RiskaAndriani 21030116060013

Ade Lina Yulifianti 21030116060025

Rozak Habibillah A. 21030116060032
 Fruktosa 1,6-bifosfat aldolase atau yang sering
dinamakan enzim aldolase merupakan salah satu
enzim golongan aldehid-liase. Enzim ini penting
untuk proses glikolisis, yaitu mengkatalisis reaksi
kondensasi reversibel fruktosa 1,6-bifosfat menjadi
gliseraldehid-3-fosfat dan dihidroksiaseton fosfat serta
reaksi kebalikannya untuk proses glukoneogenesis.
Pada mamalia terdapat tiga jenis isozyme aldolase:
1. aldolase A : banyak dihasilkan pada jaringan otot
dan eritrosit
2. aldolase B : banyak ditemukan pada hati
3. aldolase C : banyak ditemukan pada otak.
Berdasarkan mekanisme katalitiknya, aldolase dibagi
menjadi dua tipe, yaitu :
1. Enzim tipe I
Memiliki mekanisme yang melibatkan
pembentukkan intermediet Schiff’s base kovalen
antara fruktosa dan enzim. Dan biasanya ditemukan
pada eukariotik.
2. Enzim tipe II
Memiliki kofaktor ion logam, dimana substrat
berkoordinasi dengan logam ini. Dan umumnya
ditemukan pada bakteri dan archaea.
1. Untuk mempercepat (katalis) reaksi kimia organik
bolak-balik.
2. Pada salah satu tahap reaksi glikolisis, enzim ini
mengubah satu molekul fruktosa 1,6- difosfat (HDP)
menjadi dua molekul yang berbeda yaitu, satu
molekul gliseraldehid-3-fosfat (G3P) dan satu
molekul dihidroksiaseton fosfat (DHAP).
 Mekanisme katalitik fruktosa 1,6-bifosfat aldolase tipe I
yang memiliki residu katalitik lisin dan dibantu oleh
tirosin. Residu lisin 229 pada sisi aktif aldolase dari otot
manusia
 Fruktosa 1,6-bifosfat aldolase tipe II, pada reaksi
katalitiknya biasanya membutuhkan kation divalen seperti
Zn2+ dan diaktivasi oleh kation monovalen.

Aldolase memecah fruktosa 1,6-difosfat menjadi gliseraldehid-3-fosfat (bawah)

dan dihidroksiaseton fosfat (atas).
 Glikolisis melibatkan sembilan reaksi yang
berbeda yang mengubah glukosa menjadi
piruvat. Pada bagian ini, kita akan membahas
empat pertama dari reaksi ini, yang mengubah
glukosa menjadi gliseraldehida-3-fosfat.
LANGKAH-LANGKAH GLIKOLISI

Langkah 1: heksokinase
Pada langkah pertama glikolisis, glukosa cincin
terfosforilasi. Fosforilasi adalah proses penambahan gugus fosfat
ke molekul berasal dari ATP. Akibatnya, pada titik ini dalam
glikolisis, 1 molekul ATP telah dikonsumsi. Reaksi terjadi
dengan bantuan enzim heksokinase, enzim yang mengkatalisis
fosforilasi banyak enam-beranggota glukosa-seperti struktur
cincin. Hasil fosforilasi ini adalah molekul yang disebut glukosa-
6-fosfat (G6P),

Langkah 2: isomerase Phosphoglucose

Langkah kedua dari glikolisis melibatkan konversi
glukosa-6-fosfat menjadi fruktosa-6-fosfat (F6P). Reaksi
ini terjadi dengan bantuan enzim isomerase
phosphoglucose (PI).
Langkah 3: fosfofruktokinase
Pada langkah ketiga dari glikolisis, fruktosa-6-
fosfat diubah menjadi fruktosa 1,6-- sphosphate bi
(FBP).

Langkah 4: Aldolase
Langkah terakhir dari tahap pertama glikolisis
memanfaatkan Aldolase enzim, yang mengkatalisis
pembelahan FBP untuk menghasilkan dua molekul 3-
karbon. Salah satu molekul-molekul ini disebut
gliseraldehida-3-fosfat (GAP) dan lainnya disebut
dihidroksiaseton fosfat (DHAP).
1. Suhu (temperature)
Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan
pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat
2. Derajat keasaman (pH)
Setiap enzim dapat bekerja baik pada pH optimum, masing-
masing enzim memiliki pH optimum yang berbeda. Sebagai contoh :
enzim amilase bekerja baik pada pH 7,5 (agak basa), sedangkan pepsin
bekerja baik pada pH 2 (asam kuat/sangat asam).
3. Konsentrasi enzim
Kecepatan reaksi dipengaruhi oleh konsentrasi enzim, makin
besar konsentrasi enzim makin tinggi pula kecepatan reaksi, dengan
kata lain konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.
4. Konsentrasi substrat
pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan
reaksi.Untuk dapat terjadi kompleks enzim substrat, diperlukan
adanya kontak antara enzim dengan substrat.
5. Aktifator dan inhibitor
Aktivator merupakan molekul yang mempermudah
ikatan antara enzim dengan substratnya.
Inhibitor merupakan suatu molekul yang
menghambat ikatan enzim dengan substratnya. Inhibitor
akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks
enzim-inhibitor.
Ada 2 jenis inhibitor, yaitu :
1. Inhibitor kompetitif
Molekul penghambat yang strukturnya mirip substrat,
sehingga molekul tersebut berkompetisi dengan substrat
untuk bergabung pada sisi aktif enzim.
2. Inhibitor nonkompetitif
Molekul penghambat yang bekerja dengan cara
melekatkan diri pada bagian bukan sisi aktif enzim.
Inhibitor ini menyebabkan sisi aktif berubah sehingga
tidak dapat berikatan dengan substrat.