MK Formula Enteral & Formula Khusus

PS MANAJEMEN INDUSTRI JASA MAKANAN & GIZI

SEKOLAH VOKASI IPB
 PROTEIN
 Molekul yg sangat vital untuk
organisme  terdapat di semua
sel
 Polimer  disusun oleh 20
macam asam amino standar
 Rantai asam amino dihubungkan
dg ikatan kovalen yang spesifik
 Struktur & fungsi ditentukan oleh
kombinasi, jumlah dan urutan
asam amino
 Sifat fisik dan kimiawi 
dipengaruhi oleh asam amino
penyusunnya
 Asam Amino

Merupakan unit penyusun

protein
Struktur:
Satu atom C sentral (Cα)
yang mengikat secara
kovalen:
 gugus amino (bersifat basa),
 gugus karboksil (bersifat asam),
 satu atom H dan
 rantai samping (gugus R)
Ionisasi Asam Amino
 Di dalam larutan, asam amino terionisasi dan dapat
bersifat sebagai asam atau basa
 Apabila gugus amino dan karboksil berionisasi,
maka disebut zwitterion (ion dipolar) dan bersifat
netral
• Gugus R  rantai samping yang berbeda-beda
pada setiap jenis asam amino
• Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan:
-. Struktur
-. Ukuran
-. Muatan elektrik
-. Sifat kelarutan di dalam air
 KLASIFIKASI ASAM AMINO

 Ada 20 jenis rantai cabang (R) yang

berbeda ukuran, bentuk, muatan, dan
reaktivitasnya.

 Rantai cabang (R) dapat berupa :

- atom H [pada glisin],

- metil [pada alanin],
- gugus lainnya [gugus alifatik,
hidroksil, aromatik]
 KLASIFIKASI ASAM AMINO
 Non-polar/hydrophobic

 aa with aliphatic (Gly, Ala, Ile, Leu, Met, Pro, and Val)

Glycine (Gly, G) Alanine (Ala, A) Valine (Val, V) Isoleucine (Ile, I)

Leucine (Leu, L) Methionine (Met, M) Proline (Pro, P)

Sources: Fennema 1996, p. 323; Belitz et al. 2009, p. 10; Kusnandar 2010, p.211ff.
 KLASIFIKASI ASAM AMINO
 Non-polar/hydrophobic

 aa with aromatic side chains (Phe, Trp, and Tyr)

Phenilalanine (Phe, F) Tryptophane (Trp, W)* Tyrosine (Tyr, Y)

Sources: Fennema 1996, p. 323; Belitz et al. 2009, p. 9; Kusnandar 2010, p.211ff.
 KLASIFIKASI ASAM AMINO
 Polar/hydrophilic
 charged  positively charged/basic (Arg, Lys, His)

Arginine (Arg, R) Lysine (Lys, K) Histidine (His, H)

 charged  negatively charged/acidic (asp, Glu)

Aspartic acid (Asp, D) Glutamic acid (Glu, E)

Sources: Fennema 1996, p. 323; Belitz et al. 2009, p. 9; Kusnandar 2010, p.211ff.
 KLASIFIKASI ASAM AMINO
 Polar/hydrophilic
 uncharged (Ser, Thr, Asn, Gln, and Cys)

Serine (Ser, S) Threonine (Thr, T) Asparagine (Asn, N)

Glutamine (Gln, Q) Cysteine (Cys, C)*

Sources: Fennema 1996, p. 323; Belitz et al. 2009, p. 9; Kusnandar 2010, p.211ff.
Asam amino essensial

Arginin penting untuk bayi

 Ikatan Peptida
 Ikatan peptida merupakan ikatan kovalen yang
menghubungkan antara gugus amin dan gugus karboksil
 Pada saat terbentuk ikatan peptida, satu molekul air
dibebaskan
√ Struktur primer (ikatan peptida)
√ Struktur sekunder (ikatan hidrogen)
√ Struktur tersier (ikatan hidrogen, ikatan
garam,interaksi hidrofobik,dan ikatan disulfida )
√ Struktur kuartener (agregat beberapa unit protein)
 Klasifikasi Protein

Berdasarkan :

Struktur susunan
molekul

Kelarutan

Protein konyugasi

Tingkat degradasi
 Sifat-sifat Fisikokimia Protein
 Sifat fisikokimia setiap protein tidak sama,
tergantung pada jumlah dan jenis asam aminonya.
 Berat molekul protein sangat besar Salting out

 Ada protein yang larut dalam air, ada pula yang

tidak dapat larut dalam air, tetapi semua protein
tidak larut dalam pelarut lemak.
 Bila dalam suatu larutan protein ditambahkan
garam, daya larut protein akan berkurang,
akibatnya protein akan terpisah sebagai endapan.
Peristiwa pemisahan protein ini disebut salting out.
 Apabila protein dipanaskan atau ditambahkan
alkohol maka protein akan menggumpal.
 Protein dapat bereaksi dengan asam dan basa
 Sifat Fungsional Protein
 Hidrasi (pembasahan dengan air pada protein tepung
terigu untuk membentuk gluten)
 Pengikat Air (daya ikat air/ water holding capacity
/WHC)
 Kelarutan (penting untuk proses ekstraksi)
 Pengental (pembentuk viskositas)
WHC
 Pembentuk gel (penting untuk produk olahan daging
dan ikan. Seperti bakso, sosis, nugget)

 Pembentuk Tekstur
* Koagulasi panas dan pembentuk film
(seperti pada kembang tahu/Yuba)
* Teksturized protein
(pembentukan struktur serat seperti daging,
pada produk ekstruksi)
 Sifat Fungsional Protein
[Lanjutan]

 Pengemulsi
 Pembentuk busa (busa protein putih telur
melembutkan dan mengembangkan
produk cake)
 Pembentuk adonan (protein gluten yang
bersifat viskoelastis pada adonan roti dan
mie)
 Bersama-sama dengan gula pereduksi
membentuk warna dan aroma melalui
reaksi Maillard
Komponen Perubahan yang mungkin terjadi selama proses
Bahan Pangan pengolahan dan penyimpanan pangan

Protein # Denaturasi (karena panas) yang akan

menyebabkan perubahan kelarutan,
sehingga mempengaruhi tekstur pada
bahan pangan

# Penyimpangan flavor yang disebabkan

karena oksidasi (dikatalisis oleh cahaya)

# Degradasi enzimatik yang akan

menyebabkan perubahan pada tekstur dan
flavor (bisa menyebabkan terbentuknya
flavor pahit)

# Pembekuan dapat menyebabkan protein

mengalami perubahan konformasi dan
kelarutannya
Denaturasi Protein
 Perubahan struktur sekunder, tersier dan kuartener protein
 Perubahan konformasi protein
 Struktur primer tetap → protein tidak terfragmentasi
Degradasi Protein
(Degradasi Enzimatik)
 Meningkatnya kandungan peptida dan
asam amino pada tempe
(dikehendaki)
 Meningkatnya kandungan peptida
pada keju karena pertumbuhan
mikroba yang tidak dikehendaki pada
saat pemeraman.
 Keju berasa pahit
 Analisis Protein
 Kualitatif  Kuantitatif
 Cara Kjeldahl
 ANALISIS PROTEIN ALTERNATIF

Metode Biuret
- Warna ungu-violet yang dihasilkan
ikatan
kompleks peptida-ion tembaga dapat
ditentukan intensitas warna melalui
alat
spektrofotometer pada panjang
gelombang
540 nm.
- Prosedur : Pereaksi Biuret, (tembaga
sulfat, NaOH dan kalium, natrium
tartarat)
ditambahkan ke dalam larutan protein
- Buat larutan standar dengan cara
yang sama
- Ukur intensutas warna yang
terbentuk
dengan spektrofoto meter
- Tentukan kadar protein contoh.
 ANALISIS PROTEIN ALTERNATIF

Metode Ninhidrin

- Komplek warna biru yang terbentuk antara

pereaksi ninhidrin dan asam amino dapat
intensitas warna diukur opada panjang
gelombang 570 nm.
Prosedur
- 1 ml sampel dan 1 ml perekasi noinhidrin
masukkan ke dalam tabung reaksi
- Panaskan selama 15 menit
- Tambahkan larutan etanol kocok dan
dinginkan
- Baca intensitas warna pada panjang
gelombang 570 nm
- Lakukan dengan cara sama unutk standar
 ANALISIS PROTEIN ALTERNATIF

Metode Lowry

- Metode Lowry kombinasi antara

reaksi biuret dan Folin-Ciocalteau
phenol dengan residu tirosin dan
troptofan.
- Komplek warna yang terbentuk diukur
pada panjang gelombang 750 nm