ENZIM DAN KOENZIM

“Disusun untuk memenuhi tugas salah satu Mata Kuliah Biokimia yang diampu
oleh :

dr. Arulita Ika Fibriana, M. Kes (Epid)

Disusun oleh

Ambar Wulandari (6411419039)

Rombel 2A

UNIVERSITAS NEGERI SEMARANG

FAKULTAS ILMU KEOLAHRAGAAN

JURUSAN ILMU KESEHATAN MASYARAKAT

PRODI KESEHATAN MASYARAKAT

2020
 ENZIM DAN KOENZIM

A. Enzim sebagai Katalisator

Enzim adalah protein yang berfungsi sebagai biokatalisator dalam

semua rekasi biokimia pada makhluk hidup (Sutrisno,2017:2). Sebagai

biokatalisator, enzim mempercepat reaksi biokimia tanpa mengalami

perubahan yang permanen. Enzim tidak menciptakan reaksi baru, namun

enzim hanya menyebabkan suatu reaksi berlangsung lebih cepat. Tanpa

adanya daya katalitik enzim, reaksi yang berlangsung pada hantaran saraf,

kontraksi jantung, dan pencernaan makanan akan berlangsung sangat

lambat sehingga kehidupan tidak dapat berlangsung.

Enzim berikatan dengan substrat, mengubah substrat menjadi

produk, lalu membebaskan produk, dan mengembalikan produk ke

keadaan semula setelah reaksi selesei. Enzim hanya bereaksi dengan satu

set substrat, dan mengubah substrat tersebut menjadi satu set produk.

B. Struktur Enzim

Struktur enzim terdiri dari komponen utama sebagai berikut :

1. Apoenzim (Tidak Aktif)

Apenzim merupakan bagian protein dari enzim. Apoenzim berfungsi

sebagai tempat melekatnya substrat serta menentukan kekhususan dari

enzim. Enzim memiliki apoenzim yang berbeda-beda tergantung dari

susunan asam aminonya.

2. Kofaktor

Kofaktor adalah bagian non-protein dari enzim. Kofaktor terdiri dari

aktivator, gugus prostetik, dan koenzim.

a) Aktivator

Aktivator adalah ion-ion anorganik yang berikatan lemah dengan

enzim. Contohnya ion logam Cu, Mn, Zn, Ca, K, dan Co.

b) Gugus prostetik

Gugus prostetik adalah kofaktor yang berikatan erat baik secara

kovalen maupun non kovalen dengan apoenzim. Gugus prostetik

dapat berupa senyawa organik tertentu, vitamin, atau ion logam.

Contohnya FAD.

c) Koenzim

Enzim yang tidak mempunyai gugus prostetik memerlukan

senyawa organik lain. Koenzim adalah kofaktor molekul organik

kecil yang tahan panas, mengandung ribose dan fosfat, larut dalam

air dan bisa bersatu dengan apoenzim membentuk holoenzim.

Koenzim tidak terikat kuat pada bagian apoenzim sehingga mudah

terurai dalam larutan.

Koenzim memiliki fungsi aktif sebagai katalisator.

Koenzim tidak bersifat spesifik, suatu koenzim dapat berikatan

dengan apoenzim yang berbeda untuk melakukan reaksi katalisa

yang sama terhadap substrat yang berbeda. Contohnya koenzim

adalah NADH, NADP, dan adenosin trifosfat.

 Kebanyakan komponen kimia koenzim merupakan derivat

dari vitamin B. Bentuk koenzim aktif dari vitamin B1 (tiamin)

adalah Tiamin Pirofosfat (TPP). TPP berperan dalam transportasi

energi, konduksi membran dan saraf serta dalam sintesis pentosa.

Riboflavin (vitamin B2) berfungsi sebagai komponen koenzim

FAD dan Flavin Adenin Mononukleotida (FMN). Niasin (vitamin

B3) berfungsi sebagai koenzim Nikotinamida Adenin Dinukleotida

(NAD) dan Nikotinamida Adenin Dinukleotida Fosfat (NADP),

yang berada di semua sel dan berperan sebagai kofaktor berbagai

oksidorekduktase yang terlibat dalam glikolisis, metabolisme asam

lemak dan respirasi sel. Asam pantotenat (vitamin B5) merupakan

prekursor dari Ko-A dan acyl carier protein (ACP). Vitamin B6

(piridoksal) bereperan sebagai koenzim berupa piridoksal fosfat

(PLP) dan piridoksamin fosfat (PMP) dalam berbagai reaksi

transaminasi. Koenzim derivat dari vitamin B12 (kobalamin) yang

aktif adalah metilkobalamin dan deoksiadenosil-kobalamin.

Jenis Koenzim :

a. Koenzim Oksidasi reduksi

Koenzim yang penting untuk reaksi redoks adalah NAD dan

NADP, FMN dan FAD, serta asam lipoat. NAD dan NADP,

FAD dan FMN merupakan koenzim dehidrogenase.

b. Koenzim sebagai Pemindah Gugus

Diklasifikasikan menjadi dua yaitu koenzim pemindah gugus

bukan hidrogen dan koenzim pemindah gugus hidrogen.

Tabel 1.Koenzim Pemindah Gugus dan Gugus yang Dipindahkan

Gugus yang
No Koenzim Contoh enzim
dipindahkan
1 NAD Hidrogen Gliseraldehid fosfat
dehidrogenase
2 NADP Hidrogen Glukosa 6-P
dehidrogenase
3 FMN Hidrogen D dan L-asam amino
oxidase
4 FAD Hidrogen Suksinat dehidrogenase,
gliserol 3P dehidrogenase
5 Ko-Q Hidrogen Suksinat dehidrogenas
(Koenzim Q
atau Quinon)
6 Asam lipoat Hidrogen Piruvat dehidrogenase
alfa-ketoglutarat
dehidrogenase
7 Nukleosida Gugus fosfat Fosfoglukomutase,
fosfat (ATP, heksokinase
ADP, GTP,
GDP)
8 Piridoksai Gugus Transaminase,
fosfat (PLP) amino, residu rasemasinase,
asam amino dekarboksilasi asam amino
9 Tetrahidrofolat Gugus C1 C1 transferase
(THF)
10 Biotin Karboksil Karboksilase
11 Ko-A Residu asli Asil transferase,
(Koenzim A) Ko-A transferase.
12 TTP (Tiamin Residu Dekarboksilase, asam okso
pirofosfat) hidroksialkil dehidrogenase,
transketolase
Sumber : Susanti dan Fibriana 2017:31
 Sintesis Koenzim

Sebagain besar koenzim disintesis dari vitamin. Gejala defisiensi

vitamin mencerminkan hilangnya aktivitas enzim spesifik yang

bergantung pada bentuk koenzim vitamin tersebut.

Peran Kofaktor :

1. Kofaktor berperan melengkapi struktur tempat aktif atau memodifikasi

tempat aktif sedemikian rupa sehingga substrat dapat melekat

2. Kofaktor bereaksi sebagai donor elektron atau donor atom bagi

substrat

3. Kofaktor dapat bertindak sebagai resipien sementara dari produk suatu

reaksi, atau elektron maupun proton yang selanjutnya dapat kembali ke

bentuk semula setelah reaksi selesei

4. Kofaktor bersama dengan residu asam amino tertentuk pada tempat

aktif dapat mempolarisasi molekul substrat sehingga mudah

mengalami perubahan pada proses katalitik.

Gambar 1. Struktur Enzim

C. Klasifikasi Enzim

Internasional Commission on Enzymes mengklasifikasikan enzim menjadi

enam kelompok besar menurut jenis reaksi yang dikatalisis. Setiap enzim

memiliki nomor Enzymes Commission dan nama formal yang berakhiran

“ase”, namun tidak semua nama umum enzim berakhiran “ase”.

Contohnya, Kimotripsin yang merupakan nama umum untuk peptidel

hidrolase atau protease.

Tabel 2. Klasifikasi Enzim Berdasarkan Jenis Reaksi Yang Dikalalisis

EC’ Kelompok Enzim Jenis Reaksi

1 Oksidoreduktase Pemindahan elektron (sebagai e, atom
hidroger atau ion hidrida) dari suatu senyawa
ke suatu akseptor
2 Transferase Pemindahan sebuah gugus fungsional,
misalnya gugus asil, amino, metil, atau fosfat
3 Hidrolase Pemisahan ikatan C-O, C-N, atau C-S dengan
penambahan H2O pada ikatan
4 Liase Penambahan gugus ke ikatan rangkap atau
pembentukan ikatan rangkap
5 Isomerase Pemindahan gugus di dalam molekul untuk
menghasilkan bentuk isomerik
6 ligase Pembentukan ikatan C-C, C-S, C-O, dan C-N
disertai penguraian ikatan berenergi tinggi,
misalnya ATP
Sumber : Marks et al 2000:98

D. Sifat-Sifat Enzim

1. Enzim bersifat Katalitik

Enzim mempercepat reaksi biokimia di dalam tubuh makhluk hidup.

Dengan enzim kecepatan reaksi bisa dipercepat dengan faktor berkisar

antara 10^8 – 10^11 bila dibandingkan dengan reaksi tanpa enzim.

Enzim mengkatalisis reaksi biokimia dengan menurunkan energi

 aktivasi. Enzim mengkatalisis reaksi tanpa mengalami perubahan yang

permanen selama proses katalisis, sehingga enzim yang telah

menghasilakan produk akan bereaksi kembali dengan substrat

menghasilakn produk secara berulang-ulang hingga reaksi selesei.

Gambar 2. Enzim Menurunkan Energi Aktivasi

2. Enzim sangat Spesifik / Spesifitas Enzim

Sifat enzim yang spesifik diterangkan dengan dua model iatu model

gembok-kunci “Lock and Key” dan model “induced-fit”.

a) Model “gembok-kunci”

Enzim berinteraksi dengan substrat membentuk kompleks enzim-

substrat, seperti interaksi kunci (substrat) yang masuk ke dalam

gembok (enzim).

Gambar 3. Model “Gembok dan Kunci”

 b) Model “induced-fit”

Pada model induced-fit, situs aktif enzim bersifat fleksibel.

Substrat akan menginduksi situs aktif enzim untuk menyesuaikan

dengan bentuk substrat yang ada sehingga tercipta kompleks

enzim-substrat.

Gambar 4. Model “induced-fit”

E. Daya Katalitik

Daya katalitik enzim sangat besar, yaitu mampu mempercepat reaksi kimia

minimal sejuta kali. Tanpa enzim kecepatan sebagian besar reaksi kimia di

dalam sistem biologi sangatlah rendah sehingga tidak dapat diukur.

Berbagai enzim mencapai daya katalitiknya dengan menggunakan jenis

strategi katalitik yang sama untuk meningkatkan kecepatan reaksi.

Beberapa strategi umum untuk katalisis enzim :

1. Kedekatan dan orientasi

2. Stabilitasi stadium transisi

3. Katalisis kovalen

Proses katalisis kovalen melibatkan pembentukan suatu ikatan

kovales antara enzim dengan satu atau lebih substrat. Dalam reaksi ini,

enzim memiliki gugus rekatif yang biasanya berupa residu nukleofilik

yang bereaksi dengan substrat. Gugus tersebut menyerang bagian

elektrofiliki (kekurangan enzim) pada susbtrat untuk membentuk

ikatan kovalen antara substrat dan enzim yang menghasilkan zat

intermediate. Dalam pembentukan zat intermediate yang terikat secara

kovalen, penyerangan oleh enzim nukleofil terhadap substrat dapat

mengakibatkan asilasi, fosforilaso, atau glikosilasi pada nukleofil.

Tambahan intermediate membantu menstabilkan transitional state

dengan menurunkan energi aktivasi. Ikatan kovalen selanjutnya putus

untuk meregenerasi enzim. Setelah reaksi selesei, enzim kembali ke

keadaan sebelum termodifikasi.

4. Katalisis asam basa

Katalisis asam basa biasanya melibatkan beberapa asam amino

yang bekerja sama di tempat aktif untuk memisahkan proton dari

substrat pada tahap pertama reaksi (katalisis basa), dan memberikan

proton tersebut pada tahap reaksi selanjutnya (katalisis asam).

5. Katalisis nukleofilik : sumber elektron berasal dari enzim

Nukleofil membawa muatan negatif parsial atau penuh atau

memiliki gugus pendonor elektron, misalnya dua elektron bebas pada

N. Nukleofil dapat membentuk ikatan kovalen dengan atom yang

 membawa muatan positif penuh atau parsial, sehingga katalisis

nukleofilik adalah tipe katalisis kovalen yang spesifik.

6. Katalisis elektrofilik

Elektrofil membawa muatan positif parsial atau penuh dan tertarik ke

atom dengan muatan negatif parsial atau penuh. Katalisis elektrofilik

mengacu kepada stabilitas muatan negatif pada suatu zat antara reaksi

oleh suatu logam atau gugus bermuatan positif yang sedang terbentuk

pada substrat oleh nukleofil pada enzim atau stabilisasi muatan negatif

yang sedang terbentuk pada substrat oleh suatu elektrofil pada enzim

kadang kadang disebut sebagai katalisis elektrostatik.

F. Faktor-Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim

1. Suhu

Umumnya reaksi yang dikatalis oleh enzim akan meningkat dengan

kenaikan suhu dari 0 C sampai 35C – 40C. Setiap kenaikan 10C maka

kecepatan reaksi menjadi dua kali lipat dalam batas suhu yang wajar.

Suhu dapat mempengaruhi laju reaksi dengan mengubah bentuk

enzim. Enzim menjadi rusak atau mengalami perubahan struktur

(denaturasi) bila suhunya terlalu tinggi atau terlalu rendah. Diatas 40C

denaturasi sebagain enzim berlangsung sangat cepat sehingga pada

suhu tinggi tidak ada katalis yang efektif untuk menurunkan energi

aktivasi dan tidak tersedia molekul substrat yang mempunyai energi

memadai untuk bereaksi tanpa katalis.

2. Derajat Keasaman (Ph)

Enzim menjadi nonaktif jika diperlakukan pada asam dan basa yang

sangat kuat. Diluar pH optimal, kenaikan atau penurunan pH

menyebabkan penurunan aktivitas enzim dengan cepat. Misalnya

enzim pencerna di lambung memiliki pH optimal 2 sehingga hanya

dapat bekerja pada kondisi sangat asam. Sebaliknya enzim pencerna

protein yang dihasilkan pankreas memiliki pH optimal 8,5.

Kebanyakan enzim intrasel memiliki pH optimal sekitar 7,0 (netral)

3. Konsentrasi Enzim, Substrat, Dan Kofaktor

Katalisis terjadi hanya jika enzim dan substrat membentuk kompleks

sementara. Laju reaksi bergantung pada jumlah benturan antara enzim

dengan substrat. Jika substrat cukup tersedia, maka kelipatan dua

konsentrasi enzim dapat menyebabkan peningkatan laju reaksi

sebanyak dua kali lipat. Selanjutnya dengan penambahan enzim, laju

reaksi tetap konstan sebab jumlah substrat terbatas. Sedangkan

penambahan substrat tidak meningkatkan laju reaksi karena hampir

semua molekul enzim telah bergabung dengan substrat. Pada saat hal

ini terjadi tidak ada lagi sisi aktif enzim yang tersedia untuk katalisis.

4. Inhibitor

Inhibitor adalah zat yang dapat menghalangi kerja enzim.

Inhibitor dapat menghalangi kerja enzim karena memiliki kemiripan

kimiawi dengan substrat, sehingga terjadi persaingan antara substrat

dan inhibitor dalam mendapatkan sisi aktif enzim.

 Berdasarkan reaksi kimianya, ada dua macam inhibitor, yaitu

inhibitor irreversible dan reversible (Sutrisno,2017:81). Inhibitor

irreversible tidak dapat dipisahkan lagi dari enzim, menyebabkan

enzim tidak dapat bekerja lagi. Inhibitor reverrsible dapat dipisahkan

lagi dari molekul enzim. Ada tiga macam jenis inhibitor reversible :

a. Inhibitor kompetitif

Inhibitor kompetitif memiliki struktur yang mirip dengan substrat

dan berkompetisi dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif

enzim. Penambahan substrat dapat mengurangi daya hambat dari

inhibitor kompetitif.

b. Inhibitor non-kompetitif

Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat pada bagian enzim tetapi

bukan pada sisi aktif enzim. Terikatnya inhibitor pada enzim, akan

mengubah konformasi bagian tapak/sisi aktif enzim sehingga

substrat tidak dapat terikat pada enzim.

Gambar 5. Model Inhibitor Kompetitif dan Non-Kompetitif

c. Inhibitor tak kompetitif

Inhibitor tak kompetitf hanya berikatan dengan kompleks enzim-

substrat
G. Contoh Enzim

Contoh enzim berdasarkan reaksinya :

1. Hidrolase

Hidrolase merupakan enzim-enzim yang menguraikan suatu zat

dengan pertolongan air (Yuliana,2008:107). Hidrolase dibagi atas

kelompok kecil berdasarkan substratnya yaitu :

a. Karbohidrase, yaitu enzim yang menguraikan golongan

karbohidrat

1) Amilase, menguraikan amilum menjadi maltosa,

polisakarida menjadi disakarida.

2) Maltase, menguraikan maltosa menjadi glukosa

3) Sukrase, mengubah sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa

4) Laktase, mengubah laktase menjadi glukosa dan galaktosa

5) Selulase, menguraikan selulosa menjadi selobiosa

6) Pektinase, menguraikan pektin menjadi asam pektin

b. Esterase, enzim yang memecah golongan ester

1) Lipase, menguraikan lemak menjadi gliserol dan asam

lemak

2) Fofatase, menguraikan suatu ester hingga terlepas asam

fosfat
 c. Proteinase atau Protease, enzim yang menguraikan golongan

protein

1) Peptidase, menguraiakan peptida menjadi asam amino

2) Gelatinase, menguraikan gelatin

3) Renin, menguraikan kasein dari susu

2. Oksidase dan Reduktase, enzim yang menolong dalam proses oksidasi

dan reduksi

1) Dehidrogenase, mengubah zat-zat organik menjadi hasil-

hasil oksidasi

2) Katalase, menguraikan hidrogen peroksida menjadi air dan

oksigen

3. Desmolase, enzim yang memutuskan ikatan-ikatan C-C, C-N dan

beberapa ikatan lainnya. Contohnya, karboksilase yang mengubah

asam piruvat menjadi asetaldehida.

H. Mekanisme Pengaturan Enzim

Dalam sel-sel tubuh, supaya kerja enzim tidak tumpang tindih maka

diperlukan pengaturan kerja enzim. Pengaturan ini dilakukan dengan

tujuan menjamin supaya enzim hanya bekerja ketika dibutuhkan. Ada

empat mekanisme pengendalian aktivitas enzim, yaitu sebagai berikut :

1. Pengaturan alosentrik

Enzim alosentrik adalah enzim yang aktivitasnya diatur oleh senyawa

yang berikatan secara reversible pada bagian yang bukan sisi aktif

enzim.
2. Modifikasi kovalen

Pengaturan aktivitas enzim dengan modifikasi kovalen yaitu

menambahkan gugus fosfat pada suatu enzim atau biasa disebut

fosforilasi. Adanya fosfolirasi enzim ini akan mengubah bentuk bentuk

permukaaan sisi aktif enzim sehingga mampu berfungsi dalam proses

katalis

3. Proteolisis terbatas

Pengaturan enzim dengan jalan pemotongan rantai polipeptidanya.

Enzim-enzim ini biasanya disintesis oleh sel dalam keadaan tidak aktif.

Enzim ini diaktifkan dengan jalan memotong beberapa asam amino

pada ujung enzim itu sendiri.

4. Pengaturan pembentukan dan turnover enzim

Pengaturan enzim dengan jalan peningkatan atau pengurangan

kecepatan sintesis atau penguraiannya.

DAFTAR PUSTAKA

Andriyani, R., A. Triana, & W. Juliarti. 2015. Biologi Reproduksi dan

Perkembangan. Deepublish.Yogyakarta.
Marks, D. B., A.D. Marks, & C.M. Smith. 1996. Basic Medical Biochemistry : A
Clinical Approach. First Edition. William & Wilkins. USA. Terjemahan
B.U. Pendit. Biokimia Kedokteran Dasar : Sebuah Pendekatan Klinis.
Edisi Pertama. EGC Buku Kedokteran. Jakarta.
Susanti, R & F. Fibriana.2017. Teknologi Enzim. CV Andi Offset. Yogyakarta.
Sutrisno, A.2017. Teknologi Enzim. Cetakan Pertama. Brawijaya University Press.
Malang.
Yuliana, A.2018. Buku Ajar Biokimia Farmasi. CV Jakad Publishing. Surabaya.