Vega Mylanda
1
ENZIM
Oleh : Vega Mylanda
Pendahuluan :
Enzim adalah polimer yang mengatalisis reaksi kimia.
Mayoritas adalah protein, KECUALI RNA ribosom dan ribozim
Memiliki sisi tempatnya berikatan dengan substrat, dinamakan sisi aktif.
2. Transferase, katalisis transfer gugus fungsi khusus seperti metil, asil. Contoh :
metiltransferase, asiltransferase.
2
3. Hidrolase, enzim yang mengatalisis pemutusan hidrolitik C-C, C-O, C-N, dan ikatan
kovalen lain. Contoh : Triasil gliserol.
4. Liase, enzim yang mengatalisis pemutusan C-C, C-O, C-N dan ikatan kovalen lainnya
dengan eliminasi atom yang menghasilkan ikatan rangkap dua. Contoh : Piruvat
dekarboksilase.
NOTE : Urutan penomoran kelas tidak boleh tertukar karena berhubungan dengan
penamaan enzim secara numerik (Digit pertama pada EC Number merujuk ke kelas ini)
3
3. Macam-Macam Reaksi Katalitik Enzim
1) Proximity and Orientation
Yaitu reaksi akibat kedekatan dan orientasi
Kedekatan yang dimaksud ialah dengan mendekatkan substrat, reaksi akan
lebih mudah terjadi.
Orientasi yang dimaksud, enzim mengatur orientasi sisi aktif substrat ke
posisi yang strategis untuk bereaksi.
2) Katalisis Paksaan
Terjadi pada enzim yang mengatalisis reaksi lisis
Caranya dengan mengikat substrat pada posisi yang kurang menguntungkan
sehingga ikatan sasaran (ikatan yang mau diputuskan) lama kelamaan akan
renggang, lalu putus.
(Sengaja dibuat ikatan yang tidak menguntungkan karena tujuan awalnya
memang memutuskan ikatan, kan untuk reaksi lisis)
3) Katalisis Asam-Basa
Gugus aktif pada enzim yang dapat terionisasi berperan dalam katalisis
dengan berperan sebagai asam atau basa
Gugus asam mendonorkan proton
Gugus basa menerima proton.
Dapat bersifat umum dan spesifik
UMUM, jika reaksi responsive terhadap semua asam atau basa.
SPESIFIK, jika hanya responsive terhadap asam saja atau basa saja.
4) Katalisis Kovalen
Enzim berikatan dengan substrat membentuk kovalen intermediet (ikatan
kovalen pada struktur transisi)
Mengapa? Karena kovalen intermediet ini akan menjadi reaktan pada suatu
reaksi dan ini menurunkan energi aktivasi sehingga laju reaksi menjadi
cepat.
Mengikuti mekanisme ping-pong.(Dijelaskan di selanjutnya)
4
Selain sisi aktif
(diibaratkan lubang kunci
pada gembok), ada sisi
alosterik yang dapat
menyebabkan kerja enzim
meningkat (jika berikatan
dengan activator) dan
menurun (jika berikatan
dengan inhibitor).
Enzim tak pernah ikut bereaksi. Alur reaksinya :
5
Dalam keseimbangan, laju reaksi dari reaksi kearah kanan maupun kiri adalah
setara.
Rumus konstanta keseimbangan (Keq):
PH
Setiap enzim memiliki pH optimal
yang berbeda-beda untuk dapat
bekerja dengan baik. Misalnya
enzim ptyalin yang memiliki pH
optimal pada suasana netral.
KONSENTRASI ENZIM
Kecepatan laju reaksi mengikuti konsentrasi enzim hingga tercapai kecepatan
yang konstan (selalu sama). Kecepatan konstan tersebut dapat dicapai apabila
semua substrat sudah diikat oleh enzim.
6
KONSENTRASI SUBSTRAT
Penambahan konsentrasi substrat akan meningkatkan laju reaksi (Vi) hingga
tercapai kecepatan maksimal (Vmax). Apabila telah tercapai kecepatan maksimal
(Vmax), pertambahan substrat tidak akan meningkatkan laju reaksi. Mengapa?
Karena semua enzim sudah mengikat semua substrat. (Jadi jika substrat
ditambahkan lagi maka percuma, semua enzimnya sudah mengikat substrat)
7
Persamaan ini digunakan untuk mencari besar laju reaksi dengan kurva berbentuk
lengkung.
8
10. Persamaan Hill
Menunjukkan perilaku kooperatif substrat, dimana jika sebuah substrat sudah
mengikat ke satu enzim, maka substrat tersebut akan mempermudah substrat lain
untuk mengikat enzim tersebut (mirip sifat kooperatif O2 pada hemoglobin)
Hanya berlaku untuk enzim yang mengikat lebih dari satu substrat (nama lainnya
enzim multimerik)
Sifat kooperatif ini tidak bisa digambarkan melalui persamaan Michaelis-Menten
maupun plot Burk.
Persamaannya :
Kurvanya :
9
Kemiringan garis n = koefisien Hill, yaitu sebuah parameter untuk mengukur
jumlah, jenis, dan kekuatan interaksi banyak tempat pengikatan substrat enzim.
Jika n = 1, semua tempat pengikatan berperilaku secara independen (tidak
kooperatif), maka, n=1 adalah perilaku kinetik Michaelis-Menten.
Jika n>1 maka menggambarkan kooperatif positif
Semakin tinggi nilai n, semakin tinggi derajat kooperativitas enzim
2. Inhibitor
Adalah substansi yang memiliki kecenderungan untuk menghambat aktivitas
enzim. Klasfikasi inhibitor :
10
Jika keberadaan inhbior ini dimasukkan ke grafik Hills, maka akan menjadi :
INHIBITOR KOMPETITIF
Garis berpotongan karna jika substrat
banyak maka inhibitor tidak
mempengaruhi pengikatan enzim
dengan substrat.
11
INHIBITOR NON-KOMPETITIF
Tidak berpotongan karna tidak ada
korelasi antara inhibitor dan substrat
b. Random Sequential
Urutan terikatnya substrat dan produk tidak beraturan, bebas yang
mana duluan yang terikat, maka yang dihasilkan. Missal :
12
2. Double displacement Reaction (Reaksi Ping-Pong)
Enzim hanya akan mengikat satu substrat dan akan melepaskan
mengikat substrat lagi setelah produk dihasilkan. Missal :
Daftar Pustaka :
Murray, Robert K, et al. 2012. Harper’s Illustrated Biochemistry 29th
Edition. San Fransisco: McGraw-Hill Companies, Inc
13