DEPARTEMEN BIOKIMIA

FK UMI
 Biokimia: mempelajari unsur-unsur kimia
beserta proses-proses yang berlangsung
terhadap unsur-unsur tersebut di dalam tubuh
makhluk hidup
→meliputi
 pemecahan molekul menjadi bentuk yang
sederhana (katabolisme)
 pembentukan senyawa-senyawa penting
yang berperan untuk perkembangan sel/
pertumbuhan (anabolisme)
 Proses-proses tersebut berlangsung sangat
lambat sehingga tidak bisa menopang
kehidupan jika tidak dikatalisis oleh enzim.
 Enzim: biokatalisator yang dibentuk dari
makromolekul protein dengan BM bervariasi
memiliki karakter sama dengan protein
Protein terdiri dari Asam amino
H

+H N C COOH
3

R
Ikatan Peptida Polypeptida
 STRUKTUR
PROTEIN

 Struktur Primer : Susunan asam amino

 Struktur Sekunder : -helix, lipatan 
 Struktur Tertier : satu sub-unit protein
 Struktur Kwaterner : keseluruhan
protein (gabungan 2 atau lebih tertier)
Proteins are composed of subunits
called amino acids
Denaturasi protein :
Rusaknya struktur Protein ke 4, 3 dan 2
Bahan-bahan yang membuat denaturasi :
- panas
- pelarut organik
- basa atau asam kuat
- detergents
- logam berat (Pb,Hg)
Sifat-sifat enzim :

1. Merobah substrat menjadi produk

2. Tidak turut dalam reaksi, hanya mempercepat

reaksi (katalisator)

3. Mempunyai Active site (catalytic site)

4. Catalytic efficiency tinggi : 103 - 108

Sifat-sifat enzim :
5. Specificity tinggi : hanya untuk 1 jenis reaksi

6. Mempunyai Cofactor (ion) /Coenzyme

(vitamin)
7. Dapat diregulasi : distimulasi atau diinhibisi.

8. Lokasi didalam sel : tertentu

 Berdasarkan tipe dan mekanisme reaksi
 Nama enzim dikenal dengan menambahkan
akhiran ase pada substrat yang dihidrolisis
Lipase : menghidrolisis lipid
Amilase : menghidrolisis amilum
Protease : menghidrolisis protein
 Gugus enzim mengkatalisis reaksi yang sama diberi
nama sesuai jenis reaksi yang dikatalisisnya
dehidrogenase : mengkatalisis reaksi dehidrogenasi
transferase : mengkatalisis reaksi pemindahan
gugus
 Sistem IUB : dengan garis besar sistem:
1. Reaksi dan enzim yang mengkatalisis terdiri dari 6
kelas utama,masing – masing mempunyai 4-13
sub kelas
2. Nama enzim terdiri dari 2 bagian, nama pertama
menunjukkan substrat,nama kedua berakhiran
ase,menyatakan reaksi yang dikatalisis
3. Keterangan tambahan untuk menerangkan reaksi.
Bila diperlukan dapat ditulis dalam tanda kurung
pada bagian akhir
4. Setiap enzim punya kode sistemik yang mencirikan
tipe reaksi kedalam kelas (digit pertama), sub kelas
(digit kedua) dan sub kelas (digit ketiga)
 1. Oxidoreductase : mengkatalisir reaksi
oksidasi – reduksi .

CH3 – CH – COO - + NAD+

OH
(Lactate)
CH3 – C – COO - + NADH + H+

O
(Pyruvate)
Enzim : Lactate dehydrogenase
 2. Transferase : mengkatalisir transfer dari
gugus yang mengandung C, N, P.
CH2 – CH – COO – + THF
OH NH3+
(Serine)
CH2 – COO – + THF–CH2
NH3+
(Glycine)
Enzim : Serine hydroxymethyl transferase.
 3. Hydrolase : mengkatalisir pemecahan
ikatan dengan penambahan air.

NH2 – C – NH2 + H2O CO2 + 2 NH3

O
(Urea)

Enzim : Urease
(Kebanyakan enzim pencernaan adalah
golongan Hydroxylase)
 4. Lyase : addisi dari suatu gugus pada suatu
ikatan rangkap atau sebaliknya tanpa
menggunakan air
H

CH3 – C – COO - CH3 - CH + CO2

O O
(Pyruvate) (Acetaldehyde)

Enzim : Pyruvate decarboxylase

 5. Isomerase : mengkatalisis interkonversi isomer-
isomer optik, geometri atau posisi
(keseimbangan antara dua
isomer)

L ALANIN alanin rasemerase D ALANIN

 6. Ligase : penggabungan senyawa-senyawa diikuti
pembelahan ATP
CH3 – C – COO - + CO2
O
(Pyruvate) ATP ADP + Pi

HOOC - CH2 - C-COO –

O
(Oxaloacetate)
Enzyme : Pyruvate carboxylase
 Selain komponen protein, banyak enzim
memerlukan penyusun “non protein”guna
berfungsi sebagai katalis
 Beberapa enzim membutuhkan kofaktor
(contohnya ion Cl) agar aktifitasnya tidak
menurun
 Koenzim merupakan molekul organik yang
terikat pada bagian protein enzim tertentu,
diperlukan untuk aktifitas enzim tertentu
Kadang-kadang berfungsi juga sebagai
Co-Substrat
Terikat secara kovalent (grup Prosthetic) atau
nonkovalent dengan Apoenzim
Reaksi Lysis termasuk Hydrolisa, tidak
membutuhkan Coenzim
Coenzim dibagi atas fungsinya untuk mentransfer :
transfer Hidrogen :
NAD+, NADP+
FMN, FAD
Lipoic acid
Coenzyme Q
Transfer grup selain Hidrogen :
CoA.SH
Thiamin pyrophosphate
Pyridoxal phosphate
Folate coenzym
Cobamide (B12) coenzym
Lipoic Acid
Merupakan derivat vitamin yang larut dalam air
(B kompleks) setelah dimodifikasi.
 Kompleks fungsional protein ditambah
dengan faktor
pelengkap koenzim disebut ”holoenzim”
 Bagian protein yang bebas dari kofaktor
disebut ”apoenzim”
 Jenis enzim yang membutuhkan ko-enzim
mencakup enzim yang mengkatalisis reaksi:
- Oksidasi reduksi
- Pemindahan gugus
- Isomerisasi
- Reaksi pembentukan ikatan kovalen
 Enzim bisa terdapat di intraseluler dan
ekstraselluler
 Lokasi enzim intaselluler berdasarkan fungsi
organella di intaselluler tersebut
 Enzim yang berhubungan dengan nukleus
berperan dalam pemeliharaan, pembaharuan
dan pengunaan aparatus genetik
 Enzim mitokhondria berhubungan dengan
reaksi pengumpul energi atau reaksi oksidatif
 Enzim yang berhubungan dengan ribosom
memperkembangkan biosintesis protein
 Lisosom mengandung enzim-enzim yang
mengkatalitis hidrolisis bahan-bahan yang
diperlukan sel
 Enzim sitoplasma mengkatalisis jenis
metabolisme KH(glikolisis) biosintesis asam
lemak
 Kompartmentasi enzim ini memudahkan
pengaturan proses metabolik
 Enzim dengan aktifitas katalitik yang sama,tapi
dalam bentuk fisik yang berbeda,kompartment
berbeda  Isozim
A. Collision Theory
 Untuk bereaksi molekul-molekul harus saling
membentur
 Untuk satu benturan yang berhasil (menghasilkan
reaksi) molekul-molekul harus punya cukup energi
untuk mengatasi sawar/barrier energi
 Faktor-faktor yang meningkatkan kecepatan reaksi
harus :
- menaikkan energi kinetika pada pada molekul yang
bereaksi
- menurunkan rintangan energi untuk menaikkan reaksi
-meningkatkan frekwensi benturan
B. Lock and Key Theory
 Sifat enzim dalam mengkatalisis berbagai reaksi
kimia karena kemampuannya berikatan dengan
berbagai macam molekul
 Menurut Emil Fischer lewat teori ”Lock and Key”
enzim harus berikatan dengan substrat pada tempat
yang tepat sehingga menghasilkan reaksi
 Tempat pada enzim berikatan dengan substratnya
untuk melakukan proses katalitik disebut ”Tempat
Katalitik/Tempat Aktif”
 Tempat aktif berupa celah atau retakan berupa
kesatuan tiga dimensi terbentuk oleh gugus yang
berasal dari berbagai bagian urutan asam amino
 Bagian lain dari protein pembentuk enzim diluar
tempat aktif disebut sebagai “Tempat Allosterik”
 Ciri yang kurang menguntungkan dari model lock and
key ini adalah kekakuan tempat aktif
 Model ini masih dipakai untuk memahami tempat
sifat tertentu enzim mis;pengikatan secara berurutan
dua atau lebih substrat
C. Induced Fit Theory
 Model yang lebih umum dari Daniel
Koshland:Induced Fit (kesesuaian terinduksi)
 Substrat menimbulkan/menginduksi perubahan
bentuk dalam enzim
Kecepatan reaksi enzimatis dipengaruhi oleh
faktor:
 Keasaman atau pH
 Suhu
 Konsentrasi enzim
 Konsentrasi substrat
 Ada tidaknya senyawa inhibitor
• pH optimal setiap enzim berbeda
• Kebanyakan enzim punya pH optimal antara 4-8
• Beberapa enzim punya keluwesan terhadap
perubahan pH, yang lain bekerja pada daerah pH
yang sempit
• Jika suatu enzim diberi pH ekstrim tinggi atau rendah
maka akan terdenaturasi
• Kepekaan terhadap pHfaktor pengaturan pH tubuh
dilakukan sangat hati-hati
• Penyimpangan pH akan membawa akibat buruk
 PEPSIN TRIPSIN ALKALI
PHOSPHATASE

3 5 7 9 11
pH
Pengaruh pH terhadap kecepatan reaksi enzim
 Suhu

 Faktor yang menyebabkan peningkatan laju proses

biologik untuk kenaikan suhu 10°C disebut
Koefisien suhu atau Q10
 Kenaikan suhu sampai dicapai suhu optimum
enzim yang bersangkutan akanmenyebabkan
aktifitas katalisis optimal
 Jika dipanaskan ± 50°C kebanyakan (tapi tidak
semua) enzim akan terdenaturasi
 Ini menyebabkan terjadinya kerusakan pada
struktur sekunder, tertier dan kuaterner dari
molekul enzim
 enzim kehilangan kemampuan katalitik
 Suhu
 Beberapa protease dan fosfolipase dapat
bertahan pada suhu mendididih tanpa atau
hanya sedikit kehilangan aktifitasnya
 Enzim jenis tertentu jika diisolasi dari berbagai
jaringan yang berbeda meski mengkatalisis
reaksi yang sama, berbeda kapasitasnya
bertahan terhadap denaturasi panas
 Contohnya enzim dehidrogenase laktat dari
jantung, hati, paru-paru, ginjal
 Ini bermanfaat terhadap diagnosa penyakit
dari organ tertentu seperti sterilisasi pangan,
alat bedah, pasteurisasi susu
memanfatkan denaturasi enzim m.o
kontaminan
 100
SUHU
OPTIMUM

% aktifitas enzim
maksimum

0 suhu 70°C

Pengaruh suhu terhadap kecepatan reaksi enzim

Konsentrasi enzim

• Kecepatan awal suatu reaksi yang di katalisasi

oleh enzim dengan konsentrasi enzim
 hanya berlaku pada kecepatan awal atau inisial reaksi
laju
reaksi

konsentrasi enzim
Konsentrasi substrat

Jika konsentrasi substrat meningkat, kondisi

lain konstan, kecepatan reaksi akan meningkat
hingga mencapai keadaan dimana enzim
dikatakan jenuh oleh substrat
 Enzyme Kinetics

Enzyme activity
Increase the substrate
concentration,
observe the change of
enzyme activity
0 1 2 3 4
Substrate concentration

Juang RH (2004) BCbasics

 Inhibitor
 Inhibisi aktifitas enzim dapat berupa molekul kecil
spesifik atau ion, obat dan bahan beracun
 Inhibisi enzim dapat berlangsung secara reversibel
atau irreversibel, kompetitif dan non kompetitif
 Inhibitor kompetitif membentuk molekul yang mirip
dengan substrat untuk enzim tersebut, akibatnya
enzim mengikat inhibitor membentuk kompleks EnzI
 Inhibitor kompetitif ditandai dengan ikatan yang sangat
erat dengan enzim sasaran
 Suatu enzim dapat dihambat secara kompetitif oleh
produknya sendiri
 Inhibitor

 Enzim bisfosfogliserat Sintase, enzim yang

mengkatalisis isomerisasi 1,3 bisfosfogliserat menjadi
2,3 Bisfosfogliserat
 Enzim ini akan diinhibisi secara kompetitif oleh
2,3 bisfosfogliserat (produknya) walau konsentrasi
rendah
 Pada inhibisi non kompetitif, enzim dapat mengikat
substrat dan inhibitor secara serentak
 Tidak terdapat persaingan antara substrat dan
inhibitor
 Tempat pengikatan keduanya berbeda
 Ikatan ESI dapat terurai membentuk produk dengan
kecepatan yang lebih lama dari penguraian EnzS
 Competitive Inhibition
Product Substrate Competitive Inhibitor

Succinate Glutarate Malonate Oxalate

C-OO- C-OO- C-OO- C-OO- C-OO-

C-H H-C-H H-C-H H-C-H C-OO-
C-H H-C-H H-C-H C-OO-
C-OO- C-OO- H-C-H
C-OO-

Succinate Dehydrogenase
 Enzyme Inhibition (Mechanism)

I Competitive I Non-competitive I Uncompetitive

Substrate E
Cartoon Guide

S S E I
S

E S I I
I
Compete for S I
Inhibitor active site Different site

→ ES → E + P
E + S← E + S←→ ES → E + P → ES → E + P
E + S←
Equation and Description

+ + + +
I I I I
↓↑ ↓↑ ↓↑ ↓↑
EI EI + S →EIS EIS
[I] binds to free [E] only, [I] binds to free [E] or [ES] [I] binds to [ES] complex
and competes with [S]; complex; Increasing [S] can only, increasing [S] favors
increasing [S] overcomes
not overcome [I] inhibition. the inhibition by [I].
Inhibition by [I].
 Pengaturan enzim dengan cara mengaktifkan
atau menyetop kerja enzim
 Pengaturan enzim dapat dengan cara:
A.Pengendalian oleh protein pengatur
- Aktifitas banyak enzim diatur oleh protein
kalmodulin
- Kalmodulin bertindak sebagai pengindra Ca
- Pengikatan Ca pada molekul Kalmodulin 
mengubah protein ini menjadi bentuk aktif
- Kalmodulin aktif mengikatkan diri ke bagian
enzim dan mengubah aktifitas enzim
B.Modifikasi kovalen

- Pengikatan gugus fosfat secara reversibel ke

residu tironin atau serin tertentu
- Aktifitas enzim yang membentuk atau
memecah glikogen diatur dengan cara ini
- Enzim Kinase mengkatalisis pemindahan
gugus fosfat
- Enzim fosfatase mengkatalisis hidrolisis ikatan
fosfat
C.Pengaktifan enzim pada saat dan
tempat enzim diperlukan

- Sejumlah enzim diproduksi dalam bentuk

belum aktif (zimogen)
- Cara pengaktifan dilakukan oleh enzim
proteolitik
- Hal sama terjadi pada serangkaian reaksi
pembekuan darah
D. Hambatan umpan balik
- Enzim yang mengkatalisis reaksi langkah pertama
suatu jalur biosintesis biasanya dihambat oleh produk
akhirnya
inhibisi enzim
oleh Z
A B C D Z

- Produk akhir Z bertindak sebagai effektor allosterik

negatif/inhibisi umpan balik (feedback inhibitor
- Produk Z berikatan dengan enzim pada tempat
allosterik jauhdari tempat aktif
- Sifat kinetik inhibisi umpan balik:bersifat
kompetitif, nonkompetitif, kompetitif sebagian,
tak terangkai atau bercampur
- Biosintesis isoleusin dari tironin dalam 5
langkah reaksi dapat melukiskan hambatan
umpan balik
- Enzim tironin deaminase mengkatalisis reaksi
pertama dihambat oleh isoleusin bila asam
amino ini mencapai konsentrasi yang cukup
- Hambatan ini terjadi melalui interaksi allosterik
yang reversibel
 Regulation of Enzyme Activity
Inhibitor Proteolysis
or proteolysis
o I I x x o
S I I S

inhibitor

Feedback regulation Phosophorylation

R P o
o x x
S R S P
(+)
regulator
effector phosphorylation
Signal transduction

Juang RH (2004) BCbasics

A or A

+
x o cAMP or
Regulatory S
subunit calmodulin
(-)
 Enzim yang aktifitasnya diatur oleh effektor
allosterik(inhibitor umpan balik) akan mengikat
effektor pada tempat allosterik yang berbeda
dengan tempat aktif enzim allosterik
 Jika kecepatan reaksi enzim allosterik
digambarkan sbg fungsi substrat akan didapat
kurva sigmoid
Kurva pengikatan O2 pada mioglobin
berbentuk hiperbola tapi pada haemoglobin
berbentuk sigmoid
 Enzim allosterik
 Enzim allosterik mengalami perubahan konformasi
 sebagai respon terhadap pengikatan modulator
efektor
 Allosterik enzim biasanya lebih komplek dari non
allosterik enzim, memiliki sub unit lebih dari satu
 Memiliki satu atau lebih sisi allosterik / regulator
untuk mengikat modulator.
 Seperti halnya substrat, setiap regulator memiliki
sisi pengikatan yang berbeda
 Untuk enzim homotropik  sisi aktif dan sisi
regulator sama
Enzim dalam plasma darah
1. Enzim fungsional
- Melakukan fungsi fisiologis dalam darah
- Terdapat dalam darah dalam konsentrasi sama atau
lebih tinggi dari dalam jaringan
C/Enzim pembekuan darahTrombin

2. Enzim non fungsional

- Tidak melakukan fungsi fisiologis dalam darah
- Kadar dalam darah sampai sejuta kali lipat lebih rendah
dari di jaringan