TUGAS MATA KULIAH KIMIA FISIKA 3 ENZIM

Dosen Pembimbing Drs. Iriani Bakti, M.Si

Oleh Choirul Amin A1C310003

PROGRAM STUDI PENDIDIKAN KIMIA JURUSAN PENDIDIKAN MATEMATIKA DAN IPA FAKULTAS KEGURUAN DAN ILMU PENDIDIKAN UNIVERSITAS LAMBUNG MANGKURAT BANJARMASIN 2012

ENZIM

I.

Pengertian Enzim Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai

katalis, yakni senyawa yang dapat mempertcepat reaksi kimia, tanpa habis bereaksi dalam suatu reaksi organic. Molekul awal yang disebut Substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh:

X + C XC (1) Y + XC XYC (2) XYC CZ (3) CZ C + Z (4)

Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis akan kembali ke bentuk semula. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap.

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara

optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim.

Sebagai katalis, enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. Perbedaannya adalah, reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. Namun, tanpa keberadaan enzim, reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda. Enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi, sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri, namun hanya mempercepat reaksi saja. Walaupun demikian, jika kesetimbangan tersebut sangat memfavoritkan satu arah reaksi, yakni reaksi yang sangat eksergonik, reaksi itu akan menjadi ireversible. Pada kondisi demikian, enzim akan hanya mengatalisasi reaksi yang diijinkan secara termodinamik.

II.

Kinetika enzim

Kinetika enzim adalah hal yang berkaitan dengan seberapa cepat enzim bekerja. Lalu apakah manfaatnya dengan kita mengukur atau menghitung kecepatan suatu molekul kimia yang bahkan kelihatan pun tidak. Dalam perspektif ini perlu diketahui bahwa enzim itu ada banyak jenis dengan kecepatan yang berbeda satu dengan lainnya. Untuk mencapai suatu koordinasi yang selaras dalam harmonisme reaksi kehidupan, suatu enzim harus memiliki kecepatan pada ambang tertentu. Cukup banyak juga kelainan atau penyakit metabolisme yang

muncul akibat satu atau beberapa jenis enzim yang menyalahi peraturan mengenai kecepatan reaksi ini. Sebelum membahas tentang kinetika reaksi enzim yang berkaitan dengan persamaan Michaelis-Menten dan kurva Lineweaver-Burk, terlebih dahulu kita membahas mengenai pembentukan kompleks enzim-substrat.

1. Kompleks Enzim Substrat

Sebagaimana yang telah dijelaskan sebelumnya bahwa, suatu enzim mempunyai kekhasan yaitu hanya bekerja pada suatu reaksi saja. Untuk dapat bekerja pada suatu zat atau substrat, maka harus ada

hubungan atau kontak antara enzim dan substrat.

Enzim memiliki ukuran yang lebih besar dari pada subtrak, oleh karna itu tidak seluruh bagian enzim dapat berhubungan dengan substrat. Hubungan antara enzim dan substrat hanya terjadi pada bagian atau tempat tertentu saja. Tempat atau bagian enzim yang dapat mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat disebut bagian aktif. Hubungan anatar enzim dengan substrat hanya dapat terjadi jika bagian aktif dari enzim mempunyai ruang atau bentuk yang sesuai dengan betuk substrat sehingga tepat dapat menampung substrat. Apabila substrat mempunyai bentuk atau konformasi lain, maka tidak dapat ditampung dalam sisi aktif enzim tersebut. Inilah yang menjelaskan mengapa tiap enzim mempunyai kekhasan terhadap substrat tertentu. Hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat menyebabkan terjadinya kompleks enzim-substrat. Kompleks ini merupakan kompleks yang aktif, yang bersifat sementara dan akan terurai lagi apabila reaksi yang diinginkan akan terbentuk atau terjadi. Aktivitas biologis enzim adalah sebagai biokatalis, yang

mempermudah perubahan substrat menjadi produk. Dengan demikian,

adanya enzim akan mengurangi jumlah substrat dan bersamaan dengan itu menambah kosentrasi produk. Secara sederhana penguraian suatu zat atau substrat oleh suatu enzim dapat digambarkan sebagai berikut :
E

+S

ES

+P

Keseluruhan reaksi adalah E + S E + P. dan secara praktis, reaksi ini berarti :

E

Dalam reaksi ini, jumlah S akan berkurang atau menurun dan bersamaan dengan itu, jumlah P akan naik. Kecepatan perubahan ini di pengaruhi oleh jumlah E. untuk mengukur laju reaksi reaksi tersebut, dapat dilakukan dengan mengukur konsentrasi S atau dengan mengukur konsentrasi kenaikan konsentrasi P.

2. Persamaan Michaelis-Menten

Persamaan Michaelis-Menten ini menjelaskan bagaimana hubungan konsentrasii substrat dengan laju reaksi. Dalam keadaan sebenarnya, pada makhluk hidup dalam suatu saat tertentu jumlah enzim nisbi tetap, sedangkan jumlah substrat yang diolah berubah-ubah sesuai dengan proses metabolisme. Hubungan antara laju reaksi dan konsentrasi substrat ini sangat penting, karena sebenarnya atas dasar itulah proses metabolisme berjalan dari saat ke saat. Selain itu hubungan antara laju dan konsentrasi substrat ini juga yang menjadi sasaran pengendalian metabolisme. Pengendalian tersebut dapat dilakukan secara buatan dengan menggunakan berbagai senyawa penghambat atau inhibitor dari luar seperti obat, maupun secara alamiah dalam pengendalian laju metabolisme. Untuk membahas hubungan ini secara lebih rinci, kita kembali kepada reaksi umum enzimatis:

E+S

k1 k2

ES

k3 k4

E+P

Pada saat-saat pertama reaksi, laju reaksi pembentukan ES dari E + S tepat sama dengan proses balik dari pembentukan ES dari E + P, oleh karena itu hanya ada satu konsentrasi ES. Begitu pula dengan laju reaksi penguraian kompleks ES kearah kiri sama dengan kearah kanan, hal ini dikarenakan seluruh system berada dalam keadaan seimbang. Dengan demikian, pada saat-saat yang sangat persaam berikut :
K1 [E] [S] + k4 [E] [P] = k2 [ES] + k3 [ES] [E] { k1 [S] + k4 [P] } = [ES] ( k2 + k3 )

awal tersebut, dapat dinyatakan dalam bentuk

Pada saat yang sangat awal, katakanlah milidetik pertama, nilai [P] sangat kecil dibandingkan dengan [S] sehingga dapat di abaikan. Sehingga persamaan tersebut menjadi ;

K1, k2 dan k3 adalah bilangan-bilangan tetap, sehingga k2 + k3 dibagi k1 juga mempunyai nilai tetap dan dapat dinyatakan sebagai Km. oleh karna itu persamaan tersebut dapat di tulis sebagai berikut :

Jika konsentrasi seluruh enzim ataienzim total dinyatakan dalam [E]T ( jumlah konsentrasi enzim dalam seluruh bentuk yang ada). Maka, [E] T = [E]bebas + [ES] atau [E]T = [E] + [ES]. Dengan demikian maka, [E] = [E]T [ES]. Jika persamaan ini disubstitusikan ke persamaan yang terakhir, maka di peroleh :

Pada laju yang maksimum (V maks), semua enzim sudah terikat dalam bentuk kompleks ES. Sedangkan pada tahap yang sangat awal, reaksi berjalan menurut orde pertama, dimana kecepatan permulaan (v) terjadinya hasil reaksi P sebanding dengan konsentrasi ES. Sehingga perbandingan antara V maks dengan kecepatan permulaan adalah :

Hubungan antara kecepatan atau laju awal dengan konsenstrasi substrat dapat dicari dengan rumus di atas, yaitu :

Persamaan ini dengan jelas memperlihatkan atau menunjukkan hubungan antara perubahan konsentrasi substrat dengan laju reaksi enzimatik. Persamaan ini dikenal dengan nama persamaan Michaelis-Menten. Dan

jika dialurkan dalam grafik, akan diperoleh kurva yang berupa suatu hiperbola. Kurva ini secara empirik dengan menggunakan berbagai konsentrasi substrat dan pada setiap konsentrasi di ukur laju reaksinya, hal ini telah diperoleh oleh Henri pada tahun 1902. Ketika Henri mempelajari laju hidrolisis sukrosa pada berbagai konsentrasi substrat dengan menggunakan enzim invertase, diperolehnya suatu kurva hiperbola. Pada percobaan yang dilakukan Henri, yaitu hidrolisis sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa, hasil penelitiannya menunjukkan bahwa pada konsentrasi sukrosa rendah, kecepatan reaksinya bergantung pada konsentrasi sukrosa, namun pada konsentrasi tinggi, kecepatan reaksinya tidak lagi bergantung pada konsentrasi sukrosa. Jadi, pada konsentrasi tinggi kecepatan reaksi tidak dipengaruh lagi oleh pertambahan konsentarsi. Hal ini menunjukkan bahwa enzim telah jenuh dengan substrat, artinya tidak dapat lagi menampung substrat. Penafsiran yang digunakan untuk menjelaskan hal tersebut adalah pada konsentrasi yang sangat tinggi seluruh bagian aktif enzim telah jenuh diduduki oleh substrat, sehingga pada saat itu laju reaksi berada dalam keadaan maksimum. Untuk menerangkan hal ini, Leonor Michaelis dan Maude Menten pada tahun 1913 mengajukan sebuah hipotesis bahwa dalam reaksi enzim terjadi lebih dahulu kompleks enzim substrat yang kemudian menghasilkan hasil reaksi dan enzim kembali.

Gambar. Kurva Michaelis-Menten

3. Parameter pada persamaan Michaelis-Menten

Pada kurva Michaelis-Menten, secara garis besar dapat dibedakan tiga daerah yaitu: Daerah yang pertama adalah daerah dengan [S]<<<Km. harga [S] sangat kecil sehingga dapat diabaikan terhadap Km, sehingga Km + [S] = Km. secara praktis persamaan Michaelis Menten akan menjadi : -

Oleh karna Vmaks dan Km adalah bilangan tetap, kecepatan reaksi hanya di tentukan oleh konsentrasi S. Dengan kata lain, pada konsentrasi yang sangat rendah kecepatan reaksi berbanding lurus dengan konsentrasi substrat. Daerah yang kedua adalah daerah dengan harga [S]>>>Km. disini, sebaliknya nilai Km yang diabaikan terhadap harga S yang sangat besar, atau Km + [S] ~[S].

Jadi, pada konsentrasi yang sangat tinggi yang jauh melampaui nilai Km, penambahan konsentrasi substrat tidak lagi menyebabkan kenaikan laju reaksi. Sehingga pada saat ini, v = V maks. Pada saat ini, seluruh tempat untuk mengikat dan mengolah substrat di molekul enzim sudah diduduki oleh substrat.
Daerah ketiga adalah jika [S]=km.

Makna Km pada persamaan Michaelis-Menten. Jika v = V, maka akan di peroleh hasil sebagai berikut :

Persamaan diatas memiliki makana bahwa : 2[S] = Km + [S]. dengan kata lain, Km adalah konsentrasi substrat yang menyebabkan laju reaksi (v) sama dengan separuh atau setengah lajui reaksi maksimum (1/2 V maks). Arti k3 (kkat atau bilangan pergantian).Bagian lain dari persamaan umum darii reaksi enzimatik dan masih berhubungan dengan persamaan michaelis-menten ialah tentang k3 dalam penggal kedua reaksi umum enzimatik, yaitu:
k1 k2
ES

E+S

k3

E+P

Dalam persamaan tersebut, k3 adalah tetapan laju reaksi penguraian ES menjadi E + P. Reaksi tersebut adalah reaksi orde pertama, Karena hanya dipengaruhi oleh [ES]. Laju reaksi dengan demikian adalah:

v= k3 [ES]

Jika seluruh E sudah terikat dengan S, secara praktis [ES]=[E] T, sehingga pada saat itu laju reaksi dapat ditulis menjadi:

v= k3 [E]T

Akan tetapi, pada saat itu pula kecepatan atau laju reaksi berada dalam nilai yang setinggi-tinggi atau maksimum. Jadi, pada saat itu v=Vmax. Jika keadaan ini diperhitungkan dan dimasukkan dalam persamaan diperoleh:
V= k3 [E]T

Mengingat Vmax adalah bilangan tetap dan khas bagi tiap enzim, sedangkan [E]T diketahui karena sengaja ditambahkan, k3 dapat dihitung yaitu sebagai berikut:

k3 =

V [E]T

Oleh karena Vmax adalah kecepatan maximum suatu reaksi enzimatik dan dinyatakan dalam banyaknya molekul produk yang terbentuk atau substrat yang diolah secara maksimum, sedangkan [E]T adalah jumlah molekul enzim, maka k3 adalah tetapan laju reaksi juga, yaitu sebagai bilangan yang menyatakan berapa jumlah molekul substrat yang diolah oleh satu molekul enzim.

Persamaan Michaelis-Menten mempunyai penampilan geometris berupa hiperbola. Umumnya suatu hiperbola mempunyai nilai batas atau limit yang tidak dapat dilampaui. Begitu pula pada kurva Michaelis-Menten. Fenomena ini terlihat sebagai laju maksimum V, yang tidak dapat dilampaui berapapun jumlah substrat yang ditambahkan. Keadaan ini disebabkan oleh adanya kejenuhan enzim oleh substrat, sehingga penambahan substrat akan melampaui kapasitas enzim yang ada. Contoh pada biologi, yang pertama yaitu fenomena pengikatan oksigen oleh mioglobin, protein pigmen pengikat oksigen di dalam otot dan yang kedua adalah pada kurva pertumbuhan bakteri.

Pada mioglobin, hubungan antara jumlah oksigen dengan derajat kejenuhan mioglobin terhadap oksigen ternyata menunjukkan kejenuhan. Reaksi pengikatan oksigen oleh mioglobin (Mb) ialah:

Tetapan kesetimbangan reaksi ini ialah:

Kejenuhan akan oksigen Y, dinyatakan sebagai berikut:

Apabila persamaan pertama disubstitusikan ke persamaan kedua, diperoleh persamaan:

Oleh karena berkaitan dengan gas, konsentrasi sebanding dengan tekanan, rumus tersebut dapat dinyatakan sebagai berikut:

Rumus ini adalah analog dengan rumus Michaelis-Menten, pO2 adalah tekanan parsial oksigen, sedangkan P50 yang analog dengan Km pada persamaan Michaelis-Menten, adalah tekanan parsial oksigen yang menyebabkan kejenuhan Mb terhadap oksigen menjadi 50%.

Kurva pertumbuhan bakteri. Jacques Monod telah mengamati laju pertumbuhan kuman sebagai fungsi dari konsentrasi suatu nutrien yang

konsentrasinya menentukan pertumbuhan kuman tersebut dalam medium. Monod memperoleh persamaan berikut:

adalah laju pertumbuhan kuman,m adalah laju pertumbuhan kuman maksimum, adalah konsentrasi substrat yang menentukan pertumbuhan kuman

dan Ks adalah tetapan konsentrasi substrat yang menyebabkan laju pertumbuhan tepat separuh laju pertumbuhan maksimum. Baik persamaan kejenuhan mioglobin maupun persamaan Monod untuk pertumbuhan kuman sama-sama menunjukkan kurva hiperbola yang identik dengan persaan Michaelis-Menten.

III.

Modifikasi Persamaan Michaelis-Menten

Untuk mengetahui berbagai identitas spesifik bagi suatu enzim, seperti Km dan V, maka sangat penting adanya modifikasi terhadap persamaan Michaelis-Menten tersebut. Secara tidak langsung modifikasi dari persamaan Michaelis-Menten ini juga diperlukan untuk menghitung bilangan pergantian (kkat atau k3). Akan tetapi, untuk menentukan harga V yang tepat, diperlukan jumlah pengukuran yang banyak sekali, masing-masing dengan konsentrasi substrat yang berbeda. Untuk menyederhanakan pengukuran, cara yang dilakukan salah satunya adalah dengan membalikkan (inversi) persamaan Michaelis-Menten tersebut. Sehingga persamaan Michaelis-Menten berubah menjadi:

Persamaan ini dinamai sebagai persamaan Lineweaver-Burk dan bentuk ini sebenarnya tidak lain adalah persamaan garis lurus biasa dengan bentuk umum y=ax + b. Dalam persamaan Lineweaver-Burk ini, y adalah , x adalah .

Lereng atau koefisien arah dari garis, yaitu

dan

. Dengan bantuan

persamaan ini, seperti halnya dalam mencari persamaan suatu garis lurus, secara teoritis hanya diperlukan dua titik, yaitu titik (y1,x1) dan (y2,x2).

Kurva Lineweaver-Burk

Dalam pengukuran, dapat dilakukan dengan pengukuran laju reaksi dari dua konsentrasi substrat yang berbeda. Akan tetapi, untuk ketelitian, biasanya dilakukan pengukuran laju reaksi atas lebih dari dua konsentrasi substrat. Hasilnya, akan didapat garis lurus yang memotong sumbu tegak ( koordinat (0, ) dan sumbu datar ( ) pada koordinat ( ) pada

,0), seperti pada

gambar persamaan diatas. Dengan cara yang cukup sederhana ini, kedua identitas enzim yang sangat penting ini segera dapat ditentukan.

IV.

Pengertian Inhibitor Laju reaksi suatu enzim dapat diturunkan dengan menggunakan

suatu inhibitor enzim. Inhibitor dapat dibagi menjadi inhibitor kompetitif, inhibitor non kompetitif, inhibitor irreversible, dan inhibitor unkompetitif. 1. Inhibitor kompetitif Pada inhibitor kompetetif zat yang menghambat kerja enzim ikut berkompetisi dengan substrat karena mempunyai sisi molekul yang hampir

sama dengan sisi molekul substrat. Dengan demikian, antara zat inhibitor dengan substrat terdapat persainagn untuk bergabung dengan sisi aktif enzim. Inhibitor kompetitif adalah molekul penghambat yang bersaing dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim. Contohnya, sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan hemoglobin dalam rantai respirasi terakhir. Penghambatan inhibitor kompetitif bersifat sementara dan dapat diatasi dengan cara menambah konsentrasi substrat. Enzim dapat mengikat substrat (membentuk kompleks ES) atau inhibitor (membentuk kompleks EI) tetapi tidak dapat mengikat keduanya secara serentak (membentuk kompleks ESI).

Persamaan reaksinya :

+S
E ES E + P

+I
EI

Banyak inhibitor kompetitif menyerupai substrat dan mengikat situs aktif enzim. Akibatnya, substrat tidak dapat berikatan dengan situs aktif yang sama. Suatu inhibitor kompetitif mengurangi kecepatan katalis dengan cara mengurangi jumlah molekul enzim yang mengikat substrat. Suatu contoh klasik inhibisi kompetitif ialah pengaruh malonat terhadap enzim suksinat dehidrogenase, suatu ensim yang menyingkirkan dua atom hidrogen dari suksinat.berbeda dengan suksinat, malonat hanya

mempunyai 1 gugus metilen. Tidak jarang suatu enzim dihambat secara kompetitif oleh produknya sendiri karena kemiripan struktur produk tersebut dengan substrat. Inhibisi kompetitif dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat.

Inhibitor yang menyebabkan hambatan bersaing disebut inhibitor bersaing. Asam malonat, oksalat dan oksaloasetat dapat menghambat kerja enzim suksinat dehidrogenase dalam reaksi dehidrogenasi asam suksinat.

Asam malonat, oksalat dan oksaloasetat mempunyai struktur yang mirip dengan rumus asam suksinat.
COOH CH 2 CH 2 COOH asam suksinat COOH CH CH COOH asam fumarat

COOH CH 2 COOH asam malonat

COOH COOH asam oksalat

COOH CH 2 CH = O COOH asam oksaloasetat

Inhibitor bersaing menghalangi terbentuknya kompleks ES dengan cara membentuk kompleks EI. Berbeda dengan kompleks ES, kompleks EI tidak dapat membentuk hasil P.
E +S E + I ES EI E + P (membentuk hasil reaksi)

(tidak terbentuk hasil reaksi)

Dengan demikian adanya inhibitor bersaing dapat mengurangi peluang bagi terbentuknya kompleks ES dan hal ini menyebabkan berkurangnya kecepatan reaksi. Pengaruh inhibitor bersaing ini tidak tergantung pada konsentrasi inhibitor semata, tetapi juga pada konsentrasi substrat. Pengaruh inhibitor dapat dihilangkan dengan cara menambah substrat dalam konsentrasi besar. Pada konsentrasi substrat yang sangat besar, peluang terbentuknyang kompleks

ES juga makin besar. Kecepatan reaksi maksimum (Vmaks) dapat tercapai pada konsentrasi substrat yang besar.

Plot Lineweaver-Burk untuk inhibisi kompetitif. Perhatikan hilangnya inhibisi secara total pada [S] yang tinggi (yi. 1/[S] yang rendah.)

Inhibitor kompetitif dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. Struktur inhibitor kompetitif klasik cenderung mirip dengan struktur substrat. Inhibitor kompetitif bekerja dengan menurunkan jumlah molekul enzim bebas yang tersedia untuk mengikat substrat, yi, untuk membentuk ES dan akhirnya menghasilkan produk.

2. Inhibitor nonkompetitif Pada inhibitor nonkompetetif zat yang mengahambat tidak berkompetisi dengan substrat untuk bergabung dengan sisi aktif enzim. Zat ini bergabung dengan enzim pada sisi yang lain. Akibatnya, berubah dan bentuk sisi aktif tigak sesuai lagi dengan substratnya. Hal ini mengakibatkan enzim tidak dapat mengkatalisis substrat. Inhibitor ini biasanya berupa senyawa kimia yang tidak mirip dengan substrat dan berikatan pada sisi selain sisi aktif enzim. Ikatan ini menyebabkan perubahan bentuk enzim sehingga sisi aktif enzim tidak sesuai lagi dengan

substratnya. Contohnya antibiotik penisilin menghambat kerja enzim penyusun dinding sel bakteri. Inhibitor ini bersifat reversible tetapi tidak dapat dihilangkan dengan menambahkan konsentrasi substrat. Enzim dapat mengikat substrat dan inhibitor secara serentak. Ini berarti situs pengikatan keduanya berbeda. Suatu inhibitor nonkompetitif bekerja dengan cara menurunkan bilangan pergantian dan bukannya dengan mengurangi enzim yang dapat mengikat substrat. Berlawanan dengan inhibisi kompetitif , inhibisi nonkompetitif tidak dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat. Suatu pola yang lebih rumit, yaitu inhibisi campuran, terjadi bila suatu inhibitor mempengaruhi pengikatan substrat dan mengubah bilangan pergantian enzim. Hambatan tidak bersaing ini (noncompetitive inhibitor) tidak dipengarhui oleh besarnnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya disebut inhibitor tidak bersaing. Dalam hal ini inhibitor dapat bergabung dengan enzim pada suatu bagian enzim di luar bagian aktif. Penggabungan antara inhibitor dengan enzim ini terjadi pada enzim bebas, atau pada enzim yang telah mengkikat substrat yaitu kompleks enzim-substrat.
E+ I ES + I EI ESI

Penggabungan inhibitor dengan enzim bebas menghasilkan kompleks EI, sedangkan dengan kompleks ES menghasilkan kompleks ESI. Baik kompleks EI maupun ESI bersifat inaktif. Ini berarti bahwa kedua kompleks yersbut tidak dapat menghasilkan hasil reaksi yang diharapkan. Hambatan tidak bersaing ini dapat pula diketahui dati grafik yang

menggambarkan hubungan V dengan (S), atau hubugan antara 1/V dengan 1/(S).

Pengikatan inhibitor tidak mempengaruhi pengikatan substrat. Inhibitor nonkompetetif sederhana menurunkan Vmax, tetapi tidak mempengaruhi Km. Inhibitor nonkompetitif yang lebih kompleks terjadi jika pengikatan inhibitor memang mempengaruhi afinitas (yang tampak) enzim terhadap substrat.

A Kerja enzim seperti gembok-anak kunci B. Inhibitor kompetitif dan non kompetiti.

3. Inhibitor unkompetitif

Pada inhibisi unkompetitif, inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas, namun hanya dapat dengan komples ES. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. Jenis inhibisi ini sangat jarang, namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik.

DAFTAR PUSTAKA Diperoleh dari : http://www.scribd.com/doc/52998051/INHIBITOR-ENZIM http://id.shvoong.com/exact-sciences/biology/2089413-zat-aktivator-danzat-inhibitor/ http://www.chem-is-try.org/materi_kimia/biologi-pertanian/metabolismesel/enzim-dan-peranannya/ http://www.scribd.com/doc/85329391/Reaksi-Mekanisme-Dan-Inhibitor http://www.scribd.com/doc/46122834/BAHAN-BIOKIMIA