Enzim

Sylvia Rianissa Putri

Definisi
Enzim adalah biokatalisator
organik, tergolong protein,
disintesis oleh sel dan dalam
keadaan alamiah sebagian besar
bekerja intrasel, mengkatalisis
reaksi yang khas.
Hibrizim: Enzim?
Abzim
Ribozim

PERBEDAAN ENZIM DENGAN KATALISATOR ANORGANIK

Ciri

Enzim

Katalisator

Uk. molekul

Besar

Kecil

Kimia

Protein

Ion/logam

Tempat kerja

Sel/lingk.biotik

Reaktor

Spesifitas

Tinggi

Rendah

Suhu kerja

Relatif rendah(suhu
makhluk hidup)
Sangat tinggi

Tinggi (>
100 0 C)
Sedangtinggi

Kesangkilan

Distribusi Enzim dalam Sel

Enzim tidak tersebar secara difus dalam sel
Sel suatu organisasi spasial dengan tiap
bagian mengandung enzim yang berhub.
erat dalam organel
Distribusi enzim menggambarkan fungsi:
Membran sel
Mitokondria
Nukleus
Nukleolus

 RE
Badan Golgi
Ribosom
Lisosom
Peroksisom

Klasifikasi dan tata nama

enzim
Dahulu: tidak tepat, tidak informatif (nama trivia):
ptialin, pepsin, tripsin, emulsin, diastase,
pankreatin, papain, bromelain
Periode berikutnya: dengan menambah ase
pada
substrat yang dipengaruhi: protease,
lipase, amilase Duclaux (1883)
Sekarang: menurut aturan pada IUB
(International Union of Biochemistry):
berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme
reaksi

Keterangan sistem
IUB
A. Reaksi dan enzimnya dibagi menjadi 6
kelas
- masing-masing kelas dengan 8 14
sub kelas
- nama dalam kurung [ ] merupakan
nama trivial
B. Nama enzim ada 2 bagian
- pertama: nama substrat
- kedua: berakhiran ase, yang
menunjukkan tipe
reaksi yang dikatalisis
C. Keterangan tambahan

Lanjutan

D. Masing-masing enzim mempunyai

nomor
kode sistimatik

Angka pertama: kelas

kedua : sub kelas

ketiga : sub-sub kelas

keempat: nama enzim

Contoh: Enzim: 2.7,1,1
2: kelas: transferase
7: sub kelas:
transferase fosfat
1: sub-sub kelas:
fungsi alkohol
sebagai penerima
fosfat
1: angka terakhir:

Kelas-kelas enzim
1. Oksido-reduktase: mengkatalisis oksidasi
antara 2 substrat :
S tereduksi + S teroksidasi
S teroksidasi
+ S tereduksi
2. Transferase: mengkatalisis pemindahan
ggs selain H
S-G
+
S
S- G
+
S
3. Hidrolase: mengkatalisis hidrolisis ester,
eter, peptida,
gliserol, asam anhidrat, C C, C halida
Contoh: asetil kolin
kolin +
asam asetat
4. Liase: mengkatalisis pemindahan suatu
gugus dari

Lanjutan

5. Isomerase: mengkatalisis interkonversi

isomer-isomer optik, geometrik dan
posisi:
L-alanin
D-alanin
6. Ligase: mengkatalisis gabungan 2
senyawa
yang dirangkaikan dengan pemecahan
ikatan
pirofosfat dari ATP atau senyawa
sebangsanya,
sehingga terbentuk ikatan-ikatan: C
C; C S;
C N; C O disebut juga sintetase

SPESIFISITAS ENZIM
E hanya mengkatalisis 1 atau beberapa reaksi
kimia saja.
- Heksokinase mengubah heksosa (termasuk
glukosa)heksosa-6-P
- Glukokinase hanya mengubah
glukosaGlukosa-6-P
Glukokinase lebih spesifik dari pada heksokinase.

BEBERAPA JENIS SPESIFISITAS

Spesifisitas stereokimia : E hanya mengolah
senyawa dengan stereokimia tertentu
- E KH : isomer D.
- E AA : isomer L
- E as.lemak : isomer cis, isomer trans
Spesifisitas kelompok/gugus fungsional:
- ada yang bekerja memutus/membentuk
ikatan
yang dibentuk gugus fungsional tertentu.
Contoh : Tripsin menghidrolisis ikatan
peptida di
tengah molekul protein yang
mengandung AA basa

TINGKAT SPESIFISITAS
Spesifisitas relatif rendah :
- Pronase : peptidase bakteri, memecah
ikatan
peptida di sebarang tempat dalam mol.
protein.
- Fosfatase : memecah bbg. senyawa fosfat
organik
- Heksokinase : fosforilasi heksosa (
terutama glukosa)
- Lipase : memecah Tri Asil Gliserol (TAG)
tanpa
membedakan asam lemak pembentuk TAG.
Spesifisitas tinggi : hanya mengolah 1 substrat

HOLOENZIM, APOENZIM, KOENZIM DAN

KOFAKTOR
Dalam cairan biologis, terjadi reaksi enzimatik
E+S P
Seringkali, bila E sangat murni, reaksi tidak
berjalan
Penambahan suatu faktor hasil dialisis ke
campuran E murni + S menyebabkan reaksi
berjalan lagi
Kesimpulan : ada faktor, dengan BM kecil
(terdapat dalam filtrat/dialisat) yang diperlukan
E agar reaksi dapat berjalan

 E murni tersendiri tidak aktif, yang baru aktif

bila ada faktor tersebut, dinamai sebagai
APOENZIM.
Faktor yang memungkinkan E murni
(apoenzim) bekerja dinamai sebagai
KOENZIM/KOFAKTOR.
Apoenzim + Koenzim/kofaktor menghasilkan
enzim aktif HOLOENZIM.
Holoenzim + S

KOFAKTOR
Dibedakan metaloenzim dengan enzim
yang diaktifkan logam (metal activated
enzyme)
Ciri
Logam
Logam
metaloenzim
aktivator
enzim
Ikatan
Erat (bagian
Longgar
utuh dari enzim) (mudah
dipisahkan)
Stoikiometri Perbandingan
logam/E tetap

Perbandingan
tidak ketat

LOGAM-LOGAM METALOENZIM
Zn : anhidrase karbonat, karboksil petidase,
alkohol dehidrogenase.
Cu : berbagai oksidase
Mo : xantin oksidase, nitrogenase
Se : peroksidase
Fe : - langsung terikat : non-heme iron
protein.
- terikat melalui profirin : berbagai enzim
oksidasireduksi : katalase, peroksidase,
sitokrom.

LOGAM AKTIVATOR ENZIM

Mg : berbagai kinase, melalui ikatan
dengan substrat, terutama ATP.
Ca : berbagai enzim penggumpalan
darah, komplemen.
K : piruvat kinase.
Na : sukrase usus.

KOENZIM
Definisi : molekul organik kecil yang membantu kerja
enzim.
Jenis:
Terikat erat dengan apoenzim gugus prostetik
Ikatan kovalen
hampir tidak dapat dipisahkan dari apoenzim dengan
cara biasa, tanpa merusak apoenzim.
Terikat tidak erat dengan apoenzim : mudah dipisahkan dari
apoenzim dengan pengendapan, ultrafiltrasi atau dialisis

Banyak yang merupakan turunan keluarga vitamin B

Beberapa di antaranya berupa turunan nukleotida
dari vitamin B.

KoE

Vit.

Ikatan

Contoh

Jenis reaksi

Tiamin
pirofosfat
(TPP)

Tiamin (B1)

Bukan kovalen Dekarboksilase

as.-keto

As.lipoat

As.lipoat

Amida

KoA

As.pantotenat

Bukan kovalen Transasilase

Pemindahan
asil

Piridoksal
fosfat

B6

Basa Schif

Transaminase

Pemindahan
amina

Biotin

Biotin

Amida

Karboksilase

Fiksasi CO2

NAD/NADP

Niasin

Non kovalen

Dehidrogenase

Transfer
hidrogen

FAD/FMN

B2

Non kovalen
dan
kovalen

Amino oksidase
Subsinat
dehidrogenase

Transfer
hidrogen

THF

As. Folat

Non kovalen

Transmetilase

Transfer gugus
1C

KoE B12

B12

Non kovalen

Sda

Sda

Piruvat
dehidrogenase

Dekarboksilasi
oksidatif

PROENZIM / ZIMOGEN

Enzim-enzim penghidrolisis, spt. Enzim

pencernaan disekresi oleh sel dalam keadaan
inaktif : PROENZIM / ZIMOGEN.
Aktivasi :
- di tempat semestinya, atau
- pada keadaan tertentu,
Karena : Enzim penghidrolisis potensial
berbahaya, dapat merusak diri sendiri/sel
sendiri/ struktur sendiri.

PENGAKTIFAN PROENZIM
( ZIMOGEN )
Aktivasi
Hidrolisis
terbatas
Pro.E

Otokatalisis

E Aktif

Penggal pept. kecil

PADA AKTIVASI TERJADI :

Hidrolisis terbatas, sehingga BM enzim aktif <
BM proenzim
( Aktivasi apoenzim + KoE Holoenzim, BM
menjadi >)
Mula-mula diperlukan enzim hidrolase lain
untuk hidrolisis terbatas
Ada otokatalisis : Produk aktivasi (E aktif)
dalam jumlah kecil mengaktifkan ProE tersisa
Pd.aktivasi, situs katalitik yang tertutup oleh
penggal peptida kecil terbuka, dapat interaksi
dengan S
Penggal peptida kecil mungkin punya sifat
farmakologi tertentu (pada aktivasi

CONTOH
Pepsinogen pepsin (aktivator awal, ion H)
Tripsinogen tripsin (aktivator awal:
enterokinase mukosa usus)
Proelastase elastase (otokatalisis -)
Protrombin trombin (aktivator awal :
tromboplastin)
Plasminogen plasmin
Komplemen komplemen aktif + ppt.dg. bbg
sifat farmakologis (vasodilatasi, kimiotaksisme)

Model Kerja Enzim

Fisher
Koshland
Monod-Wyman-Changeux

Monod-Wyman-Changeux
Efek alosterik
Kooperativitas positif:
Homotropik
Heterotropik

Kooperativitas negatif heterotropik

Kegunaan Enzim dalam Pengobatan

Enzyme replacement therapy
PKU phenylalanine hydroxylase,
phenylalanine ammonia lyase
Hipofosfatasia alkaline phosphatase
Lactose intolerance laktase

Inhibisi enzim:
Esterase
Lipase

Kegunaan Enzim dalam

Diagnosis
Sebagai dasar diagnosis/petanda kerusakan jaringan:
Kehamilan HCG
Mola hidatidosa
Infark Miokard CK, CK-MB, troponin T
Hepatitis AST (sGOT), ALT (sGPT)
Pankreatitis tripsinogen I

Sebagai reagen/alat diagnostik

Glukosa glucose oxidase, peroksidase
Trigliserida LPL, gliserol kinase, gliserol-3-fosfat
oksidase, peroksidase
Asam urat uricase
Kolesterol kolesterol oksidase

 Penunjang alat diagnostik:

IHC peroksidase, alkaline
phosphatase
ELISA peroksidase, alkaline
phosphatase, asetilkolin esterase,
amilase, dll

Pengukuran Aktivitas Enzim

Aktivitas biologis dari enzim dan
dinyatakan dalam unit (U)
Pengukuran aktivitas : jumlah
substrat diolah enzim /satuan waktu.
Satu unit (U) enzim : jumlah enzim
yang diperlukan untuk mengolah 1
Mol/1 mMol/1 Mol (S)/menit atau
jam, dalam pH dan suhu optimum

KINETIKA ENZIM
E +S

K1 =

Keq
1

k1
k-1

ES

E+P

k1 [ES]

K2 =
k-1 [E] [S]

[P]
= K1K2 =
k-2 [S] [S]

k2
k-2

k2 [E] [P]
k-2 [ES]

k1 [ES]
X
k-1 [E] [S]

k2 [E] [P]
=

k1k2 [P]

=
k-2 [ES]

Hasil ini sama dengan nilai K pada reaksi

S P
Kesimpulan : Enzim tidak mempengaruhi nilai Keq
suatu reaksi. Dengan atau tanpa enzim Keq tetap

k-

 Peran enzim sesuai dengan hukum

kekekalan massa (Lavoisier) dan hukum
kekekalan energi (Termodinamika I dan
Hukum Hess)
Kesimpulan: dengan/tanpa enzim, Keq
tetap.

ENERGI AKTIVASI

Suatu reaksi kimia A B pada dasarnya harus melalui

suatu keadaan peralihan (transisi) yang tidak stabil dan
berumur pendek : A C B
Ciri senyawa peralihan :
- umur pendek (milidetik/<)
- tingkat energi > A atau B
Laju reaksi menuju senyawa peralihan :
- ditentukan suhu lingkungan/sistem (o K), makin tinggi,
makin
cepat
- beda energi antara reaktan dan senyawa peralihan G
yaitu
energi C energi A
- G < 0, energi A > energi transisi reaksi berjalan
spontan
- untuk mencapai bentuk transisi, perlu energi : energi
transisi

 Dengan enzim, bentuk peralihan dicapai

dengan energi transisi yang << enzim
menurunkan energi aktivasi.
reaksi berlangsung dalam to = t0 organisme
Bila C (bentuk transisi) dicapai dengan energi
aktivasi rendah, keq walaupun tidak berubah,
dicapai dengan sangat cepat.
KESIMPULAN :
Enzim tidak mengubah Keq suatu reaksi
Enzim mempercepat tercapainya Keq dengan
menurunkan energi aktivasi

E +S

k1

ES

k-1

k2
E+P
k-2

Melalui sifat:
Nukleofilik
Elektrofilik

Faktor-faktor yang mempengaruhi

reaksi enzimatis

Kadar enzim
Kadar substrat
Suhu
pH
Oksidasi
Radiasi
Koenzim
inhibitor

1. Kadar substrat (S)

Persamaan Lineweaver-Burk

2. Kadar Enzim (E)

v

E
* Kecepatan awal reaksi (v)
berbanding lurus

3. pH
1. pH rendah atau tinggi
Enzim mengalami
denaturasi
aktivitas enzim menurun
2. pH rendah atau tinggi
merubah muatan
enzim/substrat
reaksi terganggu
3. Perubahan pH yang tinggi
perubahan
konformasi
enzim menjadi tak aktif
4. Suhu
Bila T naik 10oC kecepatan reaksi naik 2 X lipat
Bila T turun 10oC kecepatan turun X lipat

5. Oksidasi (Dehidrogenasi)
1. Hilangnya aktivitas katalitik
2. Perubahan konformasi
6. Radiasi
Enzim teroksidasi
peroksida
7. Kadar koenzim
E +
Ko-E
E-Ko-E
Karena enzim tertentu hanya dapat
bekerja kalau
ada Ko-E
maka pengaruh kadar KoE thd
V sama dengan kadar Enzim terhadap V

8. Inhibitor (penghambatan) aktivitas

enzim
I. Penghambatan
a. kompetitif
reversibel
b. non kompetitif (tak bersaing)
irreversibel
II. Penghambatan
a. pada sisi aktif/sisi katalitik/ sisi
substrat