43
Jenis ko factor
Contoh enzim
Fe2+
Cu2+
Oksidase sitokrom
Zn2+
Mg2+
Mn2+
Arginase
K+
Kinase piruvat
Ni2+
Urease
Se
Peroksidase glutation
Jenis ko enzim
Tiamin pirofosfat
aldehida
Atom hidrogen
Koenzim A
Gugus asil
Piridoksal fosfat
Gugus amino
Koenzim B12
Gugus alkil
Biotin
CO2
tetrahidrofolat
44
Kelas Enzim
Oksidoreduktase
Transferase
Hidrolase
Liase
Isomerase
Ligase
45
Gambar VI-1. Ilustrasi sebuah reaksi untuk mendapatkan produk dengan ne energi
yang lebih rendah. Reaksi dimulai dengan interaksi reaktan yang memerlukan energi
untuk aktivasinya hingga mencapai level untuk reaksi menuju produk dengan
melepas energi sehingga memiliki level energi yang lebih rendah dari semula.
Enzim bekerja dengan mengikat reaktan (substrat) yang menyebabkan berada pada
posisi (orientasi) yang diinginkan dengan energi yang lebih rendah dari energi
aktivasinya.
Pada akhir reaksi, enzim akan kembali seperti semula.
enzyme + A + B C + D + enzyme
46
Gambar IV-2. Peran enzim dalam mempercepat reaksi kimia. Deangan adanya
enzim maka energi aktivasi untuk reaksi A+B dapat diturunkan sehingga
pembentukan produk C+D akan berjalan lebih cepat.
Enzim memiliki sifat:
1. Dapat menurunkan energi aktivasi dari reaksi
2. Meningkatkan kecepatan reaksi
3. Tidak habis atau berubah selama reaksi berlangsung
4. Menunjukkan spesifitas, kompetisi dan saturasi
Teori katalitik enzim
1. Teori Lock and Key
Teori yang mendasarkan pada kesesuaian bentuk antara enzim dan substrat
sehingga memungkinkan untuk berikatan secara spesifik sebagaimana
antara gembok dan kunci. Dalam hal ini substrat terikat pada posisi tertentu
pada enzim dengan tepat sesuai (binding site) bentuknya dan kemudian
melakukan reaksi disitu hingga terbentuk produk.
47
Gambar VI-3. Teori katalitik enzim. Teori Lock and Key merupakan teori lama yang
tidak dapat menjelaskan adanya sifat reversible reaksi enzimatis. Teori induced fit
merupakan teori yang banyak dianut hingga saat ini.
Adanya ko-faktor dank o enzim dapat mempermudah pengikatan substrat dengan
enzim.
48
aktivitas
katalitiknya
sehingga
menentukan
fungsi
spesifiknya.
Gambar VI-5. Perubahan konformasi enzim karena pengaruh temperatur dan pH.
Perubahan temperatur dan pH akan menyebabkan pemutusan ikatan-ikatan
intramolekuler enzim sehingga akan merubah bentuk tigadimensinya.
49
Gambar VI-6. Pengaruh temperatur dan pH pada aktivitas enzim. Pada umumnya
enzim memiliki aktivitas optimum pada temperatur 30-40 oC dan pH 6,5-7,4. Pada
temperatur rendah (<20 oC) aktivitas enzim sangat rendah karena tidak cukup energi
utnuk melakukan raksi, sementara pada temperatur tinggi enzim mengalami
denaturasi (perubahan konformasi) sehingga menjadi tidak aktif.
Pengaruh konsentrasi substrat atau enzim pada kecepatan reaksi
Reaksi enzimatik dipengaruhi oleh konsentrasi substrat dan enzim.
Kecepatan rekasi enzimatik berbanding langsung dengan konsentrasi enzim.
Semakin tinggi konsentrasi enzim, kecepatan reaksi semakin tinggi.
Konsentrasi substrat hanya berpengaruh pada peningkatan kecepata reaksi di awal
sajan pada konsentrasi enzim yang konstatn, yait pada konsentrasi substrat yang
rendah. Semakin tinggi konsentrasi substrat kecepatan reaksi akan semakin tinggi
hingga pada batas tertentu dan mencapai maksimum.
50
Gambar VI-7. Pengaruh konsentrasi enzim dan substrat pada kecepatan rekasi
enzimatik.
51
allosterik.
Beberapa
enzim
aktivitasnya
ditentukan
oleh
pengikatannya dengan senyawa kecil pada bagian lain dari tempat aktifnya.
Senyawa yang terikat tersebut akan merubah konformasi enzim sehingga
menentukan tingkat aktivitasnya.
52