ENZYME

SEJARAH
• Tahun 1850 , Louis Pasteur mengidentifikasi bahwa
fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi
dikatalisis FERMEN
• FERMEN ini yang kemudian disebut ENSIM tidak
dapat dipisahkan dari sel ragi hidup

• ensim digunakan pertama kali th 1877

• Eduard Buchner (th. 1897) berhasil mengekstrak

ensim yang mengkatalisis fermentasi alcohol 
ensim dapat berfungsi meskipun telah dipisahkan
dari struktur sel
 SEJARAH
• J.B. Sumner (th. 1926)
mengisolasi ensim murni dalam bentuk kristal (urease
dari kedelai)
Menyatakan bahwa ensim adalah protein yang
memiliki berat molekul antara 12.000-1 juta

• J. Northrop (1930-1936)
 berhasil melakukan kristalisasi ensim pepsin,
dan trypsin
 SAAT INI

• Telah ditemukan hampir 2000 jenis ensim

• Banyak diantaranya telah berhasil diisolasi
dalam bentuk murninya
• 200 ensim telah dapat dihasilkan dalam
bentuk kristal
 SAAT INI
• Ensim menentukan ekspresi genetik
• Jenis ensim dalam sel menentukan fungsi
sel
• Genetik menentukan jenis-jenis ensim
dalam sel
• Masih banyak belum diketahui
“bagaimana secara molekular ensim
melakukan reaksi katalisis secara
effisien, tepat dan spesifik?”
 DIFINISI
ENZIM adalah :
• Suatu zat yang dapat mempercepat
reaksi tetapi zat tersebut tidak ikut
bereaksi.
• Sehingga dapat disebut pula sebagai
katalis yang kekuatan katalitiknya
melebihi katalis sintetis (dibuat
manusia)
• Protein
 STRUKTUR ENSIM
• Enzim yang strukturnya sempurna
dan
• aktif mengkatalisis,
• mempunyai sisi aktif
• melekat bersamanya koenzim atau
gugus logamnya
• disebut holoenzim
 STRUKTUR ENSIM
• Ensim (Holoenzim) tersusun dari:
– Protein (Apoenzim)
– Ko-Faktor dapat berupa:
 Molekul Organik (Koenzim)
Contoh : Vitamin, FAD
Molekul Anorganik (ion logam)
Contoh : Fe+2, Mn+2
 STRUKTUR ENSIM
TERDAPAT :
• Enzim yang terdiri dari hanya
apoensim saja namun
• tetap dapat aktif mengkatalisis,
• Contoh enzim ribonuklease
(pankreas) hanya terdiri atas
polipeptida dan tidak mengandung
gugus kimiawi yang lain.
Figure 1.2 from Introduction to enzymes and their applications
S Bhatia 2018 Introduction to Pharmaceutical Biotechnology, Volume 2 chapter 1 doi:10.1088/978-0-7503-1302-5ch1
 DIFINISI
Ensim yang aktif dan dalam bentuk kompleks dengan
cofaktor disebut holoenzim.

Gugus prostetik : Bagian ensim yang aktif tempat cofaktor

melekat, ada yang erat melekat tidak dapat dipisahkan
tetapi ada yang mudah dilepaskan dari enzimnya.

jika cofaktornya dihilangkan maka disebut apoenzim dan

pada umumnya aktivitas katalitiknya menjadi hilang
pula

Ensim yang membutuhkan cofaktor ion metal disebut

metalloensim
 FUNGSI KOFAKTOR

• Sebagai pusat katalitik

• Menjadi jembatan untuk melekatkan
antara substrat dan ensim
• Menjadi stabilisator agar ensim selalu
berada dalam bentuk aktif
 Kofaktor ORGANIK -> COENSIM
(pada umumnya vitamin)
Banyak vitamin yang merupakan bagian dari koenzim.
Contoh :

1. Niasin : merupakan bagian dari NAD+ dan NADP+, yaitu koenzim

untuk enzim dehidrogenase.
2. Riboflavin (B2) : bagian dari gugus prostetik FAD pada enzim
suksinat dehidrogenase
3. Tiamin (B1) : koenzim yang berasal dari Vit B1 adalah
tiaminpirofosfat, untuk enzim α-keto oksidase, α-keto
decarboksilase, fosfo ketolase.
4. Vitamin B6 (piridoksal, piridoksin, piridoksamin) : koenzim yang
berasal dari Vit B6 adalah piridoksalfosfat dan
piridoksaminafosfat.
Yaitu koenzim pada reaksi metabolisme protein (transaminase,
dekarboksilase)
5. Asam folat, Vitamin B12, asam pantotenat dll.
 Kofaktor ANORGANIK -> COFAKTOR (logam)
Banyak mineral yang merupakan bagian dari koenzim.
Contoh :
1. Cr++ : merupakan bagian Faktor Toleransi Glukosa yang
berfungsi untuk absorbsi glukosa ke dalam sel.
2. Se : bagian dari enzim Glutation peroksidase yang
berfungsi menghidrolisis senyawa peroksida.
3. Cu++ : merupakan bagian dari enzim seruloplasmin yang
berfungsi meningkatkan penyerapan Fe 
pembentukan hemoglobin.
Juga bagian dari Sitokrom oksidase berfungsi untuk
transport elektron.
4. Fe++ / Fe+++ : Bagian dari enzim beberapa enzim
oksidareduktase, bagian dari hemoglobin yang
berfungsi dalam transport oksigen
5. Mg++ : Bagian dari beberapa enzim oksidareduktase,
penting dalam pembentukan ATP (energi).
 FUNGSI DAN CARA KERJA ENZIM
Fungsi :
1. Mempercepat reaksi 108 – 1011 kali lebih cepat.
2. Memperkecil energi aktivasi.

Cara kerja :
Untuk dapat bekerja enzim harus kontak dengan substrat,
sehingga terbentuk komplek enzim substrat. Enzim akan
terurai kembali setelah reaksi selesai.

S+E ES E+P
 Model bagaimana
enzim berikatan dengan substrat
1) Model kunci – dan anak kunci yang
diusulkan oleh Emil Fisher pada tahun
1894

• molekul substrat dengan sisi aktif enzim

serupa dengan
• anak kunci dengan kuncinya
ENSIM-KOFAKTOR-SUBSTRAT
ENSIM-KOFAKTOR-SUBSTRAT
 Model bagaimana
enzim berikatan dengan substrat
2) Induced-fit model diusulkan pada tahun
1958 oleh Daniel E. Koshland, Jr.

• substrat menyebabkan perubahan

konformasi
• pada bagian sisi aktif enzim.
IKATAN ENSIM-SUBSTRAT
INHIBITOR
 FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI
KERJA ENZIM

1. Konsentrasi enzim : kecepatan reaksi bertambah dengan

bertambahnya konsentrasi enzim.
2. Konsentrasi substrat : bertambahnya konsentrasi substrat akan
meningkatkan kecepatan reaksi pada batas tertentu (sebelum enzim
jenuh).
3. Suhu : kenaikan suhu akan meningkatkan kecepatan reaksi sampai
batas suhu optimum.
Pada manusia 37oC, hewan 40-50oC, tumb 50-60oC
4. Keasaman (pH) :
ENZIM SUMBER SUBSTRAT pH OPTIMUM
sukrase Usus halus sukrosa 6,2
pepsin lambung Albumin 1,5-2,5
Tripsin Pankreas Casein 8-11
 Tata Nama dan Kekhasan Enzim

1. Tata Nama
a. Nama trivial  nama substrat ditambah “ase” dibelakangnya.
contoh : urease = enzim yang menguraikan urea
b. Nama systemic  osidoreductase, tranferase, hydrolases, lyases,
isomerase, ligases (synthetases)

2. Kekhasan Enzim
Suatu enzim bekerja secara khas pada substrat tertentu.
contoh : Amilase-Amilum; lipase-lemak; arginase-arginin

Kekhasan kerja enzim disebabkan oleh apoenzim bukan oleh kofaktornya.

Bisa jadi 2 enzim mempunyai kofaktor yang sama tetapi mempunyai fungsi
yang sangat berbeda.
 PENAMAAN ENSIM MENURUT
“ENZYME COMMISSION”

1. Oksido-reductase (Oxidation-reduction reaction): transfer

H dan O (atom atau electron)
Acting on: ada 22 kategori- berikut 6 diantaranya (grup donor)
1.1 CH – OH 1.5 C = CH –
1.2 C = O
1.3 CH = CH – 1.6 NADH / NADPH
1.4 CH – NH2
 PENAMAAN ENSIM MENURUT
“ENZYME COMMISSION”

2. Transferase (Transfer of functional groups):

Acting on: ada 9 kategori – 6 diantaranya,
2.1 One-Carbon Group
2.2 Aldehydic or Ketonic Group
2.3 Acyl Group
2.4 Glycosyl Group
2.7 Phosphate Group
2.8 S-containing Group
Contoh pemberian nama:
ATP + creatine ADP + phophocreatine
- Nama ensim yang digunakan: Creatine kinase
- Nama sistematik:
ATP:creatine phosphotransferase
- Nomor klasifikasi:
EC 2.7.3.2
-EC = Enzyme Commission
-2 = nama kelas (transferase)
-7 = nama sub klas (phosphotransferase)
-3 = nama sub sub klas (phosphotransferase
dengan Nitrogen group sebagai akseptor)
 PENAMAAN ENSIM MENURUT
“ENZYME COMMISSION”

3. Hydrolase (Hydrolysis reaction of substrate into 2

products):
Acting on – ada 14 kategori, berikut 5 diantaranya
3.1 Ester
3.2 Glycosidic bonds
3.4 ether bonds
3.5 peptide bonds
3.6 C – N bond other than peptide bond
 PENAMAAN ENSIM MENURUT
“ENZYME ECOMMISSION”

4. Lyases (non hydrolytic addition or removal groups from

substrates):
Ada 6 kategori – 3 diantaranya

4.1 C=C

4.2 C=O

4.3 C=N–
 PENAMAAN ENSIM MENURUT
“ENZYME ECOMMISSION”

5. Isomerase (Isomerization reactions):

ada 6 kategori berikut 2 diantaranya
5.1 Racemases & epimerases
5.2 Cis-trans-isomerases

6. Ligases atau synthetases (Pembentukan ikatan dari 2

molekul dibutuhkan ATP)
Ada 6 kategori berikut 4 diantaranya
6.1 - C – O -
6.2 - C – S -
 PENAMAAN ENSIM MENURUT
“ENZYME ECOMMISSION”

7. Translocases : catalyse the movement of ions or

molecules across membranes or their separation within
membranes

contoh: Acyl Carnitine Translocase pada metabolisme

lemak
 The important terminologies related to enzymes

• Cofactor: A non-protein chemical component

required for proteins biological activity are called
co-factor.
• Apoenzyme: The protein part of an active enzyme
is called apoenzyme.
• Holoenzyme: the active enzyme composed of
Apoenzyme and a co-factor is termed as
holoenzyme.
 The important terminologies related to enzymes

• Coenzyme: coenzyme is a non –protein compound

or substance that is necessary for an enzyme to
initiate the function of the enzyme.
• Prosthetic group: A coenzyme or metal ion that is
very tightly or even covalently bound to the protein
component of the enzyme is called a prosthetic
group.