Nama : Sulfidar

Nim : 18.84206.027
Resume : Enzim (Biokimia)

A. Struktur Enzim

Enzim merupakan protein yang dilipat menjadi bentuk 3D yang kompleks.

Tiap enzim memiliki bentuk atau alur tertentu dalam struktur 3D yang mengikat
substrat. Bentuk enzim secara lengkap disebut dengan haloenzim. Haloenzim
terdiri dari dua komponen, yaitu apoenzim dan gugus protestik.

B. Kinetika Katalitik Enzim

Kinetika enzim adalah studi mengenai reaksi kimia yang dikatalisis oleh
enzim. Dalam kinetika enzim, laju reaksi diukur dan pengaruh berbagai kondisi
reaksi diteliti lebih mendalam. Mempelajari suatu kinetika enzim dengan cara ini
dapat mengungkap mekanisme katalitik pada enzim ini, perannya dalam
metabolisme, bagaimana aktivitasnya dikendalikan, serta bagaimana suatu obat
atau suatu agonis mampu menghambat kerja enzim. Enzim biasanya merupakan
molekul protein yang memanipulasi molekul lain — substrat enzim. Molekul
target tersebut berikatan dengan suatu situs aktif enzim dan berubah menjadi
produk melalui serangkaian tahap yang dikenal sebagai mekanisme enzimatik.
E + S ⇄ ES ⇄ ES* ⇄ EP ⇄ E + P
Mekanisme ini dapat dibagi menjadi mekanisme substrat-tunggal dan substrat-
banyak. Studi kinetika pada enzim yang hanya mengikat satu substrat, seperti
triosefosfat isomerase, dilakukan untuk mengukur afinitasnya ketika enzim
mengikat substrat ini serta laju baliknya. Beberapa contoh enzim lainnya seperti
fosfofruktokinase dan heksokinase, keduanya merupakan enzim penting dalam
respirasi seluler (glikolisis).
Ketika enzim mengikat banyak substrat, seperti dihidrofolat reduktase
(gambar kanan), kinetika enzim dapat pula menunjukkan tahapan ketika substrat
berikatan dan tahapan ketika produk dilepaskan. Salah satu contoh enzim yang
mengikat suatu substrat tunggal dan melepas banyak produk adalah protease, yang
membelah satu substrat protein menjadi dua produk polipeptida. Yang lain
bergabung dengan dua substrat bersama-sama, seperti DNA polimerase yang
menghubungkan nukleotida dengan DNA. Meskipun mekanisme ini sering kali
merupakan serangkaian tahap yang rumit, biasanya terdapat satu tahapan yakni
tahap penentu-laju yang menentukan keseluruhan kinetika. Tahap penentu-laju ini
dapat merupakan suatu reaksi kimia atau suatu perubahan konformasi pada enzim
atau substrat, seperti halnya yang terlibat dalam pelepasan produk dari enzim.

Pengetahuan mengenai struktur enzim sangat membantu dalam menafsirkan

data kinetika. Sebagai contoh, struktur dapat menyarankan bagaimana substrat dan
produk mengikat selama katalisis; perubahan apa yang terjadi selama reaksi; dan
bahkan peran residu asam amino tertentu dalam mekanismenya. Beberapa enzim
berubah bentuk secara signifikan selama mekanisme; dalam kasus tersebut, sangat
membantu untuk menentukan struktur enzim dengan dan tanpa analog substrat
terikat yang tidak mengalami reaksi enzimatik.

C. Tata Nama Enzim

Nama trivial enzim sudah lama dikenal masih tetap digunakan misalnya
tripsin, pepsin, papain dan lain – lain. Perkembangan tata nama enzim selanjutnya
memberikan nama khusus bagi enzim yaitu akhiran –ase pada jenis reaksi yang
dikatalisnya. Misalnya enzim dehirogenase untuk reaksi dehirogenasi, transferase
untuk reaksi transfer gugus dan dekarboksilase. Untuk perenggut CO2 akhiran –
ase juga diberikan pada akhir nama substrat untuk menunjukkan enzim hidrolitik,
misalnya protease untuk penguraian protein, amylase untuk penguraian amilum
dan fosfofotase untuk penguraian ester fosfat secara hidrolitik. Tatanama enzim
yang lebih jelas dan lengkap menggunakan nama substrat dan reaksi yang di
katalisis + akhiran –ase. Misalnya enzim laktat dehydrogenase, sitokrom oksidase
dan glukosa-6-fosfatase.
D. Klasifikasi Enzim
Komisi Internasional dalam sistem tata nama enzim (IUB = International Union
of Biochemistry) menentukan 6 golongan enzim, yang selanjutnya di bagi lagi
menjadi sub golongan yang sesuai dengan reaksi yang dikatalisisnya serta ikatan
yang dibentuk. Berdasarkan hal itu, maka klasifikasi enzim adalah:
1. Oksidoreduktase
Enzim golongan oksidoreduktase berfungsi mengkatalisis reaksi pemindahan
elektron dari gugus CH-OH, CH-CH, C=O, CH-NH2. Dan CH=NH.
2. Transferase
Enzim golongan transferase berfungsi mengakatalis reaksi pemindahan gugus satu
karbon, residu aldehid/keton, gugus yang mengandung asil, alkil, glikosil, fosfor
atau sulfur.
3. Hidrolase
Enzim golongan hidrolase ialah enzim yang mengakatalis hidrolisis ikatan ester,
peptide, glikosil, anhidrida,C-C, C-halida atau P-N.
4. Liase
Enzim golongan liase adalah enzim yang mengakatalis penarikan gugus dari
substrat yang menyebabkan timbulnya ikatan ganda atau reaksi sebaliknya. Enzim
liase berkerja dengan ikatan C-C, C-O, C-N, C-S dan C- halida.
5. Isomerase
Enzim golongan isomerase mengkatalisis interkonversi isomer-isomer optik,
geometrik atau posisi.
6. Ligase
Enzim golongan ligase mengkatalisis penggabungan 2 senyawa, diikuti oleh
pemecahan ikatan pirofosfat dalam ATP atau senyawa sejenis. Golongan ligase
adalah enzim yang mengkatalisis reaksi pembentukan ikatan C-O, C-S, dan C-C.

E. Cara Kerja Enzim

Cara kerja enzim adalah mengikat ke satu atau lebih molekul reaktan.
Molekul-molekul ini adalah substrat enzim. Dalam beberapa reaksi, satu substrat
dipecah menjadi beberapa produk. Di tempat lain, dua substrat bersatu untuk
membuat satu molekul yang lebih besar atau untuk menukar potongan. Cara kerja
enzim hanya dapat berlangsung dalam kondisi tertentu. Sebagian besar jumlah
dalam tubuh manusia, cara kerja enzim paling baik pada suhu sekitar 37°C atau
suhu tubuh. Pada suhu yang lebih rendah, mereka akan tetap bekerja tetapi jauh
lebih lambat. Untuk pH, cara kerja enzim hanya dapat berfungsi pada rentang pH
tertentu (asam/basa). Preferensi mereka tergantung di mana mereka ditemukan di
dalam tubuh. Misalnya, enzim di usus bekerja paling baik pada pH 7,5, sedangkan
enzim di perut bekerja paling baik pada pH 2 karena lambung jauh lebih asam.

F. Faktor-faktor yang memengaruhi kerja Enzim

Faktor-faktor utama yang mempengaruhi aktivitas enzim adalah suhu, pH,

konsentrasi enzim, konsentrasi substrat, inhibitor dan aktivator.

Aktivitas enzim dapat dihambat dengan beberapa cara:

1. Penghambat kompetitif adalah molekul memblokir situs aktif sehingga substrat

harus bersaing dengan penghambat untuk menempel pada enzim.

2. Inhibitor non-kompetitif adalah sebuah molekul mengikat enzim di tempat lain

selain situs aktif dan mengurangi efektivitas kerjanya.

3. Inhibitor tidak kompetitif adalah inhibitor mengikat enzim dan substrat setelah
mereka terikat satu sama lain. Produk tidak begitu mudah meninggalkan situs
aktif, dan reaksinya melambat.

4. Inhibitor ireversibel adalah inhibitor ireversibel mengikat enzim dan

menonaktifkannya secara permanen.

G. Inhibisi Enzim

Inhibisi Enzim adalah proses dimana reaksi enzim dan substrat terhenti.

Berhentinya reaksi suatu enzim dapat terjadi karena adanya molekul yang
mengganggu proses reaksi antara enzim dan substrat, atau disebut juga
sebagai inhibitor enzim / penghambat enzim.