentrasi substrat (dalam mol
per liter) yang menghasilkan kecepatan rekasi sebesar setengah dari kecepatan
maksimum. Ternyata harga Km untuk rekasi tersebut ialah Km= 0,012 M. cara lain
untuk menentukan harga K2 maupun Vmaks ialah dengan membuat grafik antara 1/V
dengan 1/[S].
Persamaan Michaelis Menten :
V=

[V maks ] [S]
k m+[ S ]

dapat dinyatakan sebagai berikut :

atau

1/V =

k m +[S ]
k maks [S ] (13)

1/V =

km
1
V maks [ S]

( )+

1
V maks ..(14)

Dari persamaan diatas terlihat bahwa 1/V adalag fungsi dari 1/[S]. Oleh karena
Km dan V

mask

adalah konstanta maka apabila 1/V diganti dengan Y dan 1/[S] diganti

dengan X, maka persamaan tersebut menjadi :

Y = aX + b

km
V maks

a=

; b=

1
V maks

dengan demikian terlihat bahwa bila dibuat grafik yang mneunjukan hubungan antara
1/V dengan 1/[S], akan terjadi garis lurus

Gambar 1.5 Hubungan antara 1/V dengan 1/[S]

Pada titik potong antara grafik dengan sumbu Y, (titik A) harga 1/[S] = 0 maka
persamaan (14) menjadi :
1/V =

km
V maks

1/V =

1
,
V maks karenanya harga V = V mask

1
V maks

x0+

Pada titik potong antara grafik dengan sumbu x, (titik B) harga 1/V = 0, maka
persamaan (12) menjadi :
0=

km
1
x
V maks [S ]

( )

k
1
x m
[S ] V maks
1
[S ]

=-

1
=
[S ]

1
+

V maks , atau
1

=1
V maks

V maks
x

km
V maks

, oleh karena itu

=-

1
Km

1
Km

Dengan demikian harga 1/[S] pada titik potong tersebut sama dengan -1/K m.
dari harga-harga tersebut dapat diperoleh harga Vmaks maupun harga Km. Kemiringan
10

garis grafik tersebut ditentukan oleh harga Km/ Vmaks atau tangens sudut = Km/ Vmaks.
Metode penentuan harga Km dan Vmask dengan cara ini disebut metode grafik
Lineweaver-Burk.
Harga Km untuk Beberapa Enzim
Enzim
Kimotripsin
Galaktosidase
Treonin deaminase
Penisilinase
Piruvat karboksilase

Substrat
Asetil-L-triptofanamida
Laktosa
Treonin
Benzilpenisilin
Asam piruvat

Km
5 x 10 M
6 x 10-6 M
5 x 10-3 M
5 x 10-5 M
4 x 10-3 M
-3

1.6 Penggolongan Enzim

Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masing-masing
enzim di beri nama menurut nama substratnya, misalnya urease, arginase, dan lainlain. Disamping itu ada pula beberapa enzim yang dikenal dengan nama lama
misalnya pepsin, tripsin, dan lain-lain. Oleh Commisionon Enzyme of the
International Union of Biochemistery, enzim dibagi dalam enam golongan besar.
Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia di mana enzim memegang peranan.
Enam golongan tersebut ialah :
1. Oksidoreduktase
2. Transferase
3. Hydrolase
4. Liase
5. Isomerase
6. Ligase
Untuk memperoleh gambaran tentang penggolongan ini secara lebih jelas,
berikut ini akan dibahas masing-masing golongan dengan memberikan beberapa
contoh :
1. Oksidoreduktase
Enzim-enzim yang termasuk dalam golongan ini dapat dibagi dalam dua
bagian yaitu dehidrogenase dan oksidase.Dehydrogenase bekerja pada reaksi-reaksi
dehydrogenase, yaitu reaksi pengambilan atom hydrogen dari suatu senyawa
(donor).Hydrogen yang dilepas diterima oleh senyawa lain (akseptor).Rekasi
pembentukan aldehida dari alcohol adalah contoh reaksi dehidrogenase. Di sini

11

alcohol adalah donor hidrogen, sedangkan senyawa yang menerima hidrogen

adalah suatu koenzim nikotinadenindinukleotida.

A lk o h o l + N A D

a lk o h o l d e h id r o g e n a s e

A ld e h id a + N A D H + H

Gugus aldehida maupun keton dapat juga bertindak sebagai donor hidrogen,
misalnya pada reaksi pembentukan asam gliserat-3-fosfat (asam 3-fosfogliserat)
dari gliseraldehida-3-fosfat (3-fosfogliseraldehida).
Glutamat dehidrogenase adalah contoh enzim dehidrogenase yang bekerja
terhadap asam glutamate sebagai substrat. Enzim ini banyak terdapat pada
mitokondria dalam semua sel jaringan.Dalam rekasi ini asam glutamat diubah
menjadi asam ketoglutarat.
g lu t a m a t d e h id r o g e n a s e
+

N H

a s a m g lu t a m a t + N A D + H 2 O

+ a s a m k e t o g lu t a r a t + N A D H + H

Reaksi ini khusus untuk L-asam glutamate sedangkan amonia yang terjadi
pada rekasi ini dapat diubah menjadi urea dan dikeluarkan dari dalam tubuh melalui
urine.
Enzim-enzim oksidase juga bekerja sebagai katalis pada reaksi pengambilan
hidrogen dari suatu substrat.Dalam rekasi ini yang bertindak selaku akseptor
hidrogen ialah oksigen.Sebagai contoh enzim glukosa eksidase bekerja sebagai
katalis pada rekasi oksidasi glukosa menjadi asam glukonat.
g lu k o s a + O

g lu k o s a o k s id a s e
2

a s a m g lu k o n a t + H 2 O

Xantin oksidase ialah enzim yang bekerja sebagai katalis pada rekasi
oksidase xantin menjadi asam urat. Contoh lain enzim oksidase ialah asam amino
oksidase, yang bekerja sebagai katalis pada rekasi oksidasi asam-asam amino.
Glisin oksidase adalah enzim pada reaksi oksidasi glisin menjadi asam glioksilat.
Enzim ini adalah suatu flavoprotein, yaitu senyawa yang terdiri atas Flavin yang
berikatan dengan protein .enzim asam amino oksidase terdapat dalam jaringan hati
dan ginjal.
2. Transferase

12

Enzim yang termasuk golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi
pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain. Beberapa contoh
enzim yang termasuk golongan ini, ialah metiltransferase, hidroksimetiltransferase,
karboksiltransferase, asiltransferase, dan amino trnasferase atau disebut juga
transaminase.
Enzim metiltransferase bekerja pada rekasi pembentukan kreatin dari asam
guanidine asetat.
Adenosil metionin + asam guanidino asetat

adenosil homosistein + keratin

Pembentukan glisin dari serin merupakan rekasi pemindahan gugus hidroksi

metil.Gugus ini dilepaskan dari molekul serin dengan dibantu oleh enzim
hidroksimetil transferase.
s e r in

h id r o k s i m e t il t r a n s fe r a s e

g lis in

TH FA

Dalam reaksi ini asam tetrahidrofolat (THFA) bekerja sebagai akseptor

gugus beratom C satu.
Enzim transaminase bekerja pada reaksi transaminase yaitu suatu rekasi
pemindahan gugus amino dari suatu asam amino kepada senyawa lain. Sebagai
contoh :
a s a m g lu t a m a t + a s a m p ir u v a t

a s a m k e t o g lu t a r a t + a la n in

3. Hidrolase
Enzim yang termasuk ke dalam golongan ini bekerja sebagai katalis pada
rekasi hidrolisis.Ada tigas jenis hydrolase, yaitu yang memecahkan ikatan ester,
memecah glikosida, dan ememcah ikatan peptida. Beberapa enzim sebagai contoh
ialah esterase, lipase, fosfatase, amilase, amino peptidase, karboksi peptidase,
pepsin, tripsin, dan kimotripsin. Esterase ialah enzim yang memecah ikatan ester
dengan cara hidrolisis. Esterase yang terdapat dalam hati memecah ester sederhana,
misalnya etil butirat menjadi etanol dan asam butirat.Lipase adalah enzim yang
memecah

ikatan

ester

pada

lemak.Sehingga

terjadi

asma

lemak

dan

gliserol.Fosfatase adlah enzim yang memecah ikatan fosfat pada suatu senyawa,
misalnya glukosa-6-fosfat dapat dipecah menjadi glukosa dan asma fosfat.Bisa ular
mengandung enzim ini.
13

Enzim amilase dapat memecah ikatan-ikatan pada amilum hingga terbentuk

masltosa.Ada tiga macam amilase, yaitu alfa amilase, beta amilase, dan gamma
amilase.Alfa amilas terdapat dalam saliva (ludah) dan pancreas.Enzim ini memecah
ikatan 1-4 yang terdapat dalam amilum dan disebut endo amilase sebab enzim ini
memecah bagian dalam atau bagian tengah molekul amilum.Beta amilase terutama
terdapat pada tumbuhan dan dinamakan eksoamilase sebab memecah dua unit
glukosa yang terdapat pada ujung molekul amilum secara berurutan sehingga pada
akhirnya terbentuk maltosa.Gamma amilase telah diketahui terdapat di dalam
hati.Enzim ini dapat memecah ikatan 1-4 dan 1-6 pada glikogen dan menghasilkan
glukosa.
Enzim yang bekerja sebagai katalis dalam rekasi pemecahan molekul
protein dengan cara hidrolisis disebut enzim proteolitik atau protease. Oleh Karena
yang dipecah adalah ikatan pada rantai peptida, maka enzim tersebut dinamakan
juga

peptidase.

Ada

dua

macam

peptidase,

yaitu

endopeptidase

dan

eksopeptidase.Endopeptidase memecah protein pada tempat-tempat tertentu dalam

molekul protein dan biasanya tidak mempengaruhi gugus yang terletak di ujung
molekul.Sebagai contoh endopeptidase ialah enzim pepsin yang terdapat dalam
usus halus dan papain, suatu enzim yang terdapat dalam papaya.Eksopeptidase
bekerja terhadap kedua ujung molekul protein.Karbopeptidase dapat melepaskan
asam amino yang memiliki gugus COOH bebas pada ujung molekul protein
sedangkan amino peptidase dapat melepaskan asam amino pada ujung lainnya yang
memiliki gugus NH2 bebas.
Dengan demikian eksopeptida melepas asam amino secara berurutan
dimulai dari asam amino ujung pada molekul protein hingga seluruh molekul
terpecah menjadi asma amino.
4. Liase
Enzim yang termasuk golongan ini mempunyai peranan penting dalam
rekasi pemisahan suatu gugus dari suatu substrat (bukan cara hidrolisis) atau
sebaliknya. Contoh enzim golongan ini antara lain dekarboksilase, aldolase, dan
hidratase.
Piruvat dekarboksilase adalah enzim yang bekerja pada reaksi dekarboksilasi
asam piruvat dan menghasilkan aldehida.

14

Enzim aldolase bekerja pada reaksi pemecahan molekul fruktosa 1,6-difosfat

menjadi dua molekul triosa yaitu dihidroksi aseton fosfat dan gliseraldehida-3fosfat.
Adapun enzim fumarat hydratase berperan dalam reaksi penggabungan satu
molekul H2O kepada molekul asam fumarat dan membentuk asam malat.
5. Isomerase
Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pad rekasi perubahan
intramolekuler, misalnya rekasi perubahan intamolekuler, misalnya reaksi
perubahan gula menjadi fruktosa, perubahan senyawa L menjadi senyawa D,
senyawa sis menjadi senyaw trans dan lain-lain.
Contoh enzim yang termasuk golongan isomerase antara lain ialah
ribulosafosfat epimerase dan glukosafosfat isomerase. Enzim ribulosa epimerase
merupakan katalis bagi reaksi epimerisasi ribulose.Dalam reaksi ini ribulose-5fosfat diubah menjadi xilulosa-5-fosfat.Disamping itu rekasi isomerisasi glukosa-6fosfat menjadi fruktosa-6-fosfat dapat berlangsung dengan bantuan enzim glukosa
fosfat isomerase.
6. Ligase
Enzim

yang

termasuk

golongan

ini

bekerjapada

reaksi-reaksi

penggabungan dua molekul. Oleh karenanya enzim-enzim tersebut juga dinamakan

sitetase.Ikatan yang terbentuk dari penggabungan tersebut ialah ikatan C-O, C-S, CN, atau C-C. Contoh enzim golongan ini antara lain ialah glutamin sintetase dan
piruvat karboksilase. Enzim glutamin sintetase yang terdpaat dalam otak dan hati
merupakan katalis dalam reaksi pembentukan glutamin dari asam glutamate.
g lu t a m a t + A T P + N H

g lu t a m in + A D P + P

a n o rg

Di samping itu enzim karboksilase bekerja dalam reaksi pembentukan asam

oksaloasetat dari asam piruvat. Reaksi ini merupakan bagian dari reaksi
metabolisme karbohidrat.
a s e t il-K o A
a s a m p ir u v a t + A T P + C O

p ir u v a t k a r b o k s ila s e

a s a m o k s a lo a s e t a t + A D P + P

a n o rg

1.7 Faktor-Faktor yang Memperngaruhi Kerja Enzim

1. Konsentrasi enzim
15

Seperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim
tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu konsentrasi substrat
tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.
Gambar 1.6 berikut ini menunjukkan pengaruh konsentrasi enzim terhadap

Aktivitas enzim

kecepatan reaksi (V) atau aktivitas enzim.

Konsentrasi enzim

Gambar 1.6 Pengaruh konsentrasi enzim terhadap kecepatan reaksi atau aktivitas enzim

Data ini diperoleh dengan menentukan jumlah milligram gula yang

terbentuk pada waktu yang ditentukan, dengan menggunakan enzim amilase pada
berbagai konsentrasi dan konsentrasi substrat yang sama pada pH optimum. Dalam
hal ini substrat yang digunakan dalam jumlah yang berlebih.
2. Konsentrasi substrat
Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang
tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi.
Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu, tidak terjadi keniakkan kecepatan
reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar.Keadaan ini telah diterangkan oleh
Michaelis-Menten dengan hipotesis mereka tentang terjadinya kompleks enzim
substrat.Persamaan Michaelis-Menten yang membuktikan hipotesis mereka telah
dijelaskan di muka.
Untuk dapat terjadi kompleks enzim substrat sebagaimana telah dijelaskan
tadi, diperlukan adanya kontak antara enzim dengan substrat.Kontak ini terjadi pada
suatu tempat atau bagian enzim yang disebut bagian aktif.Pada konsentrasi substrat
rendah, bagian aktif enzim ini hanya menampung substrat sedikit.Bila konsentrasi
substrat diperbesar, makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim
pada bagian aktif tersebut. Dengan demikian konsentrasi kompleks enzim substrat
makin besar dan hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi.Pada suatu
batas konsentrasi substrat tertentu, semua bagian aktif telah dipenuhi oleh substrata
16

atau telah jenuh dnegan substrat.Dalam keadaan ini, bertambah besarnya

konsentrasi substrat tidak menyebabakan bertambah besarnya konsentrasi kompleks
enzim substrat, sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar.
Diagram berikut ini Gambar 1.7 menggambarkan pengaruh konsentrasi
substrat pada bagian aktif. Tampak bahwa pada konsentrasi substrat jenuh (3) dan
konsentrasi substrat berlebihan (4) jumlah hasil reaksinya (P) sama dan ini berarti
bahwa kecepatan reaksinya sama. Persamaan Michaelis-Menten:
V=

[V maks ] [S]
k m+[S ]

menunjukkan hubungan antara kecepatan reaksi V dengan konsentrasi substrat (S).

Bila (S) sangat besar maka harga Km yang kecil dapat diabaikan sehingga, V =
V maks [S]
[S]

atau V = V maks

Konsentrasi
substrat

ES

(1) rendah

(2) hampir
jenuh

(3) jenuh

(4) berlebih

Gambar 1.7 Diagram yang menunujukkan pengaruh konsentrasi subtrat pada enzim
17

3. Suhu
Oleh karena reaksi kimia itu dapat dipengaruhi oleh suhu, maka reaksi yang
menggunakan katalis enzim yang dapat dipengaruhi oleh sushu.Pada suhu rendah
reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi
berlangsung lebih cepat.
Di samping itu, karena enzim itu adalah suatu protein, maka kenaikkan suhu
dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi. Apabila terjadi proses denaturasi,
maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif
enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun akan menurun.
Kenaikkan suhu sebelum terjadinya denaturasi dapat menaikkan kecepatan
reaksi.Koefisien suhu suatu rekasi diatrikan sebagai kenaikkan kecepatan reaksi
sebagai akibat kenaikkan suhu 10oC.koefisien suhu ini diberi symbol Q 10. Unutk
reaksi yang menggunakkan enzim, Q10 ini berkisar antara 1,1 hingga 3,0 artinya
setiap kenaikkan suhu 10oC, kecepatan reaksi mengalami kenaikkan 1,1 hingga 3,0
kali. Namun kenaikkan suhu pada saat mulai terjadinya proses denaturasi akan
mengurangi kecepatan reaksi. Oleh karena ada dua pengaruh berlawanan, maka
akan terjadi suatu titik optimum, yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu reaksi
yang menggunakkan enzim tertentu. Gambar 1.8 menunjukkan hubungan antara

Kecepatan reaksi

kecepatan reaksi (V) dengan suhu.

Suhu
Suhu
optimum
Gambar 1.8 Hubungan antara suhu dengan kecepatan reaksi

Titik 0 menunjukkan suhu optimum, yaitu suhu yang menyebabkan

terjadinya reaksi kimia dengan kecepatan paling besar.Tiap enzim mempunyai suhu
optimum tertentu.Pada umumnya enzim yang terdapat pada hewan mempunyai
suhu optimum antara 40oC-50oC, sedangkan pada tumbuhan anatar 50oC60oC.Sebagian besar enzim terdenaturasi pada suhu di atas 60oC.
4. Pengaruh pH

18

Seperti protein pada umumnya, struktur ion enzim tergantung pada pH

lingkungannya.Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negatif atau ion bermuatan
ganda (zwitter ion). Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh
terhadap efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat.
Di samping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim, pH rendah atau pH
tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan
mengakibatkan menurunnya efektivitas enzim. Gambar 1.9 menunjukkan hubungan
antara aktivitas enzim dengan pH.Dari bentuk kurva pada gambar tersebut, tampak
bahwa ada suatu pH tertentu atau daerah pH yang dapat menyebabkan kecepatan
reaksi paling tinggi.pH tersebut dinamakan pH optimum. pH optimum dari enzim
amilase misalnya, dapat diperoleh dengan menentukkan jumlah milligram gula
yang terbentuk dari beberapa reaksi yang menggunakan enzim amilase pada
berbagai harga pH dan amilum sebagai substrat. Tabel 1.1 memberikan gambaran

aktivitas enzim

tentang harga pH optimum beberapa macam enzim.

pH
pH
optimum
Gambar 1.9 Hubungan antara aktivitas enzim dengan pH
Tabel 1.1 Beberapa enzim dengan pH optimumnya

Enzim
Sukrase
Amilase
Lipase
Pepsin
Tripsin

Sumber
Usus halus
Aliva, pankreas
Pankreas
Lambung
Pancreas

Substrat
Sukrosa
Amilum
Etil butirat
Albumin
Kasein

pH optimum
6,2
5,6-7,2
7
1,5-2,5
8-11

5. Pengaruh Inhibitor
a. Hambatan Reversibel
Telah dijelaskan bahwa mekanisme enzim dalam suatu reaksi ialah melalui
pembentukan kompleks enzim-substrat, ES. Oleh karena itu hambatan atau inhibisi
pada suatu reaksi yang menggunakan enzim sebagai katalis dapat terjadi apabila
penggabungan substrat pada bagian aktif enzim mengalami hambatan. Molekul
19

atau ion yang dapat menghambat reaksi tersebut dinamakan inhibitor. Hambatan
terhadap aktivitas enzim dalamsuatu reaksi kimia ini mempunyai arti yang penting,
karena hambatan tersebut juga merupakan mekanisme pengaturan reaksi-reaksi
yang terjadi dalam tubuh kita. Di samping itu, hambatan ini dapat memberikan
gambaran lebih jelas tentang mekanisme kerja enzim.
Hambatan yang dilakukan oleh inhibitor dapat berupa hambatan tidak
reversibel atau hambatan reversibel. Hambatan tidak reversibel pada umumnya
disebabkan oleh terjadinya proses destruksi atau modifikasi sebuah gugus fungsi
atau lebih yang terdapat pada molekul enzim. Hambatan reversibel dapat berupa
hambatan bersaing atau hambatan tidak bersaing.

b. Hambatan bersaing
Hambatan bersaing disebabkan karena ada molekul yang mirip dengan
substrat, yang dapat pula membentuk kompleks, yaitu kompleks enzim inhibitor
(EI). Pembentukan kompleks EI ini sama dengan pembentukan kompleks ES, yaitu
melalui penggabungan inhibitor dengan enzim pada bagian aktif enzim. Dengan
demikian terjadi persaingan antara inhibitor dengan substrat terhadap bagian aktif
enzim melalui reaksi sebagai berikut:
E + S

ES

E + I

EI

Inhibitor yang menyebabkan hambatan bersaing disebut inhibitor bersaing.

Asam malonat, oksalat dan oksaloasetat dapat menghambat kerja enzim suksinat
dehidrogenase dalam reaksi dehidrogenase asam suksinat.
Asam malonat, oksalat dan oksaloasetat mempunyai struktur yang mirip
dengan rumus asam suksinat.
COOH
CH2

COOH
-2H

CH

CH2

CH

COOH
Asam suksinat

COOH
asam fumarat

COOH

COOH

COOH

CH2

COOH

CH2
20

COOH

C = O

Asam malonat

asam oksalat

COOH
asam oksaloasetat

Inhibitor bersaing menghalangi terbentuknya kompleks ES dengan cara

membentuk komplek EI. Berbeda dengan kompleks ES, kompleks EI ini tidak
dapat membentuk hasil reaksi P.

E + S

ES

E + P ( m e m b e n t u k h a s il r e a k s i)

E + I

EI

( t id a k m e m b e n t u k h a s il r e a k s i)

Dengan demikian adanya inhibitor bersaing dapat mengurangi peluang bagi

terbentuknya kompleks ES dan hal ini menyebabkan berkurangnya kecepatan
reaksi.
Pengaruh inhibitor bersaing ini tidak tergantung pada konsentrasi inhibitor
saja, tetapi juga pada konsentrasi substrat. Pengaruh inhibitor dapat dihilangkan
dengan cara menambah substrat dalam konsentrasi besar. Pada konsentrasi substrat
yang sangat besar, peluang terbentuknya kompleks ES juga makin besar. Kecepatan
reaksi maksimum ( Vmaks) dapat tercapai pada konsentrasi substrat yang besar.
Hubungan antara kecepatan reaksi V dengan konsentrasi substrat [S] pada reaksi
yang dihambat oleh inhibitor bersaing terlihat pada gambar di bawah ini.

Gambar 1.10 Hubungan antara v dengan [S]

21

Hubungan antara 1/V dengan 1/[s] pada reaksi yang dihambat oleh inhibitor
bersaing dijelaskan dengan persamaan Lineweaver Burk sebagai berikut :
K
[ I] 1
1
1
=
+ m 1+
V V maks V maks
K 1 [S]

Dalam persamaan tersebut, [I] adalah konsentrasi inhibitor, dan K 1 ialah

konstanta penguraian kompleks enzim inhibitor EI.
EI

E + I

K 1=

[ E ] [I ]
[EI ]

Persamaan Lineweaver-Burk tersebut menunjukkan hubungan linear I/V

terhadap I/[S].
Jadi makin besar konsentrasi inhibitor, makin besar pula sudut kemiringan
garis grafik tersebut dan bila [I] = 0, artinya reaksi tanpa inhibitor, kemiringan garis
dinyatakan dengan harga Km/Vmaks. Titik potong grafik dengan sumbu X besarnya
ialah:
1

K m 1+

[I ]
K1

Untuk reaksi tanpa inhibitor atau [I] = 0, maka titik potong dengan sumbu x
besarnya ialah 1/Km. apabila harga titik potong grafik dengan sumbu x dapat
ditentukan dari hasil eksperimen, sedangkan harga Km dan [I] telah diketahui, dapat
dihitung harga K1. Untuk memperoleh grafik Lineweaver-Burk tersebut dapat
dilakukan serangkaian eksperimen dengan [I] yang sama dengan harga [S] yang
berbeda-beda. Untuk membandingkan suatu hasil eksperimen, dapat pula dilakukan
serangkaian eksperimen lagi dengan harga [I] lain yang tetap dan harga [S] yang
berbeda-beda.
c. Hambatan tidak bersaing
Hambatan tidak bersaing ini (non competitive inhibition) tidak dipengaruhi
oleh besarnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya disebut
22

inhibitor tidak bersaing. Dalam hal ini inhibitor dapat bergabung dengan enzim
pada suatu bagian enzim di luar bagian aktif. Penggabungan antara inhibitor dengan
enzim ini terjadi pada enzim bebas, atau pada enzim yang telah mengikat substrat
yaitu kompleks enzim-substrat.
E + I
ES + I

EI
ESI

Penggabungan inhibitor dengan enzim bebas menghasilkan kompleks EI,

sedangkan penggabungan dengan kompleks ES menghasilkan kompleks ESI. Baik
kompleks EI maupun ESI bersifat inaktif. Ini berarti bahwa kedua kompleks
tersebut tidak dapat menghasilkan hasil reaksi yang diharapkan.
Hambatan tidak bersaing ini dapat pula diketahui dari grafik yang
menggambarkan hubungan antara V dengan [S], atau hubungan antara 1/V dengan
1/[S]. Bila digambarkan hubungan antara V dengan [S] maka akan terjadi grafik
seperti pada gambar di bawah ini.

I. Tanpa inhibitor
II. Dengan inhibitor tidak bersaing

Gambar 1.11 Hubungan antara v dengan [S]

Adanya inhibitor akan memperkecil harga Vmaks, sedangkan harga Km tidak

berubah. Grafik yang terjadi bila digambarkan hubungan antara 1/V terhadap 1/[S]
seperti pada gambar 1.12.
Dari gambar 1.12 tampak bahwa grafik reaksi tanpa inhibitor maupun dengan
inhibitor memotong sumbu x pada titik yang sama, yaitu pada harga -1/K m. titik
potong grafik dengan sumbu y untuk reaksi tanpa inhibitor terdapat pada harga
1/Vmaks sedangkan untuk reaksi dengan inhibitor tidak bersaing terdapat pada harga.
23

1
V maks

= 1+

[ I]
K1

Jadi, makin besar harga [I] makin besar harga 1/V atau harga V menjadi
semakin kecil.

1. tanpa inhibitor
2. dengan inhibitor tidak
bersaing
3. dengan inhibitor tidak
bersaing

Gambar 1.12 Grafik Lineweaver-Burk

Baik dari grafik Michaelis-Menten maupun grafik Lineweaver-Burk tampak

bahwa pada harga [S] yang sangat besar pun harga V maks untuk reaksi dengan
inhibitor atau dengan kata lain hambatan tidak bersaing pada suatu reaksi tidak
dapat diatasi dengan jalanmemperbesar konsentrasi substrat.
Contoh inhibitor tidak bersaing yang banyak dikenal ialah ion-ion logam
berat (Cu++, Hg++, dan Ag+) yang dapat berhubungan dengan gugus SH yang
terdapat pada sistein dalam enzim.
e n z im - S H + A g

e n z im - S - A g + H

Dengan cara berikatan dengan ion logam berat maka gugus SH tidak lagi
mempunyai aktivitas katalitik bagi enzim tersebut. Beberapa jenis enzim yang
membutuhkan ion logam sebagai activator dapat pula mengalami hambatan tidak
bersaing dengan ion yang dapat mengikat activator tersebut. Ion CN - dapat
mengambat enzim yang menggunakan inon Fe++ atau Fe+++, karena terbentuknya ion
kompleks ferosianida atau ferisianida yang bersifat inaktif. Demikian pula etilen
diamida tetra asetat (EDTA) dapat mengikat ion-ion bervalensi dua misalnya Mg ++
sehingga dapat pula menghambat enzim yang menggunakan ion tersebut sebagai
aktivatornya.
d. Hambatan tidak reversibel
24

Hambatan tidak reversibel ini dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak
reversibel dengan bagian tertentu pada enzim, sehingga mengakibatkan berubahnya
bentuk enzim. Dengan demikian mengurangi aktivitas katalitik enzim tersebut.
Sebagai contoh inhibitor dalam hal ini ialah molekul iodoase-tamida yang dapat
bereaksi dengan gugus SH suatu enzim tertentu.
Enzim SH + ICH2CONH2

enzim S CH2CONH + HI

Reaksi ini berlangsung tidak reversibel sehingga menghasilkan produk reaksi

dengan sempurna. Inhibitor lain ialah diisopropil fosfofluoridat. Inhibitor ini
termasuk senyawa fosfor organic yang bersifat racun, karena dapat berkaitan
dengan asetilkolin esterase yang terdapat dan berfungsi pada sistem syaraf pusat.
enzim
CH2

CH3
enzim

CH2

OH

CH
CH3

P
O

CH3
O

H3C

HC

CH
CH3

diisopropilfosfofluoridat

H3C

O P O
O

CH3
HC
CH3

ester diisopropilfosfat

Dengan terbentuknya ester ini maka enzim tidak dapat berfungsi sebagaimana
mestinya, sehingga dapat mengganggu kerja sel syaraf pusat. Ester yang terbentuk
bersifat stabil dan tidak mudah terhidrolisis. Dengan demikian hambatan yang
diakibatkan oleh diisopropilfosfofluoridat ini merupakan hambatan tidak reversibel.
e. Hambatan alosetrik
Ada beberapa enzim yang sifat kinetiknya tidak dapat diterangkan dengan
model Michaelis-Menten. Sebagai contoh bila dibuat grafik kecepatan reaksi
terhadap konsentrasi substrat, maka untuk beberapa enzim tersebut tidak terbentuk
hiperbola, tetapi akan terjadi grafik yang berbentuk sigmoida.
Hambatan yang terjadi pada enzim alosetrik dinamakan hambatan alosetrik,
sedangkan inhibitor yang menghambat dinamakan inhibitor alosetrik.

25

I. Tanpa inhibitor bentuk hiperbola

II. Dengan inhibitor alosetrik bentuk sigmoid

Gambar 1.13 Hambatan alosetrik

Bentuk molekul inhibitor alosetrik ini berbeda dengan molekul sustrat.

Inhibitor alosterik berikatan dengan enzim pada tempat di luar bagian aktif enzim.
Dengan demikian hambatan ini tidak akan dapat diatasi dengan penambahan
sejumlah besar substrat. Terbentuknya ikatan antara enzim dengan inhibitor
mempengaruhi konformasi enzim, sehingga bagian aktif mengalami perubahan
bentuk. Akibatnya ialah penggabungan substrat pada bagian aktif enzim terhambat.
Treonin sebagai substrat tidak dapat bergabung dengan enzim karena bentuk
bagian aktif enzim berubah setelah enzim berikatan dengan isoleusin sebagai
inhibitor.
Pada tahun 1965 suatu model untuk enzim alosetrik dikemukakan oleh
Jacques-Monod, Jeffries Wyman dan Jean Piere Changeux. Mereka mengadakan
pendekatan bahwa enzim alosetrik terdiri atas dua buah subunit yang identik. Setiap
subunit mempunyai bagian aktif, jadi tiap subunit dapat mengikat molekul substrat.
Mereka mengembangkan model, bahwa ada dua bentuk atau konformasi untuk tiap
subunit yang mereka sebut bentuk T dan bentuk R. bentuk T mempunyai afinitas
rendah terhadap substrat, sebaliknya bentuk R mempunyai afinitas tinggi terhadap
substrat.bentuk T dapat berubah menjadi bentuk R dan begitu pula sebaliknya.

Bentuk T
Afinitas terhadap substrat rendah

Bentuk R
Afinitas terhadap substrat tinggi

26

Gambar 1.14 Perubahan bentuk T menjadi R

Asumsi penting yang dikemukakan tentang model ini ialah bahwa kedua
subunit harus dalam keadaan atau konformasi yang sama. Jadi bentuk RR atau TT
adalah konformasi yang diperbolehkan, sedangkan bentuk RT tidak ada. Dalam
keadaan tanpa substrat, enzim alosetrik terdapat dalam dua bentuk yang satu
dengan yang lain dalam keadaan keseimbangan. Ro dan To ialah lambing enzim
tersebut tanpa substrat, sedangkan L adalah perbandingan jumlah enzim dalam
bentuk T dengan bentuk R.
R

L = T o/R

Pembentukan kompleks enzim substrat dengan model tersebut digambarkan

sebagai berikut:

+ S

+ S

Gambar 1.15 Model penggabungan substrat pada enzim alosterik. Bentuk TT dengan
afinitas rendah berubah menjadi bentuk RR yang berafinitas tinggi pada waktu molekul
substrat pertama bergabung.

Dalam keadaan tanpa substrat enzim lebih banyak terdapat dalam bentuk T.
Harga L dapat mencapai 104 artinya hanya terdapat 1 molekul enzim dalam bentuk
R dalam 10.000 molekul bentuk T. Dengan adanya substrat keseimbangan antara
kedua bentuk bergeser ke arah bentuk R, karena substrat hanya berikatan dengan
bentuk R. Bila molekul substrat terikat pada satu subunit, maka subunit yang lain
akan berubah menjadi bentuk R, dan dapat menerima substrat lagi dengan mudah.
Dengan penambahan substrat, maka bentuk R makin banyak sehingga harga L
makin kecil.
Dengan model ini dijelaskan bahwa inhibitor alosetrik lebih mudah
bergabung dengan bentuk T dan dengan demikian menyebabkan keseimbangan
bergeser ke arah bentuk T. sebaliknya activator yaitu suatu zat yang dibutuhkan
oleh enzim, akan lebih mudah berikatan dengan bentuk R, sehingga keseimbangan
kergeser ke arah R.

27

d e n g a n a k t iv a t o r
d e n g a n in h ib it o r

Jadi adanya inhibitor menyebabkan naiknya harga L, sedangkan aktivator

menyebabkan turunnya harga L. asumsi lain dikemukakan oleh Daniel Koshland Jr.
sebagai berikut:
a) Hanya ada dua bentuk R dan T terdapat pada subunit manapun.
b) Adanya substrat yang terikat pada salah satu subunit, akan mengubah bentuk
subunit tersebut, sedangkan subunit yang lain dalam enzim tidak berubah.
c) Perubahan bentuk pada satu subunit dapat memperbesar atau memperkecil
afinitas subunit lain dalam satu unit enzim.
Penggabungan substrat pada enzim menurut asumsi tersebut dapat
dinyatakan pada gambar berikut

- S

+ S

TT

RT

RR

Gambar 1.16 Model sekuensi penggabungan substrat pada enzim alosterik yang
dikemukakan oleh Daniel Koshland, Jr.

Hambatan alosetrik ini dapat diakibatkan oleh hasil akhir dari serangkaian
reaksi kimia.
Enzim a
A

Enzim b
B

Enzim c
C

Enzim d
D

Z menghambat enzim a
Pada contoh di atas reaksi A

B dapat mengalami hambatan oleh

Z yang merupakan hasil akhir serangkaian reaksi. Hambatan semacam ini disebut
hambatan umpan balik dan berfungsi sebagai mekanisme pengatur reaksi-reaksi
kimia dalam tubuh, misalnya reaksi pembentukan asam-asam amino. Isoleusin
dapat dihasilkan dari treonin melalui lima tahapan reaksi. Enzim treonin deaminase
yang bekerja pada tahap pertama dihambat oleh isoleusin yang terjadi pada tahap
akhir apabila konsentrasi isoleusin cukup besar. Oleh karena reaksi ini merupakan
reaksi reversibel, maka apabila konsentrasi isoleusin berkurang, treonin deaminase
menjadi aktif kembali dan dengan demikian isoleusin terbentuk lagi. Molekul
28

sitidintrifosfat dapat dihasilkan dari reaksi asam aspartat dengan karbamilfosfat

melalui beberapa tahap reaksi sebagai berikut.
aspartat + karbamilfosfat

karbamilfosfat + fosfat

hambatan umpan balik

sitidintrifosfat
(CTP)
penggunaan metabolic
Dari bagan di atas terlihat bahwa apabila CTP tidak banyak digunakan untuk
proses metabolisme., maka reaksi pembentukan CTP akan dihambat oleh molekul
CTP itu sendiri (hambatan umpan balik). Sebaliknya apabila jumlah CTP yang
digunakan untuk proses metabolism banyak, berarti jumlah CTP bebas sedikit,
maka hambatan umpan balik menjadi berkurang dan dengan demikian reaksi
pembentukan CTP berlangsung dengan lebih cepat. Jadi hambatan umpan balik
dalam reaksi pembentukan CTP ini juga merupakan mekanisme pengendalian
sendiri.

1.8 Koenzim
Sejumlah besar enzim membutuhkan suatu komponen lain untuk dapat
berfungsi sebagai katalis. Komponen ini secara umum disebut kofaktor. Kofaktor ini
dapat dibagi dalam tiga kelompok , yaitu gugus prostetik, koenzim dan activator.
Gugus prostetik ialah kelompok kofaktor yang terikat pada enzim dan tidak
mudah terlepas dari enzimnya. Sebagai contoh flavin adenine dinukleotida adalah
gugus prostetik yang terikat pada enzim suksinat dehidrogenase. Koenzim adalah
molekul organik kecil, tahan terhadap panas, yang mudah terdisosiasi dan dapat
dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialisis. Contoh koenzim yaitu NAD, NADP,
asam tetra hidrofosfat, tiamin pirofosfat, dan ATP. Activator pada umumnya ialah ionion logam yang dapat terikat atau mudah terlepas dari enzim. Contoh activator logam
ialah K+,Mn++. Mg++.

29

Vitamin ialah golongan senyawa kimia yang terdapat dalam jumlah kecil
makanan tetapi mempunyai arti yang penting. Beberapa koenzim mempunyai struktur
yang mirip dengan vitamin tertentu. Pada koenzim tertentu, molekul vitamin menjadi
bagian dari molekul tersebut. Hubungan antara vitamin dengan koenzim tampak pada
contoh berikut ini.
1. Niasin
Niasin adalah nama vitamin yang berupa molekul nikotinamida atau asam
nikotinat. Niasin terdapat dalam jaringan hewan maupun tumbuhan. Daging adalah
makanan yang banyak mengandung niasin. Molekul nikotinamida terdapat sebagai
bagian dari molekul NAD+ atau NADP+.

CONH 2
N

COOH
N

nikotinamida

asam nikotinat

Koenzim NAD+ dan NADP+ dikenal sebagai koenzim untuk enzim

dehidrogenase yang merupakan katalis pada reaksi oksidasi reduksi. Misalnya
alkohol dehidrogenase adalah enzim yang banyak terdapat dan merupakan katalis
pada reaksi oksidasi alkohol. NAD+ berfungsi sebagai koenzim dalam reaksi ini.
C H 3C H

+ N A D

C H 3C H O + N A D H + H

Karena reaksi ini menghasilkan ion H+, maka akan berjalan baik pada (H+)
rendah atau pada suasana basa.
Molekul NAD+ atau NADP+ adalah bentuk teroksidasi nikotinamida adenine
dinukleotida, sedangkan bentuk tereduksinya ialah NADH atau NADPH.

30

NH2

NH2

C
N

CH
HC
N

O
HO

HO

CH2

HC

HO

OH

OH

C
H
HO

HC
HC

O
P

CH

CH2
C

OH

CONH 2

HC

C
H

OH

OH

OH

CONH 2

CH

C
H

OH OH

Nikotinamid adenine dinukleotida

(Koenzim I)

nikotinamid adenine dinukleotida fosfat

(Koenzim II)

H
C
H C
H C

N
H2C

C
H O

CH OH
C

HC

CH

N
H2C

N
CH

H
C
C CONH 2

H C

C H

H C

CH CONH 2
+

NAD+ atau NADP+

C H

NADH atau NADPH

Reaksi oksidasi reduksi yang menggunakan koenzim NAD+ atau NADP+ pada
umumnyaa adalah reaksi reversibel, jadi NAD+ atau NADP+ dapat terbentuk
kembali dari NADH dan NADPH pada reaksi yang sama. NAD + atau NADP+ dapat
juga terbentuk kembali melalui reaksi lain yang menggunakan NADH atau
NADPH. Sebagai contoh reaksi oksidasi gliseraldehida-3-fosfat dengan enzim
triosefosfat dehidrogenase telah menggunakan koenzim NAD+ yang diubah menjadi
NADH. Molekul NADH ini diubah kembali menjadi NAD + melalui reaksi reduksi
asetaldehida oleh enzim alkohol dehidrogenase.
2. Riboflavin
31

Molekul riboflavin atau vitamin B2 terdiri atas D ribitol yang terikat pada
cincin isoalloksazin yang tersubsitusi.
OH OH

HO
CH2

C
H

CH
H3C

H3C

N
C

N
C

CH

CH

CH 2OH

NH2

C
O

Riboflavin
Vitamin ini dikenal sebagai faktor pertmbuhan. Molekul riboflavin
merupakan bagian dari molekul FAD.
Salah satu contoh reaksi yang menggunakan enzim dengan gugus prostetik
FAD ialah reaksi pembentukan asam fumarat dari asam suksinat dengan enzim
suksinat dehidrogenase. Gugus prostetik FAD atau FADH2 terikat pada enzim
suksinat dehidrogenase.
a s a m fu m a r a t + e n z im - F A D H

a s a m s u k s ia n a t + e n z im - F A D

3. Asam lipoat
Asam lipoat adalah suatu vitamin yang merupakan faktor pertumbuhan dan
terdapat dalam hati. Asam ini terdapat dalam dua bentuk yaitu bentuk teroksidasi
dan bentuk tereduksi, berfungsi sebagai kofaktor pada enzim piruvat dehidrogenase
dan ketoglutarat dehidrogenase, berperan dalam reaksi pemiahan gugus asil.
CH2
H2C
CH
S

O
CH2

CH2

CH2

CH2

C
OH

Asam lipoat teroksidasi

CH2
H2C
SH

HC

CH2

CH2

CH2

CH2

C
OH

SH

Asam lipoat tereduksi

4. Biotin
32

Biotin adalah vitamin yang terdapat banyak dalam hati dan berkaitan dengan
suatu protein. Biositin adalah senyawa yang terdiri atas biotin yang berkaitan
dengan lisin dan dapat diperoleh dari hidrolisis protein yang mengandung biotin.
Biotin berfungsi sebagai koenzim pada reaksi karboksilasi. Dalam reaksi ini biotin
terikat pada suatu protein dengan BM kira-kira 20.000 yang disebut BCCP (Biotin
Carboxyl Carrier Protein), dapat menerima dan memisahkan gugus CO2.

A TP + H CO

BCCP - CO

M n 2+

+ BCCP

BCCP - CO
b io t in k a r b o k s ila s e

t r a n s k a r b o k s ila s e

+ a s e t il - K o A

+ A D P + Pi

B C C P + m a lo n il K o A

Biotin sangat mudah berkaitan dengan avidin, yaitu suatu protein basa yang
terdapat pada bagian putih telur. Oleh karena afinitasnya sangat tinggi, maka avidin
dapat merupakan inhibitor efektif bagi reaksi-reaksi yang menggunakan biotin.
5. Tiamin
Tiamin atau vitamin B1 umumnya terdapat dalam keadaan bebas dalam beras
atau gandum. Kekurangan vitamin B1 akan mengakibatkan penyakit beri-beri.
CH3

NH2
N
C

HO

CH2

CH

CH2

CH2

OH

Tiamin
Koenzim yang berasal dari vitamin B1 ialah tiaminpirofosfat (TPP) dan
berperan dalam reaksi yang menggunakan enzim keto dekarboksilase, asam
keto oksidase, transketolase, dan fosfo ketolase.
CH3

NH2
N
H3C

C
CH

CH2

C
C

CH2

CH2

P
OH

OH

OH

tiaminpirofosfat
6. Vitamin B6
33

Vitamin B6 terdiri dari tiga senyawa piridoksal, piridoksin dan piridoksamin.

Ketiga bentuk vitamin B6 ini terdapat dalam tumbuhan maupun hewan, terutama
pada beras atau gandum.

Kekurangan vitamin B6 dapat mengakibatkan dermatitis (penyakit kulit) dan

gangguan pada sistem syaraf pusat. Koenzim dari vitamin B6 ialah piridoksalfosfat
dan piridoksaminafosfat

Piridoksalfosfat berfungsi sebagai koenzim reaksi-reaksi metabolisme asam

amino, seperti transaminasi, dekarboksilase dan rasemisasi. Berikut ini adalah
contoh reaksi transaminasi.

a s a m g lu t a m a t + a s a m o k s a lo a s e t a t

a s a m k e t o g lu t a r a t + a s a m a s p a r a t

Enzim yang bekerja sebagai katalis ialah glutamate-aspartat transaminase. Di

bawah ini contoh reaksi dekarboksilasi:
a s a m g lu t a m a t

a s a m a m in o b u t ir a t + C O

Enzim yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi ini ialah glutamate
dekarboksilase. Contoh reaksi rasemisasi adalah sebagai berikut:
L - a s a m g lu t a m a t

g lu t a m a t r a s e m a s e

D - a s a m g lu t a m a t

Enzim yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi rasemisasi ini ialah
glutamate rasemase.

34

Ketiga reaksi ini memperlihatkan bahwa enzim yang dipergunakan berbedabeda, namun yang berperan sebagai koenzim pada tiap reaksi adalah
piridoksalfosfat.
7. Asam folat
Asam folat dan derivatnya terdapat banyak dalam alam. Bakteri dalam usus
memproduksi asam folat dalam jumlah kecil. Koenzim yang berasal dari vitamin ini
ialah asam tetrahidrofolat.Senyawa ini dibentuk dari asam folat yang direduksi
menjadi asam dihidrofolat (FH2), kemudian senyawa ini direduksi lebih lanjut
menjadi asam tetrahidrofolat (FH4)
Peranan FH4 ialah sebagai pembawa unit senyawa satu atom karbon yang
berguna dalam biosintesis purin, serin, dan glisin.
8. Vitamin B12
Vitamin B12 sebagaimana diisolasi dari hati adalah sianokobalamina. Vitamin
ini merupakan bagian dari koenzim B12. Koenzim B12 relatif tidak stabil dan bila
dikenai chaya terurai menjadi hidroksikobalamin, sedangkan dengan sianida
koenzim B12 terurai menjadi sianokobalamin atau vitamin B12. Fungsi vitamin
B12 adalah bekerja pada beberapa reaksi antara lain reaksi pemecahan ikatan C-C,
ikatan C-O dan ikatan C-N dengan enzim mutase dan dehidrase.
9. Asam pantotenat
Asam pantotenat terdapat dalam alam sebagai komponen dalam molekul
koenzim A. Koenzim A atau KoASH diisolasi dan strukturnya ditentukan pada
tahun 1940 oleh F. Lipmann. Yang penting dalam molekul koenzim A ini gugus
sulfhidril (-SH).
Koenzim A memegang peranan penting sebagai pembawa gugus asetil,
khususnya dalam biosintesis asam lemak.
O
HO

CH2

CH2

N
H

CH3

CH2

OH

OH CH3

Asam pantotenat
Di samping koenzim yang mempunyai hubungan struktural dengan vitamin,
ada pula koenzim yang tidak berhubungan dengan vitamin, yaitu ATP.

35

Adenosin trifosfat
Koenzim ini termasuk golongan senyawa berenergi tinggi. ATP berfungsi
sebagai koenzim yang memindahkan gugus fosfat. Bila ATP melepaskan 1 gugus
fosfat, maka ATP akan berubah menjadi ADP.
A TP

A D P + P 1 + en erg i

Di samping melepaskan fosfat, reaksi ini berlangsung dengan melepaskan

sejumlah energy, yang digunakan untuk keperluan reaksi yang lain. ATP memegang
peranan sangat penting dalam reaksi metabolisme karbohidrat. Dalam hal ini ATP
merupakan koenzim yang menyertai enzim kinase, misalnya heksokinase dan
piruvatkinase.

36

BAB II
STRUKTUR DAN FUNGSI SEL
2.1 Sejarah
Penelitian tentang sel telah berlangsung lebih dari 300 tahun, bersama dengan
berkembangnyamikroskop.Mikroskop optik pertama kali ditemukan pada abad 17.
Pendeknya, para peneliti mulaimeneliti jaringan biologi yang masih hidup maupun
yang sudah mati dengan tujuan untuk lebihmengerti mengenai ilmu kehidupan.
Beberapa penemuan penting yang relevan adalah sebagaiberikut :
1. Penemuan mikroskop yang menyebabkan ilmuwan pertama kali melihat sel
biologis.
2. Robert Hooke pada tahun 1665 mengamati gabus di bawah mikroskop dan
menguraikan apa yang disebutnya sel gabus.
3. Anton van Leeuwenhoek menamakan organism sel tunggal yang dilihatnya di
bawah mikroskop dengan animalcules.
4. Matthias Jakob Schleiden, seorang botanis, pada tahun 1838 mengatakan bahwa
semua tumbuhan tersusun atas sel-sel.
5. Theodor Schwann, seorang zoologis, pada tahun 1839 mengatakan bahwa semua
hewan tersusun atas sel.
Rudolf Virchow, mengusulkan teori bahwa semua sel berasal dari sel yang
sebelumnya sudah ada. Pada tahun 1838, seorang botanis Matthias Jakob Schleiden
dan seorang fisiologis Theodor Schwann menemukan bahwa baik sel tumbuhan
maupun hewan keduanya memiliki nuclei.Berdasarkan pengamatan mereka, kedua
ilmuwan ini membuat hipotesis bahwa semua benda hidup tersusun atas sel. Pada
tahun 1839, Schwann mempublikasikan 'Microscopic Investigations on the
Accordance in the Structure and Growth of Plants and Animals', yang berisi
pernyataan pertama dari penggabungan teori sel mereka.Para peneliti sepanjang tahun
mempelajari sel lebih banyak.Suatu kelompok dari sifat-sifat umum telah berkembang
yang kita sebut Teori Sel. Adanya mikroskop yang lebih modern dan penelitian pada
aktivitas biokimiawi sel telah menguatkan dasar pemikiran ini.

Tokoh-tokoh Penemu Teori Sel :

1. Robert Hooke (1635 1703) Orang yang pertama menyebutkan istilah sel yaitu
cellulae = ruangan kecil yang kosong danmengamati sayatan gabus tutuip botol
(Quercus suber), merupakan sel mati yang tidak memilki isi sel.
37

2. Antonie Van Leeuwenhoek (1723) Seroang ahli asah lensa dari Belanda, membuat
mikroskop sederhana. Memeriksa cairan setetes air kolam, microscopic
animalcules (hewan kecil) merupakan sel bakteri dan orang yang pertama kali
melukiskan bentuk-bentuk bakteri.
3. Robert Brown (1833) Ilmuwan Skotlandia yang pertma kali menemukan inti sel
pada sayatan sel anggrek Inti sel disebutnya sebagai nukleus.Nukleus ini
merupakan struktur sel yang sangat penting bagai kehidupan.
4. Felix Durjadin (1835) Tokoh berkebangsaan Perancis yang pertama kali
menemukan cairan sel yang hidup (sarkode) yang merupakan bagian penting dari
sel Menururtnya bagian terpenting dari sel adalah isi sel yang berupa cairan hidup
yang berada dalam suatu lumen.
5. Johanes Purkinje Merupakan ilmuwan yang menyatakan bahawa isi sel adalah
protoplasma. Protoplasma merupakan bahan penting pada sel yang melangsungkan
kehidupan.
Sel adalah unit terkecil dalam organisme hidup, baik dalam dunia tumbuhan
maupun hewan.Sel terdiri atas protoplasma yaitu isi sel yang terbungkus oleh suatu
membrane atau selaput sel. Pada tahun 1957 Dougherty mengemukakan dua istilah
sel, yaitu prokariotik dan ekariotik.Sel prokariotik ialah sel yang mempunyai susunan
atau komponen yang sederhana.Artinya di dalam protoplasma tidak ada organel atau
bagian-bagian sel selain inti yang secara terpisah terbungkus oleh membran.Sistem
pernapasan sel berkaitan dengan membran plasma.Oksigen dari luar sel masuk ke
dalam plasma melalui membran dan karbon dioksida dikeluarkan dari dalam sel
melalui melalui membran ini pula.Contohnya bakteri.Sel ekariotik mempunyai
susunan dan komponen yang lebih kompleks. Di dalam plasma sel terdapat inti sel dan
organel

lain

yang

secara

terpisah

terbungkus

oleh

membran,

misalnya

mitokondria,ribosom dan lain-lainnya. (Gambar 2.1).

38

Gambar 2.1 Struktur Sel.

Pada sel ekariotik pernapasan sel berlangsung pada mitokondria. Oksigen dari
luar sel masuk ke dalam sel melalui membran mitokondria. Dalam mitokondria
oksigen digunakan dan karbon dioksida yang terbentuk dikeluarkan dari mitokondria
dan kemudian dikeluarkan dari dalam sel melalui membran plasma.
2.2 Membran Sel
Membran sel biasanya disebut juga membran plasma karena membungkus
plasma sel. Dengan adanya membran ini, sel dapat mengatur lingkungan dalamnya
untuk kepentingan tertentu, menggunakan energi untuk mempertahankan lingkungan
dalam sel., walaupun lingkungan luar sel mengalami perubahan. Membran sel
berfungsi membatasi perpindahan zat-zat yang terlibat dalam reaksi yang terjadi dalam
sel maupun masuknya zat-zat dari luar sel. Membran sel memiliki sifat dapat memilih
atau melakukan seleksi zat-zat dari dalam sel yang boleh keluar dari sel atau zat-zat
dari luar sel yang boleh masuk ke dalam sel. Membran sel ini bahkan memungkinkan
terjadinya perpindahan zat dari konsentrasi yang rendah ke konsentrasi yang lebih
tinggi, jadi melawan atau bertentangan dengan gradient konsentrasi.
Membran plasma tersusun dari lipid bilayer, yaitu lapisan fosfolipid dengan
protein yang menempel atau terbenam di antara lapisan tersebut (juga disebut model
fluid mosaic.Fosfolipid pada membran sel memiliki kepala yang polar (hidrofilik) dan
dua ekor non polar (hidrofobik).Fosfolipid-fosfolipid ini tersusun dalam barisan
dengan posisi kedua ekor saling berhadapan, sehingga daerah non polar membentuk
region hidrofobik di antara kepala hidrofilik yang terletak di sebelah dalam dan luar

39

permukaan membran.Keragaman protein yang ditemukan di antara membran

bertanggung jawab untuk sebagian besar aktivitas membran.
Kolesterol merupakan komponen penting lain dari membran sel yang terbenam
di dalam daerah hidrofobik di dalam regio ekor. Sebagian besar membran sel bakteri
tidak mengandung kolesterol.Kolesterol menyebabkan fleksibilitas membran sel.

Gambar 2.2 Membran sel, lipid bilayer.Gambar sebelah kanan menunjukkan protein sebagai
gerbang untuk keluar masuknya molekul-molekul tertentu.

Protein, terbenam pada lapisan dalam, meskipun lebih banyak daerah hidrofilik
dari protein tersebut keluar ke dalam interior sel sama halnya dengan luar sel. Fungsi
protein ini adalah sebagai gerbang yang akan menyebabkan molekul-molekul tertentu
masuk maupun keluar sel dengan bergerak melewati daerah terbuka dari saluran
protein. Protein integral ini kadang disebut protein gerbang. Permukaan luar dari
membran kaya akan glikolipid, yang mempunyai ekor hidrofobik yang terbenam pada
daerah hidrofobik dari membran dan kepalanya muncul ke luar sel. Mereka bersama
dengan karbohidrat terikat pada protein integral, dan berperan dalam pengenalan,
semacam sistem identifikasi seluler.
2.3 Sitoplasma
Sitoplasma adalah fase cair dalam sel yang mengandung berbagai macam
konstituen berupa organel sel, antara lain mitokondria, ribosom dan lain-lain. Zat-zat
yang larut dalam sitoplasma antara lain protein, RNA, metabolit untuk digunakan oleh
sel (misalnya glukosa), elektrolit dan beberapa sisa dari hasil kegiatan sel, misalnya
urea, kreatinin, asam urat, enzim-enzim, yang digunakan untuk proses glikolisis, yaitu
pengubahan glukosa menjadi asam pirivat dan laktat, serta enzim untuk biosintesis
asam lemak terdapat dalam sitoplasma. Sitoplasma yang terletak dekat membrane sel
lebih kental disebut ektoplasma, sedangkan yang ada di antara ektoplasma dengan
membrane inti disebut endoplasma.
40

Gambar 2.3 Sebagian dari sitoplasma dengan beberapa partikel di dalamnya.

Beberapa organel yang terdapat pada sitoplasma adalah endoplasmik

retikulum, mitokondria, lisosom, mikrosom, granula, kompleks golgi dan lain-lain.
1. Endoplasmik Retikulum
Di beberapa tempat, membrane sel membentuk lorong-lorong kecil yang
masuk ke bagian dalam sitoplasma dan membentuk jarring-jaring.Lorong-lorong
ini disebut endoplasmik retikulum.Di bagian dalam sel, endoplasmik retikulum
berhubungan dengan membran sel. Diperkirakan endoplasmik retikulum ini
digunakan sebagai saluran zat-zat dari inti sel ke seluruh bagian sitoplasma.Pada
dinding endoplasmik retikulum terdapat partikel-partikel yang disebut ribosom.
Ribosom terdapat dalam jumlah banyak pada diniding endoplasmic reticulum
dan mempunyai susunan kimia 50% RNA dan 50% protein. Biosintesis protein
berlangsung dalam ribosom,, karena itu sel yang memproduksi protein dalam
jumlah besar, mengandung banyak ribosom.

Gambar 2.4 Struktur Endoplasmik Retikulum.

2. Mitokondria
41

Mitokondria terdapat dalam semua sel, hanya jumlahnya bervariasi dari

beberapa ratus hingga beberapa ribu.Struktur mitokondria dapat dilihat pada
Gambar 2.5.

Gambar 2.5 Struktur Mitokondria.

Mitokondria berbentuk bulat panjang dengan berbagai ukuran, mempunyai

membran ganda, yaitu membran luar dan membran dalam.Membran dalam
membentuk lipatan-lipatan yang disebut kristae, di mana terdapat enzim-enzim
oksidase.Bagian dalam mitokondria terisi oleh zat yang kental, disebut matriks.
Dalam mitokondria ini berlangsung proses oksidasi zat-zat dalam makanan yang
menghasilkan energi. Energi yang terjadi dari proses oksidasi ini digunakan untuk
membentuk molekul ATP. Bila diperlukan molekul ATP ini dapat memberikan
energi yang disimpannya.Jadi dapat dikatakan bahwa mitokondria adalah tempat
pembangkit energi sel. Zat-zat dalam makanan dioksidasi oleh beberapa enzim
pada mitokondria melalui reaksi-reaksi dalam siklus asam sitrat, di mana terjadi
reaksi dehidrogenasi dan dekarboksilasi. Proses ini membutuhkan oksigen yang
dengan ion hidrogen dan elektron yang dilepaskan pada reaksi dalam siklus asam
sitrat itu akan membentuk mlekul air. Rangkain reaksi perpindahan elektron dapat
menimbulkan energi yang dapat digunakan untuk membentuk ATP. Proses ini
disebut pernapasan sel karena melibatkan penggunaan oksigen.

42

Gambar 2.6 Siklus Krebs (Siklus Asam Sitrat).

3. Lisosom
Lisosom adalah organel sel yang mempunyai diameter antara 250-750
milimikron, berisi sejumlah besar partikel kecil dengan diameter berukuran 55-80
Angstrom. Dalam partikel ini terdapat enzim-enzim yang bekerja pada proses
hidrolisis, khususnya hidrolisis terhadap molekul-molekul besar. Sebagai contoh
protein akan terhidrolisis menjadi asam amino, glikogen menjadi glukosa dan
lemak menjdai asam lemak dan gliserol. Pada sel-sel yang mati, lisosom pecah dan
enzim yang bekerja pada proses hidrolisis masuk ke dalam sitoplasma dan
menyebabkan terjadinya proses hidrolisis dalam sel sendiri sehingga sel akan rusak.
Dalam sel darah putih atau leukosit terdapat lisosom yang berguna dalam merusak
bakteri yang dapat ditangkap oleh sel leukosit tersebut.

Gambar 2.7 Struktur Lisosom

43

4. Kompleks golgi
Kompleks golgi terletak didekat inti sel dan mempunyai hubungan dengan
endoplasmik retikulum. Dalam kompleks golgi berlangsung reaksi pembentukan
glikoprotein, yaitu gabungan karbohidrat dengan protein. Protein yang terbentuk
dari asam-asam amino dalam ribosom di bawa ke endoplasmik retikulum,
kemudian diteruskan ke dalam kompleks golgi di mana berlangsung reaksi dengan
karbohidrat membentuk glikoprotein. Disamping itu kompleks golgi berfungsi
berfungsi mengatur keadaan membran sel, yaitu mengatur pemisahan zat-zat ke
dalam sitoplasma dan keluar dari sel melalui membrane sel. Tidak semua sel
mempunyai kompleks golgi.
2.4 Inti Sel
Inti sel merupakan pusat sel yang mengatur reaksi-reaksi yang berlangsung
dalam sel dan juga reproduksi sel. Bentuk inti sel umunya bulat dan terletak di bagian
tengah sebuah sel. Inti sel terpisah dari sitoplasma oleh membran inti.Di dalam inti sel
terdapat nukleoplasma yaitu cairan kental, dan nukleolus yaitu bagian yang lebih padat
tetapi tidak terbungkus oleh suatu membran.

Gambar 2.8 Bagan sebuah sel

Inti sel terutama mengandung asam ribonukleat (RNA) dan ini membuktikan
bahwa di sini terjadi sintesis RNA yang kemudian dibawa ke dalam ribosom.
Membran inti terdiri atas dua lapisan yang mempunyai pori-pori yang
berukuran 400 sampai 700 Angstrom.Pori-pori ini cukup besar untuk dapat dilalui oleh
molekul protein dari dalam inti ke dalam sitoplasma.Terdapat hubungan antara
membran inti dengan endoplasmik retikulum.Dengan demikian diperkirakan beberapa

44

senyawa yang dibuat di dalam inti dapat dibawa ke berbagai tempat dalam sitoplasma
melalui endoplasmik retikulum.
Dalam inti terdapat kromatin atau kromosom yang terdiri atas serat-serat DNA
yang bergabung dengan histon. Inti sel juga mengandung beberapa enzim antara lain
DNA polymerase, RNA polymerase dan enzim yang digunakan dalam proses glikolisis
maupun siklus asam sitrat. Dalam nukleus terdapat enzim-enzim RNA polymerase,
RNA ase, NADP pirofosforilase, ATP ase, tetapi tidak terdapat DNA polimerase.
2.5 Transportasi Melalui Membran
Telah dijelaskan bahwa membran sel berfungsi mengatur zat-zat yang masuk
ke dalam sel maupun yang keluar dari sel. Ada beberapa cara metabolit berpindah
melalui membran sel.
1. Difusi biasa
Metabolit yang mempunyai bobot molekul rendah dapat berdifusi melalui
membrane. Proses difusi dapat berlangsung apabila ada perbedaan konsentrasi
antara kedua larutan yang dipisahkan oleh membrane. Dalam proses difusi ini zat
yang terlarut dapat berpidah dari larutan berkonsentrasi tinggi ke laritan
berkonsentrasi rendah, hingga tercapai keadaan keseimbangan. Pada keadaan
keseimbangan, konsentrasi kedua larutan sama besar.
2. Osmosis
Tidak semua molekul dapat bergerak melalui suatu membran.Demikian pula
tidak semua membran dapat dilalui dengan leluasa oleh berbagai molekul.Membran
demikian disebut membrane semipermeabel atau permeabel selektif. Telah
dijelaskan bahwa membrane sel harus dapat membungkus isi sel, tetapi dapat
dilalui oleh oksigen dan zat-zat pada makanan dari luar ke dalam sel, serta dapat di
lalui oleh karbondioksida dan zat-zat yang akan dibuang keluar dari dalam sel.
Proses osmosis ialah proses perpindahan pelarut suatu zat melalui membrane
permeabel selektif. Sebagai pelarut-pelarut zat pada makanan dalam tubuh ialah air.
Oleh karena itu osmosis yang terjadi ialah proses perpindahan air melalui
membrane sel. Perpindahan air berlangsung dari larutan yang encer ke dalam
larutan yang lebih pekat dan mengakibatkan terjadinya suatu tekanan dari zat cair
yang disebut tekanan osmosis. Sel dalam tubuh dikelilingi oleh cairan tertentu yang
mempunyai tekanan osmosis yang sama dengan cairan atau plasma sel. Dalam hal
45

ini kedua cairan itu disebut isotonic. Sel darah merah bersifat isotonic terhadap
plasma darah di luar sel. Apabila sel darah merah ditempatkan pada air destilasi
atau cairan yang mempunyai tekanan osmosis lebih rendah (hipotonik) maka air
akan masuk ke dalam sel darah merah, sehingga sel akan menggelembung dan
pecah. Sebaliknya bila sel darah ditempatkan pada larutan yang mempunyai
tekanan osmosis lebih besar (hipertonik) daripada sel darah merah, maka air akan
keluar dari dalam sel sehingga sel akan mengecil.

Gambar 2.9 Tengaruh konsentrasi larutan terhadap sel

3. Transpor pasif
Pada padasarnya proses transpor pasif sama dengan difusi biasa. Yaitu
berlangsung dari konsentrasi tinggi ke konsentrasi yang lebih rendah.
Zat yang berdifusi pada proses difusi biasa tidak mengalami suatu
perubahan selama proses berlangsung. Di samping itu kecepatan difusi tergantung
pada selisih konsentrasi zat yang terlarut selama proses berlangsung, artinya apabila
selisih konsentrasi menurun, maka kecepatan difusi juga menurun. Keniakan suhu
10 derajat akan menaikkan kecepatan difusi kira-kira sebesar 1,4 kali.

Gambar 2.10 Transpor pasif dan transpor pasif

46

Proses transpor pasif, senyawa berdifusi diikat oleh suatu senyawa lain yang
terdapat dalam membran, kemudian diangkut ke pihak lain dan dilepaskan lagi
dalam bentuk senyawa semula. Senyawa yang mengandung zat yang berdifusi
dinamakan pengangkut.Ada beberapa karakteristik pada proses transpor pasif.
Pertama, proses transpor pasif ini memperlihatkan adanya kecepatan
maksimum.Dengan eksperimen dapat digambarkan grafik seperti pada gambar 2.11
yang menunjukkan hubungan antara kecepatan awal dengan konsentrasi.
Tampaklah bahwa pada proses transpor pasif terdapat kecepatan maksimum pada
konsentrasi tertentu. Ini berarti bahwa pada konsentrasi yang lebih besar lagi,
kecepatan awal difusi tidak bertambah besar. Sedangkan pada proses difusi biasa
kecepatan difusi awal bertambah besar apabila konsentrasi diperbesar.
Pada konsentrasi yang sama, kecepatan awal trasnpor pasif lebih besar pada
difusi biasa. Kecepatan difusi maksimum terdapat pada konsentrasi besar, karena
pengangkut sudah jenuh, sehingga tidak mungkin menampung atau mengikat

Kecepatan awal

senyawa lagi.

Gambar 2.11 Kinetika sistem transpor melalui membran

Kedua, proses difusi atau transpor pasif ini mempunyai kekhasan bagi zat
yang berdifusi.Sebagai contoh sel eritrosit beberapa vertebrata mempunyai system
transpor melalui membrane yang dapat mempermudah atau mempercepat
masuknya D-glukosa atau monosakarida yang strukturnya mirip glukosa, tetapi
tidak mempunyai aktivitas semacam itu terhadap D-fruktosa atau suatu disakarida
laktosa. Kekhasan lain bersifat kekhasan ruang. Sebagai contoh sistem transpor
pada membran sel hewan lebih aktif terhadap L-asam amino daripada isomer Dasam amino.Dengan adanya karakteristik yang kedua ini, dikemukakan anggapan
bahwa pada molekul pengangkut terdapat bagian yang khas untuk berikatan dengan
47

zat yang diangkut berdifusi.Hal ini analog dengan pembentukan kompleks enzim
substrat.
Ketiga, transpor pasif ini dapat dihambat secara khas pula.Apabila terdapat
zat yang strukutrnya mirip sengan zat yang berdifusi, maka ada kemungkinan
terjadi hambatan.Zat yang menghambat dapat membentuk ikatan dengan molekul
pengangkut, sehingga bagian yang khas terpakai oleh inhibitor.Dengan demikian
tidak terjadi ikatan antara zat yang berdifusi dengan molekul pengangkut.
4. Tranpor aktif
Pada proses transpor pasif, suatu zat berpindah dari tempat yang
berkonsentrasi tinggi ke tempat yang berkonsentrasi rendah. Sebaliknya ada pula
ion-ion yang dapat berpindah dari suatu tempat berkonsentrasi rendah ke tempat
berkonsentrasi tinggi. Pada umunya orang sependapat bahwa perpindahan suatu zat
yang bertentangan dengan gradien konsetrasi, merupakan proses perpindahan aktif
atau trasnpor aktif dengan menggunakan sejumlah energi yang diperoleh dari dalam
sel. Energi yang digunakan berasal dari molekul ATP. Dengan demikian apabila
pembentukan energi dalam sel dihambat oleh suatu inhibitor, maka transpor aktif
secara tidak langsung ikut terhambat.
Ada beberapa kemungkinan mekanisme transpor aktif yang dikemukakan
orang. Pertama, zat (A) masuk ke dalam membrane dari luar, kemudian dalam
membran mengalami proses kimia seperti fosoforilasi, tetapi kembali seperti
keadaan semula (A) pada waktu masuk ke dalam sel. Reaksi forforilasi melibatkan
ATP sebagai sumber energi dan gugus fosfat yang diikat pada molekul zat A, akan
dilepas lagi sebagai gugus fosfat anorganik. Mekanisme kedua mengemukakan
adanya molekul X sebagai pengangkut zat A.
membran
Luar

dalam

48

Sebelum berikatan dengan molekul A, zat X mengalami perubahan

konformasi menjadi Xo. Perubahan ini menggunakan energi dari ATP yang berubah
menjadi ADP.
A D P + P an o rg + en erg i

A TP

Setelah terjadi Xomaka zat A yang masuk ke dalam membran sel bergabung
dengan Xomembentuk kompleks AXo. Setelah melalui membran sel, maka zat A
dilepaskan dari kompleks AXo dan masuk ke dalam sel, sedangkan bentuk
Xoberubah lagi menjadi X. Demikian seterusnya X akan menjadi X odengan
menggunakan energi. Mekanisme ketiga diajukan oleh S. Roseman yang telah
meneliti proses transpor aktif glukosa melalui membrane bakteri. Menurut
mekanisme ini, gula setelah berada di bagian dalam sel segera diubah menjadi
derivat fosfat atau glukosafosfat.Yang berperan sebagai perantara dalam hal ini
ialah suatu protein dengan bobot molekul rendah dan yang mengandung histidin
(HPr).Zat ini tahan terahadap panas, tidak mengandung karbohidrat dan fosfat.
Reaksi yang dikemukakan ialah sebagai berikut :

fo s f o e n o l p ir u v a t + g lu k o s a

P - H P r + g lu k o s a

E n z. I, M g ++

E n z. II

p ir u v a t + P - H P r

g lu k o s a - 6 - fo s fa t + H P r

Dari reaksi tersebut tampak bahwa HPr tidak berperan sebagai

pengangkut.Pada tepi luar membran sel, glukosa membentuk kompleks dengan
enzim II (EII glukosa).Pada tepi dalam membran terjadi reaksi dengan P-Hpr dan
membentuk glukosa-6-fosfat yang tidak dapat keluar dari dalam sel.
Transpor aktif ini sangat penting artinya dalam komposisi elektrolit di dalam
dan di luar sel. Sebagai contoh konsentrasi normal K+di dalam sel tubuh manusia
kira-kira 130 mek (milimeterekivalen) per liter, sedangkan di luar sel kira-kira 4
mek per liter. Konsentrasi Na+ di luar sel 140 mek per liter, sedangkan di dalam sel
10 mek per liter. Oleh karena Na+dikeluarkan dari dalam sel dan K+dimasukkan ke
dalam sel, maka proses yang terjadi adalah transport aktif. Sebagai zat pengangkut
pada transpor Na+ diperkirakan asamfosfatida.

49