ARTIKEL ILMIAH

PRAKTIKUM BIOKIMIA

UJI ASAM AMINO

Oleh:

RINDA HENDRIKA UTAMI MAHMUDA

NIM. 1613031028

PROGRAM STUDI PENDIDIKAN KIMIA

JURUSAN KIMIA
FAKULTAS MATEMATIKA DAN PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS PENDIDIKAN GANESHA
SINGARAJA
2018
 UJI ASAM AMINO

Rinda Hendrika Utami Mahmuda, 1613031028

Program Studi Pendidikan Kimia, Jurusan Kimia, Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam
Universitas Pendidikan Ganesha
e-mail: rinda_hendrika@yahoo.com

ABSTRAK
Asam amino mempunyai gugus fungsi amino ( -NH2) dan karboksil ( -COOH) yang terikat pada
atom karbon yang sama, yaitu atom karbon alfa serta memiliki keunikan pada rantai sampingnya “R”
sehingga dapat diidentifikasi keberadaannya dengan menggunakan beberapa uji. Tujuan dari percobaan ini
adalah untuk mengidentifikasi asam – asam amino yang terdapat pada larutan protein serta dapat
mengidentifikasi jenis asam amino yang terdapat pada sampel unknown. Metode yang digunakan adalah
metode uji kualitatif dengan cara uji reaksi Millon, uji Hopkins-Cole, Ninhidrin, PbS dan Nitroprusida. Dari
hasil percobaan diperoleh bahwa albumin telur mengndung asam tirosin, asam α- amino bebas, asam amino
yang dalam struktur asam aminonya mengandung belerang. Sampel unknown menghasilkan uji positif pada
uji Ninhidrin yang menandakan adanya asam α- amino bebas

Kata kunci: asam amino, larutan albumin telur, uji Millon, uji Hopkins-Cole, uji Ninhidrin, uji PbS, uji
Nitroprusida.

ABSTRACT
Amino acid had the amino functional group ( - NH 2) and carboxyl ( - COOH) related to the same
carbon atom, namely the carbon atom alpha and unique in the side chains “R” so that its presence can be
identified by using some test. The purpose of thie experiment was identify the amino acid cintained in the
protein solution (egg albumin) and can indetify the types of amino acid contained in the unknown sample.
The method was used a qualitative test method by means of Millon test, Hopkins-Cole test , Ninhydrin test,
PbS test, and Nitroprusside test. From the exsperimental result obtaibs that the egg of albumin-containing
amino acid tyrosine, α-amino acids and free amino acids, an amino acid in the structure of the sulfur-
containing amino acids. Unknown sample positive test result in Ninhydrin test, so it was indication of the
presence of a free α-amino acid.

Keywords: amino acids, egg albumin solution, Millon test, Hopkins-Cole test, Ninhidryn reaction test, PbS
test, Nitroprusside test.

PENDAHULUAN
Protein memiliki fungsi yang sangat
penting di dalam kehiduan. Semua enzim pada
tumbuhan dan hewan termasuk protein. Protein
bersama-sama dengan lipid dan tulang
membentuk kerangka tubuh hewan, membentuk
otot, antibodi, dan berbagai hormon. Pada akhir
tahun 1800, telah diidentifikasi bahwa unit
protein yang terkecil adalah asam α-amino
(Fessenden, 2010).
Asam amino termasuk golongan senyawa
yang paling banyak dipelajari karena salah satu
fungsinya sangat penting dalam organisme,
yaitu sebagai penyusun protein (Tika, 2010).
Asam α-amino merupakan monomer penyusun
protein. Dalam rantai asam amino terdapat
gugus karboksil (-COOH) dan gugus amino (-
NH2) seperti yang terlihat pada gambar di
bawah ini.
 Atom Karbon α

H R O
Gugus Amino N C GugusKarboksil

H H OH

Gambar 1. Struktur Umum Asam α-Amino

Gugus karboksil menyebabkan asam α- saraf dan biosintesis porfirin, purin, pirimidin,
amino memberikan sifat asam dan gugus amino dan urea. Polimer pendek asam-asam amino
memberikan sifat basa. Perbedaan dari masing- yang disebut peptida melaksanakan peran
masing asam α-amino adalah rantai sampingnya menonjol dalam sistem neuroendokrin sebagai
atau gugus R. Berdasarkan perbedaan gugus hormon, hormone-releasing factors,
samping tersebut terdapat 20 jenis asam α- neuromodulator atau neurotransmitter (Murray,
amino yaitu Alanin, Valin, Leusin, Triptofan, 2009). Asam amino juga memiliki peranan yang
Isoleusin, Prolin, Fenilalanin, Serin, Threonin, penting bagi kehidupan dalam proses
Sistein, Aspargin, Glutamin, Asam Aspartat, metabolisme, pembentukan bagian coenzymes
Asam Glutamat, Arginin, Lisin, Metionin, seperti di S-adenosilmethionine, atau sebagai
Glisin, Tirosin, dan Histidin (Redhana, 2004). precursor untuk biosintesis dari molekul seperti
Berdasarkan strukturnya, asam α-amino hemoglobin (Tika, 2010).
dapat diklasifikasikan menjadi 8 kelompok. Berdasarkan uraian diatas, kita ketahui
Kelompok alifatik terdiri dari Glisin, Alanin, bahwa asam amino memiliki banyak peranan
Valin, Leusin, dan Isoleusin. Kelompok yang sangat penting dalam kehidupan. Oleh
Aromatik terdiri dari Fenilalanin, Tirosin, karena itu perlu diadakan suatu analisis untuk
Triptofan. Kelompok hidrosiklik terdiri dari mengidentifikasi keberadaan asam amino
Serin dan Threonin. Kelompok karbosiklik tersebut dalam suatu protein. Analisis asam
terdiri dari Asam Aspartat, dan Asam Glutamat. amino dalam suatu protein dapat dilakukan
Kelompok yang mengandung sulfur terdiri dari dengan metode kualitatif dan metode
Sistein dan Metionin. Kelompok imino terdiri kuantitatif. Metode kualitatif digunakan untuk
dari Prolin dan Histidin. Kelompok amino mengetahui adanya asam amino dalam suatu
terdiri dari Lisin dan Arginin. Aspargin dan protein sedangkan metode kuantitatif digunakan
Glutamin termasuk ke dalam kelompok amida untuk mengetahui jumlah suatu asam amino
(Tika, 2010). Dari struktur asam α-aminonya, dalam suatu protein. Menganalisis keberadaan
dapat diketahui bahwa semua asam α-amino asam amino dalam suatu protein dengan
memiliki amino bebas kecuali prolin. menggunakan metode kualitatif dilakukan
Selain berupa unit monomer pembentuk dengan cara uji-uji seperti uji Millon, uji
rantai polipeptida panjang pada protein, asam Ninhidrin, uji PbS, serta uji Nitroprusida.
L- α-amino dan turunan-turunannya ikut serta Berikut disajikan tabel dari uji tersebut.
dalam beragam fungsi sel, seperti transmisi

Tabel 1. Cara uji metode kualitatif

Reaksi uji Reaksi/reagen Asam Amino yang Warna
terdeteksi
Uji Millon HgNO3 dalam asam Tirosin Merah
nitrat dengan sedikit
asam nitrit
 Uji Ninhidrin Triketohidrin Hidrat
Uji PbS PbS (Timbal
Sulfida)
Uji Natrium nitroprusida
Nitroprusida dalam NH3 encer
(Sumber: Tika, 2010 : 24 Buku Penuntun Praktikum Biokimia)
Uji Millon
Uji Millon dilakukan untuk
mengidentifikasi adanya asam amino tirosin
pada suatu zat. Pereaksi Millon berupa
larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam
asam nitrat. Jika larutan protein yang
mengandung asam amino dengan rantai
samping gugus fenolik (tirosin) ditambahkan
reagen Millon (larutan merkuri dan merkuro
dalam asam nitrat dan asam nitrit yaitu
Hg2(NO3)2.2H2O, maka segera akan terbentuk
endapan putih sebagai garam Hg2(OH)(NO3).
Jika dipanaskan, endapan tersebut akan
berubah menjadi merah. Tetapi, khusus
untuk proteosa dan pepton secara langsung
akan menghasilkan larutan berwarna merah.
Endapan yang terbentuk berupa garam
kompleks dari tirosin yang ternitrasi.
Jika larutan protein berada dalam
suasana basa maka terlebih dahulu
dinetralkan dengan asam hal ini dilakukan
untuk menghindari terbentuknya senyawa
Hg(OH)2. Asam yang digunakan adalah HCl,
karena ion Cl- dapat bereaksi dengan asam
nitrat membentuk radikal klor yang dapat
merusak kompleks berwarna.
Uji Ninhidrin
Apabila ninhidrin dipanaskan bersama
asam amino, maka akan terbentuk kompleks
berwarna. Reagen yang digunakan pada uji
ninhidrin yaitu triktohidrin hidrat. Asam
amino yang dideteksi dengan uji ninhidrin
yaitu asam α-amino dan peptida yang
memiliki gugus α-amino bebas. Untuk
mengetahui bahwa uji ini positif maka akan
dihasilkan warna biru. Keseluruhan reaksi
asam amino dengan ninhidrin adalah sebagai
Asam α-amino dan Biru
peptida yang dimiliki gugus
α-amino yang bebas
Asam amino yang dapat Hitam
melepaskan unsur S
Sistein Merah
berikut. (a) dekarboksilasi oksidatif
dari asam amino dan produksi ninhidrin
tereduksi, amoniak dan karbondioksida, (b)
reaksi ninhidrin tereduksi dengan molekul
ninhidrin yang lain dan dengan molekul
amoniak yang dibebaskan,
(c) pembentukan kompleks berwarna biru.
Untuk prolin dan hidroksi prolin yang gugus
aminonya tersubstitusi memberikan hasil
berwarna kuning (Frieda, 2002).
Uji PbS
Uji PbS dilakukan untuk
mengidentifikasi adanya asam amino sistein
pada suatu zat. Pada uji ini, belerang yang
terdapat dalam asam amino sistein akan
dibebaskan sebagai ion sulfida dengan
kehadiran NaOH. Ion sulfida selanjutnya
akan bereaksi dengan ion Pb2+ membentuk
endapan berwarna hitam. Reaksi yang terjadi
adalah sebagai berikut.
S2-(aq) + Pb2+(aq) → PbS(s)
Uji Nitroprusida
Protein yang mengandung gugus –SH
bebas seperti sistein memberikan warna
kemerah-merahan jika direaksikan dengan
natrium nitroprusida, Na2Fe(CN)5NO.2H2O
dalam larutan amoniak. Hal ini disebabkan
selain mengandung gugus –COOH dan gugus
–NH2, pada gugus R pada asam amino
mengandung gugus tiol (gugus sulfidril) atau
peptida (glutat ion). Reaksi antara gugus
sulfidril dari asam amino (sistein), peptida
(glutation) dapat direaksikan dengan natrium
nitroprusida dalam amonia berlebih
menghasilkan kompleks berwarna merah, [Fe3+(CN)5NO]2- + NH3 + R-SH → (NH4)2+
dengan reaksi sebagai berikut. [Fe2+(CN)5NOSR]2-

Uji Hopkins-Cole
Uji Hopkins-Cole dilakukan untuk
mengidentifikasi adanya asam α-amino di
dalam larutan protein menggunakan reagen
Hopkins-Cole. Adanya asam α-amino dapat
dibuktikan dengan terbentuknya cincin ungu
kebiruan atau biru dalam larutan. Uji Hopkins-
Cole merupakan uji kimia yang digunakan
untuk menunjukkan adanya asam amino
triptofan. Perekasi yang dipakai mengandung
asam glioksilat. Kondensasi 2 inti induk dari
triptofan oleh asam glioksilat akan
menghasilkan senyawa berwarna ungu.

METODE
Alat dan Bahan
Alat-alat yang digunakan dalam kemudian dipanaskan. Perubahan yang terjadi
praktikum ini terdiri dari 12 buah tabung kemudian diamati.
reaksi, 1 buah rak tabung reaksi, 3 buah pipet
Uji Hopkins-Cole
tetes, 1 buah corong, 1 buah gelas kimia ukuran
Sebanyak 2 mL reagen Hopkins-Cole
250 mL, 3 buah gelas kimia ukuran 100 mL, 1
ditambahkan ke dalam 2mL larutan protein
buah pipet volume 20 mL, 2 buah gelas ukur 10
(albumin telur). Kemudian tambahkan sedikit
mL, 1 buah spatula, 1 buah batang pengaduk, 1
H2SO4 pekat sampai kira-kira 5 mL. Larutan
buah pembakar spritus, 1 buah korek api, 1
sampel unknown, dan larutan asam amino
buah Erlenmeyer ukuran 250 mL, dan 1 buah
(larutan tirosin, glisin, triptofan dan fenilalanin)
heater. Bahan-bahan yang digunakan adalah
ditambahkan 5 tetes reagen Hopkins-Cole
albumin telur sebanyak 10 mL, larutan Pb-
kemudian dipanaskan. Perubahan yang terjadi
asetat sebanyak 5 mL, reagen Millon sebanyak
kemudian diamati.
10 mL, reagen Ninhidrin 0,1% sebanyak 10
mL, larutan natrium nitroprusida sebanyak 5 Uji Ninhidrin
mL, larutan amoniak sebanyak 5mL, aquades Sebanyak 0,5 mL larutan ninhidrin 0,1%
sebanyak 500 mL, larutan Phenilalanin ditambahkan ke dalam 3 mL larutan protein
sebanyak 10 mL, larutan Triptofan sebanyak 10 (albumin telur), larutan sampel unknown, dan
mL, larutan Glisin sebanyak 10 mL, larutan larutan asam amino (larutan tirosin, fenilalanin,
Tirosin sebanyak 10 mL, Sistein 1 g, dan triptofan dan glisin), kemudian dipanaskan
sampel unknown sebanyak 15 mL. hingga mendidih.
Prosedur Kerja Uji PbS
Sebanyak 2 mL larutan NaOH
Uji Millon
ditambahkan ke dalam 5 mL larutan protein
Sebanyak 3 mL larutan protein (albumin
(albumin telur), dan larutan sampel unknown,
telur), larutan sampel unknown, dan larutan
kemudian campuaran NaOH dengan masing –
asam amino (larutan tirosin, glisin, triptofan
masing larutan tersebut dan 2 tetes Pb-asetat.
dan fenilalanin) ditambahkan 5 tetes reagen
Selanjutnya larutan dipanaskan dalam penangas
Millon
air. Perubahan warna yang terjadi diamati.
Uji Nitroprusida
 Sebanyak 0,5 mL larutan natrium
nitroprusida 1% dan 0,5 mL larutan amonium
hidroksida ditambahkan ke dalam 5 mL larutan
sampel unknown, dan larutan sistein. Perubahan
yang terjadi kemudian diamati.
HASIL DAN PEMBAHASAN
Berdasarkan percobaan identifikasi asam
amino pada larutan protein (albumin telur) dan
sampel unknown yang telah dilakukan
diperoleh hasil seperti berikut.
Uji Millon
Pada uji Millon pereaksi yang digunakan
yaitu larutan merkuri dalam asam nitrat. Uji
Millon dilakukan pada larutan asam amino
yaitu tirosin, glisin, fenilalanin, dan triptopan.
Dari keempat asam amino tersebut yang
menunjukan hasil positif terhadapa uji Millon
O O
H2N CH C OH
CH2
Hg2 (NO3 )2.2H2O (aq)
OH (aq)
OH
O C H
2 H2
CH C OH Hg 2(NO3)(OH)(s)
NH2
NO(aq)
Gambar 2. Reaksi yang terjadi selama proses Uji Millon
Selanjutnya uji millon juga dilakukan
pada larutan albumin telur dan sampel
unknown. Larutan albumin telur menunjukkan
hasil yang sama dengan asam amino tirosi saat
di uji dengan reagen Millon. Hal ini
adalah tirosin. Larutan tirosin mula-mula tak
berwarna kemudian ditetesi dengan reagen
Millon dan dipanaskan mengalami perubahan
warna menjadi merah muda. Setelah beberapa
saat didiamkan warna merah yang ditimbulkan
semakin gelap. Larutan asam amino yang lain
yaitu glisin, fenilalanin, dan triptofan tidak
menunjukkan perubahan warna. Hal ini
membuktikan bahwa uji Millon dapat
digunakan untuk mendeteksi asam-asam amino
yang memiliki gugus fenolik seperti tirosin dan
diindikasi dengan terbentuknya warna merah
dari HgO. Penambahan reagen Millon pada zat
yang mengandung asam amino tirosin akan
menyebabkan terbentuknya endapan merah
yang merupakan garam kompleks dari tirosin
yang ternitrasi sesuai persamaan reaksi berikut:
H2N CH C OH
CH2
Hg 2(NO3)(OH) (s)
ON
OH (aq)
OH
O C
CH C O O N
NH2 Hg NH2
N H2
O O C CH
C O
OH (s)
menunjukkan bahwa larutan albumin telur
mengandung asam amino tirosin sedangkan
sampel unknown tidak mengalami perubahan
warna yang berarti sampel unknown tidak
mengandung asam amino tirosin.
 (a)
(
b )
(
c )
(d) (e) (f)
Gambar 3. Hasil uji millon terhadap (a) albumin telur (b) larutan tirosin (c) larutan glysin (d)
larutan triptopan (e) larutan fenilalanin (f) larutan unknown

Uji Hopkins-Cole
Uji Hopkins-Cole dilakukan untuk
mengidentifikasi adanya asam α-amino di
dalam larutan protein menggunakan reagen
Hopkins-Cole. Adanya asam α-amino dapat
dibuktikan dengan terbentuknya cincin ungu
kebiruan atau biru dalam larutan. Uji
Hopkins-Cole merupakan uji kimia yang
digunakan untuk menunjukkan adanya asam
amino triptofan. Perekasi yang dipakai
mengandung asam glioksilat. Kondensasi 2
inti induk dari triptofan oleh asam glioksilat
akan menghasilkan senyawa berwarna ungu.
Berdasarkan hasil uji Hopkins-Cole
terhadap beberapa larutan asam amino
diketahui bahwa semua asam amino (tirosin,
glisin, fenilalanin, dan triptofan) positif
terhadap Hopkins-Cole. Uji Hopkins-Cole
juga dilakukan pada sampel unknown dan
larutan albumin telur, dimana pada larutan
albumin telur positif sedangkan pada larutan
unknown menunjukkan hasil yang berbeda
yaitu sampel unknown negatif uji Hopkins-
Cole.

Uji Ninhidrin
Uji Ninhidrin dilakukan untuk
mengidentifikasi adanya asam α-amino di
dalam larutan protein menggunakan reagen
Ninhidrin. Adanya asam α-amino dapat
dibuktikan dengan terbentuknya warna ungu
kebiruan atau biru dalam larutan. Warna ungu
kebiruan atau biru yang terbentuk merupakan
hasil dekarboksilasi oksidatif dari asam amino
dan Ninhidrin untuk menghasilkan Ninhidrin
tereduksi, amina dan karbondioksida.
Selanjutnya ninhidrin tereduksi akan bereaksi
dengan amonia dan ninhidrin lainnya.
Berdasarkan hasil uji Ninhidrin terhadap
beberapa larutan asam amino diketahui bahwa
semua asam amino (tirosin, glisin, fenilalanin,
dan triptofan) positif terhadap uji Ninhidrin
yang berartisemua asam amino tersebut
mengandung asam α-amino atau peptida yang
mengandung asam α-amino bebas. Hal ini dapat
dilihat dari larutan yang berwarna biru. Uji
Ninhidrin juga dilakukan pada sampel unknown
dan larutan albumin telur, dimana kedua larutan
tersebut juga menunjukkan hasil yang sama
yang berarti sampel unknown dan albumin telur
positif uji Ninhidrin. Adapun reaksinya yaitu
 O O
NH 2 O H
OH
+ R C C + NH 3(aq) + CO2(g) + RCHO(aq)
OH OH OH (aq)
(aq) H (aq)
O O
ninhidrin ninhidrin tereduksi

O O O O
OH H H HO
+ N N
+
OH H (aq)
H (aq)
(aq)
O (aq) O O O
ninhidrin amoniak ninhidrin tereduksi kompleks berwarna biru

Gambar 4. Persmaan Reaksi pada Uji Ninhidrin

(
a )
(
b )
(c
)
(
d )
(e) (f)

Gambar 5. Hasil uji Ninhidrin terhadap (a) albumin telur (b) larutan tirosin (c) larutan glysin (d)
larutan triptopan (e) larutan fenilalanin (f) larutan unknown

Uji PbS
Uji PbS dilakukan untuk dengan PbS, jika positif mula – mula berwarna
mengidentifikasi adanya asam amino yang kuning, kemudian cokelat dan terakhir hitam.
mengandung belerang pada larutan protein. Uji PbS dilakukan pada larutan albumin
Terdapatnya belerang dalam asam amino dapat telur dan sampel unknown. Larutan albumin
diidentifikasi dengan terbentuknya endapan telur menghasilkan endapan hitam dan larutan
hitam dari PbS. Endapan hitam terbentuk dari berwarna hitam. Hal ini membuktikan bahwa
reaksi antara asam amino yang mengandung larutan albumin telur merupakan asam amino
belerang dengan larutan Pb-asetat dalam yang mengandung belerang. Sedangkan sampel
suasana basa. Ketika larutan diuji unknown memberikan hasil negatif yang
ditandai dengan tidak terbentuknya endapan
hitam. Reaksi yang terjadi pada uji PbS adalah
sebagai berikut.

S2-(aq)+ 2NaOH(aq)Na2S(aq) + 2 OH-(aq)

Na2S(aq) + Pb(CH3COO)2(aq)  PbS(s) + 2CH3COONa(aq)
Endapan hitam
 Gambar 6. Reaksi Uji PbS

Gambar 7. Hasil
(a) uji PbS pada (a) larutan albumin
(b) telur (b) sampel
unknown

Uji Nitroprusida
Uji Nitroprusida dilakukan untuk Berdasarkan percobaan yang dilakukan,
mengidentifikasi adanya gugus –SH dalam larutan asam amino yaitu sistein yang telah
larutan protein. Adanya gugus –SH dapat diuji nitroprusida, menghasilkan larutan yang
diidentifikasi dengan adanya perubahan berwarna merah. Hal ini menunjukkan bahwa
warna menjadi merah. Perubahan warna dalam sistein memang terdapat gugus –SH
disebabkan selain karena gugus –COOH dan bebas, karena reaksi ini spesifik untuk gugus
gugus –NH2 gugus R pada asam amino yaitu –SH bebas. Uji Nitroprusida pada sampel
tiol (gugus sulfidril) dan pepetida (gultat unknown memberikan hasil negatif karena
ion). Penambahan amonia sebagai kompleks tidak terbentuk kompleks merah. Adapun
kation akan mengganti posisi kation Na +. reaksi yang terjadi yaitu
[Fe3+(CN)5NO]2-(aq)+ 2NH4OH(aq) + R-SH(aq) → (NH4)2+[Fe2+(CN)5NOSR]2-(aq)
Gambar 8. Reaksi natrium nitroprusida dengan asam amino

(a) (b)

Gambar 9. Hasil Uji Nitroprusida pada (a) sistein (b) sampel unknown

Secara ringkas, keseluruhan hasil uji ini dapat direpresentasikan kedalam tabel berikut ini.
Tabel 2. Data hasil percobaan
Sampel Uji Millon Uji Hopkins- Uji Ninhidrin Uji PbS Uji
Cole Nitroprusida
 Glisin (-) (+) (+) Tidak Tidak
dilakukan dilakukan
Fenilalanin (-) (+) (+) Tidak Tidak
dilakukan dilakukan
Triptofan (-) (+) (+) Tidak Tidak
dilakukan dilakukan
Tirosin (+) (+) (+) Tidak Tidak
dilakukan dilakukan
Sistein Tidak Tidak Tidak Tidak (+)
dilakukan dilakukan dilakukan dilakukan
Albumin (+) (+) (+) (+) Tidak
telur dilakukan
Unknown (-) (-) (+) (-) (-)

Ucapan terima kasih penulis sampaikan

SIMPULAN
Berdasarkan hasil percobaan dapat
disimpulkan bahwa albumin telur ayam
positif pada uji Millon, uji Hopkins-Cole, uji
Ninhidrin, dan uji PbS. Hal ini menunjukan
albumin telur ayam mengandung asam amino
tirosin, asam α-amino dan asam amino yang
mengandung belerang. Asam amino yang
positif uji Millon adalah asam amino tirosin,
asam amino yang positif uji ninhidrin adalah
fenilalanin, glysin, triptopan, dan tirosin,
asam amino yang positif uji Hopkins-Cole
adalah fenilalanin, glysin, triptopan, dan
tirosin. Asam amino sistein postif pada uji
nitroprusida karena memiliki gugus –SH.
Untuk larutan sampel unknown positif pada
uji Ninhidrin. Hal ini menunjukkan bahwa
sampel unknown mengandung gugus asam α-
amino bebas.
UCAPAN TERIMA KASIH
kepada Dr. I Nyoman Tika, M.Si., sebagai
dosen pengampu mata kuliah Praktikum
Biokimia, I Made Wirahadi Kusuma, S.Pd
selaku asisten dosen, dan I Dewa Subamia
selaku laboran di Program Studi Pendidikan
Kimia atas masukan dan sarannya sehingga
percobaan ini dapat dilaksanakan dengan
baik.
DAFTAR PUSTAKA
Fessenden, Ralph J. 2010. Dasar-Dasar
Kimia Organik terjemahan dari
Fundamental of Organic Chemistry
oleh Sukmariah Maun, Kamianti Anas,
dan Tilda S. Sally. Tangerang:
BINARUPA AKSARA.
Redhana, I Wayan. 2004. Biokimia Jilid 1.
Singaraja: IKIP Negeri Singaraja.
Tika, I Nyoman. 2010. Penuntun Praktikum
Biokimia. Singaraja: UNDIKSHA