Lily Setiaty

Definisi Umum
Dlm system biologi  reaksi
kimia selalu memerlukan katalis.
Tanpa katalis  sangat lama shg
diperlukan  Enzim yg
berfungsi sbg biokatalisator
protein yang berfungsi untuk
mempercepat reaksi dengan jalan
menurunkan tenaga aktivasi dan
tidak mengubah kesetimbangan
reaksi, serta bersifat sangat
spesifik.
Enzymes
Lower a
Reaction’s
Activation
Energy
Profil energi pada suatu reaksi

Dalam reaksi hipotetis ini, reaktan

AB dan CD harus menyerap
cukup energi dari sekelilingnya
untuk dapat melewati puncak
bukit energi aktivasi (EA) dan
mencapai keadaan transisi yang
Keadaan stransisi tidak stabil. Kemudian ikatan
dapat diputuskan, dan setelah
reaksi berlangsung, energi
dibebaskan ke sekelilingnya
Energi bebas

selama pembentukan ikatan

Reaktan baru. Grafik khusus ini
menggambarkan masukan energi
dan keluaran energi pada reaksi
eksergonik, yang memiliki ∆G
Produk negatif; produk memiliki energi
bebas yang lebih kecil
Kemajuan reaksi
dibandingkan dengan reaktan.
 Enzim menurunkan rintangan energi

EA
tanpa
EA enzim
dengan
enzim
Reaktan
Energi bebas

Produk

Kemajuan reaksi

Tanpa mempengaruhi perubahan energi bebas (∆G) untuk reaksi itu, suatu
enzim akan mempercepat reaksi dengan cara mengurangi pendakian
puncak bukit menuju ke keadaan transisi. Kurva hitam menunjukkan urutan
reaksi tanpa adanya enzim; kurva merah menunjukkan urutan reaksi
dengan tambahan suatu enzim.
Enzim merupakan senyawa organik bermolekul besar
yang berfungsi untuk mempercepat jalannya reaksi
metabolisme di dalam tubuh tanpa mempengaruhi
keseimbangan reaksi
Enzim tidak ikut bereaksi, struktur enzim tidak
berubah baik sebelum dan sesudah reaksi tetap

Enzim sebagai biokatalisator

Bagian enzim yang aktif adalah

sisi aktif dari enzim
 Protein yang
bertindak sebagai
biokatalisator

Faktor-faktor yang
mempengaruhi ENZIM Komponen enzim
kerja enzim

Sifat-sifat enzim Cara kerja

• Enzim adalah protein
enzim
• Bekerja spesifik
Menurunkan energi aktivasi
• Berfungsi sebagai katalis
(energi yang diperlukan
• Diperlukan dalam jumlah sedikit untuk reaksi)
• Bekerja secara bolak-balik
• Dipengaruhi faktor lingkungan
 KOMPONEN ENZIM
APOENZIM

ENZIM
ENZIM HOLOENZIM

GUGUS
PROSTETIK

Apoenzim : bagian protein dari enzim

Gugus prostetik : komponen non protein
Gugus prostetik
 Ion-ion anorganik contoh : Ion Klor, Ca, Mg dll
Molekul organik
- kofaktor (terikat rapat)
contoh :Heme
- Koenzim (terikat longgar)
contoh : NAD, FAD dan Vit B1
dan B2
Cara kerja enzim
Substrat + Enzim  Kompleks enzim-substrat  Enzim +
Produk
Substrat Produk
Sisi aktif

Enzim

Kerja enzim menurut teori gembok dan kunci Lock and Key theory.

Substrat Produk
Sisi aktif

Enzim

Kerja enzim menurut teori kecocokan yang terinduksi (Induced fit theory.
Mekanisme kerja enzim
E + S ES E+P

Dua model ikatan enzim

 Enzim
Nama Enzim Substrat Produk

AMILASE AMILUM MALTOSA

LIPASE
STEAPSIN
MALTASE
LAKTASE
PEPSIN
TRIPSIN
EREPSIN
Tata nama enzim

Enzim diberi nama sesuai dengan nama substrat dan

reaksi yang dikatalisis
Biasanya ditambah akhiran ase
Enzim dibagi ke dalam 7 golongan besar
 Klas Tipe reaksi
Oksidoreduktase memisahkan dan menambahkan elektron atau
(nitrat reduktase) hidrogen
Transferase memindahkan gugus senyawa kimia
(Kinase)
Hidrolase memutuskan ikatan kimia dengan
(protease, lipase, penambahan air
amilase)

Liase membentuk ikatan rangkap dengan

(fumarase) melepaskan satu gugus kimia
Isomerase mengkatalisir perubahan isomer
(epimerase)
Ligase/sintetase menggabungkan dua molekul yang disertai
(tiokinase) dengan hidrolisis ATP
Polimerase menggabungkan monomer-monomer
(tiokinase) sehingga terbentuk polimer
Sifat enzim
Enzim dibentuk dalam protoplasma sel
Enzim beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya
(disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain
diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim)
Sebagian besar enzim bersifat endoenzim
Enzim adalah protein
Enzim bekerja spesifik
Enzim berfungsi sebagai katalis
Enzim dapat bekerja bolak balik
enzim tidak menentukan arah reaksi
Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit
1. Enzim bersifat koloid, luas permukaan besar, bersifat
hidrofil
2. Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa,
kation maupun anion
3. Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang
menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu, pH dll
4. Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya
5. Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah
sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah
keseimbangan reaksi
6. Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi, struktur enzim
tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung
7. Enzim bermolekul besar
8. Enzim bersifat khas/spesifik
SUHU

Enzim dipengaruhi suhu.

Suhu: optimum 300C, minimum 0 0C, maksimum 400C
Setiap kenaikan suhu 10 °C (sampai 40 ° C) kecepatan
naik 2 x lipat . Reaksi terhambat dan berhenti pada
60 °C.
Peningkatan suhu di atas optimum menyebabkan
putusnya ikatan hidrogen dan ikatan lain yang
merangkai enzim sehingga enzim denaturasi.
Denaturasi : rusaknya bentuk tiga dimensi enzim.
Denaturasi menyebabkan irreversible/ tidak dapat
balik pada sebagian besar enzim.
Renaturasi: kembalinya bentuk enzim yang rusak ke
bentuk semula. Contoh RNAase
Logam, memacu aktifitas enzim: Mg, Mn, Co, Fe
Logam berat, menghambat aktivitas enzim: Pb, Cu,
Zn, Cd, Ag
pH, tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif
kondisi masam, amilase kondisi netral, tripsin
kondisi basa)
Konsentrasi substrat, substrat yang banyak mula-
mula memacu aktifitas enzim, tetapi kemudian
menghambat karena: penumpukan produk (feed
back effect)
Konsentrasi enzim, peningkatan konsentrasi enzim
memacu aktifitasnya
Air, memacu aktifitas enzim
Vitamin, memacu aktifitas enzim
 Hubungan konsentrasi substrat
Pengaruh suhu terhadap enzim
dengan enzim
Pengaruh pH terhadap kecepatan reaksi
Pengaruh konsentrasi enzim terhadap kecepatan reaksi
 Penghambatan aktifitas
enzim (Inhibitor)ada tiga tipe:

1. Kompetitif:
2. Non kompetitif
3. Unkompetitif
 penghambatan competitive
inhibitor bersaing dgn
substrat untuk terikat pd
sisi aktif
Biasanya inhibitor berupa
senyawa yg menyerupai
substratnya, & mengikat
enzim membentuk
komplek EI
krn terikat scr reversible 
penghambatan nya bias,
yaitu ketika ditambah
substrat maka
penghambatan berkurang
 penghambatan non-competitive
inhibitor terikat pada sisi lain
dari enzim (bkn sisi aktif)
jadi tidak memblok pembtkan
enzim-substrat komplek
Enzim mjd tidak aktif ketika
inhibitor terikat walau enzim
mengikat substrat
Inhibitor mengurangi
konsentrasi enzim yg aktif.
 Penghambatan un-competitive

Terikat pd sisi selain sisi

aktif enzim
Berbeda dgn non-
competitive  inhibitor
ini hanya terikat pd ES
komplek
Sehingga tidak terikat pd
enzim bebas
Bab 2 Metabolisme

Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja

enzim
Suhu
pH
Aktivator dan inhibitor
Konsentrasi enzim
Konsentrasi substrat
 Enzim Allosteric
Enzim alosterik adalah enzim yang
mempunyai dua bagian aktif, yaitu
bagian aktif yang menangkap substrat
dan bagian yang menangkap
penghambat.
Alosterik inhibitor
Penghambat yang dapat mempengaruhi enzim
alosterik.
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian
yang menangkap penghambat maka enzim
menjadi tidak aktif, senyawa penghambat tersebut
merupakan penghambat alosterik.
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak
mirip dengan struktur substrat.
- Apabila enzim menangkap substrat maka
penghambat tidak dapat terikat pada enzim,
sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat
menjadi produk.
 Pengaturan alosterik
Tempat alosterik Aktivator Inhibitor
Tempat aktif

Bentuk aktif distabilkan Bentuk inaktif

Bentuk aktif Bentuk inaktif oleh molekul aktivator distabilkan oleh
alosterik molekul inhibitor
alosterik

(a) Perubahan konformasi enzim alosterik (b) Pengaturan alosterik

(a) Sebagian besar enzim alosterik tersusun dari dua atau lebih subunit polipeptida, yang
masing-masing memiliki tempat aktif. Enzim itu akan berosilasi (berganti-ganti) di antara
dua keadaan konformasi, aktif dan inaktif. Jauh dari tempat aktif terdapat tempat alosterik,
reseptor spesifik untuk pengaturan enzim itu, yang bisa berfungsi sebagai aktivator atau
sebagai inhibitor. (b) Di sini kita melihat efek berlawanan dari inhibitor alosterik dan
aktivator alosterik pada konformasi keempat subunit suatu enzim.