ENZIM

Mekanisme Kerja
Enzim
Yohana Raras Anu (1906070036)
.
Agar reaksi berlangsung, molekul reaktan (substrat)
memerlukan sejumlah energi untuk melintasi keadaan transisi
reaksi dan menjadi produk. Energi ini dikenal sebagai energi
aktivasi dan didefinisikan sebagai jumlah energi minimum yang
diperlukan untuk mengaktifkan semua atom atau molekul dalam
1 mol zat untuk mencapai keadaan transisi di puncak
penghalang energi pada suhu tertentu. Diasumsikan bahwa
enzim mengurangi energi aktivasi enzim yang dikatalisis dalam
reaksi kimia dan karenanya meningkatkan laju reaksi mulai dari
106ke 1024-lipat dibandingkan dengan reaksi nonenzimatik
(Illanes, 1999).

Pada tahun 1888, penjelasan tentang aksi katalitik suatu enzim diajukan
oleh Svante Arrhenius, seorang ahli kimia Swedia. Dia mengusulkan
bahwa substrat dan enzim digabungkan untuk membentuk beberapa
senyawa perantara yang dikenal sebagai kompleks enzim-substrat.
Kompleks ini terurai menjadi produk dan enzim aktif. Keseluruhan
reaksi yang dikatalisis enzim dapat direpresentasikan sebagai:

S + E ® ES ® P + e
substrat Enzim kompleks ES Produk Enzim
 Secara umum, reaksi yang dikatalisis enzim terjadi dalam langkah-langkah
berikut:

Langkah 1 Langkah 2 Langkah 3

Molekul substrat menghubungi situs
aktif enzim melalui ikatan
nonkovalen. Situs aktif adalah wilayah
pada enzim yang bergabung dengan
substrat..
Substrat dan enzim membentuk
kompleks enzim-substrat..
Molekul substrat diubah menjadi
produk baik dengan penataan ulang
atom atau dengan pemecahan
substrat/penggabungan substrat
dengan molekul lain..

Langkah 4 Langkah 5
Pemecahan kompleks ES mengarah Sifat enzim tidak berubah dan dapat
pada pembentukan produk yang mengkatalisis reaksi baru. .
dilepaskan dari situs aktif enzim
 Mekanisme kerja enzim
Mekanisme aksi enzim umumnya dijelaskan oleh
dua model yang diusulkan:

• Model kunci dan gembok

Pada tahun 1894, Emil Fischer mengusulkan teori ini dan
menyarankan bahwa baik substrat maupun enzim memiliki
bentuk geometris spesifik yang cocok satu sama lain. Ini
menentukan bahwa situs aktif enzim memiliki konformasi
yang unik. Situs aktif ini saling melengkapi struktur
substrat dan akibatnya memungkinkan dua molekul untuk
cocok bersama, yang disebut hipotesis gembok dan kunci.
Model ini merekomendasikan kekakuan situs katalitik
enzim.
2. Model Induksi Pas
Pada tahun 1958, ilmuwan lain bernama Daniel
Koshland mengusulkan beberapa modifikasi dalam
hipotesis gembok dan kunci yang telah dijelaskan
sebelumnya. Dia menyarankan bahwa gugus fungsi
esensial pada sisi aktif enzim bebas tidak berada dalam
posisi optimal untuk mempromosikan katalisis. Karena
enzim sangat fleksibel, ketika molekul substrat
mengikatnya, situs aktif enzim mengadopsi bentuk
geometris yang menguntungkan untuk membentuk
keadaan transisi. Jadi, sesuai saran Koshland, substrat
menginduksi perubahan konformasi pada enzim yang
menyelaraskan residu asam amino atau kelompok lain
untuk pengikatan dan katalisis substrat. Asumsi ini
dikenal sebagai model induced-fit dari aksi enzim
Terima Kasih