BAB V

PROTEIN

Protein merupakan zat gizi yang sangat penting, karena yang paling erat hubungannya dengan
proses-proses kehidupan. Semua hayat hidup sel berhubungan dengan zat gizi protein. Nama protein
berasal dari kata Yunani protebos, yang artinya “yang pertama” atau “yang terpenting”.

Di dalam sel, protein terdapat sebagai protein structural merupakan bgaian integral dari srtuktur
sel dan tidak dapat diekstraksi tanpa menyebabkan disintegrasi sel tersebut. Protein metabolic ikut serta
dalam reaksi-reaksi biokimiawi dan mengalami perubahan bahkan mungkin destruksi atau sintesa
protein baru. Protein metabolik dapat dikstraksi tanpa merusak integritas struktur sel itu sendiri.

Molekul protein mengamdung unsur-unsur C,H,O, dan unsur khusus yang terdapat di dalam
protein dan tidak terdapat di dalam molekul karbohidrat dan lemak ialah Nitrogen (N). Bahkan dalam
analisa bahan makanan dianggap bahwa semua N berasal dari protein, suatu hal yang tidak benar. Unsur
nitrogen ini di dalam makan mungkin berasal pula dari ikatan organic lain yang bukan jenis protein,
disebut non protein nitrogen (NPN), sebagai lawan dari protein nitrogen (PN). Yang ditentukan di dalam
analisa bahan makanan, ialah disebut nitrogen total, yaitu semua nitrogen yang terdapat di dalam
contoh bahan makanan yang di periksa.

Kalau protein mengalami hidrolisa total, akan dihasilkan sejumlah 20-24 jenis asam amino,
tergantung dari cara menghidrolisanya. Ada tiga cara yang dapat ditempuh untuk menghidrolisakan
protein:

a. Hidrolisa asam
Dengan mempergunakan asam keras anorganik, seperti HCL atau H 2SO4 pekat (4-8 normal)
dan dipanaskan pada suhu mendidih,dapat dengan tekanan di atas satu atmosfer. Hidrolisa
dilakukan untuk beberapa jam.
b. Hidrolisa alkalis,
Dilakukan dengan mempergunakan alkali keras, seperti NaOH dan KOH, juga pada suhu tinggi,
dilakukan untuk beberapa jam, dengan tekanan di atas satu atmosfer.
c. Hidrolisa enzimatik,
Dilakukan dengan mempergunakan enzim. Dapat dipergunakan satu enzim saja, atau
beberapa enzim yang berbeda yang berturut-turut. Di sini hidrolisa dilakukan pada pH dan
suhu optimum, sekitar pH dan suhu bdan.

Hasil hidrolisa kimiawi (dengan asam atau dengan basa) ialah campuran asam-asam amino
individual sejumlah 20-24 jenis, karena beberapa asam amino mengalami kerusakan dan beberapa lagi
mengalami perubahan menjadi derivatnya.

Pada hidrolisa enzimatik, hasilnya ialah campuran ikatan-ikatanantara (metabolite) berbentuk

polypeptide, disamping asam-asam amino individual. Pada metode enzimatik ini pada umumnya tak ada
asam amino yang rusak atau mengalami modifikasi menjadi derivate; hidrolisa biasanya tidk total,
tetapi dihasilkan intermediate metabolites.

Hasil hidrolisa dengan metode manapun, harus dipisah-pisahkan menjadi asam-asam amino
murni. Adabeberapa cara untuk memisahkan asam-asam amino secara murni masing-masing; di
antaranya denga metode electrophoresis, dan dengan chromatography (kolom TCL, atau
chromatography kertas). Kemudian masing- masing asam amino dapayt di tentukan kadarnya dengan
reaksi warna (ninhydrin) atau dengan cara mikrobiologi, mempergunakan mikroba khusus.

1. Asam amino
Dari 20-24 jenis asam amino yang dihasilkan yang dihasilkan dalam hidrolisa total suatu protein,
ada yang dapat disintesadi dalam tubuh, tetapi ada pula yang tidak. Asam-asam amino yang dapat
disintesa di dalam tubuh mempergunakan asamketo alpha(alpha ketoacid) dengan ditambahkan
gugusan amino kepadanya dalam proses transaminase, diambil dari asam amino lain.jadi sintesa ini
hanya dapat terjadi bila terdapat jenis asam keto yang diperlukan dan cukup tersedia gugusan amino
yang berasal dari sam amino lain. Asam amino yang tidak dapat disintesa harus tersedia dalam makan
yang dikonsumsi, jadi merupakan bagian yang esensial dati makanan. Karena itu asam amino yang tidak
dapat disintesa oleh tubuh disebut asam amino esensial, sedngkan yang lainnya disebut asa maino non
esensial. Telah diteliti oleh para ahli bahwa untuk orang dewasa terdapat delapan jenis asam amino
esensial, ialah lysine, leucine, isoleucine, valine, threonine, phenylalanine, methionine, tryptophane,
sedangkan untuk anak-anak yang sedang tumbuh, ditambah dua jenis lagi, ialah histidine dan arginine.
Asam- asam amino esensial ini telah diteliti dengan mepergunakan binatang-binatang percobaan.
Bila satu atau lebih dari asa-asam amino ini ditiadakan dari susunan makanan, binatang percobaan
tersebut menunjukan hambatan pertumbuhan dan terjadi nitrogen balans yang negatif. Dengan cara
demikian dapat diketahui kebutuhan tubuh untuk masing- masing asam anino esensial setiap hari.
Angka-angka kebutuhan masing-masing asam amino esensial tersebut dihimpun dalam suatu daftar oelh
para ahli FAO-WHO dan disebut Provisional Amino Acid Partten (PAP), yang kadang-kadang disebut juga
protein induk, atau protein standar.
Tubuh mensintesa suartu protein tertentu bila semua asam amino yang diperlukan untuk struktur
protein tersebut tersedia lengkap dalam jumlah masing-masingyang cukup. Bila ada yang kurang tetapi
dari jenis non esensial, maka asam amino ini akan disintesa lebih dahulu agar menjadi lengkap dan baru
protein itu dapat disusun. Tetapi bila yang tidak ada itu asam amino esensial, maka tubuh tidak dapat
mensintesanya dan protein tersebut tidak dapat disusun. Dapat atau tidaknya dibuat sesuatu protein
tubuh, tergantung dari ada tidaknya semua asam amino esensial secara lengkap dan dalam kwantum
yang dibutuhkan masing-masing.
Jelas bahwa diperlukannya protein didalam makan harus memenuhi syarat kwantum dan kualitas,
sedangkan kualitas ditentukan oleh asam amino esensial yang lengkap dan dalam jumlah masing-masing
yang memenuhi kebutuhan.
2. Struktur protein
Dalam molekul protein, asam-asam amino saling dirangkaikan melalui reaksi gugusan karboksil
asam amino yang satu dengan gugusan amino dari asam amino yang lain, sehingga terjadi ikatan yang
disebut ikatan peptida. Ikatan peptide ini merupakan ikatan tingkat primer. Dua molekul asam amino
yang saling diikatkan dengan cara demikian disebut ikatan dipeptida. Bila tiga molekul asam amino,
disebut tripeptida dan bili lebih banyak lagi disebut polypeptida. Polypeptida yang hanya terdiri dari
sejumlah beberapa molekul asam amino disebut oligopeptida. Molekul protein adalah suatu
polypeptida, dimana sejumlah besar sekali asa-asam amino saling sdipertautkan dengan ikatan peptida
tersebut.
Di dalam gugusan sisa molekul R, mungkinterdapat gugusan molekul reaktip lain yang dapat
saling mengikat, seperti gugusan karboksil pada asam amino acidic dan gugusan amino pada asam
amino basic, dan gugusan sulfhydryl (SH) pada asam amino sulfur (methionine, cysteine). Gugusan-
gugusan reaktif ini jika saling bereaksi membentuk struktur- strukturgelang atau menyebabkan rantai
polypeptidamendapat struktur melilit seperti solenoid (perspiral). Gaya-gaya ikatan jenis kedua ini
menimbulkan struktur sekunder pada molekul polypeptide, yang berbentuk gelang, cincin, atau melilit
seperti solenoid. Jadi setelah terjadi struktur primer dalam bentuk rantai panjang polypeptida, ikatan-
ikatan sekunder menimbulkan struktur tambahan yang diberi nama struktur sekunder.
Disamping gaya sekunder, terdapat lagi gaya-gaya tertiel yang disebabkan oleh gugusan reaktif
yang lebih lemah, ialah gugusan yang mengandung muatan listrik dan gaya tarik Vanderwaals. Gaya-
gaya tingkat tiga ini dapat menyebabkan lagi tambahan bentuk streometik di dalam ruang, sehingga
molekul polypeptida mendapat bentuk yang lebih kompleks lagi dalam ruang, misalnya bentuk global
(bola), bentuk lonjong, dan bentuk streometrik lainnya. Gaya-gaya terakhir ini disebut gaya tingkat tiga
dan menyebabkan struktur protein tingkat tiga.
Kombinasi dari ketiga tingkat struktur inilah yang memberikan struktur alamiah sesuatu molekul
protein. Struktur alamiah ini khas bagi setip protein dan protein alamiah demikian disebut protein
native (native protein). Struktur alamiah yang kompleks ini diperlukan oleh protein untuk dapat
menjalankan fungsinya. Bila struktur stereometrik alamiah ini berubah atau rusak, maka protein
tersebut akan kehilangan kesanggupannya untuk memenuhi fungsi fisiologisnya.
Bila sesuatu protein native dipengaruhi gaya sehingga merusak iktan-ikatannya maka yang
pertama yang terganggu adalah ikatan tingkat atas, dan bila gaya distuptif tersebut lebih besar, ikatan
tingkat yang lebih kuat (tingkat bawah) akan ikut rusak terputus. Maka molekul protein akan megalami
denaturasi, yang mungkin masih reversible bila belum begitu jauh perubahannya.