Apa yang dilakukan katalis?

 Karena Go‡= Ho‡ −ToS‡, maka yang

menyebabkan reaksi berlangsung lambat adalah
karena nilai Go‡ yang besar dan positif. Hal ini
dapat disebabkan oleh:
⚫ keperluan energi yang besar untuk mencapai keadaan
teraktivasi (Ho‡ besar dan positif).
⚫ Rendahnya peluang untuk mencapai keadaan teraktivasi
dan juga terjadinya pengekangan struktur pada keadaan
teraktivasi (So‡ besar dan negatif).
 Peran katalis: mengikat dan mengorientasikan
molekul-molekul reaktan menjadi keadaan
intermediet yang mirip dengan keadaan transisi.
Melalui jalur reaksi ini akan terbentuk dua energi
aktivasi yang lebih rendah, dimana keadaan
intermediet merupakan minimum kedua energi
aktivasi terebut.
 Apa yang dilakukan katalis?
reaktan

G‡1(A → A*)
Energi bebas, G

GA katalis

G‡2(A* → B)

Keadaan intermediet GB
(A*)

Koordinat reaksi
k1 k2
A A* B
Bagaimana enzim mempercepat reaksi?

 Menurut teori keadaan transisi,

reaksi kimia konversi substrat
(S) menjadi produk (P) harus
melalui keadaan transisi (S‡)
yang memiliki energi bebas
lebih tinggi dibanding S dan P.
 Beda energi bebas keadaan
transisi dan substrat disebut
energi bebas aktivasi atau
energi aktivasi (G‡).
G‡ = G(S‡) – G(S)

 Enzim mempercepat reaksi

dengan cara memfasilitasi
pembentukan keadaan transisi.
Pembentukan kompleks ES adalah
tahap pertama katalisis enzim

 Bukti pembentukan
ES dalam reaksi yang ‡ G‡ (uncat)
dikatalisis enzim:
1. Reaksi yang

Energi bebas, G
dikatalisis oleh enzim ‡
memiliki kecepatan
S G‡ (cat)
maksimum.
2. Bukti struktur ES
kompleks ES oleh P
difraksi sinar-X.
3. Adanya karakteristik Koordinat reaksi
spektrum dari
kompleks ES.
Pembuktian pembentukan kompleks
ES dari profil kecepatan reaksi
 Pada reaksi yang
dikatalisis enzim,
penambahan
konsentrasi substrat
akan mencapai suatu
kondisi dimana
kecepatan reaksi tidak
bertambah lagi
(kecepatan
maksimum).
 Adanya kondisi jenuh
ini secara tak
langsung menunjukan
adanya pembentukan
kompleks ES terlebih
dahulu dalam reaksi
yang dikatalisis enzim.
Pembuktian pembentukan
kompleks ES dari difraksi sinar-X
 Spesifisitas enzim
 Karakteristik dari enzim adalah memiliki aktivitas
spesifik.

 Spesifisitas enzim disebabkan oleh interaksi yang

akurat antara substrat dan enzim. Akurasi tinggi ini
disebabkan oleh struktur 3D dari protein enzim.

 Menurut kespesifikan aktivitasnya, enzim dibagi

menjadi:
⚫ Spesifik grup: enzim dapat beraksi pada
beberapa substrat tetapi saling berkaitan.
Contohnya alkohol dehidrogenase. Enzim ini dapat
mengkatalisis reaksi oksidasi berbagai macam
alkohol.
⚫ Absolut grup: enzim hanya beraksi pada satu
substrat saja. Contohnya glukokinase. Enzim ini
hanya mentransfer fosfat dari ATP ke glukosa dan
bukan ke gula yang lain.
Spesifisitas katalis enzim
Hipotesa Lock and Key
Fischer 1890 menyarankan bahwa kespesifikan enzim berarti adanya
daerah struktur yang komplemen antara enzim dan substrat: substrat
akan menempati sisi komplemennya yang pas pada enzim seperti
layaknya pasangan kunci dan anak kuncinya.

RG BG CS

BS

+ CS
BS
BG

Substrat enzim kompleks enzim-substrat

BS = binding site
CS = catalitic site
BG = binding group
RG = reacting group
 Hipotesis induced Fit
RG BG
CS
BS

+ CS
BS
BG

Glukosa

Heksokinase
 Faktor-faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim
1. Suhu

Laju reaksi (IU/menit)

Laju reaksi (IU/menit)

0 10 20 30 40 50 0 3 6 9 12

pH
Suhu
 Efek Temperatur
 Secara umum kenaikan temperatur akan
meningkatkan energi kinetik dan frekwensi
tumbukan dari molekul-molekul reaktan sehingga
akan meningkatkan laju reaksi baik yang
dikatalisis maupun tidak.
 Setiap kenaikan 10 oC, laju reaksi naik kira-kira 2
kali.
 Tetapi, karena enzim adalah protein, kenaikan
temperatur juga akan meningkatkan energi
kinetik dari enzim hingga melampaui batas energi
untuk memutus interaksi non-kovalen yang
menjaga struktur 3D enzim. Enzim akan
mengalami denaturasi dan kehilangan
aktivitasnya.
Suhu dan pH faktor penting → aktivitas enzim (karena protein).
Aktivitas enzim meningkat sejalan dengan peningkatan suhu
lingkungan karena tumbukan antara substrat dengan sisi aktif
meningkat seiring dengan meningkatnya pergerakan molekul.
Kemampuan kerja enzim akan menurun di atas suhu tertentu,
karena panas menganggu ikatan hidrogen, ion dan berbagai
ikatan yang menstabilkan bentuk aktif enzim sehingga enzim
(merupakan protein) mengalami proses denaturasi. Setiap
enzim mempunyai suhu dan pH optimum → kecepatan reaksi
mencapai titik tertinggi, jumlah molekul yang berikatan dengan
sisi aktif mencapai titik tertinggi tanpa terjadi proses denaturasi
protein enzim
2. Efek konsentrasi ion hidrogen

 Protein enzim
memiliki asam-asam
amino yang dapat
diprotonasi/
dideprotonasi,
sehingga konformasi
dan aktivitas enzim
akan dipengaruhi
oleh konsentrasi ion
hidrogen di dalam
larutan enzim.
3. Pengaruh pH pada aktivitas
enzim
 4. Konsentrasi enzim dan substrat

Laju reaksi (IU/menit)

Laju reaksi (IU/menit)

Konsentrasi substrat Konsentrasi enzim

 Inhibitor kompetitif
3. Konsentrasi inhibitor
Inhibitor non kompetitif
Inhibitor kompetitif :
Senyawa kimia yang tidak terlalu memiliki kemampuan mengubah
bentuk molekulnya sehingga menyerupai substrat dan bersaing
dengan substrat untuk berikatan pada sisi aktif enzim
Proses penghambatan ini dapat diatasi dengan meningkatkan
konsentrasi substrat
Contoh : kerja enzim dehidrogenase suksinat dihambat oleh
anion suksinat, oksaloasetat
Inhibitor non kompetitif :
Senyawa kimia yang tidak bersaing dengan substrat untuk
berikatan pada sisi aktif enzim melainkan berikatan dengan enzim
dan mengubah bentuk molekul enzimnya. Kondisi ini
menyebabkan terjadi perubahan sisi aktif sehingga enzim tidak
dapat menggunakan sisi aktifnya untuk berikatan dengan substrat
Contoh : enzim dehidratase L-treonin oleh L-isoleusin
Efek konsentrasi substrat
penghambatan competitive
 inhibitor bersaing dgn
substrat untuk terikat pd
sisi aktif
 Biasanya inhibitor berupa
senyawa yg menyerupai
substratnya, & mengikat
enzim membentuk
komplek EI
 krn terikat scr reversible →
penghambatan nya bias,
yaitu ketika ditambah
substrat maka
penghambatan berkurang
 Contoh : kerja enzim
dehidrogenase suksinat
dihambat oleh anion
suksinat, oksaloasetat
penghambatan non-competitive
 inhibitor terikat pada sisi lain
dari enzim (bkn sisi aktif)
 jadi tidak memblok pembtkan
enzim-substrat komplek
 Enzim mjd tidak aktif ketika
inhibitor terikat walau enzim
mengikat substrat
 Inhibitor mengurangi
konsentrasi enzim yg aktif,
sehingga mempengaruhi
Vmax –nya
 Contoh : enzim dehidratase L-
treonin oleh L-isoleusin
Penghambatan un-competitive
 Terikat pd sisi selain sisi
aktif enzim
 Berbeda dgn non-
competitive → inhibitor
ini hanya terikat pd ES
komplek
 Sehingga tidak terikat
pd enzim bebas
 Vmax berubah, dan Km
juga berubah
4. Modulator (aktivator/represor)
yang berperan sebagai modulator (pengatur) seperti :
- Ion atau molekul yang membantu kerja enzim atau
disebut juga kofaktor Enzim alosterik (pengatur
- Enzim regulatori (enzim pengatur) bukan kovalen)
Enzim pengatur kovalen
yaitu enzim pemacu yang menentukan kecepatan
keseluruhan urutan reaksi, karena enzim ini
mengkatalisis tahap yang paling lambat atau tahap
penentu kecepatan. Disamping mempunyai fungsi
katalitik enzim ini juga mampu meningkatkan atau
menurunkan aktivitas katalitik sebagai respon terhadap
isyarat tertentu
5. Waktu
Tergantung kebutuhan berapa lama enzim mengkatalisis
substrat → untuk katalisis partial/sempurna
α-amilase = hidrolisis → dari bagian
tengah makromolekul

β-amilase = hidrolisis → dari bagian

ujung makromolekul
Hidrolisis → dari bagian ujung
rantai peptid/dari asam-amino
terujung

Hidrolisis → rantai peptid bagian tengah

dan rantai peptid yang sangat specifik
Enzin yang terkait dengan pencernaan lemak

Bahan Enzim Produk

• Lemak (rantai ester) • Esterase • Asam lemak dan alkohol
• Trigliserida rantai • Lipase • 2 monogliserida + 2
panjang asam-asam lemak
• Phospolipida • Phospolipase • Asam-asam lemak,
gliserol, dan kelompok
yang mengandung fosfat
• Kholesterol ester • Kholesterol • Kholesterol ester + asam
esterase lemak