ENZIM

Eko Sitepu, PhD.

 Definisi
 Enzim adalah suatu biokatalisator, yaitu suatu bahan yang
berfungsi mempercepat reaksi kimia tetapi zat itu sendiri tidak
ikut bereaksi.
 Suatu reaksi kimia yang berlangsung dengan bantuan enzim
memerlukan energi yang lebih rendah.
Reaksi pemecahan pati menjadi glukosa.
a) Beberapa ikatan akan putus tanpa
adanya enzim, prosesnya sangat
lambat.
b) Penambahan enzim dapat
mempercepat reaksi sehingga
pemutusan ikatan terjadi sangat
cepat.
 Enzim merupakan protein berbentuk globular.
 Struktur enzim merupakan tiga dimensi yang kompleks.
 Enzim merupakan protein dengan berat molekul tinggi (15.000
s.d. jutaan Dalton)
 Bekerja spesifik untuk mengkatalisasi reaksi kimia tertentu
yang bertujuan untuk meningkatkan laju reaksi, tanpa mengalami
perubahan berarti.
 Reaksi dikatalisis pada sebagian kecil permukaan enzim yang
disebut situs aktif (active site).
Struktur Enzim
Jenis Enzim
Klasifikasi enzim
Berdasarkan tipe reaksi yang dikatalisisnya maka enzim
diklasifikasikan menjadi 6 kelompok, yaitu :
 Oksidoreduktase
 Transferases
 Hidrolase
 Liase
 Isomerase
 Ligase
Oksidoreduktase
Enzim yang mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan pemindahan
elektron, hidrogen atau oksigen.
Contoh :
1. Oksidase, memindahkan 2 elektron dari donor ke oksigen, biasanya
menyebabkan pembentukan peroksida hidrogen,
2. Oksigenase, mengkatalis penggabungan ke dua atom oksigen kedalam suatu
substrat tunggal.
3. Hidroksilase, menggabungkan sebuah atom molekul oksigen kedalam
substrat; oksigen yang kedua timbul seperti air.
4. Peroksidase, mempergunakan peroksida hidrogen selain dari oksigen sebagai
oksidan, peroksida NADH mengkatalisa reaksi
5. Katalase, unik didalam peroksida hidrogen kerja baik sebagai donor maupun
akseptor. Katalase berfungsi didalam sel untuk mendetoksifikasikan peroksida
hidrogen.
Transferases
Enzim yang mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke
molekul yang lain.
contoh :
1. Aminotransferase (transaminase), mentransfer grup amino dari satu asam
amino ke akseptor asam keto, dengan menghasilkan pembentukan asam
amino yang baru dan asam keto yang baru
2. Kinase, enzim yang memfosforilasi yaitu mengkatalisa pemindahan grup
fosforil dari ATP atau trifosfat nukleotida lainnya ke alkohol atau akseptor
grup amino, misalnya glukokinase.
3. Glukosiltransferase, mengkatalisa transfer residu glukosil yang aktif ke sebuah
glikogen primer. Ikatan fosfosester didalam disfosfoglukosa uridin adalah
labil, yang menyebabkan glukosa berpindah ke glikogen primer yang sedang
berkembang
Hidrolase
Enzim yang mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis
Contoh :
1. Esterase : enzim yang memecah ikatan ester dengan cara hidrolisis
2. Lipase : enzim yang memecah ikatan ester pada lemak sehingga terjadi asam
lemak dan gliserol.
3. Fosfatase :enzim yang dapat memecah ikatan fosfat pada suatu senyawa.
4. Amilase : enzim yang dapat memecah ikatan-ikatan pada amilum sehingga
terbentuk maltosa.
5. Proteolitik atau Protease atau Peptidase : enzim yang bekerja sebagai katalis
dalam reaksi pemecahan molekul protein dengan cara hidrolisis.
Liase
Enzim yang menambah atau menghilangkan unsur air, amonia atau CO2.
Contoh :
1. Dekarboksilase menghilangkan unsur CO2 dari asam keto alfa, beta atau
asam amino.
2. Dehidratase menghilangkan unsur H2O dalam sebuah reaksi dehidrasi.
Dehidratase sitrat mengubah sitrat menjadi cis-akoninat.
3. Aldolase adalah bekerja pada reaksi pemecahan molekul fruktosa 1,6 difosfat
menjadi dua molekul triosa yaitu dihidroksi aseton fosfat gliseraldehida-3-
fosfat.
Isomerase
Mengkatalisis berbagai reaksi isomerisasi, antara lain isomerisasi L menjadi D,
reaksi mutasi (perpindahan posisi suatu gugus), dan lain-lain.
Ligase
Mengkatalisis reaksi dimana dua gugus kimia disatukan atau diikatkan (ligasi)
dengan menggunakan energi yang berasal dari ATP.
Cara kerja enzim
 Terdapat dua teori yang menjelaskan cara kerja enzim.
 Teori lock and key (kunci dan anak kunci) yang dikemukakan
oleh Emil Fischer,
 Teori induced fit (induksi pas) yang dikemukakan oleh Daniel
Kashland.
Teori lock and key
 cara kerja enzim mirip dengan mekanisme kunci dan anak kunci.
 Enzim diibaratkan sebagai kunci gembok yang memiliki sisi aktif.
 Substrat diibaratkan sebagai anak kuncinya.
Teori induced fit
 Berdasarkan Teori Induced Fit, enzim melakukan penyesuaian
bentuk untuk berikatan dengan substrat.
 Tujuannya meningkatkan kecocokan dengan substrat dan
membuat ikatan enzim substrat lebih reaktif.
Perbandingan model Induce fit, kunci dan
anak kunci
 Perbandingan model
“induced fit” dan “kunci dan
anak kunci” pada
pengikatan substrat oleh
enzim?
Faktor yang mempengaruhi kerja
enzim
 Faktor tersebut erat kaitannya dengan sifat enzim sebagai
protein.
 suhu,
 derajat keasaman (pH),
 hasil akhir produk,
 konsentrasi enzim dan substrat,
 zat penghambat.
 Suhu
 Enzim terbuat dari protein sehingga enzim dipengaruhi oleh
suhu.
 Pada suhu optimal, tumbukan antara enzim dan substrat terjadi
pada kecepatan yang paling tinggi.
 Pada suhu jauh di atas suhu optimal menyebabkan enzim
terdenaturasi, mengubah bentuk, struktur, dan fungsinya.
 Pada suhu jauh di bawah suhu optimal, misalnya pada 0°C,
enzim tidak aktif (tidak rusak)
 Enzim pada manusia bekerja optimal pada 35–40°C.
 Sebagian besar enzim tidak aktif pada suhu pemanasan ± 60
derajar Celcius
 Adapun bakteri yang hidup di air panas memiliki enzim yang
bekerja optimal pada 70°C.
Derajat keasaman (pH)
 Seperti protein, enzim juga bekerja dipengaruhi oleh derajat
keasaman lingkungan.
 Derajat keasaman optimal bagi kerja enzim umumnya mendekati
pH netral, sekitar 6–8.
 Di luar rentang tersebut, kerja enzim dapat terganggu bahkan
dapat terdenaturasi.
Hasil akhir (produk)
 Jika sel menghasilkan produk lebih banyak daripada yang
dibutuhkan,produk yang berlebih tersebut dapat
menghambat kerja enzim
 Hal ini dikenal dengan feedback inhibitor.
 Jika produk yang berlebih habis digunakan, kerja enzim akan
kembali normal.
 Mekanisme ini sangat penting dalam proses metabolisme,
yaitu mencegah sel menghabiskan sumber molekul yang
berguna menjadi produk yang tidak dibutuhkan.
Konsentrasi enzim
 Pada rekasi dengan konsentrasi enzim yang jauh lebih sedikit
daripada substrat, penambahan enzim akan meningkatkan laju
reaksi.
 Peningkatan laju reaksi ini terjadi secara linier. Akan tetapi, jika
konsentrasi enzim dan substrat sudah seimbang, laju reaksi akan
relatif konstan.
 Konsentrsi substrat
 Penambahan konsentrsi substrat pada reaksi yang dikatalisis oleh enzim
awalnya akan meningkatkan laju reaksi.
 Akan tetapi, setelah konsentrasi substrat dinaikkan lebih lanjut, laju
reaksi akan mencapai titik jenuh dan tidak bertambah lagi
 Pada titik jenuh, penambahan kembali konsentrasi substrat tidak
berpengaruh terhadap laju reaksi.
Faktor penghambat
 Kerja enzim juga sangat dipengaruhi oleh zat inhibitor, yaitu
bahan yang menghambat kerja enzim.
 Ada 2 jenis inhibitor, yaitu
 inhibitor kompetitif
 inhibitor non kompetitif.
 Inhibitor kompetitif bekerja dengan cara berikatan pada
tempat aktif enzim. Akibatnya substrat yang tidak bisa
berikatan dengan enzim.
 inhibitor non kompetitif tidak berikatan dg tempat aktif,
tetapi menyebabkan perubahan pada tempat aktif. akibatx
substrat tidak bisa berikatan dg enzim
Apakah yang membedakan penghambatan kompetitif
dengan penghambatan bukan kompetitif?